Стрессовые белки растений при неблагоприятных температурных условиях. Стрессовые белки реферат

Белки стресса

Количество просмотров публикации Белки стресса - 302

Обратимость денатурации

Химические факторы

Физические факторы

ФАКТОРЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА

Для обозначения процесса, при котором нативные свойства белка теряются, используют термин ДЕНАТУРАЦИЯ.

ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, ĸᴏᴛᴏᴩᴏᴇ возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями. Разрушение первичной структуры может произойти только в результате гидролиза белковой молекулы длительным кипячением в растворе кислоты или щелочи.

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.

2. Ультрафиолетовое облучение

3. Рентгеновское и радиоактивное облучение

4. Ультразвук

5. Механическое воздействие (к примеру, вибрация).

1. Концентрированные кислоты и щелочи. К примеру, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).

2. Соли тяжелых металлов (к примеру, CuSO4).

3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)

4. Растительные алкалоиды.

5. Мочевина в высоких концентрациях

5. Другие вещества, способные нарушать слабые типы связей в молекулах белков.

Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.

В пробирке (in vitro) чаще всœего это – необратимый процесс. В случае если же денатурированный белок поместить в условия, близкие к нативным, то он может ренатурировать, но очень медленно, и такое явление характерно не для всœех белков.

In vivo, в организме, возможна быстрая ренатурация. Это связано с выработкой в живом организме специфических белков, которые ʼʼузнаютʼʼ структуру денатурированного белка, присоединяются к нему с помощью слабых типов связи и создают оптимальные условия для ренатурации. Такие специфические белки известны как ʼʼбелки теплового шокаʼʼ или ʼʼбелки стрессаʼʼ.

Существует несколько семейств этих белков, они отличаются по молекулярной массе.

К примеру, известен белок hsp 70 – heatshock protein массой 70 kDa.

Такие белки есть во всœех клетках организма. Οʜᴎ выполняют также функцию траспорта полипептидных цепей через биологические мембраны и участвуют в формировании третичной и четвертичной структур белковых молекул. Перечисленные функции белков стресса называются шаперонными. При различных видах стресса происходит индукция синтеза таких белков: при перегреве организма (40-440С), при вирусных заболеваниях, отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др.

В организме южных народов установлено повышенное содержание белков стресса, по сравнению с северной расой.

Молекула белка теплового шока состоит из двух компактных глобул, соединœенных свободной цепью:

Разные белки теплового шока имеют общий план построения. Все они содержат контактные домены.

Разные белки с различными функциями могут содержать одинаковые домены. К примеру, различные кальций-связывающие белки имеют одинаковый для всœех них домен, отвечающий за связывание Ca+2.

Роль доменной структуры состоит по сути в том, что она предоставляет белку большие возможности для выполнения своей функции благодаря перемещениям одного домена по отношению к другому. Участки соединœения двух доменов – самое слабое в структурном отношении место в молекуле таких белков. Именно здесь чаще всœего происходит гидролиз связей, и белок разрушается.

referatwork.ru

Стрессовые белки — ключ к разгадке жизни — ВСП.RU

Стрессовыебелки — ключ к разгадке жизни

Галина КИСЕЛЕВА,журналист

Любопытно,что разговор об этом с заместителемдиректора Сибирского институтафизиологии и биохимии растений,доктором биологических наук,профессором Виктором ВОЙНИКОВЫМ мывели в день, когда за окном стоялредкий даже для Сибири мороз.Температура в кабинете достигалаедва ли 6 градусов. Мы кутались вшубы и говорили о том, как растения,а значит, и все живые организмы,"согреваются" в холод и какнаучиться управлять этимипроцессами. Тогда я впервые иуслышала о "стрессовыхбелках".

— ВикторКириллович, так что же такое"стрессовые белки"?

— Это белки,которые образуются в клетках всехорганизмов, начиная от бактерий,растений, животных до человека, вответ на какие-то неблагоприятныевоздействия окружающей среды,скажем, на резкое повышение илипонижение температур, воздействиетоксических веществ, состояний,вызывающих гипоксию. Всеотклонения от нормальных условийобитания организма приводят к тому,что клетка реагирует на этиизменения и "включает"соответствующие природныемеханизмы, экспрессию определенныхгенов. Как результат такойэкспрессии и появляются белки,которые условно называютсястрессовыми белками.

Само понятие" стрессовые белки" возниклоне очень давно, лет 10-15 назад. Надосказать, что именно в нашейлаборатории физиологическойгенетики СИФИБР были начатыисследования, которые можноназвать пионерными, и полученырезультаты, которые можно отнести кчислу приоритетных.

— Выпервыми придумали им такоеназвание?

— Первыепубликации появились в 70-х годах.Они показали возможностьэкспрессии генов дрозофилы в ответна повышение температуры. Черезнекоторое время другиеисследование показали, чтоэкспрессия генов приводит кнакоплению белков, которые былиназваны белками теплового шока.Очень долго они так и назывались, даи сейчас белки этого класса,которые образуются при повышениитемпературы, называются БТШ. И всебелки, образование которых вызвановоздействием изменения среды,часто тоже так именуют, но сейчасчаще применяется второй термин —"стрессовые белки", посколькуон точнее. Название БТШ родилось неу нас. А стрессовыми белки, скореевсего, были названы с нашей подачи.В своих публикациях мы чаще другихих так именовали. И это как- тозакрепилось.

— Чтонового вы внесли в знания об этихудивительных белках?

— Сострессовыми белками мы началиработать достаточно давно (я, вчастности, когда еще был аспирантоми учился в Новосибирске). Изучаяхолодоустойчивость растений, мыобнаружили, что рядфизиологических и биохимическихпараметров растений сильноменяется (в зависимости отгенотипа) в ответ на то или иноестрессовое воздействие. Врезультате нам удалось найтихромосомы, в которых локализованыгены, отвечающие за синтез"холодовых" стрессовых белков.В то время (77-78 годы) о белкаххолодового шока даже не говорили.Знали только о белках тепловогошока. Наши работы вызвали бурнуюреакцию.

Мы впервыепоказали, что в ответ не только наповышение, но и на понижениетемпературы происходит синтезновых стрессовых белков. В то времяэто был достаточно неожиданныйрезультат. Считалось, что если приповышении температуры, когдаускоряются все реакции, появляютсяновые белки, — это процессестественный и понятный. Но когдатемпература понижается, какое жеможет быть усиление деятельности вклетке? Напротив, все должноуспокаиваться, затухать, и о новомсинтезе, об образовании новыхбелков и речи быть не может! Это идля нас было странно: как приснижении температуры клетка моглазапустить новые синтезы? Номногочисленные экспериментыубеждали нас в правильностивыводов. Стоило больших трудовдоказать свою правоту другим,пробить дорогу публикациям.

Среди новыхсинтезов как раз и оказались этибелки холодового шока, которые мыназвали стрессовыми белками. Чемдальше мы продвигались вперед, темстановилось интереснее.Оказывается, растения могут делатьте вещи, которые присущи всем живыморганизмам. Парадоксально, но онимогут сами себя "греть", когдаим "холодно"! Это трудновоспринималось вначале. Понятно,что теплокровное животное иличеловек могут поддерживатьтемпературу своего тела внезависимости от температурыокружающей среды. Известно, что инекоторые насекомые могут повышатьтемпературу, известно даже, чторастения в определенные моментыонтогенеза могут повышатьтемпературу. Но чтобы растениепыталось "согреваться" в тотмомент, когда его охлаждают, былосовершенно неожиданно, непонятно.Но оказалось, это так.

Происходитвот что. Как и во всех живыхорганизмах, в растениях есть особыеорганеллы — митохондрии, своегорода энергетические станции. Онивыделяют энергию либо в химическихреакциях, либо, при определенныхусловиях, могут переходить нарежимы выброса тепла.

Выяснилось,что в клетке есть вещества, которые,реагируя на холод, передают сигналв митохондрии и заставляют ихпереходить на новый режим работы. Ктаким веществам относятся,например, свободные жирные кислоты.И, как мы и предполагали, когданачинали работу, с этим процессомсвязаны именно стрессовые белки.

Нашалаборатория изучила множество,целое семейство холодовых белков, иодин из них оказался особенноинтересным — он носит название"белок холодового шока 310".Когда такие белки попадают вмитохондрии, они вызывают тот самыйтермогенез, который позволяетрастению локально повыситьтемпературу в определенных частяхклетки и подготовиться кохлаждению.

Когдаснижается температура окружающеговоздуха, температура клетки должнаснизиться, все процессы должнызамедлиться, что может привести кобразованию кристаллов льда вклетке, разрыву ее структур игибели. Но если перед тем, как этонаступит, клетке дать возможность"подготовиться", то она можетпережить даже сильное охлаждение.Этот период подготовки требуетболее комфортных условий. И клеткасама себе их создает, подогреваетсебя, запуская определенныемеханизмы. В течение"подготовительного" часапроисходит обезвоживание клетки,перестройка ее ферментов и многиедругие процессы, что позволяет ейвстретить холодную температуру безпотерь.

— И обовсем этом стало известно благодаряисследованиям только вашейлаборатории?

— В науке такне бывает. Вопросами адаптациизанимались многие. Мы сделали своиобнаружения не на пустом месте.Установление роли стрессовыхбелков в этих процессах — это нашазаслуга, изучение термогенеза врастениях — тоже.

— Какможно использовать эти знания?

— Эти знаниянужны, чтобы, во-первых, понимать тепроцессы, которые происходят вклетке, понимать механизмы, которыеведут к адаптации, а это, в своюочередь, важно для понимания того,как функционируют те или иныемолекулы, структуры, соединения.Что дало открытие стрессовыхбелков? Прежде всего, оно привело кважному в нашей науке открытиюбелков шаперонов. Это белки,которые предохраняют молекулыдругих белков, и не только белков,от повреждений при действиистресса. Шапероны — один из классовстрессовых белков. Их много, и ониимеют разные функции при стрессе.Функции шаперонов очень важны — ониобеспечивают функционированиеразличных макромолекул. Не труднопредставить, как много областейприменения может иметь такоеоткрытие.

Что касается"холодовых" стрессовых белков,среди них тоже есть шапероны. Крометого, есть стрессовые белки,которые, как антифриз, которыйзаливается в двигателиавтомобилей, не дают клеткеобразовывать кристаллы льда. Есть идругие классы стрессовых белков сочень интересными функциями.

Исследованиянаши привели к тому, что мы началипонимать неизвестные раньшесекреты жизни растений, механизмыих защиты от неблагоприятныхусловий. Где это можно применить?Можно, например, целенаправленнопроводить селекцию. Вырабатывать урастений, живых организмовустойчивость к холоду, к недостаткувлаги, кислорода и т.д.

— Какоцениваются ваши работы научнойобщественностью?

— Наспубликуют в отечественных имеждународных журналах, приглашаютвыступить на конференциях. Вотлежит приглашение на престижнейшуюГордоновскую конференцию, которуюназывают "послезавтрашним днемнауки". По правилам, принятым наней, доклады, там прозвучавшие,нигде не публикуют, нельзя делатьих записи или снимки.

Сотрудникнашей лаборатории кандидат наукАлександр Рудиковский в свое времяполучил первую премию Обществафизиологов России. Кандидаты наукГеннадий Боровский и АлексейКолесниченко получили по гранту СОРАН. У меня была так называемаяпрезидентская стипендия.

— ВикторКириллович, что вы мечтаете ещеуспеть сделать?

— Ученыйподобен ребенку, разбирающему почастям игрушечную машину, чтобыпонять, что же там, внутри. Хочетсяпонять, как эта штука, под названиемжизнь, устроена. В своихисследованиях мы затронули тольковерхушечку айсберга. Стрессовыебелки — это интереснейший объектдля исследований, который можетстать ключом для понимания многихсекретов жизни. В ближайшее времяпроизойдет выделение генов,ответственных за процесс"подготовки к стрессам", адальше… Трудно даже загадывать, ккаким необычным открытиям этоможет привести.

P.S.Пока материал готовился кпубликации, Виктор КирилловичВойников успел побывать в США назнаменитой Гордоновскойконференции и выступил там сдокладом. Его сообщение вызвалотакой интерес, что организаторыконференции приняли решениеследующую встречу провести вИркутске.

www.vsp.ru

Белки стрессовые - Справочник химика 21

    Белки являются обязательными компонентами клеток любого живого организма, выполняющими жизненно важные функции каталитические, регуляторные, транспортные, биоэнергетические, защитные от инфекции и действия стрессовых факторов структурные, запасные и др. В вегетативной массе растений на долю белков приходится 5—15 % сухого вещества, в зерне злаков — 8—18 %, семенах масличных растений — [c.256]

    Накопление Г в клетках бактерий характеризует их стрессовое состояние, вызванное ухудшением условий роста, и инициирует перестройку метаболизма бактерий, необходимую для адаптации клеток к дефициту аминокислот и др источников питания При зтом подавляется синтез рнбосомных и тРНК, транскрипция генов, кодирующих структуру рибосомных белков и белковых факторов трансляции, транспорт углеводов, синтез липидов и дыхание Одновременно усиливается транскрипция оперонов, ответственных за биосинтез аминокислот, и ускоряется распад клеточных белков [c.618]

    Очень важным свойством цитокининов является их способность повышать устойчивость клеток растения к различным неблагоприятным воздействиям — повреждающим температурам, недостатку воды, повышенной засоленности, рентгеновскому излучению, фитотоксичным воздействиям пестицидов. Механизм такого защитного действия еще не совсем ясен. Однако установлено, что повышение уровня цитокининов при неблагоприятных условиях жизни растения стимулирует синтез стрессовых белков, защищающих клетку. [c.338]

    Увеличение уровня абсцизовой кислоты представляет интерес в связи с индукцией этим фитогормоном синтеза стрессовых белков, ответственных за связывание воды, а также его способностью стимулировать состояние покоя, что обеспечивает сокращение потерь растениеводческой продукции при хранении. [c.347]

    Интенсивное изучение стрессовых белков растений началось во второй половине 80-х годов. Получено некоторое представление о роли и строении этих веществ, хотя еще в данном вопросе много неясного. Наиболее полно изучена группа белков теплового шока (БТШ). [c.360]

    В практике растениеводства давно используется закаливание, позволяющее, постепенно воздействуя внешними факторами, подготовить растение к пересадке в более жесткие условия выращивания. Физиологическая суть закаливания заключается именно в постепенном увеличении уровня стрессовых белков, что обеспечивает выживание организма в изменившихся условиях внешней среды. С открытием этого свойства фитогормонов появились дополнительные возможности по повышению устойчивости растений к абиотическим стрессам. [c.361]

    Антистрессовые препараты—препараты, повышающие устойчивость растения в стрессовых условиях. Как правило, их действие связано с активацией синтеза организмом стрессовых белков. [c.457]

    Стрессовые белки — специальные белки, синтезируемые организмом в неблагоприятных условиях и позволяющие снизить вредоносное воздействие стрессовых факторов на организм. [c.467]

    Системы с кооперативными свойствами (к числу которых относится и цитоплазма) обладают повышенной лабильностью и вместе с тем устойчивостью. Эти свойства зависят от степени взаимодействия составляющих систему элементов. Для цитоплазмы основными элементами являются белок и вода, взаимодействие которых в первую очередь и определяет ее устойчивость к стрессовым воздействиям. С точки зрения развиваемого нами представления о цитоплазме как целостной структурированной системе устойчивость, в частности засухоустойчивость, растений доллопределяться степенью сохранения структуры и состояния всех ее компонентов и, в особенности, воды и белков. Несомненную роль в сохранении структуры цитоплазмы играет [c.40]

    Активация и синтез стрессовых белков (см. ниже). [c.416]

    Особый интерес вызывают данные об активации в клетках в условиях стресса синтеза так называемых стрессовых белков с одновременным ослаблением синтеза белков, образую ихся [c.416]

    Репрессоры и оперон-специфичные активаторы не влияют на специфичность самой РНК-полимеразы. Этот последний уровень регуляции реализуется в случаях, ггредполагающих массир. изменение спектра экспрессирующихся генов. Так, у E. oli гены, кодирующие белки теплового шока, к-рые экспрессируются при целом ряде стрессовых состояний клетки, считываются РНК-полимеразой только тогда, когда в ее состав включается особый Р. б.-т.наз. фактор Целое семейство этих Р.б. (о-факторы), изменяющие про-моторную специфичность РНК-полимеразы, обнаружены у бацилл и др. бактерий. [c.218]

    Периодическое добавление субстрата к растущей культуре рекомбинантных микроорганизмов продлевает экспоненциальную фазу и отсрочивает наступление стационарной фазы, во время которой инициируются клеточные ответы на стрессовые воздействия, происходит синтез протеиназ и другие изменения метаболизма, уменьшающие выход рекомбинантного белка. Для поддержания метаболизма клетки-хозяина количество добавляемого субстрата необходимо постоянно увеличивать. Чтобы обеспечить непрерывный синтез рекомбинантного белка и его стабильность, нужно тщательно контролировать процесс и добавлять субстрат (источник углерода и азота вместе с микроэлементами) сразу, как только в этом возникнет нсобходмость. В зависимости от генотипа микроорганизма и природы рекомбинантного белка при периодической ферментации с добавлением субстрата выход продукта может возрасти на 25-1000 % по сравнению с простой периодической ферментацией. [c.353]

    Белки теплового шока (БТШ) — стрессовые белки, вырабатываемые организмом в ответ на сверхоптимальное повышение температуры. [c.458]

    Было показано сходство стрессового ответа у бактерий и высших растений в обоих случаях в клетках происходит синтез молекул осмопротекторов, механизмом действия которых является установление осмотического баланса между цитоплазмой и окружающей средой и, кроме того, частичная стабилизация белков при стрессовых условиях. Сходные биохимические пути синтеза молекул осмопротекторов позволили использовать гены бактериального происхождения для получения трансгенных растений, устойчивых к стрессам. [c.70]

    Очень важна роль абсцизовой кислоты в устойчивости растений к стрессу. Она, так же как и цитокинин, индуцирует синтез стрессовых белков, в том числе и особой группы — белков синикации. Данные вещества ответственны за обезвоживание семян, что обеспечивает их покой. Растения, не способные к синтезу этого гормона, быстро погибают. [c.342]

    Известно, что фитогормоны — цитокинины, абсцизовая кислота и брассиностероиды — повышают устойчивость растений к стрессовым воздействиям. Такое повышение устойчивости связано со способностью данных фитогормонов стимулировать синтез стрессовых белков. [c.359]

    Стрессовые белки — особый механизм самозащиты живого организма от стрессового воздействия, присущий большому числу биологиче- [c.359]

    БТШ были впервые открыты в 1974 г. у животных, а несколько позже — и у растений. Большой интерес представляет тот факт, что ряд БТШ одинаков у простейших, растений, насекомых, птиц, млекопитающих. Это свидетельствует о консервативности и древности происхождения белков данной группы. БТШ начинают синтезироваться в организме при наступлении температурного стресса — повышении температуры на 8—10° выше нормы. При этом у разных растений температурные оптиму-мы синтеза БТШ неодинаковы, например у арабидопсиса — 37°С, пшеницы— 40°С, риса — 45°С. Скорость синтеза БТШ довольно высока мРНК БТШ появляется спустя 5 мин после начала стресса, а еще через 10 мин обнаруживаются сами БТШ. Максимальной концентрации в клетке БТШ достигают через 1,5—2 ч после начала стресса, и этот уровень поддерживается около 2—4 ч. При продолжении стрессового воздействия, как правило, наступает гибель организма. Через 2 ч после снятия стресса биосинтез БТШ прекращается, а сами БТШ обнаруживаются в растении еще в течение примерно двух суток. [c.360]

    Абсолютное количество БТШ и других стрессовых белков даже в максимуме их концентрации весьма незначительно и фиксируется ЛйШь с [c.360]

    Помимо БТШ, синтез которых стимулируется главным образом цитокининами и брассиностероидами, растение способно синтезировать еще ряд групп стрессовых белков, большое внимание среди которых вызывают белки синикации (БС), активируемые абсцизовой кислотой. Эти белки обеспечивают связывание воды в растении, а следовательно, и такие процессы, как высыхание семян, противостояние осмотическому и солевому стрессам, резким потерям воды при усиленной транспирации. [c.361]

    Такая полифункциональность обусловлена присущим картолинам свойствам стимулировать синтез различных стрессовых белков, активность генома и метаболизм растений. Повышение морозоустойчивости озимой пшеницы и ячменя, обработанных картолином, достигается за [c.361]

    Повышение уровня этилена в растении стимулирует образование фитоалексинов (веществ, выполняющих роль антибиотиков у растений), повышает активность хитиназы (фермента, разрушающего хитин пищеварительного тракта насекомых или хитиноподобное вещество, из которого состоят стенки гифов патогенных грибов, после чего их протопласты ли-зируются ферментами растительной клетки), стимулирует синтез другого фитогормона — абсцизовой кислоты, затормаживающей процессы роста и деления клеток и стимулирующей синтез стрессовых белков. У некоторых растений этилен увеличивает содержание фенольных веществ, вредных для многих животных и ингибирующих рост растений. [c.364]

    Глюкокортикостероиды (глюкокортикоиды) включают кортизол (гидрокортизон) и кортикостерон. Эти гормоны усиливают синтез глюкозы в печени из веществ неуглеводной природы (аминокислот, жирных кислот) и предотвращают резкое снижение глюкозы в крови, например при голодании, физических нагрузках. В мышцах, коже, жировой ткани они усиливают процессы распада белков и жиров, которые используются как энергетические вещества. Такое действие глюкокортикоидов играет важную роль в адаптации организма к различным стрессовым факторам — холода, голода, страха, интенсивных физических нагрузок, так как они мобилизуют запасные питательные вещества (жиры, белки) из периферических тканей и предотвращают истощение запасов гликогена в печени. В печени также происходит синтез новых белков, в том числе адаптогенных ферментов, необходимых для стимуляции адаптационных процессов. [c.145]

    Согласно теории Г. Селье, в адаптации организма к стрессовым факторам, в том числе к напряженной физической нагрузке, наиболее важную роль играют гормоны гипофиза и надпочечников. Развитие так называемого общего адаптационного синдрома контролируется гипоталамусом. Гипоталамус интегрирует информацию, полученную из всех частей тела, в том числе иЦНС, и запускает гормональный механизм поддержания относительного метаболического гомеостаза (рис. 106). В первую очередь усиливается секреция катехоламинов адреналина и норадреналина мозговым слоем надпочечников. Они активируют распад гликогена в печени и повышают уровень глюкозы в крови, а также распад жиров, т. е. мобилизуют энергетические резервы организма и улучшают энергообеспечение органов и тканей. Далее при повышении концентрации катехоламинов в крови усиливается синтез АКТГ в гипофизе, которые активируют синтез глюкокортикостероидов (кортизола) в коре надпочечников. Кортизол запускает реакции адаптивного синтеза ферментов, активирует процессы новообразования глюкозы в печени из веществ неуглеводной природы и мобилизацию жиров, а также снижает синтез белков в тканях, что ведет к повышению уровня аминокислот, необходимых для адаптивного синтеза веществ. Все это создает условия для поддержания высокой скорости энергообразования в условиях повышенной потребности тканей в энергии. Адреналин и кортикостероиды при стрессе работают однонаправленно и обеспечивают большую скорость катаболизма мобилизованных энергетических источников. Поэтому эти гормоны называются адаптивными. [c.273]

    Нормальные клетки млекопитающих растут в культуре при 37°С. Если их на короткое время подвергнуть тепловому шоку , повышая температуру (обычно до 43°С), они начинают синтезировать в большом количестве набор специфических белков. Большинство этих белков теплового шока образуются и в ответ на другие повреждающие воздействия. Возможно, именно они помогают клетке пережить стрессовые ситуации Сходные белки синтезируются у Drosophila, дрожжей и даже у бактерий. Изучение последовательностей ДНК показывает, что существует три основных семейства белков теплового шока с мол. массой 25, 70 и 90 кДа. В нормальных клетках было обнаружено множество очень похожих между собой белков из каждого семейства. [c.23]

    Функция немышечного актина регулируется, по-видимому, несколькими специализированными белками. Профнлин предотвращает полимеризацию С-актина даже в присутствии достаточных концентраций магния и хлористого калия. Филамин способствует образованию сети актиновых микрофиламентов. Тропомиозин усиливает формирование пучков стрессовых фибрилл актина. а-Актинин способствует прикреплению актиновых микрофиламентов к мембранам, субстрату и другим клеточным органеллам. [c.344]

    Участие посторонних белков в сборке, как оказалось, не соответствует традиционному представлению о наличии прямой аналогии между механизмами свертывания полипептидных цепей в искусственных условиях и клетке. Ставшие известными функции молекулярных шаперонов потребовали определенной коррекции давно сформулированного и многократно подтвержденного в опытах in vitro принципа не нуждающейся в каких-либо посредниках самосборки белка. Выяснилось, что это не совсем так. Более того, оказалось, что в сложных клеточных условиях нужны белки, ассистирующие не только котрансляционное и посттрансляционное свертывание полипептидных цепей, но и помогающие транспорту белковых молекул через мембраны, реорганизации, диссоциации и ассоциации белков в олигомерные комплексы, сборке олигомеров внутри органелл и ликвидации белковых повреждений, вызванных стрессовыми и иными внешними воздействиями. [c.420]

    Выше уже отмечался двухфазный характер ответной реакции мезофитов на засуху при слабой и (или) непродолжительной засухе на фоне замедленных ростовых процессов большинство физиологических функций (включая фотосинтез и синтез белка) интенсифицируется, а вязкость цитоплазмы уменьшается. Все эти изменения связаны, по-видимому, с адаптационными перестройками метаболизма и структуры протопласта, компенсирующими возникающие повреждения и способствующими вьакиванию в создавшихся неблагоприятных условиях. Именно в этот период даже синтезируются какие-то необычные белки (вернее, белки, отсутствующие у контрольных растений), названные стрессовыми [471]. Правда, обнаружены эти белки главным образом при действии теплового шока — резком и внезапном повышении температуры но имеются отрывочные данные об их синтезе и при других стрессовых воздействиях, на- [c.183]

    Хотя лабораторные условия, несомненно, далеки от природных, это не имеет значения для интересующей нас проблемы. Мы должны помнить, что, по мнению неоклассиков, все алло-ферментные варианты и изменения других белков на самом деле представляют собой дикий тип, потому что морфогенетический, физиологический и поведенческий аппараты организмов нечувствительны к различиям, которые мы выявляем электрофоретическими или серологическими методами. Если бы удалось показать, что эти замещения генов имеют значение для организма в любой среде, в какой он может оказаться, или даже в любых стрессовых условиях, с которыми вид, по-видимому, довольно часто сталкивается, то это опровергло бы основы любой нейтралистской теории. Преимущество лабораторной работы заключается в возможности применять гораздо более чувствительные методы анализа, манипулировать внешними условиями и создавать оптимальные схемы экснеримента. [c.255]

chem21.info

"Стрессовые белки растений при неблагоприятных температурных условиях"

Выдержка из работы

Реакция растений на изменение температуры всегда привлекала к себе пристальное внимание биологов, физиологов растений. Это, прежде всего, связано с огромным практическим значением температуры в жизни растения и человека. Значительная часть сельскохозяйственных угодий расположена в зоне, где неблагоприятные температурные условия возникают либо часто, либо постоянно. Обычно температурные условия являются основным фактором, ограничивающим распространение растений на север.

Изменение температуры затрагивает все стороны жизнедеятельности клетки, в связи с чем возникает комплексный ответ, в котором много общего с ответом клетки на другие неблагоприятные факторы среды. Многие стороны ответа растения на изменение температуры достаточно хорошо изучены и продолжают изучаться. Прежде всего, это можно сказать об изменениях в составе липидов и углеводов. Изменения, происходящие в составе белков, также давно привлекли внимание исследователей, однако долгое время не удавалось отделить изменения, имеющие функциональное значение для переживания неблагоприятной ситуации от изменений & quot-бесполезных&quot- или даже & quot-вредных&quot- для организма. Только в шестидесятые годы прошлого века было начато изучение синтеза при высокотемпературном стрессе специфических защитных белков (БТШ), которые являются важной частью ответа клетки на неблагоприятные условия (Ritossa, 1962).

Позже было выяснено, что большинство БТШ действуют в качестве молекулярных шаперонов. Молекулярные шапероны упрощенно можно определить как & quot-семейство неродственных белков, ассистирующих процесс правильной укладки (сворачивания) полипептидов или полипептидсодержащих структур, но не являющихся компонентами этих структур& quot- (Ellis, van der Vies, 1991). Под правильной укладкой понимают 4 при этом ту, которая необходима клетке в данном месте в данное время. В настоящее время известно несколько семейств молекулярных шаперонов, многие из которых активируются при стрессе у растений (см. обзоры Евстигнеева и др., 2001- Feder, Hofmann, 1999- Miernyk, 1999- Frydman, 2001). Однако не только шапероны активируются повышенной температурой, также происходит увеличение синтеза убиквитина и белков протеолитической деградации- белков антиоксидантной системы клетки. Белки этих систем предотвращают или репарируют повреждения, наносимые клетке высокой температурой и сопутствующим ей окислительным стрессом, а если репарация невозможна, удаляют поврежденные части.

Еще позже были получены данные, свидетельствующие о том, что и низкотемпературный стресс вызывает в растениях синтез и накопление, стрессовых белков, названных, по аналогии с БТШ, белками холодового шока (или БХШ) (Войников и др., 1987- Guy, 1990). Синтез этих белков играет важную роль в приобретении растением устойчивости к низкой температуре. Как и при гипертермии, при низкой температуре активируются различные функциональные группы белков. Наиболее важными из них являются дегидрины и другие белки, связанные с дегидратацией, антифризные белки, белки, снижающие окислительный стресс, а также молекулярные шапероны.

В связи с расширением количества разных групп белков, называемых & quot-стрессовыми&quot-, возникает вопрос об определении & quot-стрессовых белков& quot-. В данной работе мы будем называть стрессовыми белками, те белки, синтез или содержание которых увеличивается во время первоначальной реакции организма на неблагоприятные факторы. Понятие & quot-первоначальная реакция& quot- также требует уточнения. Мы будем называть первоначальной реакцией ту, которая возникает в организме непосредственно после восприятия им действия неблагоприятного фактора. Большинство из этих белков являются защитными, то есть защищают организм от повреждений, вызываемых 5 неблагоприятным фактором, либо устраняют, возникшие повреждения, каким-либо способом. Также защитными белками являются многие белки, содержание и синтез которых увеличиваются в процессе адаптации организма к неблагоприятному фактору.

Митохондрии играют важнейшую роль в реакции клеток на неблагоприятную температуру. В этих условиях митохондрии нуждаются в защите от окислительного и температурного стрессов, а также в регулировке дыхания и степени сопряжения окисления и фосфорилирования. Необходимая регулировка и защита осуществляется как с помощью эндогенных митохондриальных механизмов, так и с помощью белков цитоплазмы. Эти механизмы и белки, принимающие участие в их функционировании, у растений еще недостаточно изучены.

Таким образом, хотя за последние десятилетия были достигнуты впечатляющие успехи в изучении защитных белков при неблагоприятных температурах, необходимо отметить, что стрессовые белки растений остаются изученными недостаточно.

Работа по изучению стрессовых белков растений при неблагоприятной температуре была начата в лаборатории физиологической генетики СИФИБР СО РАН в 80-е годы, когда исследование таких белков в мире также только начиналось. В качестве основных объектов исследований были выбраны важные в хозяйственном отношении злаки — кукуруза, озимая и яровая пшеница, рожь.

Исходя из изложенного выше и литературных данных, была сформулирована цель настоящего исследования:

Цель работы: исследовать защитные реакции клеток некоторых растений на повышенную и пониженную температуру, связанные с функционированием и синтезом защитных и стрессовых белков, в том числе имеющих митохондриальную локализацию.

Для достижения поставленной цели решены следующие задачи:

1) исследовано изменение в синтезе белков при высокой и низкой температуре, охарактеризованы защитные белки, определены некоторые группы белков по их иммунохимическим детерминантам-

2) исследованы низкомолекулярные белки теплового шока при высокотемпературном стрессе-

3) исследованы термостабильные белки и дегидрины при низкотемпературном стрессе и адаптации-

4) исследованы стрессовые и защитные белки митохондрий при температурном стрессе и адаптации-

5) определено сходство и различие в реакции грибов и клеток злаков на пониженную температуру-

6) проведено сравнение стрессовых и защитных белков клеток при повышенной и пониженной температурах-

Положения, выдвигаемые на защиту:

1. Наибольшее разнообразие среди БТШ наблюдается в низкомолекулярной области. Это разнообразие является выражением на биохимическом уровне внутривидового полиморфизма растений по термоустойчивости. Ряд Н М БТШ локализуется в митохондриях растений, выполняя там функцию защиты белков, в том числе белков электрон-транспортной цепи.

2. Дегидрины играют важнейшую роль при адаптации озимой пшеницы к холоду во время осеннего закаливания. Существует положительная связь между количеством дегидринов и морозоустойчивостью проростков. В клетках дегидрины локализуются в цитоплазме, плазмалемме, тонопласте и других мембранах, а также в митохондриях.

3. С митохондриями связываются дегидрины с молекулярными массами субъединиц 63 и 52 кД. Белки располагаются на внешней мембране 7 этих органелл. Ассоциация происходит при адаптации проростков к низким температурам, при резком низкотемпературном стрессе, обработке АБК или подсушивании.

4. Мицелий дереворазрушающих грибов, в отличие от сосудистых растений той же климатической зоны, постоянно содержит ряд белков, родственных COR (cold regulated) -белкам растений и постоянно способен выдержать низкую отрицательную температуру без потери жизнеспособности.

Список часто применяемых в работе сокращений:

АБК — абсцизовая кислота- АФК — активные формы кислорода- БТШ -белки теплового шока- БХШ — белки холодового шока- НМ -низкомолекулярные- AFP — antifreezing protein — антифризный белок- АОХ -alternative oxidase — альтернативная оксидаза- COR — cold regulated -регулируемые холодом- HSE — heat shock element — элемент теплового шока- HSF — heat shock transcription factor — фактор транскрипции при тепловом шоке- HSP- heat shock protein — белок теплового шока- LEA — late embryogenesis abundant — характерные для позднего эмбриогенеза (белки, гены) — PAGE — polyacrylamide gel electrophoresys — электрофорез в полиакриламидном геле- PIP — plasmalemma intrinsic protein — внутренний белок плазмалеммы- PUMP — plant uncoupling mitochondrial protein -растительный митохондриальный разобщающий белок- RAB — regulated abscisic acid — регулируемый абсцизовой кислотой- SDS — sodium dodecyl sulfate — додецил сульфат натрия- TIP — tonoplast intrinsic protein -внутренний белок тонопласта- UCP — uncoupling protein — разобщающий белок- WCS — wheat cold sensitive — чувствительные (активируемые) к холоду (белки, гены).

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

6. выводы

На основании результатов работы и сопоставления их с литературными данными были сделаны следующие выводы:

1. Наибольшее разнообразие среди БТШ наблюдается в низкомолекулярной области. Это разнообразие является выражением на биохимическом уровне внутривидового полиморфизма растений по термоустойчивости. Наблюдается положительная связь между разнообразием и количеством НМ БТШ растения и его термоустойчивостью.

2. Ряд Н М БТШ локализуется в митохондриях растений, выполняя там функцию защиты белков, в том числе белков электрон-транспортной цепи. Количество и разнообразие митохондриальных НМ БТШ у различных видов разное. Чем больше количество и разнообразнее НМ БТШ растения, тем выше устойчивость энергетических параметров деятельности митохондрий.

3. В митохондриях НМ БТШ могут находиться на наружной мембране или внутри органелл. У кукурузы снаружи митохондрий располагаются белки иной молекулярной массы, чем внутри. У пшеницы и ржи снаружи и внутри митохондрий обнаруживается один и тот же НМ БТШ

4. Дегидрины играют важнейшую роль при адаптации озимой пшеницы к холоду и осеннем закаливании. Наблюдается положительная связь между количеством дегидринов и морозоустойчивостью клетки. Это показано на проростках разных сортов пшеницы, на разновозрастных растениях одного сорта пшеницы при зимовке в поле и на растениях одного и того же сорта при осенней адаптации и весенней деадаптации растений.

5. В клетках дегидрины локализуются в цитоплазме, плазмалемме, тонопласте, митохондриях и, по литературным данным, в ядре и хлоропластах. С митохондриями при дегидратации клетки ассоциируют два дегидрина с молекулярными массами 52 и 63 кД. Они локализованы на наружной мембране этих органелл.

6. С митохондриями растений дегидрины связываются при адаптации проростков к низким температурам, при резком низкотемпературном стрессе, обработке АБК или подсушивании, то есть теми воздействиями, которые ведут к дегидратации клеток. Количество дегидринов, связывающихся с митохондриями при этих воздействиях, больше у более устойчивого вида растений.

7. В адаптации клеток злаков к низкой температуре участвуют также RAB-белки, значительная часть которых является дегидринами. НМ БТШ не участвуют в адаптации злаков к низкой температуре. Исследованные белки, участвующие в адаптации к низкой температуре, не индуцируются тепловым шоком.

8. При деадаптации растений происходит снижение количества белков, высокое содержание которых характерно для закаленного состояния -дегидринов, RAB-белков, аквапоринов.

9. Белки, индуцирующие разобщение окислительного фосфорилирования при низкотемпературном стрессе присутствуют не только у растений, но и в мицелии дереворазрушающих базидиомицетов. Разобщающая активность белков мицелия выше у более устойчивого вида грибов. В плодовых телах, которые неустойчивы к низкой температуре, разобщающая активность отсутствует.

10. Мицелий дереворазрушающих грибов, в отличие от растений той же климатической зоны, постоянно содержит ряд белков, родственных COR-белкам растений, что, вероятно, связано с его способностью выдержать низкую отрицательную температуру без остановки роста без периода адаптации.

11. Представлена обобщенная схема, из которой следует, что при адаптации злаков к низкой температуре необходимо согласованное увеличение количества нескольких разных функциональных групп белков -дегидринов, аквапоринов, шаперонов, антифризов и нуклеаторов льдообразования, разобщителей окислительного фосфорилирования и антиоксидантов.

5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Были проведены исследования нескольких групп защитных белков, содержание которых значительно увеличивается при температурном стрессе (Рис. 76).

Хлоропласт

Рис. 76. Схема расположения в клетке изучаемых в данной работе стрессовых белков.

Это: низкомолекулярные БТШ и термостабильные белки при высокотемпературном воздействии- термостабильные белки, RAB-белки и дегидрины при низкотемпературном воздействии. Были также затронуты белки, связанные с разобщением окислительного фосфорилирования в митохондриях и водным обменом клетки: БХШ 310, PUMP, аквапорины. Определенная часть исследований была проведена не на сосудистых растениях, а на дереворазрушающих грибах, которые продемонстрировали сходные со злаками реакции на низкую температуру и наличие иммунохимически родственных групп белков.

Результаты, приведенные в работе, и сопоставление их с литературными данными позволяют сделать ряд заключений.

При высокотемпературном стрессе у растений большое значение имеют НМ БТШ. У высших растений известно 6 семейств НМ БТШ, локализованные в определенных компаргментах — эндоплазматическом ретикулуме, цитоплазме, пластидах и митохондриях (Waters et al., 1996). Существует огромное разнообразие молекулярных масс этих белков, однако в клетке они образуют гомо-, а не гетерокомплексы. Эти комплексы могут присутствовать в одном и том же компартменте, и предполагается, что они выполняют несколько различные функции (Miernyk, 1999). Сделано предположение, что они могут иметь сродство к разным белкам, либо распознавать по-разному денатурированные структуры (Коротаева и др. 2001). Их разнообразие, вероятно, вносит существенный вклад в устойчивость растения к высокой температуре. Большее разнообразие НМ БТШ, как это было показано в данной работе, соответствует большей устойчивости растения.

У многих видов растений (горох, соя, томаты, арабидопсис, пшеница, кукуруза и другие) обнаружены гены НМ БТШ, предназначенных для локализации в митохондриях (Basha et al., 1999). В данной работе (Коротаева и др. 2001), и рядом других авторов, было показано, что НМ БТШ, возможно, защищают функционирование дыхательной цепи

289 митохондрий во время теплового шока (Chou et al., 1989- Joshi et al., 1997- Downs, Heckathorn, 1998). Локализация Н М БТШ в митохондриях зависит от вида растения. В экспериментах, проведенных на кукурузе, впервые наблюдали внутримитохондриальную локализацию ряда НМ БТШ и локализацию других НМ БТШ на поверхности органелл (Боровский, Войников, 1991). Три Н М БТШ, родственных а-кристаллину, у кукурузы локализуются на наружной мембране митохондрий, тогда как у ржи и пшеницы наблюдали НМ БТШ одной молекулярной массы, как на поверхности, так и внутри митохондрий (Коротаева и др., 2001). Предполагается, что разная молекулярная масса митохондриальных НМ БТШ кукурузы обеспечивает большее разнообразие белков (или переходных форм) для взаимодействия (Korotaeva et al., 2001), что способствует & quot-спасению&quot- через шапероновую систему большего количества белков и приводит к большей термоустойчивости растения. Механизм защитного действия НМ БТШ — по типу шаперонов, не требует наличия АТФ (Lee et al., 1995- Ehrnsperger et al., 1997- Lee et al., 1997). Вероятно, поэтому денатурирующие белки при стрессе взаимодействуют прежде всего с НМ БТШ, а после возврата нормальной температуры становится возможным восстановить их функцию с помощью энергозатратных систем шаперонов.

Впервые было показано, что в области НМ масс термостабильных белков разных видов растений существуют группы белков сходной мол. массы, которые оказывают стабилизирующее влияние на окислительное фосфорилирование митохондрий (Войников и др., 1991). Исходя из собственных экспериментов и литературных данных, можно быть уверенными, что НМ БТШ входят в состав этих групп белков. Таким образом, НМ БТШ и термостабильные НМ белки растений, видимо, представляют собой два пересекающихся, но не совпадающих множества белков. Их защитная функция при высокотемпературном стрессе заключается, вероятно, в предотвращении денатурации белков и стабилизации мембран клетки. Митохондрии представляют собой одну из мишеней для защитного действия этих белков.

Были исследованы некоторые группы COR-белков при адаптации растений к низкой температуре. При низкотемпературной адаптации злаков основную защитную роль играют, вероятно, дегидрины, которые предотвращают повреждение белков и мембран при обезвоживании (Close, 1996- Close, 1997). Эти белки присутствуют в ядрах (эухроматин и ядрышко), цитоплазме, элементах цитоскелета и плазматической мембране различных клеток проростков и тканей взрослого растения (Goday, 1994а- Goday, 1994b- Houde et al., 1995- Danyluk et al., 1998- Nylander et al., 2001). Данные, представленные в этой работе, дополняют перечисленные исследования. Кроме того, как было показано впервые, дегидрины обнаруживаются в митохондриях, где они связываются с наружной мембраной, защищая, видимо, мембранные белки либо сами мембраны (Borovskii et al., 2002). Значительная часть дегидринов связывается с другими клеточными мембранами (плазматическая и вакуолярная мембраны), защищая их (или их белки) от дегидратации при замерзании f воды в межклеткниках. Количество дегидринов увеличивается в клетках растений не только при адаптации к низкой температуре в лабораторных условиях, но и при осеннем закаливании озимых видов растений (Stupnikova et al., 2002). Содержание дегидринов уменьшается при весеннем возобновлении роста, вместе со снижением устойчивости растения (Borovskii et al., 2001). Эти данные позволяют лучше представить картину накопления и уменьшения количества дегидринов в течение года. Как оказалось, изменения в содержании дегидринов совпадает с сезонными флуктуациями устойчивости к низкой температуре (Arora et al., 1997- Kontunen-Soppela, Laine, 2001). Весьма вероятно, что способность растения перезимовывать напрямую зависит от количества дегидринов, которые накапливаются в клетке при осеннем закаливании.

По-видимому, при закаливании, количество аквапоринов увеличивается, чтобы обеспечить увеличение проницаемости мембран для воды. Такое увеличение пока не показано, но выглядит весьма вероятным, поскольку известно, что транспорт воды через мембрану растительной клетки происходит через аквапориновые каналы (Maurel, 1997), а проницаемость мембраны при адаптации к низкой температуре возрастает, чтобы обеспечить отток к растущим в межклетниках кристаллам льда (Alberdi, Corcuera, 1991). При прохождении второй стадии закаливания растения теряют влагу через мембраны. Вода при этом кристаллизуется в межклеткниках или на поверхности растения. Этот процесс очень важен для растения, так как предотвращает внутриклеточное замерзание воды, губительное для клеток. В данной работе впервые было показано значительное уменьшение количества аквапоринов при раззакаливании растения.

Предположительно, важную роль при адаптации растений к низкой температуре играют RAB-белки (Stupnikova et al., 2001). Часть этих белков являются дегидринами, которые индуцируются АБК (Han, Kermode, 1996- Han et al., 1997, Cellier et al., 1998). Как впервые было показано в представленной работе, некоторые RAB-белки связываются с митохондриями при низкотемпературной адаптации. Какую функцию играют эти белки в митохондриях (за исключением дегидринов) пока неясно.

В литературе известны сведения об экспрессии БТШ в период низкотемпературного стресса (Neven et al., 1992- 1993- Anderson et al., 1994a, b, c). В основном это представители семейств БТШ 70 (Neven et al., 1992- Boudet et al., 1993- Li et al., 1999) и БТШ 60 (Sanyal et al., 1995). Имеются данные, касающиеся индукции холодом у некоторых растений НМ БТШ (Guy, 1990- Sabehat et al., 1998). В данной работе при адаптации кукурузы, пшеницы или ржи к высокой температуре не были обнаружены & quot-общие белки& quot- с белками низкотемпературной адаптации и наоборот. По

292 видимому, у этих растений воздействие низкой температуры приводит к иным повреждениям, чем при воздействии гипертермии. Как следствие, при адаптации к повышенной или пониженной температуре синтезируются разные белки.

Впервые было установлено, что дереворазрушающие грибы проявляют значительное сходство в реакции на низкую температуру с сосудистыми растениями. Они синтезировали некоторые классы защитных белков (дегидрины, разобщающие белки), присутствующие у злаков. Про некоторые из этих белков (дегидрины) ранее не было известно, что они присутствуют у грибов. Весьма слабо были исследованы разобщающие белки грибов, пока есть только отдельные упоминания о них (Sluse, Jarmuszkievicz, 2002). В работе впервые было показано, что белки дереворазрушающих грибов, как и белки злаков, могут оказывать разобщающее действие на митохондрии. Причем белки мицелия устойчивого вида грибов, проявляли большее разобщающее действие, которое еще более усиливалось, если мицелий подвергали действию низких температур (Yakovlev et al., 2002). И, наоборот, не оказывали разобщающего действия белки из плодовых тел, что косвенно подтверждает гипотезу о связи устойчивости к низкой температуре со способностью к разобщению, поскольку плодовые тела были намного менее морозоустойчивыми, чем мицелий (Яковлев и др. 2000).

Основное отличие в реакции грибов на гипотермию от растений заключалось в том, что мицелий грибов постоянно содержал защитные белки и, постоянно был способен выдержать экстремально низкие температуры (Яковлев и др., 2000), в отличие от изученных видов растений, которым для формирования устойчивого состояния нужен период адаптации.

Результаты представленных исследований по низкотемпературному стрессу в сочетании с литературными данными подтвердили и уточнили предложенную ранее обобщающую схему участия защитных белков в

293 адаптации растения к низким температурам (Боровский, Войников, 1999). Согласно этой схеме, при адаптации к пониженным температурам морозостойкие растения накапливают несколько классов COR-белков -дегидрины, аквапорины, шапероны, антифризы и нуклеаторы льдообразования, разобщающие белки. Каждый класс белков выполняет свою функцию, которую не может заменить белок из другого класса. Для морозоустойчивости важны все перечисленные классы белков, недостаток какого-либо класса белков является лимитирующим фактором. Необходимость белков каждого класса определяется тем, что, несмотря на отсутствие функциональных связей между этими белками все играют важную роль при адаптации растения (Рис. 77). Для того, чтобы обеспечить быстрый отток воды из клетки при внеклеточной кристаллизации льда, в процессе осенней адаптации увеличивается проницаемость мембран, что, вероятно, обеспечивается возрастанием количества аквапоринов.

Для предотвращения повреждений при обезвоживании в результате оттока воды, в клетке накапливается большое количество дегидринов. Для репарации все же возникших повреждений служат шапероны, впрочем, их увеличение при осеннем закаливании озимых злаков пока не показано. Нуклеаторы и антинуклеаторы регулируют место, температуру начала льдообразования, форму кристаллов льда, а также предотвращают перекристаллизацию льда в крупные кристаллы. Белки, связанные с разобщением дыхания в митохондриях, уменьшают окислительный стресс, возникающий при резком снижении температуры или обезвоживании. Эти же функции выполняют белки, связанные с антиоксидантной системой клетки.

Низкая температура

Активация COR-генов НАКОПЛЕНИЕ: Синтез COR белков

Рис. 77. Схема участия COR-белков в адаптации к низкой температуре у злаковых. Пунктиром обозначены предполагаемые события.

Содержание

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Растения и температура: роль белков в реакции клетки растения на изменение температуры.

2.2. Стрессовые белки при высокой температуре.

2.3. Реакция растений на низкую температуру. Стрессовые и защитные белки при низкой температуре.

2.4. Сходство и различия в реакции растительной клетки на высокую и низкую температуру.

2.5. Грибы при температурном стрессе. Защитные белки грибов.

2.6. Выводы из литературного обзора. Постановка цели исследования.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. Суммарные и митохондриальные низкомолекулярные белки теплового шока кукурузы: их разнообразие и связь с устойчивостью.

4.2. Изучение некоторых регулируемых холодом (COR) белков проростков пшеницы.

4.2.1. Синтез и накопление белков, характерных для закаленнного состояния проростков озимой пшеницы.

4.2.2. Сравнение состава COR-белков, выделенных из неохлажденных и закаленных проростков озимой и яровой пшеницы вида Triticum aestivum L. в связи с их морозоусточивостью.

4.2.3. Накопление COR-белков семейств дегидрины и RAB при закаливании проростков пшеницы вида Т. aestivum L.

4.3. COR-белки растений озимой пшеницы вида Triticum aestivum L., прошедших закаливание в естественных полевых условиях.

4.4. Сравнение COR-белков, озимой пшеницы, с термостабильными COR-белками других закаленных злаков.

4.5. Индукция термостабильных COR-белков в различающихся по устойчивости злаках с помощью АБК.

4.6. Накопление и локализация COR-белков семейств дегидрины и RAB в митохондриях злаков при адаптации к холоду.

4.7. Мембранная локализация ряда дегидринов проростков и растений озимои пшеницы.

4.8. Белок 310 кД и его влияние на дыхание митохондрий.

4.9. Действие адаптации и деадаптации к низкой температуре на содержание аквапоринов в мембранах озимой пшеницы.

4. 10. Изучение белков низкотемпературной адаптации дереворазрушающих грибов макромицетов.

4. 10.1. Ростовые характеристики мицелия и жизнеспособность плодовых тел при действии низких температур в лабораторных условиях.

4. 10.2. Изменения состава полипептидов грибов при охлаждении мицелия и плодовых тел.

4. 10.3. Действие низких температур на состав синтезирующихся белков мицелия и плодовых тел.

4. 10.4. Дегидриноподобные полипептиды в мицелии и плодовых телах грибов при действии низкой температуры и водного дефицита.

4. 10.5. Белки грибов, иммунохимически родственные PUMP и БХШ 310 растений.

4. 10.6. Влияние водорастворимых грибных белков на энергетическую активность изолированных растительных митохондрий.

4. 10.7. Обсуждение результатов исследований белков низкотемпературной адаптации грибов.

Список литературы

1. Авхадиева Г. И, Хохлова Л. П, Карасев Г. С. Состав полипептидов митохондрий озимой пшеницы при адаптации к низким температурам // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 100−106.

2. Адо Ю. В. Влияние внешних условий на рост мицелия грибов -разрушителей древесины // Тр. Архангел, лесотехн. ин-та. 1955. С. 4565.

3. Александров В. Я. Клетки, макромолекулы и температура. Л.: Наука, 1975. 330 с.

4. Александров В. Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. 318 с.

5. Барашкова Э. А, Виноградова В. В. Оценка зимо- и морозостойкости полевых культур // Диагностика устойчивости растений к стрессовым воздействиям (метод, рук-во). Ленинград, 1988. 228 с.

6. Белозерская Т. А. Гидрофобины грибов: структура и функции // Микология и фитопатология. 2001. Т. 35. С. 3−11.

7. Билай В. И. Основы общей микологии. Киев: Вища школа, 1980. 360 с.

8. Бисько Н. А, Дудка И. А. Биология и культивирование съедобных грибов рода вешенка. Киев: Наук, думка, 1987. С. 16−17.

9. Бойко М. И. Влияние температуры и кислотности среды на рост штаммов гриба Fomitopsis pinicola (Fr.) Karst. // Микология и фитопатология. 1979. Т. 19. С. 141−146.

10. Бондарцев А. С. Трутовые грибы европейской части СССР и Кавказа. М.- Л.: Изд-во АН СССР, 1953. 1106 с.

11. Боровский Г. Б, Войников В. К. Локализация низкомолекулярных белков теплового шока на поверхности и внутри митохондрий кукурузы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 596−598.

12. Боровский Г. Б, Войников В. К. Морозостойкость растения, дегидратация и стрессовые белки // IV съезд общества физиологоврастений России, Москва, 4−9 октября 1999 г. М. 1999. Тез. докл. Т.1. Стр. 325.

13. Боровский Г. Б., И. В. Ступникова, А. И. Антипина, Войников В. К. Накопление белков, иммунохимически родственных дегидринам, в митохондриях растений при действии низкой температуры // Доклады РАН. 2000. Т. 371. С. 251−254.

14. Боровский Г. Б., Ступникова И. В., Пешкова А. А., Дорофеев Н. В., Войников В. К. Термостабильные белки проростков и узлов кущения растений озимой пшеницы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 777 783.

15. Боровский Г. Б., Ступникова И. В., Антипина А. И., Войников В. К. Накопление дегидринов и RAB-белков в проростках пшеницы при низкотемпературной адаптации // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 257−263.

16. Бухало А. С. Высшие съедобные базидиомицеты в чистой культуре. Киев: Наук, думка, 1988. 143 с.

17. Войников В. К. К вопросу о выделении интактных растительных митохондрий // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 1980. Т. 10. С. 121−125.

18. Войников В. К. Температурный стресс и митохондрии растений. Новосибирск: Наука, 1987. 135 с.

19. Войников В. К. Реакция генома клетки на температурный стресс // Рост и устойчивость растений. Иркутск: Наука, 1988. С. 154−163.

20. Войников В. К., Боровский Г. Б. Роль стрессовых белков в клетках при гипертермии // Успехи современной биологии. 1994. Т. 114. С. 85−95.

21. Войников В. К., Варакина Н. Н., Побежимова Т. П., Рудиковский А. В. Восстановление под действием белковых факторов клеток кукурузы энергетической активности инактивированных in vitro митохондрий // Докл. АН СССР. 1990. Т. 311. С. 253−256.

22. Войников В. К., Корытов М. В. Синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы при закаливании к холоду // Физиология растений. 1991. Т. 38. N.5. С. 960−969.

23. Войников В. К., Корытов М. В. Влияние условий гипотермии на синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 589−595.

24. Войников В. К., Лузова Г. Б., Корзун A.M. Влияние холодового шока на количество свободных жирных кислот, энергетическую активность митохондрий и температуру в проростках озимых злаков // Доклады А Н СССР. 1983. Т. 270. С. 761−764.

25. Войников В. К., Рудиковский А. В., Ассоциация белков теплового шока кукурузы с митохондриями in vivo и in vitro II Физиология растений. 1988а. Т. 35. С. 542−547.

26. Войников В. К., Рудиковский А. В., Побежимова Т. П., Варакина Н. Н. Влияние белков, выделенных из проростков кукурузы, подвергнутых тепловому шоку, на энергетическую активность митохондрий // Физиология растений. 19 886. Т. 35, С. 837−840.

27. Глянько А. К. Температурный стресс: механизмы термоустойчивости, рост, развитие и продуктивность растений // Сельскохозяйственная биология. 1996. № 3. С. 3−19.

28. Доспехов Б. А. Методика полевого опыта. М.: Колос, 1979. 416 с.

29. Евстигнеева З. Г., Соловьева Н. А., Сидельникова Л. И. Структура и функции шаперонов и шаперонинов (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 5−18.

30. Заботин А. И., Барышева Т. С., Заботина О. А., Ларская И. А., Лозовая В. В., Белдман Г., Вораген А. Дж. Вовлеченность матрикса клеточной301стенки в процесс низкотемпературной адаптации озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 425−432.

31. Капич А. Н., Романовец Е. С., Войт С. П. О составе липидов мицелия Flammulina velutipes (Curt.: Fr.) Sing. // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. Т. 25. С. 68−73.

32. Карасев Г. С., Нарлева Г. И., Боруах К. К., Трунова Т. И. Изменение состава и содержания полипептидов в процессе адаптации озимой пшеницы к низким отрицательным температурам // Физиология и биохимия культурных растений. 1991. Т. 23. С. 480−485.

33. Касперска-Палач А. Механизм закаливания травянистых растений. Холодостойкость растений. М.: Колос. 1983. С. 112−123.

34. Климов С. В. Биоэнергетическая концепция устойчивости растений к низким температурам // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. С. 133−154.

35. Климов С. В. Повышенное отношение фотосинтез/дыхание при низких температурах важное условие холодового закаливания озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 419−424.

36. Климов С. В., Астахова Н. В., Бочарова М. А., Трунова Т. И. Различия в холодостойкости томата и огурца связаны с низкотемпературной устойчивостью фотосинтеза и характером углеродного метаболизма // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 906−914.

37. Климов С. В., Астахова Н. В., Трунова Т. И. Связь холодоустойчивости растений с фотосинтезом и ультраструктурой хлоропластов и клеток // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 879−886.

38. Колесниченко А. В., Боровский Г. Б., Войников В. К., Мишарин С. И., Антипина А. И. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 894−899.

39. Колесниченко А. В., Мишарин С. И., Антипина А. И., Войников В. К. Способ определения морозоустойчивости сортов озимой пшеницы: А.с. N1607087. (СССР), МКИ, А 01 G 7/00. Заявл. 28. 03. 1989.

40. Колесниченко А. В., Войников В. К., Боровский Г. Б., Дорофеев Н. В. Содержание стрессового белка 310 кД в проростках озимой пшеницы при гипотермии и водном дефиците// Физиология и биохимия культурных растений. 1999. Т. 31. С. 145−149.

41. Колупаев Ю. Е., Трунова Т. И. Особенности метаболизма и защитные функции углеводов растений в условиях стрессов // Физиология и биохимия культурных растений. 1992. Т. 24. С. 523−533.

42. Коротаева Н. Е., Антипина А. И., Грабельных О. И., Варакина Н. Н., Боровский Г. Б., Войников В. К. Митохондриальные низкомолекулярные белки теплового шока и устойчивость митохондрий злаков к гипертермии // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 917−922.

43. Красавцев О. А. Свойства плазмалеммы морозостойких растительных клеток // Успехи современной биологии. 1988. Т. 35. С. 1050−1057.

44. Кузнецов Вл. В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 321−336.

45. Лось Д. А., Мурата Н. Накопление транскрипта гена десатуразы desA в цианобактерии Synechocystis РСС6803 при низких температурах является результатом активации транскрипции и увеличения стабильности РНК // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 170−175.

46. Любарский Л. В., Васильева Л. Н. Дереворазрушающие грибы Дальнего Востока. Новосибирск: Наука, 1975. 164 с.

47. Меденцев А. Г., Аринбасарова А. Ю., Акименко В. К. Регуляция и физиологическая роль цианидрезистентной оксидазы у грибов и растений//Биохимия. 1999. Т. 64. С. 1457−1472.

48. Мишарин С. И., Колесниченко А. В., Антипина А. И., Войников В. К. Влияние низких температур на синтез белков озимой ржи и пшеницы //3032съезд Всерос. о-ва физиологов растений. Минск, 24−29 сент. 1990: Тез. докл. Ч. 2. Минск., 1992. С. 139.

49. Мухин В. А. Биота ксилотрофных базидиомицетов Западно-Сибирской равнины. Екатеринбург: УИФ Наука, 1993. 31 с.

50. Мюллер Э., Леффлер В. Микология. М.: Мир, 1995. 16 с.

51. Нарлева Г. И. Связь формирования морозостойкости озимых злаков с синтезом белка при низкотемпературной адаптации: Автореф. дис. канд. биол. наук. М.: 1991. 22 с.

52. Негруцкий С. Ф. Роль температуры в развитии грибов Fomitopsis annosa (Fr.) Karst. //Ботанический журнал. 1962. Т. 47. С. 416−418.

53. Новицкая Г. В., Карасев Г. С., Суворова Т. А., Трунова Т. И. Влияние циклогексимида на содержание липидов и растворимых белков при адаптации растений озимой пшеницы к морозу // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 385−392.

54. Опритов В. А., Калинин В. А., Пятыгин С. С., Орлова О. В., Абрамова Н. Н. Увеличение потенциалчувствительности АТФазной активности плазмалеммы при холодовом закаливании проростков пшеницы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 153−158.

55. Остерман JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука, 1983. 304 с.

56. Палта Д. П., Ли П. Х. Свойства клеточных мембран в связи с повреждениями при замерзании // Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. С. 79−96.

57. Пешкова А. А., Дорофеев Н. В. Формирование зимостойкости озимой пшеницы в зависимости от условий вегетации и уровня минерального питания // Агрохимия. 1998. N. 6. С. 26−33.

58. Побежимова Т. П., Колесниченко А. В., Войников В. К., Варакина Н. Н., Боровский Г. Б. Стрессовый белок 310 кД при гипотермии влияет наэнергетическую активность растительных митохондрий // ДАН. 1996. Т. 351. С. 715−718.

59. Прохоров В. П. Зимние дискомицеты в средней полосе России // Микология и фитопатология. 2000. Т. 34. С. 17−19.

60. Пьянков В. И., Васьковский М. Д. Температурная адаптация фотосинтетического аппарата растений арктической тундры острова Врангеля Oxyria digyna и Alopecurus alpinus Н Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 517−525.

61. Рипачек В. Биология дереворазрушающих грибов. М.: Лесная промышленность, 1967. 133 с.

62. Самыгин Г. А. Причины повреждения клеток растений внеклеточным льдом // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 614−625.

63. Самыгин Г. А. Образование льда в растениях // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 275−286.

64. Скулачев В. П. Энергетика биологических мембран. М.: Наука, 1989. 564 с.

65. Ступникова И. В., Боровский Г. Б., Войников В. К. Накопление термостабильных белков в проростках озимой пшеницы при гипотермии // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 859−864.

66. Ступникова И. В., Боровский Г. Б., Антипина А. И., Войников В. К. Полиморфизм термостабильных белков в проростках мягкой пшеницы в период низкотемпературной адаптации // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 923−929.

67. Трушанов А. А. Изготовление в лабораторных условиях закрытого полярографического электрода Кларка // Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом / Ред. Франк Г. М.: Наука, 1973. С. 73−79.

68. Туманов И. И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М.: Наука, 1979. 350 с.

69. Феофилова Е. П. Трегалоза, стресс и анабиоз // Микробиология. 1992. Т. 61. С. 741−755.

70. Феофилова Е. П. Биохимическая адаптация грибов к температурному стрессу // Микробиология. 1994. Т. 63. С. 757−776.

71. Феофилова Е. П. Царство грибов: гетерогенность физиолого-биохимических свойств и близость к растениям, животным и прокариотам // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 141−155.

72. Феофилова Е. П, Ложиникова В. Н, Горнова И. Б, Михайлова Н. В, Дудко И. П, Чайлахян М. Х. Действие зеленого света на прорастание конидий и образование регуляторов роста у мицелиального гриба Aspergillus japonicus II Доклады А Н СССР. 1991. Т. 319. С. 235−237.

73. Феофилова Е. П, Михайлова Н. В, Шумская Г. Г. Терешина В. М, Гарибова Л. В. Изменения в липидном и углеводном составе клеток грибов в процессе онтогенеза и использование этих данных в хемотаксономии // Микология и фитопатология. 1991а. Т. 25. С. 348 359.

74. Феофилова Е. П, Терешина В. М. Термофилия мицелиальных грибов с позиций биохимической адаптации к температурному стрессу // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. С. 546−556.

75. Феофилова Е. П, Терешина В. М, Хохлова Н. С, Меморская А. С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе углеводов цитозоля // Микробиология. 2000а. Т. 69. С. 606−611.

76. Феофилова Е. П, Терешина В. М, Меморская А. С, Хохлова Н. С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе липидов // Микробиология. 20 006. Т. 69. С. 612−619.

77. Фунтикова Н. С., Катомина А. А., Мысякина И. С. Состав фосфолипидов и степень ненасыщенности липидов гриба Мисог при низких температурах// Микробиология. 1992. Т. 61. С. 793−796.

78. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация.- М.: Мир, 1988. 568 с.

79. Хукстра Ф. А., Головина Е. А. Поведение мембран при дегидратации и устойчивость ангидробиотических организмов к обезвоживанию // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 347−362.

80. Черепнева Г. Н., Кукина И. М., Кузнецов Вик. В., Кулаева О. Н., Микулович Т. П. Влияние АБК на синтез суммарных и хлоропластных белков и на накопление транскриптов хлоропластных генов в семядолях тыквы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 58−68.

81. Шевякова Н. И., Рощупкин Б. В., Парамонова Н. В., Кузнецов В. В. Стрессовый ответ клеток Nicotiana sylvestris L. на засоление и высокую температуру. 1. Аккумуляция пролина, полиаминов, бетаинов и Сахаров // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 558−565.

82. Яковлев А. Ю., Боровский Г. Б., Пензина Т. А., Петров А. Н., Войников В. К. Влияние отрицательных температур на рост мицелия и жизнеспособность плодовых тел некоторых высших ксилотрофных базидиомицетов // Микология и фитопатология. 2000. Т. 36. С. 56−62.

83. Яковлев А. Ю., Боровский Г. Б., Войников В. К., Грабельных О. И., Побежимова Т. П., Антипина А. И. Влияние водорастворимого грибного белка на энергетическую активность изолированных растительных митохондрий // Микология и фитопатология. 2002. Т. 36. С. 42−49

84. Addy H.D., Boswell Е.Р., Koide R.T. Low temperature acclimation and freezing resistance of extraradical VA mycorrhizal hyphae // Mycol. Res. 1998. V. 102. P. 582−586.

85. Affourtit C., Krab K., Moore A.L. Control of plant mitochondrial respiration // Biochem. Biophys. Acta. 2001. V. 1504. P. 58−69.

86. Alberdi M., Corcuera L.J. Cold acclimation in plants // Phytochemistry. 1991. V. 30. P. 3177−3184.

87. Anderson J.V., Haskell D.W., Guy C.L. Differential influence of ATP on native spinach 70-kilodalton heat-shock cognates // Plant Physiol. 1994a. V. 104. P. 1371−1380.

88. Anderson M.D., Prasad Т.К., Martin B.A. and Stewart C.R. Differential gene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance // Plant Physiol. 1994c. V. 105. P. 331−339.

89. Andersson L.O., Borg H., Mikaelsson M. Molecular weight estimation of proteins by electrophoresis in polyacrylamide gels of graded porosity // FEBS Lett. 1972. V. 20. P. 199−202.

90. Antikainen M., Griffith M. Antifreeze protein accumulation in freezing-tolerant cereals // Physiol. Plant. 1997. V. 99. P. 423−432.

91. Antikainen M., Griffith M., Zhang J., Hon W-C., Yang D.S.C., Pihakaski-Maunsbach K. Immunolocalization of antifreeze proteins in winter rye leaves, crowns and roots by tissue printing // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 845−857.

92. Antikainen M., Pihakaski S. Cold-induced changes in the polysome pattern and protein synthesis in winter rye (Secale cereale) II Physiol. Plant. 1993. V. 89. P. 111−116.

93. Asada K. The water-water cycle in chloroplasts: Scavenging of active oxygen and dissipation of excess photons // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 601−639.

94. Arora R., Palta J.P. A loss in the plasma membrane ATFase activity and its recovery coincides with incipient freeze-thaw injury and post-thaw recovery in onion bulb scale tissue // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 846−852.

95. Arora R., Wisniewski M., Rowland L.J. Cold acclimation and alterations in dehydrin-like and bark storage proteins in the leaves of sibling deciduous and evergreen peach // J. Amer. Soc. Hort. Sci. 1996. V. 121. P. 915−919.

96. Ashworth E.N., Pearce R.E. Extracellular freezing in leaves of freezing-sensitive species // Planta. 2002. V. 214. P. 798−805.

97. Baker J.C., Steele C., Dure III.L. Sequence and characterization of 6 LEA proteins and their genes from cotton // Plant Mol. Biol. 1988. V. 11. P. 277 291.

98. Barbirz S., Jakob U., Glocker M.O. Mass spectrometry unravels disulfide bond formation as the mechanism that activates a molecular chaperone // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 18 759−18 766.

99. Barrett J. Thermal hysteresys proteins // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2001. V. 33. P. 105−117.

100. Basha E.M., Waters E.R., Vierling E. Triticum aestivum cDNA homologous to nuclear-encoded mitochondrion -localized small heat shock proteins // Plant Sci. 1999. V. 141. P. 93−103.

101. Berger T.M., Polidori M.C., Dabbagh A., Evans P.J., Halliwell В., Morrow J.D., Roberts L.I., Frei B. Antioxidant activity of vitamin С in iron-overloaded human plasma // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 15 656−15 660.

102. Beyer R.E. An analysis of the role of coenzyme Q in free radical generation and as an antioxidant // Biochem. Cell. Biol. 1992. V. 70. P. 390−403.

103. Bianchi G., Gamba A., Lamiroli R., Pozzi N., Elster R., Solamini F. The unusual sugar composition in the leaves of the resurrection plant Myrothamnus flabellifolia II Physiol. Plantarum. 1993. V. 87. P. 223−226.

104. Bihn EA, Paul AL, Wang SW, Erdos GW, Ferl RJ. Localization of 14−3-3 proteins in the nuclei of arabidopsis and maize // Plant J. 1997. V. 12. P. 1439−1445.

105. Blackman S.A., Obendorf R.L., Leopold A.C. Desiccation tolerance in developing soybean seeds: The role of stress proteins // Physiol. Plant. 1995. V. 93. P. 630−638.

106. Boddy L. Effect of temperature and water potential on growth rate wood-rotting basidiomycetes // Trans. Brit. Mycol. Soc. 1983. V. 80. P. 141−149.

107. Bohnert H.J., Sheveleva E. Plant stress adaptations making metabolism move // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V.l. P. 267−274.

108. Booij P.P., Roberts M.R., Vogelzang S.A., Kraayenhof R., De Boer A.H. 143−3 proteins double the number of outward-rectifying K+ channels available for activation in tomato cells // Plant J. 1999 V. 20. P. 673−683.

109. Boothe J.G., de Beus M.D., Johnson-Flanagan A.M. Expression of low temperature-induced protein in Brassica napus II Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 795−803.

110. Borovskii G., Stupnilcova I., Antipina A., Downs C., Voinikov V. Accumulation of dehydrin-like proteins in the mitochondria of cold-treated plants // J. Plant Physiol. 2000. V. 156. P. 797−800.

111. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I., Vladimirova S.V., Voinikov V.K. Dehydrin-like proteins in the wheat mitochondria after freezing, drought, and ABA treatment // Annual Wheat Newsletter. 2001. V. 47. P. 170−172.

112. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I.,. Vladimirova S. V, Voinikov V.K. Accumulation of dehydrin-like proteins in the mitochondria of cereals in response to cold, freezing, drought and ABA treatment // BMC Plant Biology 2002, V. 2. :5.

113. Borovskii G., Voinikov V., Voronova L. The synthesis of two low molecular weight heat shock proteins correlates with the growth rate of maize lines at enhanced temperature // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 1995. V. 69. P. 62−63.

114. Boss O., Samec S., Paoloni-Giacobino A., Rossier C., Dulloo A., Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Uncoupling protein-3: a new member of the mitochondrial carrier family with tissue-specific expression // FEBS Lett. 1997. V. 408. P. 39−42.

115. Boudet A.M., Cabane M., Leborgne N. and Teulieres C. Aspects of the cellular and molecular basis of cold tolerance in plants // NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 725−739.

116. Bravo LA, Close TJ, Corcuera LJ, Guy CL. Characterization of an 80-kDa dehydrin-like protein in barley responsive to cold acclimation // Physiol. Plant. 1999. V. 106. P. 177−183.

117. Bray A. Simple efficient liquid scintillation for counting aqueous solution in a liquid scintillation counter // Anal. Biochem. 1960. V. 1. P. 279−285.

118. Bray E.A. Plant responses to water deficit // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. P. 48−54.

119. Burke J J. High temperature stress and adaptations in crops // Stress responses in plants: adaptation and acclimation mechanisms. Wiley-Riss, inc, 1990. P. 295−309.

120. Burke M. J, Lindow S.E. Surface properties and size of the ice nucleation site in ice nucleation active bacteria: Theoretical considerations // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 80−84

121. Bunney T. D, van Walraven H. S, de Boer A.H. 14−3-3 protein is a regulator of the mitochondrial and chloroplast ATP synthase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 4249−4254.

122. Calderon P, Pontis H.G. Increase of sucrose synthase activity in wheat plants after a chilling shock// Plant Sci. 1985. V. 42. P. 173−176.

123. Calderwood S. K, Stevenson M. A, Price B.D. Activation of phospholipase С by heat shock requires GTP analogs and is resistant to pertussis toxin // J. Cell Physiol. 1993. V. 156. P. 153−159.

124. Cannon B, Nedergaard J. The biochemistry of an inefficient tissue: brown adipose tissue // Essays Biochem. 1985. V. 20. P. 110−164.

125. Capel J., Jarillo J.A., Salinas J., Martinez-Zapater J.M. Two homologous low-temperature-inducible genes from Arabidopsis encode highly hydrophobic proteins // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 569−576.

126. Carpenter J.F., Hand S.C., Crowe L.M., Crowe J.H. Cryoprotection of phosphofructokinase with organic solutes: characterization of enhanced protection in the presence of divalent cations // Arch. Biochem. Biophys. -1986. -V. 250. -P. 505−512.

127. Casolo V., Braidot E., Chiandussi E., Macri F., Vianello A. The role of mild uncoupling and non-coupled respiration in the regulation of hydrogen peroxide generation by plant mitochondria // FEBS Lett. 2000. V. 474. P. 5357.

128. Chandler P.M., Robertson M. Gene expression regulated by abscisic acid and its relation to stress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994. V. 45. P. 113−141.

129. Chen T.H.H., Gusta L.V. Abscisic acid-induced freezing resistance in cultured plant cells // Plant Physiol. 1983. V. 73. P. 71−75.

130. Chou M., Chen Y. -M., Lin C. -Y. Termotolerance of isolated mitochondria associated with heat shock proteins // Plant Physiol. 1989.V. 89. P. 617−621.

131. Close T.J. Dehydrins: emergence of a biochemical role of a family of plant dehydration proteins // Physiol. Plant. 1996. V. 97. P. 795−803.

132. Close T.J. Dehydrins: a commonalty in the response of plants to dehydration and low temperature //Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 291−296.

133. Close T.J., Chandler P.M. Cereal dehydrins: Serology, gene mapping and potential functional roles // Aust. J. Plant Physiol. 1990. V. 17. P. 333−344.

134. Close T.J., Fenton R.D., Moonan F. A view of plant dehydrins using antibodies specific to the carboxy terminal peptide // Plant Mol. Biol. 1993. V. 23. P. 279−286.

135. Cloutier Y., Siminovitch D. Correlation between cold- and drought-induced frost hardiness in winter wheat and rye variations // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 256−258.

136. Connolly DL, Shanahan CM, Weissberg PL. The aquaporins. A family of water channel proteins // Internal J. Biochem. Cell. Biol. 1998. V. 30. P. 169−172.

137. Crespi M.D., Zabaleta E.J., Pontis H.G., Salerno G.L. Sucrose synthase expression during cold acclimation in wheat // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 887−891.

138. Crowe J.H., Carpenter J.F., Crow L.M., Anchordoguy T.J. Are freezing and dehydration similar stress vectors? A comparison of modes of interaction of stabilizing solutes with biomolecules // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 219 231.

139. Crowe L.M., Mouradian R., Crowe J.H., Jackson S.A., Womersley C. Effect of carbohydrates on membrane stability at low water activities // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 769. P. 141−150.

140. Danyluk J., Perron A., Houde M., Limin A., Fowler В., Benhamou N. and Sarhan F. Accumulation of an acidic dehydrin in the vicinity of the plasma membrane during cold acclimation of wheat // The Plant Cell. 1998. V. 10. P. 623−638.

141. Davies P.L., Hew C.L. Biochemistry of fish antifreeze proteins // FASEB J. 1990. V. 8. P. 2460−2468.

142. Debel K., Sierralta W. D., Braun H. P., Schmits U. K., Kloppstech K. The 23-kDa Light-Stress-Regulated Heat-Shock Protein of Chenopodium rubrum L. is Located in the Mitochondria // Planta. 1997. V. 201. P. 326−333.

143. Dorner A.J., Wasley L.C., Kaufman R.J. Overexpression of GRP78 mutigates stress induction of glucose regulated proteins and blocks secretion314of selective proteins in Chinese hamster ovary cells // EMBO J. 1992. V. 11. P. 1563−1571.

144. Douce R. Mitochondria in higher plants. New York, London: Acad. Press, 1985. 327 р.

145. Downs C. A., Heckathorn S. A. The mitochondrial small heat-shock proteins protects NADH: ubichinone oxidoreductase of the electron transport chain during heat stress in plants// FEBS Lett. 1998. V. 430, P. 246−250.

146. Doyle V., Virji S., Crompton M. Evidence that cyclophilin-A protects cells against oxidative stress // Biochem J. 1999. V. 341. P. 127−132.

147. Dubois M.F., Hovanessian A.G., Bensaude O. Heat-shock-induced denaturation of proteins. Characterization of the insolubilization of the interferon-induced p68 kinase // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. N 15. P. 97 079 711.

148. Duman J.G. Purification and characterization of a thermal hysteresys protein from a plant, the bittersweet nightshade Solanum dulcamara II Biochem. Biophys. Acta. 1994. V. 1206. P. 129−135.

149. Duman J.G., Olsen T.M. Thermal hysteresys protein activity in bacteria, fungi, and phylogenetically diverse plants // Cryobiology. 1993. V. 30. P. 322−328.

150. Dure L. Ill A repeating 11-mer amino acid motif and plant desiccation // Plant J. 1993a. Y. 3. P. 363−369.

151. Dure L. Ill Structural motifs in LEA proteins of higher plants // Response of plants to cellular dehydration during environmental stress / Eds: Close T.J., Bray E.A. Rockville: American Society of Plant Physiology, 1993b. P. 91 103.

152. Eckey-Kaltenbach H., Kiefer E., Grosskopf E., Ernst D., Sundermann Jr. H. Differential transcript induction of parsley pathogenesis-related proteins and of a small heat shock protein by ozone and heat shock // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 343−350.

153. Ellis R.J. Molecular chaperones. Opening and closing the Anfmsen cage // Carr. Biol. 1994. V.4. P. 633−635.

154. Ellis R.J., van der Vies S. Molecular chaperones //Annu. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 321−347.

155. Ehrnsperger M., Graber S., Gaestel M., Buchner J. Binding of non-native protein to Hsp25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation // The EMBO J. 1997. V. 16. P. 221−229.

156. Esen A. A. A simple method for quantitative, semiquantitative and qualitative assay of protein // Anal. Biochem. 1978. V. 89. P. 264−273.

157. Estabrook R.W. Mitochondrial respiratory control and the polarographic measurement of ADP:0 ratio // Methods Enzymol. N-Y, London: Acad. Press, 1967. V. 10. P. 41−47.

158. Feder M.E., Hofmann G.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology // Annu. Rev. Physiol. 1999. V. 61. P. 243−282.

159. Feder M.E., Rossi J.M., Solomon J., Solomon N., Lindquist S. The consequences of expressing hsp70 Drosophila cells at normal temperatures //. Genes Dev. 1992. V. 6. P. 1402−1413.

160. Flanagan S. W., Moseley P. L., Buettner G. R. Increased flux of free radicals in cells subjected to hyperthermia: detection by electron paramagnetic resonance spin trapping // FEBS Lett. 1998. V. 431. P. 285−286.

161. Freeman M.L., Spitz D.R., Meredith M.J. Does heat shock enhance oxidative stress? Studies with ferrous and ferric iron // Radiat. Res. 1990. V. 124. P. 288−293.

162. Fridovich I. Superoxide anion radical (O «), superoxide dismutases, and related matters//J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 18 515−18 517.

163. Frydman J. Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones // Annu. Rev. Biochem. 2001. V. 70. P. 603−647.

164. Fu H, Subramanian R. R, Masters S.C. 14−3-3 proteins: structure, function, and regulation // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2000. V. 40. P. 617−647.

165. Gilmour S.J., Artus N.N., Thomashow M.F. cDNA sequence analysis and expression of two cold regulated genes of Arabidopsis thaliana II Plant Mol. Biol. 1992. V. 18. P. 13−21.

166. Galau G.A., Jakobsen K.S., Hughes D.W. The controls of late dicot embryogenesis and early germination // Physiol. Plant. 1991. V. 81. P. 280 288.

167. Garlid K.D., Jaburek M., Jezek P. The mechanism of proton transport mediated by mitochondrial uncoupling proteins // FEBS Lett. 1998. V. 438. P. 10−14.

168. Garlid K.D., Orosz D.E., Modriansky M., Vassanelli S., Jezek P. On the mechanism of fatty acid-induced proton transport by mitochondrial uncoupling protein//J. Biol. Chem. 1996. V. 269. P. 2615−2620.

169. Godon C, Lagniel G, Lee J, Buhler J-M, Kieffer S, Perrot M, Boucherie H, Tolenado M. B, Labarre J. The h3C>2 stimulon in Saccharomyces cerevisiae // J. Biol. Chem. 1998. Y. 273. P. 22 480−22 489.

170. Godoy J, Lunar R, Torres-Schumann S, Moreno J, Rodrigo R. M, Pintor-Toro J.A. Expression, tissue distribution and subcellular localization of dehydrin TAS14 in salt-stressed tomato plants // Plant Mol. Biol. 1994. V. 26. P. 1921−1934.

171. Gorman A.M., Heavey B, Creagh E, Cotter T. G, Samali A. Antioxidant-mediated inhibition of the heat shock response leads to apoptosis // FEBS Lett. 1999. V. 445. P. 98−102.

172. Graumann P, Marahiel M.A. Some like it cold: response of microorganisms to cold shock // Arch. Microbiol. 1996. V. 166. P. 293−300.

173. Graumann P, Marahiel M.A. A superfamily of proteins that contain the cold-shock domain // Trends Biochem. Sci. 1998. V. 23. P. 286−290.

174. Gray G. R, Chauvin L-P, Sarhan F, Huner N.P.A. Cold acclimation and freezing tolerance. A complex interaction of light and temperature // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 467−474.

175. Griffith M, Ala P, Yang D.S. C, Hon W. C, Moffatt B.A. Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 593−596.

176. Griffith M, Antikainen M. Extracellular ice formation in freezing- tolerant plants // Adv. Low-Temp. Biol. 1996. V. 3. P. 107−139.

177. Griffith M., Antikainen M., Hon W-C., Pihakaski-Maunsbach K., Yu X-M., Chun Y.U., Yang S.C. Antifreeze proteins in winter rye // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 327−332.

178. Griffith M., Mclntyre H.C.H. The effect of photoperiod and temperature on growth and frost resistance of winter rye root systems // Physiol. Plant. 1990. V. 79. P. 519−525.

179. Guillot-Salomon Т., Remy R., Cantrel C., Demandre C., Moreau F. Phospholipids and polypeptides in the outer membrane of maize mitochondria // Phytochemistry. 1997. V. 44. P. 29−43.

180. Guy L. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 187−223.

181. Guy C., Haskell D., Li Q. B. Association of proteins with the stress 70 molecular chaperones at low temperature: evidence for the existence of cold labile proteins in spinach // Cryobiology. 1998. V. 36. P. 301−314.

182. Habel D., Plesofsky-Vig N., Brambl R. The respiratory response to heat shock in Neurospora crassa 11 FEMS Microbiol. Lett. 1991. V. 81. P. 317 322.

183. Han В., Kermode A.R. Dehydrin-like proteins in castor bean seeds and seedlings are differentially produced in response to ABA and water-deficit-related stresses // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 933−939.

184. Hendrick J.P., Hartl F-U. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins // Annu. Rev. Biochem. 1993. V. 62. P. 349−384.

185. Hershko A., Ciechanover A. The ubiquitin system // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 425−479.

186. Hillier В .J., Rodriquez H.M., Gregoret L.M. Coupling protein stability and protein function in Escherichia coli CspA // Folding and Design. 1998. V. 3. P. 87−93.

187. Hoekstra F.A., Crowe J.H., Crowe L.M. Effect of sucrose on phase behavior of membranes in intact pollen of Typha latifolia L. as measured with fourier transform infrared spectroscopy// Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1073−1079.

188. Holaday A.S., Martindale W., Aired R., Brooks A.L., Leegood R.C. Changes in activities of enzymes of carbon metabolism in leaves during exposure of plants to low temperature // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 1105−1114.

189. Hon W-C., Griffith M., Chong P., Yang D.S.C. Extraction and isolation of antifreeze proteins from winter rye (Secale cereale L.) leaves // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 971−980.

190. Hon W-C., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C. Antifreeze proteins in winter rye are similar to pathogenesis-related proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 879−889.

191. Hottiger Т., Boiler Т., Wiemken A. Rapid changes of heat and desiccation tolerance correlated with changes of trehalose content in Saccharomyces cerevisiae cells subjected to temperature shifts // FEBS Lett. 1987. V. 220. P. 113−115.

192. Houde M., Daniel C., Lachapelle M., Allard F., Laliberte S. and Sarhan F. Immunolocalization of freezing-tolerance-associated proteins in the cytoplasm and nucleoplasm of wheat crown tissues // Plant J. 1995. Y. 8. P. 583−593.

193. Houde M., Dhindsa R.S., Sarhan F. A molecular marker to select for freezing tolerance in Gramineae II Mol. Gen. Genet. 1992b. V. 234. P. 43−48.

194. Huang Т., Duman J.G. Purification and characterization of thermal hysteresys proteins from cold acclimated kale, Brassica oleracea II Cryobiology. 1995. V. 32. P. 577−580.

195. Hughes D.W., Galau G.A. Temporally modular gene expression during cotyledon development // Genes Dev. 1989. V. 3. P. 358−369.

196. Hughes M.A., Dunn M.A. The molecular biology of plant acclimation to low temperature // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 291−305.

197. Huner N.P.A., Carter J.V. Differential subunit aggregation of a purified protein from cold-hardened and unhardened Puma rye // Z. Pflanzenphysiol. 1982. V. 106. P. 179−184.

198. Huppa J.B., Ploegh H.L. The eS-Sence of-SH in the ER // Cell. 1998. V. 92. P. 145−148.

199. Hwang C.H., Zimmerman J.L. The heat shock response of carrot protein variation between cultured cell lines // Plant Physiol. 1989. V. 91, P. 552 558.

200. Inglis G.D., Рорр A.P., Selinger L.B., Kawchuk L.M., Gaudet D.A., McAlli T.A. Production of cellulases and xilanases by low-temperature basidiomycetes // Can. J. Microbiol. 2000. V. 46. P. 860−865.

201. Ingram J., Bartels D. The molecular basis of dehydration tolerance in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 377−403. 321

202. Ismail A.M., Hall A.E., Close T.J. Purification and partial characterization of a dehydrin involved in chilling tolerance during seedlings emergence of cowpea // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 237−244

203. Iwama G.K., Thomas P.T., Forsyth R.B., Yijayan M.M. Heat shock protein expression in fish // Reviews in fish biology and fisheries. 1998.V.8. P. 3556.

204. Jaenicke R., Zavodszdy P. Protein under extreme physical conditions // FEBS Lett. 1990. Y. 262. P. 344.

205. Jackson-Constan D., Akita M., Keegstra K. Molecular chaperones involved in chloroplast protein import // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V. 1541. P. 102−113.

206. Jahn T, Fuglsang AT, Olsson A, Bruntrup IM, Collinge DB, Volkmann D, Sommarin M, Palmgren MG, Larsson C. The 14−3-3 protein interacts directly with the C-terminal region of the plant plasma membrane H (+)-ATPase//Plant Cell. 1997. V. 9.P. 1805−1814.

207. Jakob U., Muse W., Eser M., Bardwell J.C.A. Chaperone activity with a redox switch // Cell. 1999. V. 96. P. 341−352.

208. Jarmuszkiewicz W., Milani G., Fortes F., Schreiber A.Z., Sluse F.E., Vercesi A.E. First evidence and characterization of an uncoupling protein in fungi kingdom: CpUCP of Candida parapsilosis И FEBS Lett. 2000. V. 467. P. 145−149.

209. Jarmuszkiewicz W., Sluse-Goffart C.M., Hriniewiecka L., Sluse F.E. Identification and characterization of a protozoan uncoupling protein in Acanthamoeba castellanii // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 23 198−23 202.

210. Jezek P., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Reconstituted plant uncoupling mitochondrial protein allows for proton translocation via fatty acid cycling mechanism // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 24 272−24 278.

211. Jezek P., Engstova H., Zackova M., Vercesi A.E., Costa A.D.T., Arruda P., Garlid K.D. Fatty acid cycling mechanism and mitochondrial uncoupling proteins // Biochem. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P. 319−327.

212. Jiang W., How Y., Inouye M. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 196−202.

213. Jinn T. L., Yen Y.C., Chen Y.M. Stabilization of soluble proteins in vitro by heat shock protein enriched ammonium sulfate fraction from soybean seedlings // Plant Cell Physiol. 1989. V. 30. P. 463−471.

214. Jones T.L., Tucker D.E., Ort D.R. Chilling delays circadian pattern of sucrose phosphate synthase and nitrate reductase activity in tomato // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 149−158.

215. Joshi C. P., Klueva N. Y., Morrow K. J., Nguyen H. T. Expression of a unique plastid-localized heat-shock protein is genetically linked to acquired thermotolerance in wheat // Theor. Appl. Geneti. 1997. V. 5, P. 834−841.

216. Kader J-C. Lipid transfer proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 627−654.

217. Kawczynski W., Dhindsa R.S. Alfalfa nuclei contain cold-responsive phosphoproteins and accumulate heat-stable proteins during cold treatment of seedlings // Plant Cell Physiol. 1996. V. 37. P. 1204−1210.

218. Kaye C., Neven L., Hofig A., Li Q-B., Haskell D., Guy C. Characterization of a gene for spinach CAP 160 and expression of two spinach cold-acclimation proteins in tobacco U Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1367−1377.

219. Kiang J. G, McClain D.E. Effect of heat shock, (Ca2+), and camp on inositol tris-phosphate in human epidermoid A-431 cells // Am. J. Physiol. 1993. V. 264. C. 1561−1569.

220. Knutson R.M. Heat production and temperature regulation in eastern skunk cabbage // Science. 1974. V. 186. P. 746−747.

221. Kolesnichenko A. V, Pobezhimova T. P, Grabelnich O. I, Voinikov V.K. Stress-induced protein CSP 310: a third uncoupling system in plants // Planta. 2002. V. 215. P. 279 -286.

222. Korotaeva N. E, Antipina A. I, Grabelnych O. I, Varakina N. N, Borovskii G. B, Voinikov V.K. Mitochondrial low-molecular-weight heat shock proteins and thermotolerance of maize mitochondria II Maidica. 2001a. V. 46. P. 239−244.

223. Korotaeva N. E, Antipina A. I, Borovskii G. B, Voinikov V.K. Localization of low-molecular-weight heat shock proteins in cell compartments of maize, wheat and rye // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001b. V. 75. P. 2627.

224. Korotaeva N. E, Borovskii G. B, Voinikov V.K. Appearance of HSPs immunochemically related to a-crystallin at the temperature close to optimum in the absence of dehydration in crops // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001c. V. 75. P. 24−25.

225. Kowaltowski A.J., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Activation of potato plant uncoupling mitochondrial protein inhibits reactive oxygen species generation by the respiratory chain // FEBS Lett. 1998. V. 452. P. 213−216.

226. Krebs R.A., Feder M.E. Deleterious consequences of Hsp70 overexpression in Drosophila melanogaster larvae // Cell Stress Chap. 1997. V. 2. P. 60−71.

227. Krebs R.A., Holbrook S.H. Reduces enzyme activity following Hsp70 overexpression in Drosophila melanogaster // Biochem. Genet. 2001. V. 39. P. 73−82.

228. Ladomery M. Multifunctional proteins suggest connections between transcriptional and post-transcriptional processes//BioEssay. 1997. V. 19. P. 903−909.

229. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.

230. Laloi M., Klein M., Riesmeier J.W., Muller-Rober В., Fleury C., Bouilland F., Ricquier D. A Plant cold-induced uncoupling protein // Nature. 1997. V. 389. P. 135−136.

231. Lang V., Heino P. and Palva E.T. Low temperature acclimation and treatment with exogenous abscisic acid induce common polypeptides in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh // Theor. Appl. Genet. 1989. V. 77. P. 729 734.

232. Lee D.H., Lee C.B. Chilling stress-induced changes in antioxidant enzymes in the leaves of cucumber: in gel enzyme activity assays // Plant Sci. 2000. V. 159. P. 75−85.

233. Lee G.J., Pokala N., Vierling E. Structure and in vitro molecular chaperone activity of cytosolic small heat shock proteins from pea // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 10 432−10 438.

234. Lee G.J., Roseman A.M., Saibil H.R., Vierling E. A small heat shock proteins stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in folding-competent state // The EMBO J. 1997. V. 16. P. 659 671.

235. Lenne C., Douce R. A low lolecular lass heat-shock protein is localized to higher plant mitochondria//Plant Physiol. 1994. V. 105 P. 1255−1261.

236. Leung J., Giraudat J. Abscisic acid signal transduction // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. V. 49. P. 199−222.

237. Levitt J. Responses of plants to environmental stresses. Chilling, freezing and high temperature stresses. V. 1. N.Y.: Acad. Press, 1980. 497 p.

238. Li J.J., Oberley L.W. Overexpression of manganese-containing superoxide dismutase confers resistance to the cytotoxicity of tumor necrosis factor alpha and/or hyperthermia//Cancer Res. 1997. V. 57. P. 1991−1998.

239. Li Q-B., Huskell D.W., Guy C.L. Coordinate and non-coordinate expression of the stress 70 family and other molecular chaperones at high and low temperatures in spinach and tomato // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. P. 21−34.

240. Li R.,. Brawley S.H., Close T.J. Proteins immunologically related to dehydrins in fucoud algae // J. Phycol. 1998. V. 34. P. 642−650.

241. Lin C., Guo W.W., EversonE., Thomashow M.R. Cold acclimation in Arabidopsis and wheat // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 1078−1083.

242. Lindquist S. The heat shock response II Annu. Rev. Biochem. 1986. V. 45. P. 39−72.

243. Lindquist S., Craig E.A. The heat shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631−677.

244. Lindow S.E., Amy P.G., Upper C.D. Distribution of ice nucleation-active bacteria on plants in nature // Appl. Environ. Microbiol. 1978. V. 36. P. 831 838.

245. Livingstone III D.P., Henson C.A. Apoplastic sugars, fructans, fructan exohydrolase, and invertase in winter oat: responses to second-phase cold hardening // Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 403−408.

246. Los D.A., Ray M.K., Murata N. Difference in the control of the temperature-dependent expression of four genes for desaturases in Synechocytis sp. PC С 6803 //Mol. Microbiol. 1997. V. 25. P. 1167−1176.

247. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1957. V. 193. P. 265−275.

248. Lynch D.V., Thompson G.A.J. Low temperature-induced alterations in the chloroplast and microsomal membranes ofDunaliella salina // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 1369−1375.

249. MacKintosh C. Regulation of cytosolic enzymes in primary metabolism by reversible protein phosphorylation // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V. 1. P. 224−229.

250. Macri F., Vianello A., Petrussa E., Mokhova E.N. Effect of carboxyatractylate on transmembrane electrical potential of plant mitochondria in different metabolic states // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. V. 34.P. 217−224.

251. Maia I.G., Benedetti C.E., Leite A., Turcinelli S.R., Vercesi A.E., Arruda P. AtPUMP: an Arabidopsis gene encoding a plant uncoupling mitochondrial protein // FEBS Lett. 1998. V. 429. P. 403−406.

252. Mantyla E., Lang V., Palva T. Role of abscisic acid in drought-induced freezing tolerance, cold acclimation, and accumulation of LTI78 and RAB 18 proteins in Arabidopsis thaliana // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 141−148.

253. Mao W.G., Yu X.X., Zhong A, Li W.L., Brush J, Sherwood S.W., Adams S.H., Pan G.H. UCP4, a novel brain-specific mitochondrial protein thatreduces membrane potential in mammalian cells //FEBS Lett. 1999. V. 443. P. 326−330.

254. Marentes E., Griffith M., Mlynarz A., Brush R.A. Proteins accumulate in the apoplast of winter rye leaves during cold acclimation // Physiol. Plant. 1993. V. 87. P. 499−507.

255. Marmiroli N., Lorenzoni C., Stanca A.M., Terzi V. Preliminary studies of the inheritance of temperature stress proteins in barley (Hordeum vulgare L.) //Plant Sci. 1989. V. 62. P. 147−156.

256. Matlack K.E. S, Misselwitz В., Plath K., Papoport T.A. BiP acts as a molecular ratchet during posttranslational transport of prepro-a factor across the ER membrane // Cell. 1999. V. 97. P. 553−564.

257. Matsumoto N., Tkachenko O.B., Hoshino T. The pathogenic species of Typhula II Low temperature plant microbe interactions under snow. Hokkaido National Agricultural Experiment Station. 2001. P. 49−59.

258. Maurel C. Aquaporins and water permeability of plant membranes // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 399−429.

259. Maurel C., Chrispeels M., Lurin C., Tachet F., Geelen D., Ripoche P., Guern J. Function and regulation of seed aquaporins // J. Exp. Bot. 1997. V. 48. P. 421−430.

260. May J.M., Mendiratta S., Hill K.E., Burk R.F. Reduction of dehydroascorbate to ascorbate by the selenoenzyme thireodoxin reductase // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 22 607−22 610.

261. McKersie B.D. The role of oxygen free radicals in mediating freezing and desiccation stress in plants // Active oxygen/oxidative stress and plant metabolism / Eds.: Pell E.J., Steffen K.L. Am. Soc. Plant Physiol. Rockville. MD, 1991. P. 107−118.

262. McKersie B.D., Bowley S.R., Harjanto E., LePrince O. Water-deficit tolerance and field performance of transgenic alfalfa over-expressing superoxide dismutase//Plant Physiol. 1996. V. 111.P. 1177−1181.

263. McKersie B. D, Chen Y. R, Debeus M, Bowley S. R, Bowler C, Inze D, Dhalluin K, Botterman J. Superoxide-dismutase enhances tolerance and field performance of transgenic alfalfa (Medicago sativa L.) // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. l 155−1163.

264. McClellan A. J, Frydman J. Molecular chaperones and the art of recognizing a lost cause //Nature Cell Biol. 2001. V. 3. P. E1-E3.

265. Miernyk J.A. Protein folding in the plant cell // Plant. Physiology. 1999. V. 121. P. 695−703.

266. Millar A. H, Wiskich J. T, Whelan J, Day D.A. Organic acid activation of the alternative oxidase of plant mitochondria // FEBS Lett. 1993. V. 392. P. 259−262.

267. Mitsumoto A, Takeuchi A, Okawa K, Nakagawa Y. A subset of newly synthesized polypeptides in mitochondria from human endothelial cells exposed to hydroperoxide stress // Free Radic. Biol. Med. 2002. V. 32. P. 2237.

268. Molina A, Mena M, Carbonero P, Garcia O. F. Differential Expression of pathogen-responsive genes encoding two types of glycine-rich proteins in barley//Plant. Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 803−810.

269. Monroy A. F, Dhin

sinp.com.ua

"Стрессовые белки растений при неблагоприятных температурных условиях"

Выдержка из работы

Реакция растений на изменение температуры всегда привлекала к себе пристальное внимание биологов, физиологов растений. Это, прежде всего, связано с огромным практическим значением температуры в жизни растения и человека. Значительная часть сельскохозяйственных угодий расположена в зоне, где неблагоприятные температурные условия возникают либо часто, либо постоянно. Обычно температурные условия являются основным фактором, ограничивающим распространение растений на север.

Изменение температуры затрагивает все стороны жизнедеятельности клетки, в связи с чем возникает комплексный ответ, в котором много общего с ответом клетки на другие неблагоприятные факторы среды. Многие стороны ответа растения на изменение температуры достаточно хорошо изучены и продолжают изучаться. Прежде всего, это можно сказать об изменениях в составе липидов и углеводов. Изменения, происходящие в составе белков, также давно привлекли внимание исследователей, однако долгое время не удавалось отделить изменения, имеющие функциональное значение для переживания неблагоприятной ситуации от изменений & quot-бесполезных&quot- или даже & quot-вредных&quot- для организма. Только в шестидесятые годы прошлого века было начато изучение синтеза при высокотемпературном стрессе специфических защитных белков (БТШ), которые являются важной частью ответа клетки на неблагоприятные условия (Ritossa, 1962).

Позже было выяснено, что большинство БТШ действуют в качестве молекулярных шаперонов. Молекулярные шапероны упрощенно можно определить как & quot-семейство неродственных белков, ассистирующих процесс правильной укладки (сворачивания) полипептидов или полипептидсодержащих структур, но не являющихся компонентами этих структур& quot- (Ellis, van der Vies, 1991). Под правильной укладкой понимают 4 при этом ту, которая необходима клетке в данном месте в данное время. В настоящее время известно несколько семейств молекулярных шаперонов, многие из которых активируются при стрессе у растений (см. обзоры Евстигнеева и др., 2001- Feder, Hofmann, 1999- Miernyk, 1999- Frydman, 2001). Однако не только шапероны активируются повышенной температурой, также происходит увеличение синтеза убиквитина и белков протеолитической деградации- белков антиоксидантной системы клетки. Белки этих систем предотвращают или репарируют повреждения, наносимые клетке высокой температурой и сопутствующим ей окислительным стрессом, а если репарация невозможна, удаляют поврежденные части.

Еще позже были получены данные, свидетельствующие о том, что и низкотемпературный стресс вызывает в растениях синтез и накопление, стрессовых белков, названных, по аналогии с БТШ, белками холодового шока (или БХШ) (Войников и др., 1987- Guy, 1990). Синтез этих белков играет важную роль в приобретении растением устойчивости к низкой температуре. Как и при гипертермии, при низкой температуре активируются различные функциональные группы белков. Наиболее важными из них являются дегидрины и другие белки, связанные с дегидратацией, антифризные белки, белки, снижающие окислительный стресс, а также молекулярные шапероны.

В связи с расширением количества разных групп белков, называемых & quot-стрессовыми&quot-, возникает вопрос об определении & quot-стрессовых белков& quot-. В данной работе мы будем называть стрессовыми белками, те белки, синтез или содержание которых увеличивается во время первоначальной реакции организма на неблагоприятные факторы. Понятие & quot-первоначальная реакция& quot- также требует уточнения. Мы будем называть первоначальной реакцией ту, которая возникает в организме непосредственно после восприятия им действия неблагоприятного фактора. Большинство из этих белков являются защитными, то есть защищают организм от повреждений, вызываемых 5 неблагоприятным фактором, либо устраняют, возникшие повреждения, каким-либо способом. Также защитными белками являются многие белки, содержание и синтез которых увеличиваются в процессе адаптации организма к неблагоприятному фактору.

Митохондрии играют важнейшую роль в реакции клеток на неблагоприятную температуру. В этих условиях митохондрии нуждаются в защите от окислительного и температурного стрессов, а также в регулировке дыхания и степени сопряжения окисления и фосфорилирования. Необходимая регулировка и защита осуществляется как с помощью эндогенных митохондриальных механизмов, так и с помощью белков цитоплазмы. Эти механизмы и белки, принимающие участие в их функционировании, у растений еще недостаточно изучены.

Таким образом, хотя за последние десятилетия были достигнуты впечатляющие успехи в изучении защитных белков при неблагоприятных температурах, необходимо отметить, что стрессовые белки растений остаются изученными недостаточно.

Работа по изучению стрессовых белков растений при неблагоприятной температуре была начата в лаборатории физиологической генетики СИФИБР СО РАН в 80-е годы, когда исследование таких белков в мире также только начиналось. В качестве основных объектов исследований были выбраны важные в хозяйственном отношении злаки — кукуруза, озимая и яровая пшеница, рожь.

Исходя из изложенного выше и литературных данных, была сформулирована цель настоящего исследования:

Цель работы: исследовать защитные реакции клеток некоторых растений на повышенную и пониженную температуру, связанные с функционированием и синтезом защитных и стрессовых белков, в том числе имеющих митохондриальную локализацию.

Для достижения поставленной цели решены следующие задачи:

1) исследовано изменение в синтезе белков при высокой и низкой температуре, охарактеризованы защитные белки, определены некоторые группы белков по их иммунохимическим детерминантам-

2) исследованы низкомолекулярные белки теплового шока при высокотемпературном стрессе-

3) исследованы термостабильные белки и дегидрины при низкотемпературном стрессе и адаптации-

4) исследованы стрессовые и защитные белки митохондрий при температурном стрессе и адаптации-

5) определено сходство и различие в реакции грибов и клеток злаков на пониженную температуру-

6) проведено сравнение стрессовых и защитных белков клеток при повышенной и пониженной температурах-

Положения, выдвигаемые на защиту:

1. Наибольшее разнообразие среди БТШ наблюдается в низкомолекулярной области. Это разнообразие является выражением на биохимическом уровне внутривидового полиморфизма растений по термоустойчивости. Ряд Н М БТШ локализуется в митохондриях растений, выполняя там функцию защиты белков, в том числе белков электрон-транспортной цепи.

2. Дегидрины играют важнейшую роль при адаптации озимой пшеницы к холоду во время осеннего закаливания. Существует положительная связь между количеством дегидринов и морозоустойчивостью проростков. В клетках дегидрины локализуются в цитоплазме, плазмалемме, тонопласте и других мембранах, а также в митохондриях.

3. С митохондриями связываются дегидрины с молекулярными массами субъединиц 63 и 52 кД. Белки располагаются на внешней мембране 7 этих органелл. Ассоциация происходит при адаптации проростков к низким температурам, при резком низкотемпературном стрессе, обработке АБК или подсушивании.

4. Мицелий дереворазрушающих грибов, в отличие от сосудистых растений той же климатической зоны, постоянно содержит ряд белков, родственных COR (cold regulated) -белкам растений и постоянно способен выдержать низкую отрицательную температуру без потери жизнеспособности.

Список часто применяемых в работе сокращений:

АБК — абсцизовая кислота- АФК — активные формы кислорода- БТШ -белки теплового шока- БХШ — белки холодового шока- НМ -низкомолекулярные- AFP — antifreezing protein — антифризный белок- АОХ -alternative oxidase — альтернативная оксидаза- COR — cold regulated -регулируемые холодом- HSE — heat shock element — элемент теплового шока- HSF — heat shock transcription factor — фактор транскрипции при тепловом шоке- HSP- heat shock protein — белок теплового шока- LEA — late embryogenesis abundant — характерные для позднего эмбриогенеза (белки, гены) — PAGE — polyacrylamide gel electrophoresys — электрофорез в полиакриламидном геле- PIP — plasmalemma intrinsic protein — внутренний белок плазмалеммы- PUMP — plant uncoupling mitochondrial protein -растительный митохондриальный разобщающий белок- RAB — regulated abscisic acid — регулируемый абсцизовой кислотой- SDS — sodium dodecyl sulfate — додецил сульфат натрия- TIP — tonoplast intrinsic protein -внутренний белок тонопласта- UCP — uncoupling protein — разобщающий белок- WCS — wheat cold sensitive — чувствительные (активируемые) к холоду (белки, гены).

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

6. выводы

На основании результатов работы и сопоставления их с литературными данными были сделаны следующие выводы:

1. Наибольшее разнообразие среди БТШ наблюдается в низкомолекулярной области. Это разнообразие является выражением на биохимическом уровне внутривидового полиморфизма растений по термоустойчивости. Наблюдается положительная связь между разнообразием и количеством НМ БТШ растения и его термоустойчивостью.

2. Ряд Н М БТШ локализуется в митохондриях растений, выполняя там функцию защиты белков, в том числе белков электрон-транспортной цепи. Количество и разнообразие митохондриальных НМ БТШ у различных видов разное. Чем больше количество и разнообразнее НМ БТШ растения, тем выше устойчивость энергетических параметров деятельности митохондрий.

3. В митохондриях НМ БТШ могут находиться на наружной мембране или внутри органелл. У кукурузы снаружи митохондрий располагаются белки иной молекулярной массы, чем внутри. У пшеницы и ржи снаружи и внутри митохондрий обнаруживается один и тот же НМ БТШ

4. Дегидрины играют важнейшую роль при адаптации озимой пшеницы к холоду и осеннем закаливании. Наблюдается положительная связь между количеством дегидринов и морозоустойчивостью клетки. Это показано на проростках разных сортов пшеницы, на разновозрастных растениях одного сорта пшеницы при зимовке в поле и на растениях одного и того же сорта при осенней адаптации и весенней деадаптации растений.

5. В клетках дегидрины локализуются в цитоплазме, плазмалемме, тонопласте, митохондриях и, по литературным данным, в ядре и хлоропластах. С митохондриями при дегидратации клетки ассоциируют два дегидрина с молекулярными массами 52 и 63 кД. Они локализованы на наружной мембране этих органелл.

6. С митохондриями растений дегидрины связываются при адаптации проростков к низким температурам, при резком низкотемпературном стрессе, обработке АБК или подсушивании, то есть теми воздействиями, которые ведут к дегидратации клеток. Количество дегидринов, связывающихся с митохондриями при этих воздействиях, больше у более устойчивого вида растений.

7. В адаптации клеток злаков к низкой температуре участвуют также RAB-белки, значительная часть которых является дегидринами. НМ БТШ не участвуют в адаптации злаков к низкой температуре. Исследованные белки, участвующие в адаптации к низкой температуре, не индуцируются тепловым шоком.

8. При деадаптации растений происходит снижение количества белков, высокое содержание которых характерно для закаленного состояния -дегидринов, RAB-белков, аквапоринов.

9. Белки, индуцирующие разобщение окислительного фосфорилирования при низкотемпературном стрессе присутствуют не только у растений, но и в мицелии дереворазрушающих базидиомицетов. Разобщающая активность белков мицелия выше у более устойчивого вида грибов. В плодовых телах, которые неустойчивы к низкой температуре, разобщающая активность отсутствует.

10. Мицелий дереворазрушающих грибов, в отличие от растений той же климатической зоны, постоянно содержит ряд белков, родственных COR-белкам растений, что, вероятно, связано с его способностью выдержать низкую отрицательную температуру без остановки роста без периода адаптации.

11. Представлена обобщенная схема, из которой следует, что при адаптации злаков к низкой температуре необходимо согласованное увеличение количества нескольких разных функциональных групп белков -дегидринов, аквапоринов, шаперонов, антифризов и нуклеаторов льдообразования, разобщителей окислительного фосфорилирования и антиоксидантов.

5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Были проведены исследования нескольких групп защитных белков, содержание которых значительно увеличивается при температурном стрессе (Рис. 76).

Хлоропласт

Рис. 76. Схема расположения в клетке изучаемых в данной работе стрессовых белков.

Это: низкомолекулярные БТШ и термостабильные белки при высокотемпературном воздействии- термостабильные белки, RAB-белки и дегидрины при низкотемпературном воздействии. Были также затронуты белки, связанные с разобщением окислительного фосфорилирования в митохондриях и водным обменом клетки: БХШ 310, PUMP, аквапорины. Определенная часть исследований была проведена не на сосудистых растениях, а на дереворазрушающих грибах, которые продемонстрировали сходные со злаками реакции на низкую температуру и наличие иммунохимически родственных групп белков.

Результаты, приведенные в работе, и сопоставление их с литературными данными позволяют сделать ряд заключений.

При высокотемпературном стрессе у растений большое значение имеют НМ БТШ. У высших растений известно 6 семейств НМ БТШ, локализованные в определенных компаргментах — эндоплазматическом ретикулуме, цитоплазме, пластидах и митохондриях (Waters et al., 1996). Существует огромное разнообразие молекулярных масс этих белков, однако в клетке они образуют гомо-, а не гетерокомплексы. Эти комплексы могут присутствовать в одном и том же компартменте, и предполагается, что они выполняют несколько различные функции (Miernyk, 1999). Сделано предположение, что они могут иметь сродство к разным белкам, либо распознавать по-разному денатурированные структуры (Коротаева и др. 2001). Их разнообразие, вероятно, вносит существенный вклад в устойчивость растения к высокой температуре. Большее разнообразие НМ БТШ, как это было показано в данной работе, соответствует большей устойчивости растения.

У многих видов растений (горох, соя, томаты, арабидопсис, пшеница, кукуруза и другие) обнаружены гены НМ БТШ, предназначенных для локализации в митохондриях (Basha et al., 1999). В данной работе (Коротаева и др. 2001), и рядом других авторов, было показано, что НМ БТШ, возможно, защищают функционирование дыхательной цепи

289 митохондрий во время теплового шока (Chou et al., 1989- Joshi et al., 1997- Downs, Heckathorn, 1998). Локализация Н М БТШ в митохондриях зависит от вида растения. В экспериментах, проведенных на кукурузе, впервые наблюдали внутримитохондриальную локализацию ряда НМ БТШ и локализацию других НМ БТШ на поверхности органелл (Боровский, Войников, 1991). Три Н М БТШ, родственных а-кристаллину, у кукурузы локализуются на наружной мембране митохондрий, тогда как у ржи и пшеницы наблюдали НМ БТШ одной молекулярной массы, как на поверхности, так и внутри митохондрий (Коротаева и др., 2001). Предполагается, что разная молекулярная масса митохондриальных НМ БТШ кукурузы обеспечивает большее разнообразие белков (или переходных форм) для взаимодействия (Korotaeva et al., 2001), что способствует & quot-спасению&quot- через шапероновую систему большего количества белков и приводит к большей термоустойчивости растения. Механизм защитного действия НМ БТШ — по типу шаперонов, не требует наличия АТФ (Lee et al., 1995- Ehrnsperger et al., 1997- Lee et al., 1997). Вероятно, поэтому денатурирующие белки при стрессе взаимодействуют прежде всего с НМ БТШ, а после возврата нормальной температуры становится возможным восстановить их функцию с помощью энергозатратных систем шаперонов.

Впервые было показано, что в области НМ масс термостабильных белков разных видов растений существуют группы белков сходной мол. массы, которые оказывают стабилизирующее влияние на окислительное фосфорилирование митохондрий (Войников и др., 1991). Исходя из собственных экспериментов и литературных данных, можно быть уверенными, что НМ БТШ входят в состав этих групп белков. Таким образом, НМ БТШ и термостабильные НМ белки растений, видимо, представляют собой два пересекающихся, но не совпадающих множества белков. Их защитная функция при высокотемпературном стрессе заключается, вероятно, в предотвращении денатурации белков и стабилизации мембран клетки. Митохондрии представляют собой одну из мишеней для защитного действия этих белков.

Были исследованы некоторые группы COR-белков при адаптации растений к низкой температуре. При низкотемпературной адаптации злаков основную защитную роль играют, вероятно, дегидрины, которые предотвращают повреждение белков и мембран при обезвоживании (Close, 1996- Close, 1997). Эти белки присутствуют в ядрах (эухроматин и ядрышко), цитоплазме, элементах цитоскелета и плазматической мембране различных клеток проростков и тканей взрослого растения (Goday, 1994а- Goday, 1994b- Houde et al., 1995- Danyluk et al., 1998- Nylander et al., 2001). Данные, представленные в этой работе, дополняют перечисленные исследования. Кроме того, как было показано впервые, дегидрины обнаруживаются в митохондриях, где они связываются с наружной мембраной, защищая, видимо, мембранные белки либо сами мембраны (Borovskii et al., 2002). Значительная часть дегидринов связывается с другими клеточными мембранами (плазматическая и вакуолярная мембраны), защищая их (или их белки) от дегидратации при замерзании f воды в межклеткниках. Количество дегидринов увеличивается в клетках растений не только при адаптации к низкой температуре в лабораторных условиях, но и при осеннем закаливании озимых видов растений (Stupnikova et al., 2002). Содержание дегидринов уменьшается при весеннем возобновлении роста, вместе со снижением устойчивости растения (Borovskii et al., 2001). Эти данные позволяют лучше представить картину накопления и уменьшения количества дегидринов в течение года. Как оказалось, изменения в содержании дегидринов совпадает с сезонными флуктуациями устойчивости к низкой температуре (Arora et al., 1997- Kontunen-Soppela, Laine, 2001). Весьма вероятно, что способность растения перезимовывать напрямую зависит от количества дегидринов, которые накапливаются в клетке при осеннем закаливании.

По-видимому, при закаливании, количество аквапоринов увеличивается, чтобы обеспечить увеличение проницаемости мембран для воды. Такое увеличение пока не показано, но выглядит весьма вероятным, поскольку известно, что транспорт воды через мембрану растительной клетки происходит через аквапориновые каналы (Maurel, 1997), а проницаемость мембраны при адаптации к низкой температуре возрастает, чтобы обеспечить отток к растущим в межклетниках кристаллам льда (Alberdi, Corcuera, 1991). При прохождении второй стадии закаливания растения теряют влагу через мембраны. Вода при этом кристаллизуется в межклеткниках или на поверхности растения. Этот процесс очень важен для растения, так как предотвращает внутриклеточное замерзание воды, губительное для клеток. В данной работе впервые было показано значительное уменьшение количества аквапоринов при раззакаливании растения.

Предположительно, важную роль при адаптации растений к низкой температуре играют RAB-белки (Stupnikova et al., 2001). Часть этих белков являются дегидринами, которые индуцируются АБК (Han, Kermode, 1996- Han et al., 1997, Cellier et al., 1998). Как впервые было показано в представленной работе, некоторые RAB-белки связываются с митохондриями при низкотемпературной адаптации. Какую функцию играют эти белки в митохондриях (за исключением дегидринов) пока неясно.

В литературе известны сведения об экспрессии БТШ в период низкотемпературного стресса (Neven et al., 1992- 1993- Anderson et al., 1994a, b, c). В основном это представители семейств БТШ 70 (Neven et al., 1992- Boudet et al., 1993- Li et al., 1999) и БТШ 60 (Sanyal et al., 1995). Имеются данные, касающиеся индукции холодом у некоторых растений НМ БТШ (Guy, 1990- Sabehat et al., 1998). В данной работе при адаптации кукурузы, пшеницы или ржи к высокой температуре не были обнаружены & quot-общие белки& quot- с белками низкотемпературной адаптации и наоборот. По

292 видимому, у этих растений воздействие низкой температуры приводит к иным повреждениям, чем при воздействии гипертермии. Как следствие, при адаптации к повышенной или пониженной температуре синтезируются разные белки.

Впервые было установлено, что дереворазрушающие грибы проявляют значительное сходство в реакции на низкую температуру с сосудистыми растениями. Они синтезировали некоторые классы защитных белков (дегидрины, разобщающие белки), присутствующие у злаков. Про некоторые из этих белков (дегидрины) ранее не было известно, что они присутствуют у грибов. Весьма слабо были исследованы разобщающие белки грибов, пока есть только отдельные упоминания о них (Sluse, Jarmuszkievicz, 2002). В работе впервые было показано, что белки дереворазрушающих грибов, как и белки злаков, могут оказывать разобщающее действие на митохондрии. Причем белки мицелия устойчивого вида грибов, проявляли большее разобщающее действие, которое еще более усиливалось, если мицелий подвергали действию низких температур (Yakovlev et al., 2002). И, наоборот, не оказывали разобщающего действия белки из плодовых тел, что косвенно подтверждает гипотезу о связи устойчивости к низкой температуре со способностью к разобщению, поскольку плодовые тела были намного менее морозоустойчивыми, чем мицелий (Яковлев и др. 2000).

Основное отличие в реакции грибов на гипотермию от растений заключалось в том, что мицелий грибов постоянно содержал защитные белки и, постоянно был способен выдержать экстремально низкие температуры (Яковлев и др., 2000), в отличие от изученных видов растений, которым для формирования устойчивого состояния нужен период адаптации.

Результаты представленных исследований по низкотемпературному стрессу в сочетании с литературными данными подтвердили и уточнили предложенную ранее обобщающую схему участия защитных белков в

293 адаптации растения к низким температурам (Боровский, Войников, 1999). Согласно этой схеме, при адаптации к пониженным температурам морозостойкие растения накапливают несколько классов COR-белков -дегидрины, аквапорины, шапероны, антифризы и нуклеаторы льдообразования, разобщающие белки. Каждый класс белков выполняет свою функцию, которую не может заменить белок из другого класса. Для морозоустойчивости важны все перечисленные классы белков, недостаток какого-либо класса белков является лимитирующим фактором. Необходимость белков каждого класса определяется тем, что, несмотря на отсутствие функциональных связей между этими белками все играют важную роль при адаптации растения (Рис. 77). Для того, чтобы обеспечить быстрый отток воды из клетки при внеклеточной кристаллизации льда, в процессе осенней адаптации увеличивается проницаемость мембран, что, вероятно, обеспечивается возрастанием количества аквапоринов.

Для предотвращения повреждений при обезвоживании в результате оттока воды, в клетке накапливается большое количество дегидринов. Для репарации все же возникших повреждений служат шапероны, впрочем, их увеличение при осеннем закаливании озимых злаков пока не показано. Нуклеаторы и антинуклеаторы регулируют место, температуру начала льдообразования, форму кристаллов льда, а также предотвращают перекристаллизацию льда в крупные кристаллы. Белки, связанные с разобщением дыхания в митохондриях, уменьшают окислительный стресс, возникающий при резком снижении температуры или обезвоживании. Эти же функции выполняют белки, связанные с антиоксидантной системой клетки.

Низкая температура

Активация COR-генов НАКОПЛЕНИЕ: Синтез COR белков

Рис. 77. Схема участия COR-белков в адаптации к низкой температуре у злаковых. Пунктиром обозначены предполагаемые события.

Содержание

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Растения и температура: роль белков в реакции клетки растения на изменение температуры.

2.2. Стрессовые белки при высокой температуре.

2.3. Реакция растений на низкую температуру. Стрессовые и защитные белки при низкой температуре.

2.4. Сходство и различия в реакции растительной клетки на высокую и низкую температуру.

2.5. Грибы при температурном стрессе. Защитные белки грибов.

2.6. Выводы из литературного обзора. Постановка цели исследования.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. Суммарные и митохондриальные низкомолекулярные белки теплового шока кукурузы: их разнообразие и связь с устойчивостью.

4.2. Изучение некоторых регулируемых холодом (COR) белков проростков пшеницы.

4.2.1. Синтез и накопление белков, характерных для закаленнного состояния проростков озимой пшеницы.

4.2.2. Сравнение состава COR-белков, выделенных из неохлажденных и закаленных проростков озимой и яровой пшеницы вида Triticum aestivum L. в связи с их морозоусточивостью.

4.2.3. Накопление COR-белков семейств дегидрины и RAB при закаливании проростков пшеницы вида Т. aestivum L.

4.3. COR-белки растений озимой пшеницы вида Triticum aestivum L., прошедших закаливание в естественных полевых условиях.

4.4. Сравнение COR-белков, озимой пшеницы, с термостабильными COR-белками других закаленных злаков.

4.5. Индукция термостабильных COR-белков в различающихся по устойчивости злаках с помощью АБК.

4.6. Накопление и локализация COR-белков семейств дегидрины и RAB в митохондриях злаков при адаптации к холоду.

4.7. Мембранная локализация ряда дегидринов проростков и растений озимои пшеницы.

4.8. Белок 310 кД и его влияние на дыхание митохондрий.

4.9. Действие адаптации и деадаптации к низкой температуре на содержание аквапоринов в мембранах озимой пшеницы.

4. 10. Изучение белков низкотемпературной адаптации дереворазрушающих грибов макромицетов.

4. 10.1. Ростовые характеристики мицелия и жизнеспособность плодовых тел при действии низких температур в лабораторных условиях.

4. 10.2. Изменения состава полипептидов грибов при охлаждении мицелия и плодовых тел.

4. 10.3. Действие низких температур на состав синтезирующихся белков мицелия и плодовых тел.

4. 10.4. Дегидриноподобные полипептиды в мицелии и плодовых телах грибов при действии низкой температуры и водного дефицита.

4. 10.5. Белки грибов, иммунохимически родственные PUMP и БХШ 310 растений.

4. 10.6. Влияние водорастворимых грибных белков на энергетическую активность изолированных растительных митохондрий.

4. 10.7. Обсуждение результатов исследований белков низкотемпературной адаптации грибов.

Список литературы

1. Авхадиева Г. И, Хохлова Л. П, Карасев Г. С. Состав полипептидов митохондрий озимой пшеницы при адаптации к низким температурам // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 100−106.

2. Адо Ю. В. Влияние внешних условий на рост мицелия грибов -разрушителей древесины // Тр. Архангел, лесотехн. ин-та. 1955. С. 4565.

3. Александров В. Я. Клетки, макромолекулы и температура. Л.: Наука, 1975. 330 с.

4. Александров В. Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. 318 с.

5. Барашкова Э. А, Виноградова В. В. Оценка зимо- и морозостойкости полевых культур // Диагностика устойчивости растений к стрессовым воздействиям (метод, рук-во). Ленинград, 1988. 228 с.

6. Белозерская Т. А. Гидрофобины грибов: структура и функции // Микология и фитопатология. 2001. Т. 35. С. 3−11.

7. Билай В. И. Основы общей микологии. Киев: Вища школа, 1980. 360 с.

8. Бисько Н. А, Дудка И. А. Биология и культивирование съедобных грибов рода вешенка. Киев: Наук, думка, 1987. С. 16−17.

9. Бойко М. И. Влияние температуры и кислотности среды на рост штаммов гриба Fomitopsis pinicola (Fr.) Karst. // Микология и фитопатология. 1979. Т. 19. С. 141−146.

10. Бондарцев А. С. Трутовые грибы европейской части СССР и Кавказа. М.- Л.: Изд-во АН СССР, 1953. 1106 с.

11. Боровский Г. Б, Войников В. К. Локализация низкомолекулярных белков теплового шока на поверхности и внутри митохондрий кукурузы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 596−598.

12. Боровский Г. Б, Войников В. К. Морозостойкость растения, дегидратация и стрессовые белки // IV съезд общества физиологоврастений России, Москва, 4−9 октября 1999 г. М. 1999. Тез. докл. Т.1. Стр. 325.

13. Боровский Г. Б., И. В. Ступникова, А. И. Антипина, Войников В. К. Накопление белков, иммунохимически родственных дегидринам, в митохондриях растений при действии низкой температуры // Доклады РАН. 2000. Т. 371. С. 251−254.

14. Боровский Г. Б., Ступникова И. В., Пешкова А. А., Дорофеев Н. В., Войников В. К. Термостабильные белки проростков и узлов кущения растений озимой пшеницы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 777 783.

15. Боровский Г. Б., Ступникова И. В., Антипина А. И., Войников В. К. Накопление дегидринов и RAB-белков в проростках пшеницы при низкотемпературной адаптации // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 257−263.

16. Бухало А. С. Высшие съедобные базидиомицеты в чистой культуре. Киев: Наук, думка, 1988. 143 с.

17. Войников В. К. К вопросу о выделении интактных растительных митохондрий // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 1980. Т. 10. С. 121−125.

18. Войников В. К. Температурный стресс и митохондрии растений. Новосибирск: Наука, 1987. 135 с.

19. Войников В. К. Реакция генома клетки на температурный стресс // Рост и устойчивость растений. Иркутск: Наука, 1988. С. 154−163.

20. Войников В. К., Боровский Г. Б. Роль стрессовых белков в клетках при гипертермии // Успехи современной биологии. 1994. Т. 114. С. 85−95.

21. Войников В. К., Варакина Н. Н., Побежимова Т. П., Рудиковский А. В. Восстановление под действием белковых факторов клеток кукурузы энергетической активности инактивированных in vitro митохондрий // Докл. АН СССР. 1990. Т. 311. С. 253−256.

22. Войников В. К., Корытов М. В. Синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы при закаливании к холоду // Физиология растений. 1991. Т. 38. N.5. С. 960−969.

23. Войников В. К., Корытов М. В. Влияние условий гипотермии на синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 589−595.

24. Войников В. К., Лузова Г. Б., Корзун A.M. Влияние холодового шока на количество свободных жирных кислот, энергетическую активность митохондрий и температуру в проростках озимых злаков // Доклады А Н СССР. 1983. Т. 270. С. 761−764.

25. Войников В. К., Рудиковский А. В., Ассоциация белков теплового шока кукурузы с митохондриями in vivo и in vitro II Физиология растений. 1988а. Т. 35. С. 542−547.

26. Войников В. К., Рудиковский А. В., Побежимова Т. П., Варакина Н. Н. Влияние белков, выделенных из проростков кукурузы, подвергнутых тепловому шоку, на энергетическую активность митохондрий // Физиология растений. 19 886. Т. 35, С. 837−840.

27. Глянько А. К. Температурный стресс: механизмы термоустойчивости, рост, развитие и продуктивность растений // Сельскохозяйственная биология. 1996. № 3. С. 3−19.

28. Доспехов Б. А. Методика полевого опыта. М.: Колос, 1979. 416 с.

29. Евстигнеева З. Г., Соловьева Н. А., Сидельникова Л. И. Структура и функции шаперонов и шаперонинов (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 5−18.

30. Заботин А. И., Барышева Т. С., Заботина О. А., Ларская И. А., Лозовая В. В., Белдман Г., Вораген А. Дж. Вовлеченность матрикса клеточной301стенки в процесс низкотемпературной адаптации озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 425−432.

31. Капич А. Н., Романовец Е. С., Войт С. П. О составе липидов мицелия Flammulina velutipes (Curt.: Fr.) Sing. // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. Т. 25. С. 68−73.

32. Карасев Г. С., Нарлева Г. И., Боруах К. К., Трунова Т. И. Изменение состава и содержания полипептидов в процессе адаптации озимой пшеницы к низким отрицательным температурам // Физиология и биохимия культурных растений. 1991. Т. 23. С. 480−485.

33. Касперска-Палач А. Механизм закаливания травянистых растений. Холодостойкость растений. М.: Колос. 1983. С. 112−123.

34. Климов С. В. Биоэнергетическая концепция устойчивости растений к низким температурам // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. С. 133−154.

35. Климов С. В. Повышенное отношение фотосинтез/дыхание при низких температурах важное условие холодового закаливания озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 419−424.

36. Климов С. В., Астахова Н. В., Бочарова М. А., Трунова Т. И. Различия в холодостойкости томата и огурца связаны с низкотемпературной устойчивостью фотосинтеза и характером углеродного метаболизма // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 906−914.

37. Климов С. В., Астахова Н. В., Трунова Т. И. Связь холодоустойчивости растений с фотосинтезом и ультраструктурой хлоропластов и клеток // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 879−886.

38. Колесниченко А. В., Боровский Г. Б., Войников В. К., Мишарин С. И., Антипина А. И. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 894−899.

39. Колесниченко А. В., Мишарин С. И., Антипина А. И., Войников В. К. Способ определения морозоустойчивости сортов озимой пшеницы: А.с. N1607087. (СССР), МКИ, А 01 G 7/00. Заявл. 28. 03. 1989.

40. Колесниченко А. В., Войников В. К., Боровский Г. Б., Дорофеев Н. В. Содержание стрессового белка 310 кД в проростках озимой пшеницы при гипотермии и водном дефиците// Физиология и биохимия культурных растений. 1999. Т. 31. С. 145−149.

41. Колупаев Ю. Е., Трунова Т. И. Особенности метаболизма и защитные функции углеводов растений в условиях стрессов // Физиология и биохимия культурных растений. 1992. Т. 24. С. 523−533.

42. Коротаева Н. Е., Антипина А. И., Грабельных О. И., Варакина Н. Н., Боровский Г. Б., Войников В. К. Митохондриальные низкомолекулярные белки теплового шока и устойчивость митохондрий злаков к гипертермии // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 917−922.

43. Красавцев О. А. Свойства плазмалеммы морозостойких растительных клеток // Успехи современной биологии. 1988. Т. 35. С. 1050−1057.

44. Кузнецов Вл. В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 321−336.

45. Лось Д. А., Мурата Н. Накопление транскрипта гена десатуразы desA в цианобактерии Synechocystis РСС6803 при низких температурах является результатом активации транскрипции и увеличения стабильности РНК // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 170−175.

46. Любарский Л. В., Васильева Л. Н. Дереворазрушающие грибы Дальнего Востока. Новосибирск: Наука, 1975. 164 с.

47. Меденцев А. Г., Аринбасарова А. Ю., Акименко В. К. Регуляция и физиологическая роль цианидрезистентной оксидазы у грибов и растений//Биохимия. 1999. Т. 64. С. 1457−1472.

48. Мишарин С. И., Колесниченко А. В., Антипина А. И., Войников В. К. Влияние низких температур на синтез белков озимой ржи и пшеницы //3032съезд Всерос. о-ва физиологов растений. Минск, 24−29 сент. 1990: Тез. докл. Ч. 2. Минск., 1992. С. 139.

49. Мухин В. А. Биота ксилотрофных базидиомицетов Западно-Сибирской равнины. Екатеринбург: УИФ Наука, 1993. 31 с.

50. Мюллер Э., Леффлер В. Микология. М.: Мир, 1995. 16 с.

51. Нарлева Г. И. Связь формирования морозостойкости озимых злаков с синтезом белка при низкотемпературной адаптации: Автореф. дис. канд. биол. наук. М.: 1991. 22 с.

52. Негруцкий С. Ф. Роль температуры в развитии грибов Fomitopsis annosa (Fr.) Karst. //Ботанический журнал. 1962. Т. 47. С. 416−418.

53. Новицкая Г. В., Карасев Г. С., Суворова Т. А., Трунова Т. И. Влияние циклогексимида на содержание липидов и растворимых белков при адаптации растений озимой пшеницы к морозу // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 385−392.

54. Опритов В. А., Калинин В. А., Пятыгин С. С., Орлова О. В., Абрамова Н. Н. Увеличение потенциалчувствительности АТФазной активности плазмалеммы при холодовом закаливании проростков пшеницы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 153−158.

55. Остерман JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука, 1983. 304 с.

56. Палта Д. П., Ли П. Х. Свойства клеточных мембран в связи с повреждениями при замерзании // Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. С. 79−96.

57. Пешкова А. А., Дорофеев Н. В. Формирование зимостойкости озимой пшеницы в зависимости от условий вегетации и уровня минерального питания // Агрохимия. 1998. N. 6. С. 26−33.

58. Побежимова Т. П., Колесниченко А. В., Войников В. К., Варакина Н. Н., Боровский Г. Б. Стрессовый белок 310 кД при гипотермии влияет наэнергетическую активность растительных митохондрий // ДАН. 1996. Т. 351. С. 715−718.

59. Прохоров В. П. Зимние дискомицеты в средней полосе России // Микология и фитопатология. 2000. Т. 34. С. 17−19.

60. Пьянков В. И., Васьковский М. Д. Температурная адаптация фотосинтетического аппарата растений арктической тундры острова Врангеля Oxyria digyna и Alopecurus alpinus Н Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 517−525.

61. Рипачек В. Биология дереворазрушающих грибов. М.: Лесная промышленность, 1967. 133 с.

62. Самыгин Г. А. Причины повреждения клеток растений внеклеточным льдом // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 614−625.

63. Самыгин Г. А. Образование льда в растениях // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 275−286.

64. Скулачев В. П. Энергетика биологических мембран. М.: Наука, 1989. 564 с.

65. Ступникова И. В., Боровский Г. Б., Войников В. К. Накопление термостабильных белков в проростках озимой пшеницы при гипотермии // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 859−864.

66. Ступникова И. В., Боровский Г. Б., Антипина А. И., Войников В. К. Полиморфизм термостабильных белков в проростках мягкой пшеницы в период низкотемпературной адаптации // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 923−929.

67. Трушанов А. А. Изготовление в лабораторных условиях закрытого полярографического электрода Кларка // Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом / Ред. Франк Г. М.: Наука, 1973. С. 73−79.

68. Туманов И. И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М.: Наука, 1979. 350 с.

69. Феофилова Е. П. Трегалоза, стресс и анабиоз // Микробиология. 1992. Т. 61. С. 741−755.

70. Феофилова Е. П. Биохимическая адаптация грибов к температурному стрессу // Микробиология. 1994. Т. 63. С. 757−776.

71. Феофилова Е. П. Царство грибов: гетерогенность физиолого-биохимических свойств и близость к растениям, животным и прокариотам // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 141−155.

72. Феофилова Е. П, Ложиникова В. Н, Горнова И. Б, Михайлова Н. В, Дудко И. П, Чайлахян М. Х. Действие зеленого света на прорастание конидий и образование регуляторов роста у мицелиального гриба Aspergillus japonicus II Доклады А Н СССР. 1991. Т. 319. С. 235−237.

73. Феофилова Е. П, Михайлова Н. В, Шумская Г. Г. Терешина В. М, Гарибова Л. В. Изменения в липидном и углеводном составе клеток грибов в процессе онтогенеза и использование этих данных в хемотаксономии // Микология и фитопатология. 1991а. Т. 25. С. 348 359.

74. Феофилова Е. П, Терешина В. М. Термофилия мицелиальных грибов с позиций биохимической адаптации к температурному стрессу // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. С. 546−556.

75. Феофилова Е. П, Терешина В. М, Хохлова Н. С, Меморская А. С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе углеводов цитозоля // Микробиология. 2000а. Т. 69. С. 606−611.

76. Феофилова Е. П, Терешина В. М, Меморская А. С, Хохлова Н. С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе липидов // Микробиология. 20 006. Т. 69. С. 612−619.

77. Фунтикова Н. С., Катомина А. А., Мысякина И. С. Состав фосфолипидов и степень ненасыщенности липидов гриба Мисог при низких температурах// Микробиология. 1992. Т. 61. С. 793−796.

78. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация.- М.: Мир, 1988. 568 с.

79. Хукстра Ф. А., Головина Е. А. Поведение мембран при дегидратации и устойчивость ангидробиотических организмов к обезвоживанию // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 347−362.

80. Черепнева Г. Н., Кукина И. М., Кузнецов Вик. В., Кулаева О. Н., Микулович Т. П. Влияние АБК на синтез суммарных и хлоропластных белков и на накопление транскриптов хлоропластных генов в семядолях тыквы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 58−68.

81. Шевякова Н. И., Рощупкин Б. В., Парамонова Н. В., Кузнецов В. В. Стрессовый ответ клеток Nicotiana sylvestris L. на засоление и высокую температуру. 1. Аккумуляция пролина, полиаминов, бетаинов и Сахаров // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 558−565.

82. Яковлев А. Ю., Боровский Г. Б., Пензина Т. А., Петров А. Н., Войников В. К. Влияние отрицательных температур на рост мицелия и жизнеспособность плодовых тел некоторых высших ксилотрофных базидиомицетов // Микология и фитопатология. 2000. Т. 36. С. 56−62.

83. Яковлев А. Ю., Боровский Г. Б., Войников В. К., Грабельных О. И., Побежимова Т. П., Антипина А. И. Влияние водорастворимого грибного белка на энергетическую активность изолированных растительных митохондрий // Микология и фитопатология. 2002. Т. 36. С. 42−49

84. Addy H.D., Boswell Е.Р., Koide R.T. Low temperature acclimation and freezing resistance of extraradical VA mycorrhizal hyphae // Mycol. Res. 1998. V. 102. P. 582−586.

85. Affourtit C., Krab K., Moore A.L. Control of plant mitochondrial respiration // Biochem. Biophys. Acta. 2001. V. 1504. P. 58−69.

86. Alberdi M., Corcuera L.J. Cold acclimation in plants // Phytochemistry. 1991. V. 30. P. 3177−3184.

87. Anderson J.V., Haskell D.W., Guy C.L. Differential influence of ATP on native spinach 70-kilodalton heat-shock cognates // Plant Physiol. 1994a. V. 104. P. 1371−1380.

88. Anderson M.D., Prasad Т.К., Martin B.A. and Stewart C.R. Differential gene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance // Plant Physiol. 1994c. V. 105. P. 331−339.

89. Andersson L.O., Borg H., Mikaelsson M. Molecular weight estimation of proteins by electrophoresis in polyacrylamide gels of graded porosity // FEBS Lett. 1972. V. 20. P. 199−202.

90. Antikainen M., Griffith M. Antifreeze protein accumulation in freezing-tolerant cereals // Physiol. Plant. 1997. V. 99. P. 423−432.

91. Antikainen M., Griffith M., Zhang J., Hon W-C., Yang D.S.C., Pihakaski-Maunsbach K. Immunolocalization of antifreeze proteins in winter rye leaves, crowns and roots by tissue printing // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 845−857.

92. Antikainen M., Pihakaski S. Cold-induced changes in the polysome pattern and protein synthesis in winter rye (Secale cereale) II Physiol. Plant. 1993. V. 89. P. 111−116.

93. Asada K. The water-water cycle in chloroplasts: Scavenging of active oxygen and dissipation of excess photons // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 601−639.

94. Arora R., Palta J.P. A loss in the plasma membrane ATFase activity and its recovery coincides with incipient freeze-thaw injury and post-thaw recovery in onion bulb scale tissue // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 846−852.

95. Arora R., Wisniewski M., Rowland L.J. Cold acclimation and alterations in dehydrin-like and bark storage proteins in the leaves of sibling deciduous and evergreen peach // J. Amer. Soc. Hort. Sci. 1996. V. 121. P. 915−919.

96. Ashworth E.N., Pearce R.E. Extracellular freezing in leaves of freezing-sensitive species // Planta. 2002. V. 214. P. 798−805.

97. Baker J.C., Steele C., Dure III.L. Sequence and characterization of 6 LEA proteins and their genes from cotton // Plant Mol. Biol. 1988. V. 11. P. 277 291.

98. Barbirz S., Jakob U., Glocker M.O. Mass spectrometry unravels disulfide bond formation as the mechanism that activates a molecular chaperone // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 18 759−18 766.

99. Barrett J. Thermal hysteresys proteins // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2001. V. 33. P. 105−117.

100. Basha E.M., Waters E.R., Vierling E. Triticum aestivum cDNA homologous to nuclear-encoded mitochondrion -localized small heat shock proteins // Plant Sci. 1999. V. 141. P. 93−103.

101. Berger T.M., Polidori M.C., Dabbagh A., Evans P.J., Halliwell В., Morrow J.D., Roberts L.I., Frei B. Antioxidant activity of vitamin С in iron-overloaded human plasma // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 15 656−15 660.

102. Beyer R.E. An analysis of the role of coenzyme Q in free radical generation and as an antioxidant // Biochem. Cell. Biol. 1992. V. 70. P. 390−403.

103. Bianchi G., Gamba A., Lamiroli R., Pozzi N., Elster R., Solamini F. The unusual sugar composition in the leaves of the resurrection plant Myrothamnus flabellifolia II Physiol. Plantarum. 1993. V. 87. P. 223−226.

104. Bihn EA, Paul AL, Wang SW, Erdos GW, Ferl RJ. Localization of 14−3-3 proteins in the nuclei of arabidopsis and maize // Plant J. 1997. V. 12. P. 1439−1445.

105. Blackman S.A., Obendorf R.L., Leopold A.C. Desiccation tolerance in developing soybean seeds: The role of stress proteins // Physiol. Plant. 1995. V. 93. P. 630−638.

106. Boddy L. Effect of temperature and water potential on growth rate wood-rotting basidiomycetes // Trans. Brit. Mycol. Soc. 1983. V. 80. P. 141−149.

107. Bohnert H.J., Sheveleva E. Plant stress adaptations making metabolism move // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V.l. P. 267−274.

108. Booij P.P., Roberts M.R., Vogelzang S.A., Kraayenhof R., De Boer A.H. 143−3 proteins double the number of outward-rectifying K+ channels available for activation in tomato cells // Plant J. 1999 V. 20. P. 673−683.

109. Boothe J.G., de Beus M.D., Johnson-Flanagan A.M. Expression of low temperature-induced protein in Brassica napus II Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 795−803.

110. Borovskii G., Stupnilcova I., Antipina A., Downs C., Voinikov V. Accumulation of dehydrin-like proteins in the mitochondria of cold-treated plants // J. Plant Physiol. 2000. V. 156. P. 797−800.

111. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I., Vladimirova S.V., Voinikov V.K. Dehydrin-like proteins in the wheat mitochondria after freezing, drought, and ABA treatment // Annual Wheat Newsletter. 2001. V. 47. P. 170−172.

112. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I.,. Vladimirova S. V, Voinikov V.K. Accumulation of dehydrin-like proteins in the mitochondria of cereals in response to cold, freezing, drought and ABA treatment // BMC Plant Biology 2002, V. 2. :5.

113. Borovskii G., Voinikov V., Voronova L. The synthesis of two low molecular weight heat shock proteins correlates with the growth rate of maize lines at enhanced temperature // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 1995. V. 69. P. 62−63.

114. Boss O., Samec S., Paoloni-Giacobino A., Rossier C., Dulloo A., Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Uncoupling protein-3: a new member of the mitochondrial carrier family with tissue-specific expression // FEBS Lett. 1997. V. 408. P. 39−42.

115. Boudet A.M., Cabane M., Leborgne N. and Teulieres C. Aspects of the cellular and molecular basis of cold tolerance in plants // NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 725−739.

116. Bravo LA, Close TJ, Corcuera LJ, Guy CL. Characterization of an 80-kDa dehydrin-like protein in barley responsive to cold acclimation // Physiol. Plant. 1999. V. 106. P. 177−183.

117. Bray A. Simple efficient liquid scintillation for counting aqueous solution in a liquid scintillation counter // Anal. Biochem. 1960. V. 1. P. 279−285.

118. Bray E.A. Plant responses to water deficit // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. P. 48−54.

119. Burke J J. High temperature stress and adaptations in crops // Stress responses in plants: adaptation and acclimation mechanisms. Wiley-Riss, inc, 1990. P. 295−309.

120. Burke M. J, Lindow S.E. Surface properties and size of the ice nucleation site in ice nucleation active bacteria: Theoretical considerations // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 80−84

121. Bunney T. D, van Walraven H. S, de Boer A.H. 14−3-3 protein is a regulator of the mitochondrial and chloroplast ATP synthase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 4249−4254.

122. Calderon P, Pontis H.G. Increase of sucrose synthase activity in wheat plants after a chilling shock// Plant Sci. 1985. V. 42. P. 173−176.

123. Calderwood S. K, Stevenson M. A, Price B.D. Activation of phospholipase С by heat shock requires GTP analogs and is resistant to pertussis toxin // J. Cell Physiol. 1993. V. 156. P. 153−159.

124. Cannon B, Nedergaard J. The biochemistry of an inefficient tissue: brown adipose tissue // Essays Biochem. 1985. V. 20. P. 110−164.

125. Capel J., Jarillo J.A., Salinas J., Martinez-Zapater J.M. Two homologous low-temperature-inducible genes from Arabidopsis encode highly hydrophobic proteins // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 569−576.

126. Carpenter J.F., Hand S.C., Crowe L.M., Crowe J.H. Cryoprotection of phosphofructokinase with organic solutes: characterization of enhanced protection in the presence of divalent cations // Arch. Biochem. Biophys. -1986. -V. 250. -P. 505−512.

127. Casolo V., Braidot E., Chiandussi E., Macri F., Vianello A. The role of mild uncoupling and non-coupled respiration in the regulation of hydrogen peroxide generation by plant mitochondria // FEBS Lett. 2000. V. 474. P. 5357.

128. Chandler P.M., Robertson M. Gene expression regulated by abscisic acid and its relation to stress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994. V. 45. P. 113−141.

129. Chen T.H.H., Gusta L.V. Abscisic acid-induced freezing resistance in cultured plant cells // Plant Physiol. 1983. V. 73. P. 71−75.

130. Chou M., Chen Y. -M., Lin C. -Y. Termotolerance of isolated mitochondria associated with heat shock proteins // Plant Physiol. 1989.V. 89. P. 617−621.

131. Close T.J. Dehydrins: emergence of a biochemical role of a family of plant dehydration proteins // Physiol. Plant. 1996. V. 97. P. 795−803.

132. Close T.J. Dehydrins: a commonalty in the response of plants to dehydration and low temperature //Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 291−296.

133. Close T.J., Chandler P.M. Cereal dehydrins: Serology, gene mapping and potential functional roles // Aust. J. Plant Physiol. 1990. V. 17. P. 333−344.

134. Close T.J., Fenton R.D., Moonan F. A view of plant dehydrins using antibodies specific to the carboxy terminal peptide // Plant Mol. Biol. 1993. V. 23. P. 279−286.

135. Cloutier Y., Siminovitch D. Correlation between cold- and drought-induced frost hardiness in winter wheat and rye variations // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 256−258.

136. Connolly DL, Shanahan CM, Weissberg PL. The aquaporins. A family of water channel proteins // Internal J. Biochem. Cell. Biol. 1998. V. 30. P. 169−172.

137. Crespi M.D., Zabaleta E.J., Pontis H.G., Salerno G.L. Sucrose synthase expression during cold acclimation in wheat // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 887−891.

138. Crowe J.H., Carpenter J.F., Crow L.M., Anchordoguy T.J. Are freezing and dehydration similar stress vectors? A comparison of modes of interaction of stabilizing solutes with biomolecules // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 219 231.

139. Crowe L.M., Mouradian R., Crowe J.H., Jackson S.A., Womersley C. Effect of carbohydrates on membrane stability at low water activities // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 769. P. 141−150.

140. Danyluk J., Perron A., Houde M., Limin A., Fowler В., Benhamou N. and Sarhan F. Accumulation of an acidic dehydrin in the vicinity of the plasma membrane during cold acclimation of wheat // The Plant Cell. 1998. V. 10. P. 623−638.

141. Davies P.L., Hew C.L. Biochemistry of fish antifreeze proteins // FASEB J. 1990. V. 8. P. 2460−2468.

142. Debel K., Sierralta W. D., Braun H. P., Schmits U. K., Kloppstech K. The 23-kDa Light-Stress-Regulated Heat-Shock Protein of Chenopodium rubrum L. is Located in the Mitochondria // Planta. 1997. V. 201. P. 326−333.

143. Dorner A.J., Wasley L.C., Kaufman R.J. Overexpression of GRP78 mutigates stress induction of glucose regulated proteins and blocks secretion314of selective proteins in Chinese hamster ovary cells // EMBO J. 1992. V. 11. P. 1563−1571.

144. Douce R. Mitochondria in higher plants. New York, London: Acad. Press, 1985. 327 р.

145. Downs C. A., Heckathorn S. A. The mitochondrial small heat-shock proteins protects NADH: ubichinone oxidoreductase of the electron transport chain during heat stress in plants// FEBS Lett. 1998. V. 430, P. 246−250.

146. Doyle V., Virji S., Crompton M. Evidence that cyclophilin-A protects cells against oxidative stress // Biochem J. 1999. V. 341. P. 127−132.

147. Dubois M.F., Hovanessian A.G., Bensaude O. Heat-shock-induced denaturation of proteins. Characterization of the insolubilization of the interferon-induced p68 kinase // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. N 15. P. 97 079 711.

148. Duman J.G. Purification and characterization of a thermal hysteresys protein from a plant, the bittersweet nightshade Solanum dulcamara II Biochem. Biophys. Acta. 1994. V. 1206. P. 129−135.

149. Duman J.G., Olsen T.M. Thermal hysteresys protein activity in bacteria, fungi, and phylogenetically diverse plants // Cryobiology. 1993. V. 30. P. 322−328.

150. Dure L. Ill A repeating 11-mer amino acid motif and plant desiccation // Plant J. 1993a. Y. 3. P. 363−369.

151. Dure L. Ill Structural motifs in LEA proteins of higher plants // Response of plants to cellular dehydration during environmental stress / Eds: Close T.J., Bray E.A. Rockville: American Society of Plant Physiology, 1993b. P. 91 103.

152. Eckey-Kaltenbach H., Kiefer E., Grosskopf E., Ernst D., Sundermann Jr. H. Differential transcript induction of parsley pathogenesis-related proteins and of a small heat shock protein by ozone and heat shock // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 343−350.

153. Ellis R.J. Molecular chaperones. Opening and closing the Anfmsen cage // Carr. Biol. 1994. V.4. P. 633−635.

154. Ellis R.J., van der Vies S. Molecular chaperones //Annu. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 321−347.

155. Ehrnsperger M., Graber S., Gaestel M., Buchner J. Binding of non-native protein to Hsp25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation // The EMBO J. 1997. V. 16. P. 221−229.

156. Esen A. A. A simple method for quantitative, semiquantitative and qualitative assay of protein // Anal. Biochem. 1978. V. 89. P. 264−273.

157. Estabrook R.W. Mitochondrial respiratory control and the polarographic measurement of ADP:0 ratio // Methods Enzymol. N-Y, London: Acad. Press, 1967. V. 10. P. 41−47.

158. Feder M.E., Hofmann G.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology // Annu. Rev. Physiol. 1999. V. 61. P. 243−282.

159. Feder M.E., Rossi J.M., Solomon J., Solomon N., Lindquist S. The consequences of expressing hsp70 Drosophila cells at normal temperatures //. Genes Dev. 1992. V. 6. P. 1402−1413.

160. Flanagan S. W., Moseley P. L., Buettner G. R. Increased flux of free radicals in cells subjected to hyperthermia: detection by electron paramagnetic resonance spin trapping // FEBS Lett. 1998. V. 431. P. 285−286.

161. Freeman M.L., Spitz D.R., Meredith M.J. Does heat shock enhance oxidative stress? Studies with ferrous and ferric iron // Radiat. Res. 1990. V. 124. P. 288−293.

162. Fridovich I. Superoxide anion radical (O «), superoxide dismutases, and related matters//J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 18 515−18 517.

163. Frydman J. Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones // Annu. Rev. Biochem. 2001. V. 70. P. 603−647.

164. Fu H, Subramanian R. R, Masters S.C. 14−3-3 proteins: structure, function, and regulation // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2000. V. 40. P. 617−647.

165. Gilmour S.J., Artus N.N., Thomashow M.F. cDNA sequence analysis and expression of two cold regulated genes of Arabidopsis thaliana II Plant Mol. Biol. 1992. V. 18. P. 13−21.

166. Galau G.A., Jakobsen K.S., Hughes D.W. The controls of late dicot embryogenesis and early germination // Physiol. Plant. 1991. V. 81. P. 280 288.

167. Garlid K.D., Jaburek M., Jezek P. The mechanism of proton transport mediated by mitochondrial uncoupling proteins // FEBS Lett. 1998. V. 438. P. 10−14.

168. Garlid K.D., Orosz D.E., Modriansky M., Vassanelli S., Jezek P. On the mechanism of fatty acid-induced proton transport by mitochondrial uncoupling protein//J. Biol. Chem. 1996. V. 269. P. 2615−2620.

169. Godon C, Lagniel G, Lee J, Buhler J-M, Kieffer S, Perrot M, Boucherie H, Tolenado M. B, Labarre J. The h3C>2 stimulon in Saccharomyces cerevisiae // J. Biol. Chem. 1998. Y. 273. P. 22 480−22 489.

170. Godoy J, Lunar R, Torres-Schumann S, Moreno J, Rodrigo R. M, Pintor-Toro J.A. Expression, tissue distribution and subcellular localization of dehydrin TAS14 in salt-stressed tomato plants // Plant Mol. Biol. 1994. V. 26. P. 1921−1934.

171. Gorman A.M., Heavey B, Creagh E, Cotter T. G, Samali A. Antioxidant-mediated inhibition of the heat shock response leads to apoptosis // FEBS Lett. 1999. V. 445. P. 98−102.

172. Graumann P, Marahiel M.A. Some like it cold: response of microorganisms to cold shock // Arch. Microbiol. 1996. V. 166. P. 293−300.

173. Graumann P, Marahiel M.A. A superfamily of proteins that contain the cold-shock domain // Trends Biochem. Sci. 1998. V. 23. P. 286−290.

174. Gray G. R, Chauvin L-P, Sarhan F, Huner N.P.A. Cold acclimation and freezing tolerance. A complex interaction of light and temperature // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 467−474.

175. Griffith M, Ala P, Yang D.S. C, Hon W. C, Moffatt B.A. Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 593−596.

176. Griffith M, Antikainen M. Extracellular ice formation in freezing- tolerant plants // Adv. Low-Temp. Biol. 1996. V. 3. P. 107−139.

177. Griffith M., Antikainen M., Hon W-C., Pihakaski-Maunsbach K., Yu X-M., Chun Y.U., Yang S.C. Antifreeze proteins in winter rye // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 327−332.

178. Griffith M., Mclntyre H.C.H. The effect of photoperiod and temperature on growth and frost resistance of winter rye root systems // Physiol. Plant. 1990. V. 79. P. 519−525.

179. Guillot-Salomon Т., Remy R., Cantrel C., Demandre C., Moreau F. Phospholipids and polypeptides in the outer membrane of maize mitochondria // Phytochemistry. 1997. V. 44. P. 29−43.

180. Guy L. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 187−223.

181. Guy C., Haskell D., Li Q. B. Association of proteins with the stress 70 molecular chaperones at low temperature: evidence for the existence of cold labile proteins in spinach // Cryobiology. 1998. V. 36. P. 301−314.

182. Habel D., Plesofsky-Vig N., Brambl R. The respiratory response to heat shock in Neurospora crassa 11 FEMS Microbiol. Lett. 1991. V. 81. P. 317 322.

183. Han В., Kermode A.R. Dehydrin-like proteins in castor bean seeds and seedlings are differentially produced in response to ABA and water-deficit-related stresses // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 933−939.

184. Hendrick J.P., Hartl F-U. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins // Annu. Rev. Biochem. 1993. V. 62. P. 349−384.

185. Hershko A., Ciechanover A. The ubiquitin system // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 425−479.

186. Hillier В .J., Rodriquez H.M., Gregoret L.M. Coupling protein stability and protein function in Escherichia coli CspA // Folding and Design. 1998. V. 3. P. 87−93.

187. Hoekstra F.A., Crowe J.H., Crowe L.M. Effect of sucrose on phase behavior of membranes in intact pollen of Typha latifolia L. as measured with fourier transform infrared spectroscopy// Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1073−1079.

188. Holaday A.S., Martindale W., Aired R., Brooks A.L., Leegood R.C. Changes in activities of enzymes of carbon metabolism in leaves during exposure of plants to low temperature // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 1105−1114.

189. Hon W-C., Griffith M., Chong P., Yang D.S.C. Extraction and isolation of antifreeze proteins from winter rye (Secale cereale L.) leaves // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 971−980.

190. Hon W-C., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C. Antifreeze proteins in winter rye are similar to pathogenesis-related proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 879−889.

191. Hottiger Т., Boiler Т., Wiemken A. Rapid changes of heat and desiccation tolerance correlated with changes of trehalose content in Saccharomyces cerevisiae cells subjected to temperature shifts // FEBS Lett. 1987. V. 220. P. 113−115.

192. Houde M., Daniel C., Lachapelle M., Allard F., Laliberte S. and Sarhan F. Immunolocalization of freezing-tolerance-associated proteins in the cytoplasm and nucleoplasm of wheat crown tissues // Plant J. 1995. Y. 8. P. 583−593.

193. Houde M., Dhindsa R.S., Sarhan F. A molecular marker to select for freezing tolerance in Gramineae II Mol. Gen. Genet. 1992b. V. 234. P. 43−48.

194. Huang Т., Duman J.G. Purification and characterization of thermal hysteresys proteins from cold acclimated kale, Brassica oleracea II Cryobiology. 1995. V. 32. P. 577−580.

195. Hughes D.W., Galau G.A. Temporally modular gene expression during cotyledon development // Genes Dev. 1989. V. 3. P. 358−369.

196. Hughes M.A., Dunn M.A. The molecular biology of plant acclimation to low temperature // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 291−305.

197. Huner N.P.A., Carter J.V. Differential subunit aggregation of a purified protein from cold-hardened and unhardened Puma rye // Z. Pflanzenphysiol. 1982. V. 106. P. 179−184.

198. Huppa J.B., Ploegh H.L. The eS-Sence of-SH in the ER // Cell. 1998. V. 92. P. 145−148.

199. Hwang C.H., Zimmerman J.L. The heat shock response of carrot protein variation between cultured cell lines // Plant Physiol. 1989. V. 91, P. 552 558.

200. Inglis G.D., Рорр A.P., Selinger L.B., Kawchuk L.M., Gaudet D.A., McAlli T.A. Production of cellulases and xilanases by low-temperature basidiomycetes // Can. J. Microbiol. 2000. V. 46. P. 860−865.

201. Ingram J., Bartels D. The molecular basis of dehydration tolerance in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 377−403. 321

202. Ismail A.M., Hall A.E., Close T.J. Purification and partial characterization of a dehydrin involved in chilling tolerance during seedlings emergence of cowpea // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 237−244

203. Iwama G.K., Thomas P.T., Forsyth R.B., Yijayan M.M. Heat shock protein expression in fish // Reviews in fish biology and fisheries. 1998.V.8. P. 3556.

204. Jaenicke R., Zavodszdy P. Protein under extreme physical conditions // FEBS Lett. 1990. Y. 262. P. 344.

205. Jackson-Constan D., Akita M., Keegstra K. Molecular chaperones involved in chloroplast protein import // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V. 1541. P. 102−113.

206. Jahn T, Fuglsang AT, Olsson A, Bruntrup IM, Collinge DB, Volkmann D, Sommarin M, Palmgren MG, Larsson C. The 14−3-3 protein interacts directly with the C-terminal region of the plant plasma membrane H (+)-ATPase//Plant Cell. 1997. V. 9.P. 1805−1814.

207. Jakob U., Muse W., Eser M., Bardwell J.C.A. Chaperone activity with a redox switch // Cell. 1999. V. 96. P. 341−352.

208. Jarmuszkiewicz W., Milani G., Fortes F., Schreiber A.Z., Sluse F.E., Vercesi A.E. First evidence and characterization of an uncoupling protein in fungi kingdom: CpUCP of Candida parapsilosis И FEBS Lett. 2000. V. 467. P. 145−149.

209. Jarmuszkiewicz W., Sluse-Goffart C.M., Hriniewiecka L., Sluse F.E. Identification and characterization of a protozoan uncoupling protein in Acanthamoeba castellanii // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 23 198−23 202.

210. Jezek P., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Reconstituted plant uncoupling mitochondrial protein allows for proton translocation via fatty acid cycling mechanism // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 24 272−24 278.

211. Jezek P., Engstova H., Zackova M., Vercesi A.E., Costa A.D.T., Arruda P., Garlid K.D. Fatty acid cycling mechanism and mitochondrial uncoupling proteins // Biochem. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P. 319−327.

212. Jiang W., How Y., Inouye M. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 196−202.

213. Jinn T. L., Yen Y.C., Chen Y.M. Stabilization of soluble proteins in vitro by heat shock protein enriched ammonium sulfate fraction from soybean seedlings // Plant Cell Physiol. 1989. V. 30. P. 463−471.

214. Jones T.L., Tucker D.E., Ort D.R. Chilling delays circadian pattern of sucrose phosphate synthase and nitrate reductase activity in tomato // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 149−158.

215. Joshi C. P., Klueva N. Y., Morrow K. J., Nguyen H. T. Expression of a unique plastid-localized heat-shock protein is genetically linked to acquired thermotolerance in wheat // Theor. Appl. Geneti. 1997. V. 5, P. 834−841.

216. Kader J-C. Lipid transfer proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 627−654.

217. Kawczynski W., Dhindsa R.S. Alfalfa nuclei contain cold-responsive phosphoproteins and accumulate heat-stable proteins during cold treatment of seedlings // Plant Cell Physiol. 1996. V. 37. P. 1204−1210.

218. Kaye C., Neven L., Hofig A., Li Q-B., Haskell D., Guy C. Characterization of a gene for spinach CAP 160 and expression of two spinach cold-acclimation proteins in tobacco U Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1367−1377.

219. Kiang J. G, McClain D.E. Effect of heat shock, (Ca2+), and camp on inositol tris-phosphate in human epidermoid A-431 cells // Am. J. Physiol. 1993. V. 264. C. 1561−1569.

220. Knutson R.M. Heat production and temperature regulation in eastern skunk cabbage // Science. 1974. V. 186. P. 746−747.

221. Kolesnichenko A. V, Pobezhimova T. P, Grabelnich O. I, Voinikov V.K. Stress-induced protein CSP 310: a third uncoupling system in plants // Planta. 2002. V. 215. P. 279 -286.

222. Korotaeva N. E, Antipina A. I, Grabelnych O. I, Varakina N. N, Borovskii G. B, Voinikov V.K. Mitochondrial low-molecular-weight heat shock proteins and thermotolerance of maize mitochondria II Maidica. 2001a. V. 46. P. 239−244.

223. Korotaeva N. E, Antipina A. I, Borovskii G. B, Voinikov V.K. Localization of low-molecular-weight heat shock proteins in cell compartments of maize, wheat and rye // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001b. V. 75. P. 2627.

224. Korotaeva N. E, Borovskii G. B, Voinikov V.K. Appearance of HSPs immunochemically related to a-crystallin at the temperature close to optimum in the absence of dehydration in crops // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001c. V. 75. P. 24−25.

225. Kowaltowski A.J., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Activation of potato plant uncoupling mitochondrial protein inhibits reactive oxygen species generation by the respiratory chain // FEBS Lett. 1998. V. 452. P. 213−216.

226. Krebs R.A., Feder M.E. Deleterious consequences of Hsp70 overexpression in Drosophila melanogaster larvae // Cell Stress Chap. 1997. V. 2. P. 60−71.

227. Krebs R.A., Holbrook S.H. Reduces enzyme activity following Hsp70 overexpression in Drosophila melanogaster // Biochem. Genet. 2001. V. 39. P. 73−82.

228. Ladomery M. Multifunctional proteins suggest connections between transcriptional and post-transcriptional processes//BioEssay. 1997. V. 19. P. 903−909.

229. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.

230. Laloi M., Klein M., Riesmeier J.W., Muller-Rober В., Fleury C., Bouilland F., Ricquier D. A Plant cold-induced uncoupling protein // Nature. 1997. V. 389. P. 135−136.

231. Lang V., Heino P. and Palva E.T. Low temperature acclimation and treatment with exogenous abscisic acid induce common polypeptides in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh // Theor. Appl. Genet. 1989. V. 77. P. 729 734.

232. Lee D.H., Lee C.B. Chilling stress-induced changes in antioxidant enzymes in the leaves of cucumber: in gel enzyme activity assays // Plant Sci. 2000. V. 159. P. 75−85.

233. Lee G.J., Pokala N., Vierling E. Structure and in vitro molecular chaperone activity of cytosolic small heat shock proteins from pea // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 10 432−10 438.

234. Lee G.J., Roseman A.M., Saibil H.R., Vierling E. A small heat shock proteins stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in folding-competent state // The EMBO J. 1997. V. 16. P. 659 671.

235. Lenne C., Douce R. A low lolecular lass heat-shock protein is localized to higher plant mitochondria//Plant Physiol. 1994. V. 105 P. 1255−1261.

236. Leung J., Giraudat J. Abscisic acid signal transduction // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. V. 49. P. 199−222.

237. Levitt J. Responses of plants to environmental stresses. Chilling, freezing and high temperature stresses. V. 1. N.Y.: Acad. Press, 1980. 497 p.

238. Li J.J., Oberley L.W. Overexpression of manganese-containing superoxide dismutase confers resistance to the cytotoxicity of tumor necrosis factor alpha and/or hyperthermia//Cancer Res. 1997. V. 57. P. 1991−1998.

239. Li Q-B., Huskell D.W., Guy C.L. Coordinate and non-coordinate expression of the stress 70 family and other molecular chaperones at high and low temperatures in spinach and tomato // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. P. 21−34.

240. Li R.,. Brawley S.H., Close T.J. Proteins immunologically related to dehydrins in fucoud algae // J. Phycol. 1998. V. 34. P. 642−650.

241. Lin C., Guo W.W., EversonE., Thomashow M.R. Cold acclimation in Arabidopsis and wheat // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 1078−1083.

242. Lindquist S. The heat shock response II Annu. Rev. Biochem. 1986. V. 45. P. 39−72.

243. Lindquist S., Craig E.A. The heat shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631−677.

244. Lindow S.E., Amy P.G., Upper C.D. Distribution of ice nucleation-active bacteria on plants in nature // Appl. Environ. Microbiol. 1978. V. 36. P. 831 838.

245. Livingstone III D.P., Henson C.A. Apoplastic sugars, fructans, fructan exohydrolase, and invertase in winter oat: responses to second-phase cold hardening // Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 403−408.

246. Los D.A., Ray M.K., Murata N. Difference in the control of the temperature-dependent expression of four genes for desaturases in Synechocytis sp. PC С 6803 //Mol. Microbiol. 1997. V. 25. P. 1167−1176.

247. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1957. V. 193. P. 265−275.

248. Lynch D.V., Thompson G.A.J. Low temperature-induced alterations in the chloroplast and microsomal membranes ofDunaliella salina // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 1369−1375.

249. MacKintosh C. Regulation of cytosolic enzymes in primary metabolism by reversible protein phosphorylation // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V. 1. P. 224−229.

250. Macri F., Vianello A., Petrussa E., Mokhova E.N. Effect of carboxyatractylate on transmembrane electrical potential of plant mitochondria in different metabolic states // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. V. 34.P. 217−224.

251. Maia I.G., Benedetti C.E., Leite A., Turcinelli S.R., Vercesi A.E., Arruda P. AtPUMP: an Arabidopsis gene encoding a plant uncoupling mitochondrial protein // FEBS Lett. 1998. V. 429. P. 403−406.

252. Mantyla E., Lang V., Palva T. Role of abscisic acid in drought-induced freezing tolerance, cold acclimation, and accumulation of LTI78 and RAB 18 proteins in Arabidopsis thaliana // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 141−148.

253. Mao W.G., Yu X.X., Zhong A, Li W.L., Brush J, Sherwood S.W., Adams S.H., Pan G.H. UCP4, a novel brain-specific mitochondrial protein thatreduces membrane potential in mammalian cells //FEBS Lett. 1999. V. 443. P. 326−330.

254. Marentes E., Griffith M., Mlynarz A., Brush R.A. Proteins accumulate in the apoplast of winter rye leaves during cold acclimation // Physiol. Plant. 1993. V. 87. P. 499−507.

255. Marmiroli N., Lorenzoni C., Stanca A.M., Terzi V. Preliminary studies of the inheritance of temperature stress proteins in barley (Hordeum vulgare L.) //Plant Sci. 1989. V. 62. P. 147−156.

256. Matlack K.E. S, Misselwitz В., Plath K., Papoport T.A. BiP acts as a molecular ratchet during posttranslational transport of prepro-a factor across the ER membrane // Cell. 1999. V. 97. P. 553−564.

257. Matsumoto N., Tkachenko O.B., Hoshino T. The pathogenic species of Typhula II Low temperature plant microbe interactions under snow. Hokkaido National Agricultural Experiment Station. 2001. P. 49−59.

258. Maurel C. Aquaporins and water permeability of plant membranes // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 399−429.

259. Maurel C., Chrispeels M., Lurin C., Tachet F., Geelen D., Ripoche P., Guern J. Function and regulation of seed aquaporins // J. Exp. Bot. 1997. V. 48. P. 421−430.

260. May J.M., Mendiratta S., Hill K.E., Burk R.F. Reduction of dehydroascorbate to ascorbate by the selenoenzyme thireodoxin reductase // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 22 607−22 610.

261. McKersie B.D. The role of oxygen free radicals in mediating freezing and desiccation stress in plants // Active oxygen/oxidative stress and plant metabolism / Eds.: Pell E.J., Steffen K.L. Am. Soc. Plant Physiol. Rockville. MD, 1991. P. 107−118.

262. McKersie B.D., Bowley S.R., Harjanto E., LePrince O. Water-deficit tolerance and field performance of transgenic alfalfa over-expressing superoxide dismutase//Plant Physiol. 1996. V. 111.P. 1177−1181.

263. McKersie B. D, Chen Y. R, Debeus M, Bowley S. R, Bowler C, Inze D, Dhalluin K, Botterman J. Superoxide-dismutase enhances tolerance and field performance of transgenic alfalfa (Medicago sativa L.) // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. l 155−1163.

264. McClellan A. J, Frydman J. Molecular chaperones and the art of recognizing a lost cause //Nature Cell Biol. 2001. V. 3. P. E1-E3.

265. Miernyk J.A. Protein folding in the plant cell // Plant. Physiology. 1999. V. 121. P. 695−703.

266. Millar A. H, Wiskich J. T, Whelan J, Day D.A. Organic acid activation of the alternative oxidase of plant mitochondria // FEBS Lett. 1993. V. 392. P. 259−262.

267. Mitsumoto A, Takeuchi A, Okawa K, Nakagawa Y. A subset of newly synthesized polypeptides in mitochondria from human endothelial cells exposed to hydroperoxide stress // Free Radic. Biol. Med. 2002. V. 32. P. 2237.

268. Molina A, Mena M, Carbonero P, Garcia O. F. Differential Expression of pathogen-responsive genes encoding two types of glycine-rich proteins in barley//Plant. Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 803−810.

269. Monroy A. F, Dhin

westud.ru

Диссертация на тему «Стрессовые белки растений при неблагоприятных температурных условиях» автореферат по специальности ВАК 03.00.12 - Физиология и биохимия растений

1. Авхадиева Г.И, Хохлова Л.П, Карасев Г.С. Состав полипептидов митохондрий озимой пшеницы при адаптации к низким температурам // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 100-106.

2. Адо Ю.В. Влияние внешних условий на рост мицелия грибов -разрушителей древесины // Тр. Архангел, лесотехн. ин-та. 1955. С. 4565.

3. Александров В.Я. Клетки, макромолекулы и температура. Л.: Наука, 1975. 330 с.

4. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. 318 с.

5. Барашкова Э.А, Виноградова В.В. Оценка зимо- и морозостойкости полевых культур // Диагностика устойчивости растений к стрессовым воздействиям (метод, рук-во). Ленинград, 1988. 228 с.

6. Белозерская Т.А. Гидрофобины грибов: структура и функции // Микология и фитопатология. 2001. Т.35. С. 3-11.

7. Билай В. И. Основы общей микологии. Киев: Вища школа, 1980. 360 с.

8. Бисько Н. А, Дудка И. А. Биология и культивирование съедобных грибов рода вешенка. Киев: Наук, думка, 1987. С. 16-17.

9. Бойко М.И. Влияние температуры и кислотности среды на рост штаммов гриба Fomitopsis pinicola (Fr.) Karst. // Микология и фитопатология. 1979. Т. 19. С. 141-146.

10. Бондарцев А.С. Трутовые грибы европейской части СССР и Кавказа. М.; Л.: Изд-во АН СССР, 1953. 1106 с.

11. Боровский Г.Б, Войников В.К. Локализация низкомолекулярных белков теплового шока на поверхности и внутри митохондрий кукурузы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 596-598.

12. Боровский Г.Б, Войников В.К. Морозостойкость растения, дегидратация и стрессовые белки // IV съезд общества физиологоврастений России, Москва, 4-9 октября 1999 г. М. 1999. Тез. докл. Т.1. Стр. 325.

13. Боровский Г.Б., И.В. Ступникова, А.И. Антипина, Войников В.К. Накопление белков, иммунохимически родственных дегидринам, в митохондриях растений при действии низкой температуры // Доклады РАН. 2000. Т. 371. С. 251-254.

14. Боровский Г.Б., Ступникова И.В., Пешкова А.А., Дорофеев Н.В., Войников В.К. Термостабильные белки проростков и узлов кущения растений озимой пшеницы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 777783.

15. Боровский Г.Б., Ступникова И.В., Антипина А.И., Войников В.К. Накопление дегидринов и RAB-белков в проростках пшеницы при низкотемпературной адаптации // Физиология растений. 2002. Т.49. С. 257-263.

16. Бухало А. С. Высшие съедобные базидиомицеты в чистой культуре. Киев: Наук, думка, 1988. 143 с.

17. Войников В.К. К вопросу о выделении интактных растительных митохондрий // Изв. Сиб. отд-ния АН СССР. Сер. биол. наук. 1980. Т. 10. С. 121-125.

18. Войников В.К. Температурный стресс и митохондрии растений. Новосибирск: Наука, 1987. 135 с.

19. Войников В.К. Реакция генома клетки на температурный стресс // Рост и устойчивость растений. Иркутск: Наука, 1988. С.154-163.

20. Войников В.К., Боровский Г.Б. Роль стрессовых белков в клетках при гипертермии // Успехи современной биологии. 1994. Т.114. С.85-95.

21. Войников В.К., Варакина Н.Н., Побежимова Т.П., Рудиковский А.В. Восстановление под действием белковых факторов клеток кукурузы энергетической активности инактивированных in vitro митохондрий // Докл. АН СССР. 1990. Т. 311. С. 253-256.

22. Войников В.К., Корытов М.В. Синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы при закаливании к холоду // Физиология растений. 1991. Т.38. N.5. С. 960-969.

23. Войников В.К., Корытов М.В. Влияние условий гипотермии на синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 589-595.

24. Войников В.К., Лузова Г.Б., Корзун A.M. Влияние холодового шока на количество свободных жирных кислот, энергетическую активность митохондрий и температуру в проростках озимых злаков // Доклады АН СССР. 1983. Т. 270. С. 761-764.

25. Войников В.К., Рудиковский А.В., Ассоциация белков теплового шока кукурузы с митохондриями in vivo и in vitro II Физиология растений. 1988а. Т.35. С. 542-547.

26. Войников В.К., Рудиковский А.В., Побежимова Т.П., Варакина Н.Н. Влияние белков, выделенных из проростков кукурузы, подвергнутых тепловому шоку, на энергетическую активность митохондрий // Физиология растений. 19886. Т.35, С. 837-840.

27. Глянько А.К. Температурный стресс: механизмы термоустойчивости, рост, развитие и продуктивность растений // Сельскохозяйственная биология. 1996. №3. С.3-19.

28. Доспехов Б.А. Методика полевого опыта. М.: Колос, 1979. 416 с.

29. Евстигнеева З.Г., Соловьева Н.А., Сидельникова Л.И. Структура и функции шаперонов и шаперонинов (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 5-18.

30. Заботин А.И., Барышева Т.С., Заботина О.А., Ларская И.А., Лозовая В.В., Белдман Г., Вораген А.Дж. Вовлеченность матрикса клеточной301стенки в процесс низкотемпературной адаптации озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 425-432.

31. Капич А.Н., Романовец Е.С., Войт С.П. О составе липидов мицелия Flammulina velutipes (Curt.: Fr.) Sing. // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. Т. 25. С. 68-73.

32. Карасев Г.С., Нарлева Г.И., Боруах К.К., Трунова Т.И. Изменение состава и содержания полипептидов в процессе адаптации озимой пшеницы к низким отрицательным температурам // Физиология и биохимия культурных растений. 1991. Т. 23. С. 480-485.

33. Касперска-Палач А. Механизм закаливания травянистых растений. Холодостойкость растений. М.: Колос. 1983. С. 112-123.

34. Климов С.В. Биоэнергетическая концепция устойчивости растений к низким температурам // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. С. 133-154.

35. Климов С.В. Повышенное отношение фотосинтез/дыхание при низких температурах важное условие холодового закаливания озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 419-424.

36. Климов С.В., Астахова Н.В., Бочарова М.А., Трунова Т.И. Различия в холодостойкости томата и огурца связаны с низкотемпературной устойчивостью фотосинтеза и характером углеродного метаболизма // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 906-914.

37. Климов С.В., Астахова Н.В., Трунова Т.И. Связь холодоустойчивости растений с фотосинтезом и ультраструктурой хлоропластов и клеток // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 879-886.

38. Колесниченко А.В., Боровский Г.Б., Войников В.К., Мишарин С.И., Антипина А.И. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 894-899.

39. Колесниченко А.В., Мишарин С.И., Антипина А.И., Войников В.К. Способ определения морозоустойчивости сортов озимой пшеницы: А.с. N1607087. (СССР), МКИ А 01 G 7/00. Заявл. 28.03.1989.

40. Колесниченко А.В., Войников В.К., Боровский Г.Б., Дорофеев Н.В. Содержание стрессового белка 310 кД в проростках озимой пшеницы при гипотермии и водном дефиците// Физиология и биохимия культурных растений. 1999. Т. 31. С. 145-149.

41. Колупаев Ю.Е., Трунова Т.И. Особенности метаболизма и защитные функции углеводов растений в условиях стрессов // Физиология и биохимия культурных растений. 1992. Т. 24. С. 523-533.

42. Коротаева Н.Е., Антипина А.И., Грабельных О.И., Варакина Н.Н., Боровский Г.Б., Войников В.К. Митохондриальные низкомолекулярные белки теплового шока и устойчивость митохондрий злаков к гипертермии // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 917-922.

43. Красавцев О.А. Свойства плазмалеммы морозостойких растительных клеток // Успехи современной биологии. 1988. Т. 35. С. 1050-1057.

44. Кузнецов Вл. В., Шевякова Н.И. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 321-336.

45. Лось Д.А., Мурата Н. Накопление транскрипта гена десатуразы desA в цианобактерии Synechocystis РСС6803 при низких температурах является результатом активации транскрипции и увеличения стабильности РНК // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 170-175.

46. Любарский Л.В., Васильева Л.Н. Дереворазрушающие грибы Дальнего Востока. Новосибирск: Наука, 1975. 164 с.

47. Меденцев А.Г., Аринбасарова А.Ю., Акименко В.К. Регуляция и физиологическая роль цианидрезистентной оксидазы у грибов и растений//Биохимия. 1999. Т. 64. С. 1457-1472.

48. Мишарин С.И., Колесниченко А.В., Антипина А.И., Войников В.К. Влияние низких температур на синтез белков озимой ржи и пшеницы //3032съезд Всерос. о-ва физиологов растений. Минск, 24-29 сент. 1990: Тез. докл. Ч. 2. Минск., 1992. С. 139.

49. Мухин В.А. Биота ксилотрофных базидиомицетов Западно-Сибирской равнины. Екатеринбург: УИФ Наука, 1993. 31 с.

50. Мюллер Э., Леффлер В. Микология. М.: Мир, 1995. 16 с.

51. Нарлева Г.И. Связь формирования морозостойкости озимых злаков с синтезом белка при низкотемпературной адаптации: Автореф. дис. канд. биол. наук. М.: 1991. 22 с.

52. Негруцкий С.Ф. Роль температуры в развитии грибов Fomitopsis annosa (Fr.) Karst. //Ботанический журнал. 1962. Т. 47. С. 416-418.

53. Новицкая Г.В., Карасев Г.С., Суворова Т.А., Трунова Т.И. Влияние циклогексимида на содержание липидов и растворимых белков при адаптации растений озимой пшеницы к морозу // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 385-392.

54. Опритов В.А., Калинин В.А., Пятыгин С.С., Орлова О.В., Абрамова Н.Н. Увеличение потенциалчувствительности АТФазной активности плазмалеммы при холодовом закаливании проростков пшеницы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 153-158.

55. Остерман JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука, 1983. 304 с.

56. Палта Д.П., Ли П.Х. Свойства клеточных мембран в связи с повреждениями при замерзании // Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. С. 79-96.

57. Пешкова А.А., Дорофеев Н.В. Формирование зимостойкости озимой пшеницы в зависимости от условий вегетации и уровня минерального питания // Агрохимия. 1998. N. 6. С. 26-33.

58. Побежимова Т.П., Колесниченко А.В., Войников В.К., Варакина Н.Н., Боровский Г.Б. Стрессовый белок 310 кД при гипотермии влияет наэнергетическую активность растительных митохондрий // ДАН. 1996. Т. 351. С. 715-718.

59. Прохоров В.П. Зимние дискомицеты в средней полосе России // Микология и фитопатология. 2000. Т. 34. С. 17-19.

60. Пьянков В.И., Васьковский М.Д. Температурная адаптация фотосинтетического аппарата растений арктической тундры острова Врангеля Oxyria digyna и Alopecurus alpinus Н Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 517-525.

61. Рипачек В. Биология дереворазрушающих грибов. М.: Лесная промышленность, 1967. 133 с.

62. Самыгин Г.А. Причины повреждения клеток растений внеклеточным льдом // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 614-625.

63. Самыгин Г.А. Образование льда в растениях // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 275-286.

64. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. М.: Наука, 1989. 564 с.

65. Ступникова И.В., Боровский Г.Б., Войников В.К. Накопление термостабильных белков в проростках озимой пшеницы при гипотермии // Физиология растений. 1998. Т. 45. С. 859-864.

66. Ступникова И.В., Боровский Г.Б., Антипина А.И., Войников В.К. Полиморфизм термостабильных белков в проростках мягкой пшеницы в период низкотемпературной адаптации // Физиология растений. 2001. Т.48. С.923-929.

67. Трушанов А.А. Изготовление в лабораторных условиях закрытого полярографического электрода Кларка // Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом / Ред. Франк Г. М.: Наука, 1973. С. 73-79.

68. Туманов И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М.: Наука, 1979. 350 с.

69. Феофилова Е.П. Трегалоза, стресс и анабиоз // Микробиология. 1992. Т. 61. С. 741-755.

70. Феофилова Е.П. Биохимическая адаптация грибов к температурному стрессу // Микробиология. 1994. Т. 63. С. 757-776.

71. Феофилова Е.П. Царство грибов: гетерогенность физиолого-биохимических свойств и близость к растениям, животным и прокариотам // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 141-155.

72. Феофилова Е.П, Ложиникова В.Н, Горнова И.Б, Михайлова Н.В, Дудко И.П, Чайлахян М.Х. Действие зеленого света на прорастание конидий и образование регуляторов роста у мицелиального гриба Aspergillus japonicus II Доклады АН СССР. 1991. Т. 319. С. 235-237.

73. Феофилова Е.П, Михайлова Н.В, Шумская Г.Г. Терешина В.М, Гарибова Л.В. Изменения в липидном и углеводном составе клеток грибов в процессе онтогенеза и использование этих данных в хемотаксономии // Микология и фитопатология. 1991а. Т. 25. С. 348359.

74. Феофилова Е.П, Терешина В.М. Термофилия мицелиальных грибов с позиций биохимической адаптации к температурному стрессу // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. С. 546-556.

75. Феофилова Е.П, Терешина В.М, Хохлова Н.С, Меморская А.С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе углеводов цитозоля // Микробиология. 2000а. Т. 69. С. 606-611.

76. Феофилова Е.П, Терешина В.М, Меморская А.С, Хохлова Н.С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменения в составе липидов // Микробиология. 20006. Т. 69. С. 612-619.

77. Фунтикова Н.С., Катомина А.А., Мысякина И.С. Состав фосфолипидов и степень ненасыщенности липидов гриба Мисог при низких температурах// Микробиология. 1992. Т. 61. С. 793-796.

78. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация.- М.: Мир, 1988. 568 с.

79. Хукстра Ф.А., Головина Е.А. Поведение мембран при дегидратации и устойчивость ангидробиотических организмов к обезвоживанию // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 347-362.

80. Черепнева Г.Н., Кукина И.М., Кузнецов Вик. В., Кулаева О.Н., Микулович Т.П. Влияние АБК на синтез суммарных и хлоропластных белков и на накопление транскриптов хлоропластных генов в семядолях тыквы // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 58-68.

81. Шевякова Н.И., Рощупкин Б.В., Парамонова Н.В., Кузнецов В.В. Стрессовый ответ клеток Nicotiana sylvestris L. на засоление и высокую температуру. 1. Аккумуляция пролина, полиаминов, бетаинов и Сахаров // Физиология растений. 1994. Т. 41. С. 558-565.

82. Яковлев А.Ю., Боровский Г.Б., Пензина Т.А., Петров А.Н., Войников В.К. Влияние отрицательных температур на рост мицелия и жизнеспособность плодовых тел некоторых высших ксилотрофных базидиомицетов // Микология и фитопатология. 2000. Т.36. С. 56-62.

83. Яковлев А.Ю., Боровский Г.Б., Войников В.К., Грабельных О.И., Побежимова Т.П., Антипина А.И. Влияние водорастворимого грибного белка на энергетическую активность изолированных растительных митохондрий // Микология и фитопатология. 2002. Т.36. С.42-49

84. Addy H.D., Boswell Е.Р., Koide R.T. Low temperature acclimation and freezing resistance of extraradical VA mycorrhizal hyphae // Mycol. Res. 1998. V. 102. P. 582-586.

85. Affourtit C., Krab K., Moore A.L. Control of plant mitochondrial respiration // Biochem. Biophys. Acta. 2001. V. 1504. P. 58-69.

86. Alberdi M., Corcuera L.J. Cold acclimation in plants // Phytochemistry. 1991. V. 30. P. 3177-3184.

87. Anderson J.V., Haskell D.W., Guy C.L. Differential influence of ATP on native spinach 70-kilodalton heat-shock cognates // Plant Physiol. 1994a. V.104. P. 1371-1380.

88. Anderson M.D., Prasad Т.К., Martin B.A. and Stewart C.R. Differential gene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance // Plant Physiol. 1994c. V.105. P. 331-339.

89. Andersson L.O., Borg H., Mikaelsson M. Molecular weight estimation of proteins by electrophoresis in polyacrylamide gels of graded porosity // FEBS Lett. 1972. V. 20. P. 199-202.

90. Antikainen M., Griffith M. Antifreeze protein accumulation in freezing-tolerant cereals // Physiol. Plant. 1997. V. 99. P. 423-432.

91. Antikainen M., Griffith M., Zhang J., Hon W-C., Yang D.S.C., Pihakaski-Maunsbach K. Immunolocalization of antifreeze proteins in winter rye leaves, crowns and roots by tissue printing // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 845-857.

92. Antikainen M., Pihakaski S. Cold-induced changes in the polysome pattern and protein synthesis in winter rye (Secale cereale) II Physiol. Plant. 1993. V. 89. P. 111-116.

93. Asada K. The water-water cycle in chloroplasts: Scavenging of active oxygen and dissipation of excess photons // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 601-639.

94. Arora R., Palta J.P. A loss in the plasma membrane ATFase activity and its recovery coincides with incipient freeze-thaw injury and post-thaw recovery in onion bulb scale tissue // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 846-852.

95. Arora R., Wisniewski M., Rowland L.J. Cold acclimation and alterations in dehydrin-like and bark storage proteins in the leaves of sibling deciduous and evergreen peach // J. Amer. Soc. Hort. Sci. 1996. V. 121. P. 915-919.

96. Ashworth E.N., Pearce R.E. Extracellular freezing in leaves of freezing-sensitive species // Planta. 2002. V. 214. P. 798-805.

97. Baker J.C., Steele C., Dure III.L. Sequence and characterization of 6 LEA proteins and their genes from cotton // Plant Mol. Biol. 1988. V. 11. P. 277291.

98. Barbirz S., Jakob U., Glocker M.O. Mass spectrometry unravels disulfide bond formation as the mechanism that activates a molecular chaperone // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 18759-18766.

99. Barrett J. Thermal hysteresys proteins // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2001. V.33. P.105-117.

100. Basha E.M., Waters E.R., Vierling E. Triticum aestivum cDNA homologous to nuclear-encoded mitochondrion -localized small heat shock proteins // Plant Sci. 1999. V. 141. P. 93-103.

101. Berger T.M., Polidori M.C., Dabbagh A., Evans P.J., Halliwell В., Morrow J.D., Roberts L.I., Frei B. Antioxidant activity of vitamin С in iron-overloaded human plasma // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 15656-15660.

102. Beyer R.E. An analysis of the role of coenzyme Q in free radical generation and as an antioxidant // Biochem. Cell. Biol. 1992. V. 70. P. 390-403.

103. Bianchi G., Gamba A., Lamiroli R., Pozzi N., Elster R., Solamini F. The unusual sugar composition in the leaves of the resurrection plant Myrothamnus flabellifolia II Physiol. Plantarum. 1993. V. 87. P. 223-226.

104. Bihn EA, Paul AL, Wang SW, Erdos GW, Ferl RJ. Localization of 14-3-3 proteins in the nuclei of arabidopsis and maize // Plant J. 1997. V. 12. P. 1439-1445.

105. Blackman S.A., Obendorf R.L., Leopold A.C. Desiccation tolerance in developing soybean seeds: The role of stress proteins // Physiol. Plant. 1995. V. 93. P. 630-638.

106. Boddy L. Effect of temperature and water potential on growth rate wood-rotting basidiomycetes // Trans. Brit. Mycol. Soc. 1983. V. 80. P. 141-149.

107. Bohnert H.J., Sheveleva E. Plant stress adaptations making metabolism move // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V.l. P. 267-274.

108. Booij P.P., Roberts M.R., Vogelzang S.A., Kraayenhof R., De Boer A.H. 143-3 proteins double the number of outward-rectifying K+ channels available for activation in tomato cells // Plant J. 1999 V. 20. P. 673-683.

109. Boothe J.G., de Beus M.D., Johnson-Flanagan A.M. Expression of low temperature-induced protein in Brassica napus II Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 795-803.

110. Borovskii G., Stupnilcova I., Antipina A., Downs C., Voinikov V. Accumulation of dehydrin-like proteins in the mitochondria of cold-treated plants // J. Plant Physiol. 2000. V. 156. P. 797-800.

111. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I., Vladimirova S.V., Voinikov V.K. Dehydrin-like proteins in the wheat mitochondria after freezing, drought, and ABA treatment // Annual Wheat Newsletter. 2001. V.47. P. 170-172.

112. Borovskii G.B., Stupnikova I.V., Antipina A.I.,. Vladimirova S.V, Voinikov V.K. Accumulation of dehydrin-like proteins in the mitochondria of cereals in response to cold, freezing, drought and ABA treatment // BMC Plant Biology 2002, V. 2. :5.

113. Borovskii G., Voinikov V., Voronova L. The synthesis of two low molecular weight heat shock proteins correlates with the growth rate of maize lines at enhanced temperature // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 1995. V. 69. P. 62-63.

114. Boss O., Samec S., Paoloni-Giacobino A., Rossier C., Dulloo A., Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Uncoupling protein-3: a new member of the mitochondrial carrier family with tissue-specific expression // FEBS Lett. 1997. V. 408. P. 39-42.

115. Boudet A.M., Cabane M., Leborgne N. and Teulieres C. Aspects of the cellular and molecular basis of cold tolerance in plants // NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 725-739.

116. Bravo LA, Close TJ, Corcuera LJ, Guy CL. Characterization of an 80-kDa dehydrin-like protein in barley responsive to cold acclimation // Physiol. Plant. 1999. V.106. P.177-183.

117. Bray A. Simple efficient liquid scintillation for counting aqueous solution in a liquid scintillation counter // Anal. Biochem. 1960. V. 1. P. 279-285.

118. Bray E.A. Plant responses to water deficit // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. P. 48-54.

119. Burke J J. High temperature stress and adaptations in crops // Stress responses in plants: adaptation and acclimation mechanisms. Wiley-Riss, inc, 1990. P. 295-309.

120. Burke M.J, Lindow S.E. Surface properties and size of the ice nucleation site in ice nucleation active bacteria: Theoretical considerations // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 80-84

121. Bunney T.D, van Walraven H.S, de Boer A.H. 14-3-3 protein is a regulator of the mitochondrial and chloroplast ATP synthase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 4249-4254.

122. Calderon P, Pontis H.G. Increase of sucrose synthase activity in wheat plants after a chilling shock// Plant Sci. 1985. V.42. P. 173-176.

123. Calderwood S.K, Stevenson M.A, Price B.D. Activation of phospholipase С by heat shock requires GTP analogs and is resistant to pertussis toxin // J. Cell Physiol. 1993. V. 156. P. 153-159.

124. Cannon B, Nedergaard J. The biochemistry of an inefficient tissue: brown adipose tissue // Essays Biochem. 1985. V. 20. P. 110-164.

125. Capel J., Jarillo J.A., Salinas J., Martinez-Zapater J.M. Two homologous low-temperature-inducible genes from Arabidopsis encode highly hydrophobic proteins // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 569-576.

126. Carpenter J.F., Hand S.C., Crowe L.M., Crowe J.H. Cryoprotection of phosphofructokinase with organic solutes: characterization of enhanced protection in the presence of divalent cations // Arch. Biochem. Biophys. -1986.-V. 250.-P. 505-512.

127. Casolo V., Braidot E., Chiandussi E., Macri F., Vianello A. The role of mild uncoupling and non-coupled respiration in the regulation of hydrogen peroxide generation by plant mitochondria // FEBS Lett. 2000. V. 474. P. 5357.

128. Chandler P.M., Robertson M. Gene expression regulated by abscisic acid and its relation to stress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994. V. 45. P. 113-141.

129. Chen T.H.H., Gusta L.V. Abscisic acid-induced freezing resistance in cultured plant cells // Plant Physiol. 1983. V. 73. P. 71-75.

130. Chou M., Chen Y.-M., Lin C.-Y. Termotolerance of isolated mitochondria associated with heat shock proteins // Plant Physiol. 1989.V. 89. P. 617-621.

131. Close T.J. Dehydrins: emergence of a biochemical role of a family of plant dehydration proteins // Physiol. Plant. 1996. V. 97. P. 795-803.

132. Close T.J. Dehydrins: a commonalty in the response of plants to dehydration and low temperature //Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 291-296.

133. Close T.J., Chandler P.M. Cereal dehydrins: Serology, gene mapping and potential functional roles // Aust. J. Plant Physiol. 1990. V. 17. P. 333-344.

134. Close T.J., Fenton R.D., Moonan F. A view of plant dehydrins using antibodies specific to the carboxy terminal peptide // Plant Mol. Biol. 1993. V. 23. P. 279-286.

135. Cloutier Y., Siminovitch D. Correlation between cold- and drought-induced frost hardiness in winter wheat and rye variations // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 256-258.

136. Connolly DL, Shanahan CM, Weissberg PL. The aquaporins. A family of water channel proteins // Internal J. Biochem. Cell. Biol. 1998. V. 30. P. 169-172.

137. Crespi M.D., Zabaleta E.J., Pontis H.G., Salerno G.L. Sucrose synthase expression during cold acclimation in wheat // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 887-891.

138. Crowe J.H., Carpenter J.F., Crow L.M., Anchordoguy T.J. Are freezing and dehydration similar stress vectors? A comparison of modes of interaction of stabilizing solutes with biomolecules // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 219231.

139. Crowe L.M., Mouradian R., Crowe J.H., Jackson S.A., Womersley C. Effect of carbohydrates on membrane stability at low water activities // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 769. P. 141-150.

140. Danyluk J., Perron A., Houde M., Limin A., Fowler В., Benhamou N. and Sarhan F. Accumulation of an acidic dehydrin in the vicinity of the plasma membrane during cold acclimation of wheat // The Plant Cell. 1998. V. 10. P. 623-638.

141. Davies P.L., Hew C.L. Biochemistry of fish antifreeze proteins // FASEB J. 1990. V. 8. P. 2460-2468.

142. Debel K., Sierralta W. D., Braun H. P., Schmits U. K., Kloppstech K. The 23-kDa Light-Stress-Regulated Heat-Shock Protein of Chenopodium rubrum L. is Located in the Mitochondria // Planta. 1997. V. 201. P. 326-333.

143. Dorner A.J., Wasley L.C., Kaufman R.J. Overexpression of GRP78 mutigates stress induction of glucose regulated proteins and blocks secretion314of selective proteins in Chinese hamster ovary cells // EMBO J. 1992. V. 11. P. 1563-1571.

144. Douce R. Mitochondria in higher plants. New York, London: Acad. Press, 1985.327 р.

145. Downs C. A., Heckathorn S. A. The mitochondrial small heat-shock proteins protects NADH:ubichinone oxidoreductase of the electron transport chain during heat stress in plants// FEBS Lett. 1998. V. 430, P. 246-250.

146. Doyle V., Virji S., Crompton M. Evidence that cyclophilin-A protects cells against oxidative stress // Biochem J. 1999. V. 341. P. 127-132.

147. Dubois M.F., Hovanessian A.G., Bensaude O. Heat-shock-induced denaturation of proteins. Characterization of the insolubilization of the interferon-induced p68 kinase // J. Biol. Chem. 1991. V.266. N 15. P. 97079711.

148. Duman J.G. Purification and characterization of a thermal hysteresys protein from a plant, the bittersweet nightshade Solanum dulcamara II Biochem. Biophys. Acta. 1994. V.1206. P.129-135.

149. Duman J.G., Olsen T.M. Thermal hysteresys protein activity in bacteria, fungi, and phylogenetically diverse plants // Cryobiology. 1993. V.30. P.322-328.

150. Dure L. Ill A repeating 11-mer amino acid motif and plant desiccation // Plant J. 1993a. Y. 3. P. 363-369.

151. Dure L. Ill Structural motifs in LEA proteins of higher plants // Response of plants to cellular dehydration during environmental stress / Eds: Close T.J., Bray E.A. Rockville: American Society of Plant Physiology, 1993b. P. 91103.

152. Eckey-Kaltenbach H., Kiefer E., Grosskopf E., Ernst D., Sundermann Jr. H. Differential transcript induction of parsley pathogenesis-related proteins and of a small heat shock protein by ozone and heat shock // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 343-350.

153. Ellis R.J. Molecular chaperones. Opening and closing the Anfmsen cage // Carr. Biol. 1994. V.4. P. 633-635.

154. Ellis R.J., van der Vies S. Molecular chaperones //Annu. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 321-347.

155. Ehrnsperger M., Graber S., Gaestel M., Buchner J. Binding of non-native protein to Hsp25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation // The EMBO J. 1997. V. 16. P. 221-229.

156. Esen A. A. A simple method for quantitative, semiquantitative and qualitative assay of protein // Anal. Biochem. 1978. V.89. P.264-273.

157. Estabrook R.W. Mitochondrial respiratory control and the polarographic measurement of ADP:0 ratio // Methods Enzymol. N-Y, London: Acad. Press, 1967. V. 10. P. 41-47.

158. Feder M.E., Hofmann G.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology // Annu. Rev. Physiol. 1999. V. 61. P. 243-282.

159. Feder M.E., Rossi J.M., Solomon J., Solomon N., Lindquist S. The consequences of expressing hsp70 Drosophila cells at normal temperatures //. Genes Dev. 1992. V. 6. P. 1402-1413.

160. Flanagan S. W., Moseley P. L., Buettner G. R. Increased flux of free radicals in cells subjected to hyperthermia: detection by electron paramagnetic resonance spin trapping // FEBS Lett. 1998. V. 431. P. 285-286.

161. Freeman M.L., Spitz D.R., Meredith M.J. Does heat shock enhance oxidative stress? Studies with ferrous and ferric iron // Radiat. Res. 1990. V. 124. P. 288-293.

162. Fridovich I. Superoxide anion radical (O "), superoxide dismutases, and related matters//J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 18515-18517.

163. Frydman J. Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones // Annu. Rev. Biochem. 2001. V. 70. P. 603-647.

164. Fu H, Subramanian R.R, Masters S.C. 14-3-3 proteins: structure, function, and regulation // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2000. V. 40. P. 617-647.

165. Gilmour S.J., Artus N.N., Thomashow M.F. cDNA sequence analysis and expression of two cold regulated genes of Arabidopsis thaliana II Plant Mol. Biol. 1992. V. 18. P. 13-21.

166. Galau G.A., Jakobsen K.S., Hughes D.W. The controls of late dicot embryogenesis and early germination // Physiol. Plant. 1991. V. 81. P. 280288.

167. Garlid K.D., Jaburek M., Jezek P. The mechanism of proton transport mediated by mitochondrial uncoupling proteins // FEBS Lett. 1998. V. 438. P. 10-14.

168. Garlid K.D., Orosz D.E., Modriansky M., Vassanelli S., Jezek P. On the mechanism of fatty acid-induced proton transport by mitochondrial uncoupling protein//J. Biol. Chem. 1996. V. 269. P. 2615-2620.

169. Godon C, Lagniel G, Lee J, Buhler J-M, Kieffer S, Perrot M, Boucherie H, Tolenado M.B, Labarre J. The h3C>2 stimulon in Saccharomyces cerevisiae // J. Biol. Chem. 1998. Y. 273. P. 22480-22489.

170. Godoy J, Lunar R, Torres-Schumann S, Moreno J, Rodrigo R.M, Pintor-Toro J.A. Expression, tissue distribution and subcellular localization of dehydrin TAS14 in salt-stressed tomato plants // Plant Mol. Biol. 1994. V. 26. P. 1921-1934.

171. Gorman A.M., Heavey B, Creagh E, Cotter T.G, Samali A. Antioxidant-mediated inhibition of the heat shock response leads to apoptosis // FEBS Lett. 1999. V. 445. P. 98-102.

172. Graumann P, Marahiel M.A. Some like it cold: response of microorganisms to cold shock // Arch. Microbiol. 1996. V. 166. P. 293-300.

173. Graumann P, Marahiel M.A. A superfamily of proteins that contain the cold-shock domain // Trends Biochem. Sci. 1998. V. 23. P. 286-290.

174. Gray G.R, Chauvin L-P, Sarhan F, Huner N.P.A. Cold acclimation and freezing tolerance. A complex interaction of light and temperature // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 467-474.

175. Griffith M, Ala P, Yang D.S.C, Hon W.C, Moffatt B.A. Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 593-596.

176. Griffith M, Antikainen M. Extracellular ice formation in freezing- tolerant plants // Adv. Low-Temp. Biol. 1996. V. 3. P. 107-139.

177. Griffith M., Antikainen M., Hon W-C., Pihakaski-Maunsbach K., Yu X-M., Chun Y.U., Yang S.C. Antifreeze proteins in winter rye // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 327-332.

178. Griffith M., Mclntyre H.C.H. The effect of photoperiod and temperature on growth and frost resistance of winter rye root systems // Physiol. Plant. 1990. V. 79. P. 519-525.

179. Guillot-Salomon Т., Remy R., Cantrel C., Demandre C., Moreau F. Phospholipids and polypeptides in the outer membrane of maize mitochondria // Phytochemistry. 1997. V. 44. P. 29-43.

180. Guy L. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 187-223.

181. Guy C., Haskell D., Li Q. B. Association of proteins with the stress 70 molecular chaperones at low temperature: evidence for the existence of cold labile proteins in spinach // Cryobiology. 1998. V. 36. P. 301-314.

182. Habel D., Plesofsky-Vig N., Brambl R. The respiratory response to heat shock in Neurospora crassa 11 FEMS Microbiol. Lett. 1991. V. 81. P. 317322.

183. Han В., Kermode A.R. Dehydrin-like proteins in castor bean seeds and seedlings are differentially produced in response to ABA and water-deficit-related stresses // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 933-939.

184. Hendrick J.P., Hartl F-U. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins // Annu. Rev. Biochem. 1993. V. 62. P. 349-384.

185. Hershko A., Ciechanover A. The ubiquitin system // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 425-479.

186. Hillier В .J., Rodriquez H.M., Gregoret L.M. Coupling protein stability and protein function in Escherichia coli CspA // Folding and Design. 1998. V. 3. P. 87-93.

187. Hoekstra F.A., Crowe J.H., Crowe L.M. Effect of sucrose on phase behavior of membranes in intact pollen of Typha latifolia L. as measured with fourier transform infrared spectroscopy// Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1073-1079.

188. Holaday A.S., Martindale W., Aired R., Brooks A.L., Leegood R.C. Changes in activities of enzymes of carbon metabolism in leaves during exposure of plants to low temperature // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 1105-1114.

189. Hon W-C., Griffith M., Chong P., Yang D.S.C. Extraction and isolation of antifreeze proteins from winter rye (Secale cereale L.) leaves // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 971-980.

190. Hon W-C., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C. Antifreeze proteins in winter rye are similar to pathogenesis-related proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 879-889.

191. Hottiger Т., Boiler Т., Wiemken A. Rapid changes of heat and desiccation tolerance correlated with changes of trehalose content in Saccharomyces cerevisiae cells subjected to temperature shifts // FEBS Lett. 1987. V. 220. P. 113-115.

192. Houde M., Daniel C., Lachapelle M., Allard F., Laliberte S. and Sarhan F. Immunolocalization of freezing-tolerance-associated proteins in the cytoplasm and nucleoplasm of wheat crown tissues // Plant J. 1995. Y. 8. P. 583-593.

193. Houde M., Dhindsa R.S., Sarhan F. A molecular marker to select for freezing tolerance in Gramineae II Mol. Gen. Genet. 1992b. V. 234. P. 43-48.

194. Huang Т., Duman J.G. Purification and characterization of thermal hysteresys proteins from cold acclimated kale, Brassica oleracea II Cryobiology. 1995. V.32. P.577-580.

195. Hughes D.W., Galau G.A. Temporally modular gene expression during cotyledon development // Genes Dev. 1989. V. 3. P. 358-369.

196. Hughes M.A., Dunn M.A. The molecular biology of plant acclimation to low temperature // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 291-305.

197. Huner N.P.A., Carter J.V. Differential subunit aggregation of a purified protein from cold-hardened and unhardened Puma rye // Z. Pflanzenphysiol. 1982. V. 106. P. 179-184.

198. Huppa J.B., Ploegh H.L. The eS-Sence of-SH in the ER // Cell. 1998. V. 92. P. 145-148.

199. Hwang C.H., Zimmerman J.L. The heat shock response of carrot protein variation between cultured cell lines // Plant Physiol. 1989. V. 91, P. 552558.

200. Inglis G.D., Рорр A.P., Selinger L.B., Kawchuk L.M., Gaudet D.A., McAlli T.A. Production of cellulases and xilanases by low-temperature basidiomycetes // Can. J. Microbiol. 2000. V. 46. P. 860-865.

201. Ingram J., Bartels D. The molecular basis of dehydration tolerance in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P. 377-403.321

202. Ismail A.M., Hall A.E., Close T.J. Purification and partial characterization of a dehydrin involved in chilling tolerance during seedlings emergence of cowpea // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 237-244

203. Iwama G.K., Thomas P.T., Forsyth R.B., Yijayan M.M. Heat shock protein expression in fish // Reviews in fish biology and fisheries. 1998.V.8. P. 3556.

204. Jaenicke R., Zavodszdy P. Protein under extreme physical conditions // FEBS Lett. 1990. Y.262. P.344.

205. Jackson-Constan D., Akita M., Keegstra K. Molecular chaperones involved in chloroplast protein import // Biochim. Biophys. Acta. 2001. V.1541. P. 102-113.

206. Jahn T, Fuglsang AT, Olsson A, Bruntrup IM, Collinge DB, Volkmann D, Sommarin M, Palmgren MG, Larsson C. The 14-3-3 protein interacts directly with the C-terminal region of the plant plasma membrane H(+)-ATPase//Plant Cell. 1997. V. 9.P. 1805-1814.

207. Jakob U., Muse W., Eser M., Bardwell J.C.A. Chaperone activity with a redox switch // Cell. 1999. V. 96. P. 341-352.

208. Jarmuszkiewicz W., Milani G., Fortes F., Schreiber A.Z., Sluse F.E., Vercesi A.E. First evidence and characterization of an uncoupling protein in fungi kingdom: CpUCP of Candida parapsilosis И FEBS Lett. 2000. V. 467. P. 145-149.

209. Jarmuszkiewicz W., Sluse-Goffart C.M., Hriniewiecka L., Sluse F.E. Identification and characterization of a protozoan uncoupling protein in Acanthamoeba castellanii // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 23198-23202.

210. Jezek P., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Reconstituted plant uncoupling mitochondrial protein allows for proton translocation via fatty acid cycling mechanism // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 24272-24278.

211. Jezek P., Engstova H., Zackova M., Vercesi A.E., Costa A.D.T., Arruda P., Garlid K.D. Fatty acid cycling mechanism and mitochondrial uncoupling proteins // Biochem. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P. 319-327.

212. Jiang W., How Y., Inouye M. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 196-202.

213. Jinn T. L., Yen Y.C., Chen Y.M. Stabilization of soluble proteins in vitro by heat shock protein enriched ammonium sulfate fraction from soybean seedlings // Plant Cell Physiol. 1989. V. 30. P. 463-471.

214. Jones T.L., Tucker D.E., Ort D.R. Chilling delays circadian pattern of sucrose phosphate synthase and nitrate reductase activity in tomato // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 149-158.

215. Joshi C. P., Klueva N. Y., Morrow K. J., Nguyen H. T. Expression of a unique plastid-localized heat-shock protein is genetically linked to acquired thermotolerance in wheat // Theor. Appl. Geneti. 1997. V. 5, P. 834-841.

216. Kader J-C. Lipid transfer proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V.47. P.627-654.

217. Kawczynski W., Dhindsa R.S. Alfalfa nuclei contain cold-responsive phosphoproteins and accumulate heat-stable proteins during cold treatment of seedlings // Plant Cell Physiol. 1996. V. 37. P. 1204-1210.

218. Kaye C., Neven L., Hofig A., Li Q-B., Haskell D., Guy C. Characterization of a gene for spinach CAP 160 and expression of two spinach cold-acclimation proteins in tobacco U Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1367-1377.

219. Kiang J.G, McClain D.E. Effect of heat shock, (Ca2+), and camp on inositol tris-phosphate in human epidermoid A-431 cells // Am. J. Physiol. 1993. V. 264. C. 1561-1569.

220. Knutson R.M. Heat production and temperature regulation in eastern skunk cabbage // Science. 1974. V. 186. P. 746-747.

221. Kolesnichenko A.V, Pobezhimova T.P, Grabelnich O.I, Voinikov V.K. Stress-induced protein CSP 310: a third uncoupling system in plants // Planta. 2002. V. 215. P. 279 -286.

222. Korotaeva N.E, Antipina A.I, Grabelnych O.I, Varakina N.N, Borovskii G.B, Voinikov V.K. Mitochondrial low-molecular-weight heat shock proteins and thermotolerance of maize mitochondria II Maidica. 2001a. V. 46. P. 239-244.

223. Korotaeva N.E, Antipina A.I, Borovskii G.B, Voinikov V.K. Localization of low-molecular-weight heat shock proteins in cell compartments of maize, wheat and rye // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001b. V. 75. P. 2627.

224. Korotaeva N.E, Borovskii G.B, Voinikov V.K. Appearance of HSPs immunochemically related to a-crystallin at the temperature close to optimum in the absence of dehydration in crops // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001c. V. 75. P. 24-25.

225. Kowaltowski A.J., Costa A.D.T., Vercesi A.E. Activation of potato plant uncoupling mitochondrial protein inhibits reactive oxygen species generation by the respiratory chain // FEBS Lett. 1998. V. 452. P. 213-216.

226. Krebs R.A., Feder M.E. Deleterious consequences of Hsp70 overexpression in Drosophila melanogaster larvae // Cell Stress Chap. 1997. V. 2. P. 60-71.

227. Krebs R.A., Holbrook S.H. Reduces enzyme activity following Hsp70 overexpression in Drosophila melanogaster // Biochem. Genet. 2001. V.39. P. 73-82.

228. Ladomery M. Multifunctional proteins suggest connections between transcriptional and post-transcriptional processes//BioEssay. 1997. V. 19. P. 903-909.

229. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head bacteriophage T4 // Nature. 1970. V.227. P. 680-685.

230. Laloi M., Klein M., Riesmeier J.W., Muller-Rober В., Fleury C., Bouilland F., Ricquier D. A Plant cold-induced uncoupling protein // Nature. 1997. V. 389. P. 135-136.

231. Lang V., Heino P. and Palva E.T. Low temperature acclimation and treatment with exogenous abscisic acid induce common polypeptides in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh // Theor. Appl. Genet. 1989. V. 77. P. 729734.

232. Lee D.H., Lee C.B. Chilling stress-induced changes in antioxidant enzymes in the leaves of cucumber: in gel enzyme activity assays // Plant Sci. 2000. V.159. P.75-85.

233. Lee G.J., Pokala N., Vierling E. Structure and in vitro molecular chaperone activity of cytosolic small heat shock proteins from pea // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 10432-10438.

234. Lee G.J., Roseman A.M., Saibil H.R., Vierling E. A small heat shock proteins stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in folding-competent state // The EMBO J. 1997. V. 16. P. 659671.

235. Lenne C., Douce R. A low lolecular lass heat-shock protein is localized to higher plant mitochondria//Plant Physiol. 1994. V. 105 P. 1255-1261.

236. Leung J., Giraudat J. Abscisic acid signal transduction // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. V. 49. P. 199-222.

237. Levitt J. Responses of plants to environmental stresses. Chilling, freezing and high temperature stresses. V. 1. N.Y.: Acad. Press, 1980. 497 p.

238. Li J.J., Oberley L.W. Overexpression of manganese-containing superoxide dismutase confers resistance to the cytotoxicity of tumor necrosis factor alpha and/or hyperthermia//Cancer Res. 1997. V. 57. P. 1991-1998.

239. Li Q-B., Huskell D.W., Guy C.L. Coordinate and non-coordinate expression of the stress 70 family and other molecular chaperones at high and low temperatures in spinach and tomato // Plant Mol. Biol. 1999. V.39. P.21-34.

240. Li R.,. Brawley S.H., Close T.J. Proteins immunologically related to dehydrins in fucoud algae // J. Phycol. 1998. V. 34. P. 642-650.

241. Lin C., Guo W.W., EversonE., Thomashow M.R. Cold acclimation in Arabidopsis and wheat // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 1078-1083.

242. Lindquist S. The heat shock response II Annu. Rev. Biochem. 1986. V. 45. P. 39-72.

243. Lindquist S., Craig E.A. The heat shock proteins // Annu. Rev. Genet. 1988. V. 22. P. 631-677.

244. Lindow S.E., Amy P.G., Upper C.D. Distribution of ice nucleation-active bacteria on plants in nature // Appl. Environ. Microbiol. 1978. V. 36. P. 831838.

245. Livingstone III D.P., Henson C.A. Apoplastic sugars, fructans, fructan exohydrolase, and invertase in winter oat: responses to second-phase cold hardening // Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 403-408.

246. Los D.A., Ray M.K., Murata N. Difference in the control of the temperature-dependent expression of four genes for desaturases in Synechocytis sp. PC С 6803 //Mol. Microbiol. 1997. V. 25. P. 1167-1176.

247. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1957. V. 193. P. 265-275.

248. Lynch D.V., Thompson G.A.J. Low temperature-induced alterations in the chloroplast and microsomal membranes ofDunaliella salina // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 1369-1375.

249. MacKintosh C. Regulation of cytosolic enzymes in primary metabolism by reversible protein phosphorylation // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V. 1. P. 224-229.

250. Macri F., Vianello A., Petrussa E., Mokhova E.N. Effect of carboxyatractylate on transmembrane electrical potential of plant mitochondria in different metabolic states // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. V.34.P.217-224.

251. Maia I.G., Benedetti C.E., Leite A., Turcinelli S.R., Vercesi A.E., Arruda P. AtPUMP: an Arabidopsis gene encoding a plant uncoupling mitochondrial protein // FEBS Lett. 1998. V. 429. P. 403-406.

252. Mantyla E., Lang V., Palva T. Role of abscisic acid in drought-induced freezing tolerance, cold acclimation, and accumulation of LTI78 and RAB 18 proteins in Arabidopsis thaliana // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 141-148.

253. Mao W.G., Yu X.X., Zhong A, Li W.L., Brush J, Sherwood S.W., Adams S.H., Pan G.H. UCP4, a novel brain-specific mitochondrial protein thatreduces membrane potential in mammalian cells //FEBS Lett. 1999. V. 443. P. 326-330.

254. Marentes E., Griffith M., Mlynarz A., Brush R.A. Proteins accumulate in the apoplast of winter rye leaves during cold acclimation // Physiol. Plant. 1993. V. 87. P. 499-507.

255. Marmiroli N., Lorenzoni C., Stanca A.M., Terzi V. Preliminary studies of the inheritance of temperature stress proteins in barley (Hordeum vulgare L.) //Plant Sci. 1989. V. 62. P. 147-156.

256. Matlack K.E.S, Misselwitz В., Plath K., Papoport T.A. BiP acts as a molecular ratchet during posttranslational transport of prepro-a factor across the ER membrane // Cell. 1999. V. 97. P. 553-564.

257. Matsumoto N., Tkachenko O.B., Hoshino T. The pathogenic species of Typhula II Low temperature plant microbe interactions under snow. Hokkaido National Agricultural Experiment Station. 2001. P. 49-59.

258. Maurel C. Aquaporins and water permeability of plant membranes // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 399-429.

259. Maurel C., Chrispeels M., Lurin C., Tachet F., Geelen D., Ripoche P., Guern J. Function and regulation of seed aquaporins // J. Exp. Bot. 1997. V. 48. P. 421-430.

260. May J.M., Mendiratta S., Hill K.E., Burk R.F. Reduction of dehydroascorbate to ascorbate by the selenoenzyme thireodoxin reductase // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 22607-22610.

261. McKersie B.D. The role of oxygen free radicals in mediating freezing and desiccation stress in plants // Active oxygen/oxidative stress and plant metabolism / Eds.: Pell E.J., Steffen K.L. Am. Soc. Plant Physiol. Rockville. MD, 1991. P.107-118.

262. McKersie B.D., Bowley S.R., Harjanto E., LePrince O. Water-deficit tolerance and field performance of transgenic alfalfa over-expressing superoxide dismutase//Plant Physiol. 1996. V. 111.P. 1177-1181.

263. McKersie B.D, Chen Y.R, Debeus M, Bowley S.R, Bowler C, Inze D, Dhalluin K, Botterman J. Superoxide-dismutase enhances tolerance and field performance of transgenic alfalfa (Medicago sativa L.) // Plant Physiol. 1993. V. 103. P.l 155-1163.

264. McClellan A. J, Frydman J. Molecular chaperones and the art of recognizing a lost cause //Nature Cell Biol. 2001. V. 3. P. E1-E3.

265. Miernyk J.A. Protein folding in the plant cell // Plant. Physiology. 1999. V. 121. P. 695-703.

266. Millar A.H, Wiskich J.T, Whelan J, Day D.A. Organic acid activation of the alternative oxidase of plant mitochondria // FEBS Lett. 1993. V. 392. P. 259-262.

267. Mitsumoto A, Takeuchi A, Okawa K, Nakagawa Y. A subset of newly synthesized polypeptides in mitochondria from human endothelial cells exposed to hydroperoxide stress // Free Radic. Biol. Med. 2002. V. 32. P. 2237.

268. Molina A, Mena M, Carbonero P, Garcia O. F. Differential Expression of pathogen-responsive genes encoding two types of glycine-rich proteins in barley//Plant. Mol. Biol. 1997. V. 33. P. 803-810.

269. Monroy A.F, Dhindsa R.S. Low-temperature signal transduction: induction of cold-acclimation-specific genes of alfalfa by calcium at 25 °C // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 321-331.

270. Monroy A.F, Sarhan F, Dhindsa R.S. Cold-induced changes in freezing tolerance, protein-phosphorylation, and gene-expression Evidence for role of calcium// Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 1227-1235.

271. Moore A.L, Siedow J.N. The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V.1059. P. 121-140

272. Morel Y, Barouki R. Repression of gene expression by oxidative stress // Biochem. J. 1999. V. 342. P. 481-496.

273. Morrow G., Inaguma Y., Kato K., Tanguay R.M. The small heat shock protein Hsp22 of Drosophila melanogaster is a mitochondrial protein displaying oligomeric organization I I J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 3120431210.

274. Moynihan M.R, Ordentlich A., Raskin I. Chilling-induced heat evolution in plants // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 995-999.

275. Mueller G.M., Wolber P.K., Warren G.J. Clustering of ice nucleation protein correlates with ice nucleation activity // Cryobiology. 1990. V. 27. P. 416422.

276. Murata N., Los D.A. Membrane fluidity and temperature perception // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 875-879.

277. Murata N., Wada H. Acyl-lipid desaturases and their importance in the tolerance and acclimatization to cold of cyanobacteria // Biochem. J. 1995. V. 308. P. 1-8.

278. Murata N., Wada H., Gombos Z., Nishida I. The molecular mechanism of the low-temperature tolerance of plants studied by gene technology of membrane lipids // NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 715-723.

279. Neven L.G., Haskell D.W., Guy C.L., Denslow N., Klein P.A., Green L.G., Silverman A. Association of 70-kilodalton heat-shock cognate proteins with acclimation to cold // Plant Physiol. 1992. Y. 99. P. 1362-1369.

280. Neven L.G., Haskell D.W., Hofig A., Li Q-B., Guy C.L. Characterization of a spinach gene responsive to low temperature and water stress // Plant Mol. Biol. 1993. V. 21. P. 291-305.

281. Nielsen Т.Н., Deiting U., Stitt M. A P-amylase in potato tubers is induced by storage at low temperature//Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 503-510.

282. Noctor G., Foyer C.H. Ascorbate and glutation: keeping active oxygen under control // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. V.49. P.249-279.

283. Nover L., Hellmund D., Neuman D., Scharf K.-D., Serfling E. Heat shock response of eucaryotic cells // Biol. Zentralblatt. Band. 1984. V. 103. P. 357435.

284. Nover L., Scharf K.-D., Newmann D. Formation of cytoplasmic heat shock granules in tomato cell cultures and leaves // Mol. Cell. Biol. 1983. V. 3. P. 1648-1655.

285. Noventa-Jordao M.A., Couto R.M., Goldman M.H., Aguirre J., Lyer S., Caplan A., Terenzi H.F., Goldman G.H. Catalase activity is necessary for heat shock recovery in Aspergillus nidulans germling // Microbiology. 1999. V. 145. P. 3229-3234.

286. Nylander M., Svensson J., Palva Т.Е., Welin B.V. Stress-induced accumulation and tissue-specific localization of dehydrins in Arabidopsis thaliana II Plant Mol Biol. 2001. V.45. P.263-279.

287. O'Kane D., Gill V., Boyd P., Burdon R. Chilling, oxidative stress and antioxidant responses in Arabidopsis thaliana callus // Planta. 1996. V. 198. P. 371-377.

288. Olien C.R., Clark J.L. Freeze-induced changes in carbohydrates associated with hardiness of barley and rye // Crop Sci. 1995. V. 35. P. 496-502.

289. Olien C. R., Smith M. N. Ice adhesions in relation to freeze stress // Plant Physiol. 1977. V. 60. P. 499-503.

290. Ono A., Izawa Т., Chua N-H., Shimamoto K. The rabl6B promoter of rice contains two distinct abscisic acid-responsive elements // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 483-491.

291. Ordentlich A, Linzer RA, Raskin I. Alternative respiration and heat evolution in plants // Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1545-1550.

292. Orr W., Keller W.A., Singh J. Induction of freezing tolerance in an embryonic cell suspension culture of Brassica napus by abscisic acid at room temperature // J. Plant Physiol. 1986. V. 126. P. 23-32.

293. Ort D.R., Martino S., Wise R.R., Kent J., Cooper P. Changes in protein synthesis induced by chilling and their influence on the chilling sensitivity of photosynthesis // Plant Physiol. Biochem. 1989. V. 27. P. 785-793.

294. Ouellet F., Houde M., Sarhan F. Purification, characterization and cDNA cloning of the 200 kDa protein induced by cold acclimation in wheat // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34. P. 59-65.

295. Palmer J.G., Payne R.C. The effects of supraoptimal temperatures upon North American brown-rot fungi in pure culture // Can. J. Forest. Res. 1986. V. 16. P. 169-176.

296. Palou A., Pico C., Bonet M.L., Oliver P. The uncoupling protein, thermogenin // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1998. V. 30. P. 7-11.

297. Palta J.P., Weiss L.S., Harbage J.F., Bamberg J.B., Stone J.M. Molecular mechanisms of freeze-thaw injury and cold acclimation in herbaceous plants: merging physiological and genetic approaches // NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 659-680.

298. Pastore D., Fratianni A., Pede S.D., Passarella S. Effect of fatty acids, nucleotides and reactive oxygen species on durum wheat mitochondria // FEBS Lett. 2000. V. 470. P. 88-92.

299. Pearce R.S. Molecular analysis of acclimation to cold // Plant Growth Regulation. 1999. V.29. P. 47-76.

300. Perras M., Sarhan F. Synthesis of freezing tolerance proteins in leaves, crown, and roots during cold acclimation of wheat // Plant Physiol. 1989. V. 89. P. 577-585.

301. Pierrat B, Ito M, Hinz W, Simonen M, Erdmann D, Chiesi M, Heim J. Uncoupling proteins 2 and 3 interact with members of the 14-3-3 family // Eur. J. Biochem. 2000 V. 267 P. 2680-2687.

302. Pihakaski-Maunsbach K., Griffith M., Antikainen M., Maunsbach A.B. Immunogold localization of glucanase-like antifreeze protein in cold acclimated winter rye // Protoplasma. 1996. V. 191. P. 115-125.

303. Polinsky D.H., Braam J. Cold-shock regulation of the Arabidopsis TCH genes and the effects of modulating intracellular calcium levels // Plant Physiol. 1996. V. 111. P. 1271-1279.

304. Prasad Т.К. Role of catalase in inducing chilling tolerance in pre-emergent maize seedlings // Plant Physiol. 1997. V.l 14. P.1369-1376.

305. Purvis A.C. Role of the alternative oxidase in limiting superoxide production by plant mitochondria // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 165-170.

306. Purvis A.C., Shewfelt R.L. Does the alternative pathway ameliorate chilling injury in sensitive plant tissues? // Physiol Plant. 1993. V. 88. P. 712-718.

307. Pyee J., Yu H., Kolattukudu P.E. Identification of a lipid transfer protein as the major protein in the surface wax of broccoli {Brassica oleracia) leaves // Arch. Biochem. Biophys. 1994. V. 311. P. 460-468.

308. Raman В., Kumar L.V.S., Ramakrishna Т., Rao Ch.M. Redox-regulated chaperone function and conformational changes of Escherichia coli Hsp33 // FEBS Lett. 2001. V. 489. P. 19-24.

309. Ricquier D., Bouillaud F. The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP // Biochem J. 2000. V. 345. P. 161-179333

310. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila II Experientia. 1962. V.18. P. 571-573.

311. Robertson A.J., Gusta L.V., Reaney M.J.T., Ishikawa M. Protein synthesis in bromegrass (.Bromus inermis leyss) cultured cells during the induction of frost tolerance by abscisic acid or low temperature // Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 1331-1336.

312. Robinson P.M., Morris G.M. Tolerance of hyphae of Fusarium oxysporum f. sp. Lycopersici to low temperature // Transact. Brit. Mycol. Soc. 1984. V. 83. P. 569-573.

313. Sabehat A., Lurie S., Weiss D. Expression of small heat-shock proteins at low temperatures // Plant Physiol. 1998. V. 117. P.651-658.

314. Sabehat A., Weiss D., Lurie S. The correlation between heat-shock protein accumulation and persistence and chilling tolerance in tomato fruit // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 531-547.

315. Sakai A. Survival of twigs of woody plants at -196 °C // Nature. 1960. V. 185. P.393-394.

316. Sakai A., Larher W. Frost survival of plants: Responses and adaptations to freezing stress. Berlin: Springer-Verlag, 1987. 321 p.

317. Sakamoto Т., Bryant D.A. Temperature-regulated mRNA accumulation and stabilization for fatty acid desaturase genes in cyanobacterium Synechococcus sp. strain PCC 7002 //Mol. Microbiol. 1997. V. 23. P. 12811292.

318. Sanyal A., Harington A., Herbert C.J. Heat shock protein HSP60 can alleviate the phenotype of mitochondrial RNA-deficient temperature-sensitive mna2 pet mutants // Mol. Gen. Genet. 1995. V. 246. P. 56-64.

319. Sarhan F., Ouellet F, Vazquez-Tello A. The wheat wcsl20 gene family. A useful model to understand the molecular genetics of freezing tolerance in cereals // Physiol. Plant. 1997. V. 101. P. 439-445.

320. Saviani E.E, Martins I.S. Fatty acid-mediated uncoupling of potato tuber mitochondria//Biochem. Mol. Biol. Int. 1998. V. 44. P. 833-839.

321. Savitch L.V, Gray G.R, Huner N.P.A. Feedback-limited photosynthesis and regulation of sucrose-starch accumulation during cold acclimation and low-temperature stress in a spring and winter wheat // Planta. 1997. V. 201. P. 18-26.

322. Scandalios J.G. Oxidative stress and defense mechanisms in plants: introduction // Free Radic. Biol. Med. 1997 V. 23. P. 471-472.

323. Scandalios J.G, Guan L, Polidoros A.N. Catalases in plants: Gene structure, properties, regulation, and expression // Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defenses / Ed.: Scandalios J.G. Cold Spring Harbor, NY, 1997. P. 343-406.

324. Scharf K-D, Siddique M, Vierling E. The expanding family of Arabidopsis thaliana small heat stress proteins and anew family of proteins containing a-crystallin domains (ACD proteins) // Cell Stress Chaperons. 2001. V. 6. P.225-237.

325. Schubert U, Anton L. C„ Gibbs J, Norbury С. C, Yewdell J. W, Bennink J. R. Rapid degradation of a large fraction of newly synthesized proteins by proteasomes //Nature. 2000. V. 404. P. 770-774.

326. Schirmer E.C, Glover J.R, Singer M.A, Lindquist S. HSPlOO/Clp proteins: a common mechanisms explains diverse functions И Trends Biochem. Sci. 1996. V. 21. P. 289-296.

327. Schmid F. X. Prolyl isomerase: enzymatic catalysis of slow protein folding reactions // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Sruct. 1993. V. 22. P.123-143.

328. Shinozaki K., Suguira M. The nucleotide sequence of tobacco chloroplast gene for the large subunit of ribulose-1,5- bisphosphate carboxylase-oxygenase // Gene. 1982. V. 20. P. 91-102.

329. Shinozaki K., Yamaguchi-Shinozaki K. Molecular responses to drought and cold stress // Curr. Opin. Biothechnol. 1996. V. 7. P. 161-167.

330. Shinozaki K., Yamaguchi-Shinozaki K. Gene expression and signal transduction in water-stress response // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 327334.

331. Sigler P.B., Xu Zhaohui, Rye H.S., Burston S.G., Fenton W.A., Horwich A.L. Structure and function of GroEL-mediated protein folding // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 581-620.

332. Skriver K., Olsen F.L., Rogers J.C., Mundy J. Cis-acting DNA elements responsive to gibberellin and its antagonist abscisic acid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 7266-7270.

333. Skulachev V.P. Role of uncoupled and non-coupled oxidation in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electron reductants // Quart. Rev. Biophys. 1996. V.29. P. 169-202.

334. Skulachev V.P. Uncoupling: new approaches to an old problem of bioenergetics //Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1363. P. 100-124.

335. Sluse F.E., Almeida A.M., Jarmuszkievicz W., Vercesi A.E. Free fatty acids regulate the uncoupling proyein and alternative oxidase activities in plant mitochondria//FEBS Lett. 1998. V. 433. P. 237-240.

336. Sluse F.E., Jarmuszkievicz W. Uncoupling proteins outside the animal and plant kingdoms: functional and evolutionary aspects // FEBS Lett. 2002. V. 510. P. 117-120.

337. Smallwood M., Warral D., Byass L., Elias L., Ashford D., Doucet C.J., Holt C., Telford J., Lillford P., Bowles D.J. Isolation and characterization of a novel antifreeze protein from carrot {Daucus carota) // Biochem. J. 1999. V. 340. P. 385-391.

338. Smith D. Tolerance to freezing and thawing // Stress tolerance of fungi / Ed.: Jennings D.H. New York. Basel. Hong Kong, 1993. P. 145-171.

339. Smolenska G., Kuiper P.J. Effect of low temperature upon lipid and fatty acid composition of roots and leaves of winter rape plants // Physiol. Plant. 1977. V. 41. P. 29-35.

340. Smykal P., Hrdy I., Pechan P.M. High-molecular-mass complexes formed in vivo contain smHSPs and HSP70 and display chaperone activity // Eur. J. Biochem. 2000. V. 267. P. 2195-2207.

341. Song C.Y., Cho K.Y. Effect of low temperature shock on sporophore initiation, lipid profile and nutrient transport in L. edodes 11 Mycologia. 1991. V. 83. P. 24-29.

342. Stadtman E.R., Berlett B.S. Reactive oxygen-mediates protein oxidation in aging and stress // Chem. Res. Toxicol. 1997. V. 10. P. 485-494.

343. Steponkus P.L. Role of the plasma membrane in freezing injury and cold acclimation // Annu. Rev. Plant Physiol. 1984. V. 35. P. 543-584.

344. Steponkus P.L., Uemura M., Webb M.S. Redesigning crops for increased tolerance to freezing stress // NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 697-714.

345. Storz G., Imlay J.A. Oxidative stress // Curr. Opin. Microbiol. 1999. V. 2. P. 188-194.

346. Straatsma G., Gerrits J. P. G., Gerrits Т. M., Huub J. M. Growth kinetics of Agaricus bisporus mycelium on solid substrate (mushroom compost) // Microbiol. 1991. V. 137. P. 1471-1477.

347. Stupnikova I.V., Borovskii G.B., Voinikov V.K. ABA-induction of cold hardy state and heat stable COR-proteins in maize seedlings and other cereals // Maize Genet. Cooperation Newsletter. 2001a. V. 75. P. 29-30.

348. Stupnikova I.V., Borovskii G.B., Voinikov V.K. Cold and ABA-inducible proteins of winter wheat // Annual Wheat Newsletter. 2001b. V.47. P. 172174.

349. Stushnoff C., Remmele J.R.L., Essensee V., McNeil M. Low temperature induced biochemical mechanisms: implication for cold acclimation and de-acclimation //NATO ASI Series. 1993. V. 116. P. 647-657.

350. Suzuki M., Ishikawa M., Akihama T. A novel preculture method for the induction of desiccation tolerance in gentian axillary buds for cryopreservation//Plant Science. 1998. V. 135. P. 69-76.

351. Takahashi R., Joshee N., Kitagawa Y. Induction of chilling resistance by water stress, and cDNA sequence analysis and expression of water stress-regulated genes in rice // Plant Mol. Biol. 1994. V. 26. P. 339-352

352. Torok Z., Gouloubinoff P., Horvath I., Tsvetkova N.M., Glatz A., Balogh G., Varvasovszki V., Los D.A., Vierling E., Crow J.H., Vigh L. Synechocystis338

353. HSP17 is an amphitropic protein that stabilizes heat-stressed membranes and binds denatured proteins for subsequent chaperone-mediated refolding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 3098-3103.

354. Thieringer H.A., Jones P.G., Inouye M. Cold shock and adaptation II Bioassays. 1998. V. 20. P. 49-57.

355. Thomashow M.F. Role of cold-responsive genes in plant freezing tolerance // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1-7.

356. Thomashow M.F. Plant cold acclimation: Freezing tolerance genes and regulatory mechanisms // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 571-599.

357. Thoma S., Hdecht U., Kippers A., Botella J., De Vries S., Sommerville C. Tissue-specific expression of a gene encoding a cell wall-localized lipid transfer protein from Arabidopsis II Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 35-45.

358. Timmons T.M., Dunbar B.S. Protein blotting and immunodetection // Methods Enzymol. (1990) V.182. P. 679-688.

359. Tognetti J.A., Calderon P.L., Pontis H.G. Fructan metabolism: reversal of cold acclimation // J. Plant Physiol. 1989. V. 134. P. 232-236.

360. Tognetti J.A., Salerno G.L., Crespi M.D., Pontis H.G. Sucrose and fructan metabolism of different wheat cultivars at chilling temperatures // Physiol. Plant. 1990. V. 78. P. 554-559.

361. Uemura M., Joseph R., Steponkus P.L. Cold acclimation of Arabidopsis thaliana effect on plasma membrane lipid composition and freeze-induced lesions//Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 15-30.

362. Uemura, M., Steponkus, P.L. A contrast of the plasma membrane lipid composition of oat and rye leaves in relation to freezing tolerance // Plant Physiol. 1994. V. 104. P. 479-496.

363. Uemura, M., Steponkus, P.L. Effect of cold acclimation on the lipid composition of the inner and outer membrane of the chloroplast envelope isolated from rye leaves // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1493-1500.

364. Urrutia M.E., Duman J.G., Knight C.A. Plant thermal hysteresis proteins // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V. 1121. P. 199-206.

365. Vagujfalvi A., Kerepesi I., Galiba G., Tischner Т., Sutka J. Frost hardiness depending on carbohydrate changes during cold acclimation in wheat // Plant Science. 1999. V. 144. P. 85-92.

366. Valentine J.S., Wertz D.L., Lyons T.J., Liou L.-L., Goto J.J., Gralla E.B. The dark side of dioxygen biochemistry II Curr. Opin. Chem. Biol. 1998. V. 2. P. 253-262.

367. Vierling E. The roles of heat shock proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V.42. P. 579-620.

368. Voellmy R. Sensing stress and responding to stress // Stress-inducible cellular responses / Eds.: Feige U., Morimoto M.I., Yahara I., Polla B. Basel: Birkhauser, 1996. P. 121-138.

369. Voinikov V., Pobezhimova Т., Kolesnichenko A., Varakina N., Borovskii G. Stress protein 310 kD affects the energetic activity of plant mitochondria under hypotermia// J. Thermal. Biol. 1998. V. 23. P. 1-4.

370. Vercesi A.E., Martins I.S., Silva M.A.P., Leite H.M.F., Cuccovia I.M., Chamovich H. PUMPing plants // Nature. 1995. V. 375. P. 24-25.

371. Vianello A., Petrussa E., Macri F. ATP/ADP antiporter is involved in uncoupling of plant mitochondria induced by low concentrations of palmitate // FEBS Lett. 1994. V. 347. P. 239-242.

372. Voinikov V.K., Korsun A.M., Pobezhimova T.P., Varakina N.N. Effect cold shock on the mitochondrial activity and on the temperature of winter wheat seedlings // Biochim. und Physiol. Pflanz. 1984. V. 179. P. 327-330.

373. Voinikov V.K., Luzova G.B., Korzun A.M. The composition of free fatty acids and mitochondrial activity in seedlings of winter cereals under cold shock//Planta. 1983. V. 158. P. 194-198.

374. Voinikov V, Pobezhimova T, Varakina N, Borovskii G, Kolesnichenko A. Stress protein 310 kD affects the energetic activity of plant mitochondria under hypotermia // J. Therm. Biol. 1998. V. 23. P. 1-4.

375. Voinikov V.K, Pobezhimova T.P, Varakina N.N, Zhirov E.G. The effect of single chromosomes of frost-resistant winter wheat on frost-resistance and mitochondrial activity of plants under hypothermia // Genetika. 1987. V. 223. P. 187-294.

376. Von Kampen J, Wettern M, Schultz M. The ubiquitin system in plants // Physiol. Plantarum. 1996. V. 97. P. 618-624.

377. Wagner A.M. A role for active oxygen species as second messengers in the induction of alternative oxidase gene expression //FEBS Lett. 1995. V. 368. P. 339-342.

378. Waters E.R, Lee G.J, Vierling E. Evolution, structure and function of small heat shock proteins in plants // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 325-338.

379. Watson K. Temperature and lipids // The yeasts / Eds.: Rose A.H, Harrison Y.S. London: Acad. Press, 1987. V. 2. 42 p.

380. Wehmeyer N, Hernandez L.D, Finkelstein R.R, Vierling E. Synthesis of small heat-shock proteins is part of the developmental program of late seed maturation // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 747-757.

381. Wehmeyer N, Vierling E. The expression of small heat shock proteins in seeds respond to discrete developmental signals and suggests a general protective role in desiccation tolerance //Plant Phys. 2000. V. 122. P. 10991108.

382. Welin B.V, Olson A, Nylander M. and Palva E.T. Characterization and differential expression of dhn/lea/rab-like genes during cold acclimation and drought stress in Arabidopsis thaliana // Plant Mol. Biol. 1994. V. 26. P. 131-144.

383. Whelan J, Knorrp C, Glaser E. Sorting of precursor proteins between isolated spinach leaf mitochondria and chloroplasts // Plant Mol. Biol. 1990. V. 14. P. 977-982.

384. White A.J., Dunn A.M., Brown K., Hughes M.A. Comparative analysis of genomic sequence and expression of a lipid transfer protein gene family in winter barley // J. Exp. Bot. 1994. V. 281. P. 1885-1892.

385. Winkler E., Klingenberg M. An improved procedure for reconstitution of the uncoupling protein and in-depth analysis of H+/OH- transport // Eur. J. Biochem. 1992. V. 207. P. 135-145.

386. Wisniewski M., Close T.J., Artlip T. and Arora R. Seasonal patterns of dehydrins and 70-kDa heat-shock proteins in bark tissues of eight species of woody plants // Physiol. Plant. 1996. V. 96. P. 496-505.

387. Wisniewski M., Webb R., Balsamo R., Close T.J., Yu X.M., Griffith M. Purification, immunolocalization, cryoprotective, and antifreeze activity of PCA 60: a dehydrin from peach (Prunus persica) // Physiol. Plant. 1999. V. 105. P. 600-608.

388. Witterveen C.F.B., Visser J. Polyol pools in Aspergillus niger // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 134. P. 57-62.

389. Wu D.W., Duman J.G., Xu L. Activation of antifreeze proteins from larvae of the beetle Dendroides canadensis // J. Сотр. Physiol. B. 1991. V. 161. P. 279-283.

390. Yacob R.K., Filion W.G. Temperature stress in maize: a comparison of several cultivars // Can. J. Genet. Cytol. 1986. V. 28. P. 1125-1131.

391. Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. A novel cis-acting element in an Arabidopsis gene is involved in responsiveness to drought, low-temperature, or high-salt stress // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 251-264.

392. Yoshida S., Uemura M. Lipid composition of plasma membranes and tonoplasts isolated from etiolated seedlings of mung bean (Vigna radiata) // Plant Physiol. 1986. V. 82. P. 807-812.

393. Yu X-M., Griffith M. Antifreeze proteins in winter rye leaves form oligomeric complexes//Plant Physiol. 1999. V. 119. P. 1361-1369.

394. Zhang H., Wang J., Nickel U., Allen R.D., Goodman H.M. Cloning and expression of an Arabidopsis gene encoding a putative peroxisomal ascorbate peroxidase // Plant Mol. Biol. 1997. V. 34. P. 967-971.

395. Zhao S., Blumwold E. Changes in oxidation-reduction state and antioxidant enzymes in the roots of jack pine seedlings during cold acclimation // Physiol. Plant. 1998. V. 104. P. 134-142.

396. Zhu В., Chen T.H.H., Li P.H. Expression of an ABA-responsive osmotin-like gene during the induction of freezing tolerance in Solarium commersonii //PlantMol. Biol. 1993. V. 21. P. 729-735.

397. Zivy M. Genetic variability for heat shock proteins in common wheat // Theor. Appl. Genet. 1987. V. 74. P. 209-213.

www.dissercat.com

Смотрите также

• 
  Социальный аутсорсинг реферат
• 
  Секреты мироздания реферат
• 
  Ротационная вытяжка реферат
• 
  Реферат секреты мироздания
• 
  Реферат психология карьеры
• 
  Реферат про целлюлозу
• 
  Реферат кухня греции
• 
  Реферат биомеханика плавания
• 
  Путешественник пифей реферат
• 
  Психология карьеры реферат
• 
  Протокол https реферат