Реферат: Белки и аминокислоты. Реферат аминокислоты и белки

Реферат - Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад наЗемле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки,ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечнымразнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иныеформы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины(от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органическиесоединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Избел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитыевещества грибов… С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями.Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океанамерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живойклетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёныевы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны ихсухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такогомаленького организма, как бактерия Escherichia сой'(см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­ваетсяоколо 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (вви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) изпшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех порпочти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белкови исследованы их свойства.

/>

БИОЛОГИЧЕСКИЕ«БУСЫ»

/>/>Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такиемолекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» —«часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит измножества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нитьбусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан вособен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимаетустойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не можетбыть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольцаили овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перьпредставим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом.Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка приметопределённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых икрасных бусинок

Нечто подобное происходит и вбелках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­даютспособностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. Врезультате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неёпространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Безтакой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют вживой клетке.

При длительном кипячении бел­ковв присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются насоставляющие их молекулы,

называемые аминокислотами.Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроеныони сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНААМИНОКИСЛОТА

В каждой молекулеаминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один изних — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко«отпускает на волю» ион водоро­да Н+, благодаря чему вназвании аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —Nh3 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов,ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группыразные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок»,отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковымицепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней сбольшим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения взави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший кней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомоми т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильнойгруппе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природныеаминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются такжеами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильнойгруппы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты.Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённыев длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивостьструктуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот,различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разныхаминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы.Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными илинормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислотыс неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярнуюгруппу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могутзаряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно(четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-,а протонирование ато­ма азота — катион, например —Nh4+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислотимеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН,характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+)и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргининаи гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые,наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота(кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лейможет существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет отсвоего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединенияполучили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральныемолекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типаоптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат.dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозыи фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входяттолько Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­стиорганизм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни изних могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должныпоступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислотыназывают заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последнихдля разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельносинтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые невстречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислотобозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского илианглийского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Глиили G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белкаобразует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываютсяна нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- икарбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результатетакой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка вних — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептиднаясвязь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредствомпептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многихаминокислот. Такие соединения получили название полипептиды.Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химикЭмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почкинаходятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- иС-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать сN-конца.

Общее число аминокислотных ос­татковв белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческийинсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящейматери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая изкоторых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белковлежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотныхостатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепямиили для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всёог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может бытьсоздано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждыйбелок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единенияаминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в.американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевскойпремией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971)предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закрученыв спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структурубелков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет этагениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидныецепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый,самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то иначинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 игруппа N—H из разных пептидных связей могут образовывать междусо­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спиралитакая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаныаминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Этиводородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила названиеa.-спирали.

Позднее выснилось, чтоа-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимоспиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям междугруппами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколькоразных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой— его на­звали ^-слоем.

В большинстве белкова-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи безкакой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­нойструктурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковоймолекулы.

БЕЛОК ВПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получитьполный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структурынедостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о формемолекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу.А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общаяпространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­нойструктурой белка.

Первые пространственныемодели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XXв. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и МаксФердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данныеэкспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строениябелков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в концестолетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичнойструк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пиаминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство«бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белкивсегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот —восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжноспрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить ихконтакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий(см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиямвся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е.образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют идру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно,а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются кположительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатическиевзаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё однаважная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислотесть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тожеиграющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотнымиостатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—),которые очень прочно фиксируютрасположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такиесвязи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленныевзаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато попрочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоятьне из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепьпредставляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу.Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуютединую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра.Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, чтостабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевыемостики и водородные связи.

Если белок состоит изнескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой.Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы.В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всехбелков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её неимеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИБОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающиепространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детствазнаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белуюмассу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушенияпространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией.В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличениекислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). Придена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организмефункции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare —«лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваютсяорганизмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляетсяденатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНАПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего непроисхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, этодолжно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с«правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лённымисвойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. Аделает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковыецепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве.R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы,принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственнаяор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точитьв определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или инойфункции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме непрохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции,протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там.Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работатьгораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколькопри­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласитьдрузей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лисьв одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась,понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. Вего молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ныпривлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только дляних!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекулреагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, вцентре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле естьотрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа сположительным зарядом.

В результате обе молекулыреаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­стидруг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическуюреакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь задело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­ментевсе «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположенывблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А послезавершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью«Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организмемно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений,предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладаютспособностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерныемолекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родныхчастиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, чтоорганизм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинаетвырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: уантител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислотрасположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, ужене сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителомвраг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организмнеболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терийили вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленнопоявятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий»болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезньбудет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, какнелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет кинфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО ВГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, вко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие,как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль привыполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов изодного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови.Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч.«эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких ктканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам.Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­житпо одному гему.

В связывании кислорода влёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя быв одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняетсвоё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движениевсей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформируетсвою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород,«чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. Витоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединениекислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями.Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобинуи нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ)связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газсмертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединятькислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

… Служат питательнымивеществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.)содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонентяичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организмечеловека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки«разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем«строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда иназвание:

греческое слово «пептос»означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляюттоже белки — ферменты.

… Участвуют в регуляцииклеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны(от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующийобмен глюкозы, и гормон роста.

… Наделяют организм способно­стьюизменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, изкоторых построены мышцы.

… Выполняют опорную изащитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность.Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перьясостоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО ВГЕНАХ

Последовательностьаминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются понаследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации.ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именнопорядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но ивторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственнойинформации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированыгене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по правуназываться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть тобесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этиморгани­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёныеуже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самыхразных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой.Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции ураз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью оченьмедленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) периодвремени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеихформ. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией.Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данноесвойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатковорганизмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина(дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольнораиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов вдентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба иопределяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так,для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован,тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемыхостатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошосогласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот(разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности ихсоединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структурыбелка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в.английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­роватьпоследовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За этуработу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоенНобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У.Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структурыДНК).

Принципы определенияаминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером,используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями иусовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложнаи многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белокрасщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество вданном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют ужене полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядоксоединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшеплениебелка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментахбыли перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всехфрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены вбелке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющиепоследовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы(от англ. sequence — «последовательность»).

молоко

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собойколлоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что ононеоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

Вкоровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложныеэфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот — пальмитиновой, стеариновой),около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральныевещества.

Белокказеин в молоке присутствует в связанном виде — ковалентно присоединённые каминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. Приподкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белойтворожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходитпроцесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает восадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеинвысоко питателен:

в нём есть почти всеаминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистомвиде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде.Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. Прикипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхностикипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.

Входящийв состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человекапод действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозуи галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные детипополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном упредставителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачиваетспособность расщеплять лактозу.

Проходя черезпищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средойдля развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общемунедомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы)практически не употребляют в пишу молочные продукты.

Впромышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой — подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этогомолоко пастеризуют — выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременнуютермообработку — нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению спастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первуюочередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, егогомогенизируют — пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировыешарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительнаячасть молока идёт на переработку — для производства сливочного масла, сыра икисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобыполучить кефир, молоко сквашивают — выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С,добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадаетсядо молочной кислоты:

с„н„о„ + н, о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная(2-гидроксипропановая) кислота

Именномолочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как онанакапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, которыйвыделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чеммолоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением,из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире,есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктахсодержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворныхбактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творогтоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главнойсоставной частью является белок казеин.

Чтобыприготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капелькижира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки — верхний, болеежирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеинвходит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваскуи специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. Ввыделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходитчастичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают поформам и длительное время — до шести месяцев — выдерживают при низкойтемпературе (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментовраспадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислотокисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а такжекетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока — привычный примерденатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитаеткальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает вдлину3,5 м, а масса гигантаможет превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт изпожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым,он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмарбуквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишникочень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога”утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает многокальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться”энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода — не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской водыкислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, — гемоиианина (от греч. “гема” — “кровь” и “кианос” — “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в кровипозвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема — особой сложной молекулы, котораявходит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяныеклетки- эритроциты. Молекулагемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способенсвязать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы мединепосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какиеклетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенностьгемоииани-на — его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков,входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределахот б тыс. до 1млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупныхбелков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин — очень древний белок. Он устроенпроще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержаниикислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им тканихолоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляетвсего7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях — 3 мм рт. ст.; причём концентрация этогогаза в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится“голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки).Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары,каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков,устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови можетбыть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типачленистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови — почти столько же гемоглобина в кровичеловека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotistuberculataв 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чемболее активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполненияэнергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящегокислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровьголовоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет.А в1878 г. бельгийскийфизиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода смедьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряеткислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно,что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностьюизвлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислородареактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким жеспособом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла,он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белкаионы Си«1',гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано,что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходитчастичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианиноммолекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляетровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительноболее распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железаравноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованнойлитературы:

1)   Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17.Химия. Москва 2000. (стр480-293)

www.ronl.ru

Реферат - Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов… С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой' (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такие молекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —Nh3 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование ато­ма азота — катион, например —Nh4+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой — его на­звали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­жит по одному гему.

В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

… Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название:

греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.

… Участвуют в регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующий обмен глюкозы, и гормон роста.

… Наделяют организм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, из которых построены мышцы.

… Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

молоко

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот — пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.

Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде — ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен:

в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.

Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.

Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.

В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой — подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этого молоко пастеризуют — выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку — нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют — пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительная часть молока идёт на переработку — для производства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобы получить кефир, молоко сквашивают — выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадается до молочной кислоты:

с„н„о„ + н, о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота

Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.

Чтобы приготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки — верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваску и специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают по формам и длительное время — до шести месяцев — выдерживают при низкой температуре (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментов распадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока — привычный пример денатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмар буквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишник очень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога” утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться” энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода — не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, — гемоиианина (от греч. “гема” — “кровь” и “кианос” — “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в крови позвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема — особой сложной молекулы, которая входит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяные клетки — эритроциты. Молекула гемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способен связать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы меди непосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какие клетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенность гемоииани-на — его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков, входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределах от б тыс. до 1 млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупных белков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин — очень древний белок. Он устроен проще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержании кислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им ткани холоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляет всего 7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях — 3 мм рт. ст.; причём концентрация этого газа в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови может быть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типа членистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови — почти столько же гемоглобина в крови человека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotis tuberculataв 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чем более активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполнения энергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящего кислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878 г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода с медьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряет кислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно, что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы Си«1', гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованной литературы:

1)    Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17. Химия. Москва 2000. (стр480-293)

www.ronl.ru

Доклад - Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад наЗемле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки,ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечнымразнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иныеформы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины(от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органическиесоединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Избел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитыевещества грибов… С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями.Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океанамерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живойклетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёныевы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны ихсухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такогомаленького организма, как бактерия Escherichia сой'(см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­ваетсяоколо 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (вви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) изпшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех порпочти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белкови исследованы их свойства.

/>

БИОЛОГИЧЕСКИЕ«БУСЫ»

/>/>Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такиемолекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» —«часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит измножества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нитьбусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан вособен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимаетустойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не можетбыть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольцаили овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перьпредставим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом.Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка приметопределённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых икрасных бусинок

Нечто подобное происходит и вбелках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­даютспособностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. Врезультате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неёпространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Безтакой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют вживой клетке.

При длительном кипячении бел­ковв присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются насоставляющие их молекулы,

называемые аминокислотами.Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроеныони сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНААМИНОКИСЛОТА

В каждой молекулеаминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один изних — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко«отпускает на волю» ион водоро­да Н+, благодаря чему вназвании аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —Nh3 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов,ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группыразные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок»,отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковымицепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней сбольшим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения взави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший кней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомоми т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильнойгруппе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природныеаминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются такжеами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильнойгруппы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты.Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённыев длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивостьструктуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот,различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разныхаминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы.Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными илинормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислотыс неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярнуюгруппу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могутзаряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно(четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-,а протонирование ато­ма азота — катион, например —Nh4+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислотимеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН,характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+)и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргининаи гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые,наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота(кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лейможет существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет отсвоего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединенияполучили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральныемолекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типаоптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат.dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозыи фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входяттолько Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­стиорганизм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни изних могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должныпоступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислотыназывают заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последнихдля разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельносинтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые невстречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислотобозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского илианглийского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Глиили G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белкаобразует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываютсяна нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- икарбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результатетакой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка вних — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептиднаясвязь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредствомпептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многихаминокислот. Такие соединения получили название полипептиды.Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химикЭмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почкинаходятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- иС-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать сN-конца.

Общее число аминокислотных ос­татковв белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческийинсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящейматери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая изкоторых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белковлежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотныхостатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепямиили для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всёог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может бытьсоздано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждыйбелок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единенияаминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в.американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевскойпремией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971)предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закрученыв спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структурубелков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет этагениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидныецепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый,самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то иначинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 игруппа N—H из разных пептидных связей могут образовывать междусо­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спиралитакая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаныаминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Этиводородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила названиеa.-спирали.

Позднее выснилось, чтоа-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимоспиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям междугруппами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколькоразных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой— его на­звали ^-слоем.

В большинстве белкова-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи безкакой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­нойструктурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковоймолекулы.

БЕЛОК ВПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получитьполный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структурынедостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о формемолекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу.А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общаяпространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­нойструктурой белка.

Первые пространственныемодели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XXв. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и МаксФердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данныеэкспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строениябелков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в концестолетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичнойструк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пиаминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство«бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белкивсегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот —восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжноспрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить ихконтакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий(см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиямвся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е.образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют идру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно,а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются кположительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатическиевзаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё однаважная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислотесть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тожеиграющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотнымиостатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—),которые очень прочно фиксируютрасположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такиесвязи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленныевзаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато попрочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоятьне из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепьпредставляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу.Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуютединую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра.Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, чтостабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевыемостики и водородные связи.

Если белок состоит изнескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой.Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы.В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всехбелков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её неимеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИБОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающиепространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детствазнаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белуюмассу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушенияпространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией.В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличениекислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). Придена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организмефункции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare —«лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваютсяорганизмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляетсяденатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНАПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего непроисхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, этодолжно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с«правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лённымисвойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. Аделает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковыецепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве.R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы,принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственнаяор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точитьв определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или инойфункции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме непрохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции,протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там.Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работатьгораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколькопри­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласитьдрузей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лисьв одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась,понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. Вего молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ныпривлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только дляних!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекулреагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, вцентре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле естьотрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа сположительным зарядом.

В результате обе молекулыреаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­стидруг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическуюреакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь задело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­ментевсе «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположенывблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А послезавершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью«Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организмемно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений,предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладаютспособностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерныемолекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родныхчастиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, чтоорганизм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинаетвырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: уантител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислотрасположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, ужене сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителомвраг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организмнеболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терийили вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленнопоявятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий»болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезньбудет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, какнелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет кинфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО ВГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, вко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие,как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль привыполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов изодного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови.Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч.«эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких ктканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам.Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­житпо одному гему.

В связывании кислорода влёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя быв одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняетсвоё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движениевсей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформируетсвою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород,«чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. Витоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединениекислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями.Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобинуи нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ)связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газсмертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединятькислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

… Служат питательнымивеществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.)содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонентяичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организмечеловека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки«разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем«строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда иназвание:

греческое слово «пептос»означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляюттоже белки — ферменты.

… Участвуют в регуляцииклеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны(от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующийобмен глюкозы, и гормон роста.

… Наделяют организм способно­стьюизменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, изкоторых построены мышцы.

… Выполняют опорную изащитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность.Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перьясостоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО ВГЕНАХ

Последовательностьаминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются понаследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации.ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именнопорядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но ивторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственнойинформации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированыгене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по правуназываться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть тобесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этиморгани­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёныеуже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самыхразных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой.Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции ураз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью оченьмедленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) периодвремени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеихформ. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией.Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данноесвойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатковорганизмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина(дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольнораиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов вдентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба иопределяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так,для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован,тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемыхостатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошосогласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот(разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности ихсоединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структурыбелка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в.английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­роватьпоследовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За этуработу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоенНобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У.Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структурыДНК).

Принципы определенияаминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером,используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями иусовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложнаи многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белокрасщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество вданном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют ужене полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядоксоединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшеплениебелка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментахбыли перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всехфрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены вбелке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющиепоследовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы(от англ. sequence — «последовательность»).

молоко

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собойколлоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что ононеоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

Вкоровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложныеэфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот — пальмитиновой, стеариновой),около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральныевещества.

Белокказеин в молоке присутствует в связанном виде — ковалентно присоединённые каминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. Приподкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белойтворожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходитпроцесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает восадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеинвысоко питателен:

в нём есть почти всеаминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистомвиде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде.Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. Прикипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхностикипячёного молока характерную белую плёнку — пенку.

Входящийв состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человекапод действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозуи галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные детипополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном упредставителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачиваетспособность расщеплять лактозу.

Проходя черезпищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средойдля развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общемунедомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы)практически не употребляют в пишу молочные продукты.

Впромышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой — подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этогомолоко пастеризуют — выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременнуютермообработку — нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению спастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первуюочередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, егогомогенизируют — пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировыешарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительнаячасть молока идёт на переработку — для производства сливочного масла, сыра икисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобыполучить кефир, молоко сквашивают — выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С,добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадаетсядо молочной кислоты:

с„н„о„ + н, о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная(2-гидроксипропановая) кислота

Именномолочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как онанакапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, которыйвыделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чеммолоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением,из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире,есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктахсодержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворныхбактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творогтоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главнойсоставной частью является белок казеин.

Чтобыприготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капелькижира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки — верхний, болеежирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеинвходит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваскуи специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. Ввыделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходитчастичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают поформам и длительное время — до шести месяцев — выдерживают при низкойтемпературе (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментовраспадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислотокисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а такжекетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока — привычный примерденатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитаеткальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает вдлину3,5 м, а масса гигантаможет превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт изпожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым,он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмарбуквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишникочень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога”утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает многокальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться”энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода — не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской водыкислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, — гемоиианина (от греч. “гема” — “кровь” и “кианос” — “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в кровипозвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема — особой сложной молекулы, котораявходит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяныеклетки- эритроциты. Молекулагемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способенсвязать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы мединепосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какиеклетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенностьгемоииани-на — его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков,входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределахот б тыс. до 1млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупныхбелков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин — очень древний белок. Он устроенпроще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержаниикислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им тканихолоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляетвсего7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях — 3 мм рт. ст.; причём концентрация этогогаза в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится“голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки).Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары,каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков,устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови можетбыть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типачленистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови — почти столько же гемоглобина в кровичеловека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotistuberculataв 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чемболее активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполненияэнергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящегокислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровьголовоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет.А в1878 г. бельгийскийфизиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода смедьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряеткислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно,что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностьюизвлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислородареактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким жеспособом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла,он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белкаионы Си«1',гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано,что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходитчастичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианиноммолекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляетровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительноболее распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железаравноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованнойлитературы:

1)   Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17.Химия. Москва 2000. (стр480-293)

www.ronl.ru

Реферат - Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой' (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такие молекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —Nh3 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование ато­ма азота — катион, например —Nh4+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила названиеa.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой — его на­звали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­жит по одному гему.

В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

...Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название:

греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.

...Участвуют в регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующий обмен глюкозы, и гормон роста.

...Наделяют организм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, из которых построены мышцы.

...Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

молоко

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.

Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен:

в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.

Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.

Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.

В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой - подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этого молоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку - нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительная часть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобы получить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадается до молочной кислоты:

с„н„о„ + н,о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота

Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности вкефире, есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.

Чтобы приготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки - верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваску и специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают по формам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкой температуре (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментов распадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока - привычный пример денатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмар буквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишник очень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога” утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться” энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в крови позвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, которая входит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяные клетки - эритроциты. Молекула гемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способен связать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы меди непосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какие клетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенность гемоииани-на - его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков, входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределах от б тыс. до 1 млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупных белков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин - очень древний белок. Он устроен проще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержании кислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им ткани холоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляет всего 7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этого газа в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови может быть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типа членистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в крови человека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotis tuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чем более активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполнения энергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящего кислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878 г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода с медьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряет кислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно, что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы Си"1', гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованной литературы:

1. Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17. Химия. Москва 2000. (стр480-293)

referat.store

Реферат: Белки и аминокислоты

РЕФЕРАТ

Белки

Белки – это биологические полимеры, состоящие из аминокислот. Ни один из существующих живых организмов – от вирусов до растений и животных – не может существовать без белка. Правда, у растений имеются особые возбудители болезней – вироиды, состоящие из одной нуклеиновой кислоты, однако для их размножения необходимы белки растительной клетки-хозяина.

Белки выполняют в организме множество жизненно важных функций.

Структурная функция

Структурную функцию выполняет, например, белок кератин, из которого состоят шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В зависимости от числа поперечных сшивок, скрепляющих белковые молекулы, кератиновые структуры бывают довольно мягкими и гибкими (волосы), а бывают чрезвычайно жесткими и прочными (панцирь черепахи).

В сухожилиях содержится белок коллаген, его фибриллы почти не поддаются растяжению. Благодаря этому мышечное усилие передается костям, к которым крепятся мышцы. При кипячении в воде коллаген образует желатину, часто применяющуюся для приготовления студней и желе. Белок эластин, наоборот, не слишком прочен, но очень эластичен, он содержится в стенках сосудов, легко растягивающихся при увеличении давления.

Белки выполняют структурную функцию не только на организменном, но и на клеточном уровне – в любой эукариотической клетке есть состоящий из белков внутренний цитоскелет. Различают три различных цитоскелетных системы: микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты.

Микротрубочки представляют собой трубчатые образования, состоящие из белка тубулина. По ним, как по рельсам, движутся органеллы от одного участка клетки к другому (другие белки прикрепляют органеллы к наружной стороне «трубы» и обеспечивают движение). Во время митоза они обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки.

Рис. 1. Слева – строение микротрубочки, справа – цитоскелет, образованный микротрубочками, в клетке соединительной ткани – фибробласте. Микротрубочки окрашены зеленым, ядро – голубым

Микрофиламенты состоят из белка актина. Они образуют сплошную сеть под наружной мембраной клетки, придавая ей упругость и прочность. Пучки микрофиламентов образуются на переднем конце движущейся амебы (и любой клетки с амебоидным движением), именно они выпячивают ложноножку (псевдоподию).

Рис. 2. Слева – строение микрофиламента, справа – цитоскелет, образованный микрофиламентами, в фибробласте. Микрофиламенты окрашены желтым

Промежуточные филаменты в разных клетках состоят из различных белков. В эпителиальных клетках они состоят из кератина, так что волосы представляют собой остатки мертвых ороговевших клеток. По-видимому, эти филаменты просто придают механическую прочность клетке.

Каталитическая функция

Катализатор – это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце ее неизменным (не расходуясь). Биологические катализаторы называются ферментами, а вещества, участвующие в самой реакции, – субстратами. Почти все ферменты – это белки. В живой клетке может содержаться около 1000 ферментов.

Для живой клетки весьма ценны такие особенности работы ферментов по сравнению с обычными «химическими» катализаторами, как специфичность, высокая эффективность и регулируемость.

Обычно один фермент узнает только «свой» субстрат и ускоряет одну определенную реакцию. Правда, в некоторых случаях специфичность нужна лишь в определенных пределах – так, многие протеазы расщепляют любую пептидную связь белкового субстрата, они неспецифичны к аминокислотным остаткам, составляющим эту связь. Однако они не расщепляют связи между остатками моносахаридов.

Большинство ферментов значительно превосходят по каталитической активности неорганические и простые органические катализаторы. Для эффективной работы небиологических катализаторов, как правило, нужна высокая температура, тогда как в организме человека все ферменты обходятся температурой около 37°С (а у холоднокровных животных – и более низкой).

Еще одно ценное свойство ферментов – это регулируемость, т.е. способность «включаться» и «выключаться». Это относится не ко всем ферментам, некоторые и не надо регулировать.

Однако у ферментов есть и недостатки. Так, они не выдерживают высокой температуры – теряют свою каталитическую активность из-за денатурации (впрочем, у разных белков различная устойчивость к температурным воздействиям – у бактерий-термофилов белки нормально работают при 100 °С).

Многие ферменты нуждаются для своей работы в наличии небольших небелковых соединений – коферментов. Они часто образуются из витаминов – почти все витамины группы В являются предшественниками коферментов. Некоторые коферменты прочно связаны со своими ферментами, тогда как другие легко отделяются от одного белка и присоединяются к другому.

Некоторые ферменты активны только тогда, когда связываются с ионами металлов – магния, марганца, цинка, железа, меди и др.

Двигательная функция

Все известные способы движения живых организмов основаны на работе соответствующих белков. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин. В поперечно-полосатых мышцах имеются пучки актиновых и миозиновых нитей, которые называются тонкими и толстыми филаментами. При возбуждении мышцы эти филаменты начинают скользить друг по другу. Толстые филаменты как бы втягиваются в пространство между тонкими, в результате чего мышца сокращается (энергию для такого направленного скольжения дает АТФ).

Рис. 3. Скольжение актиновых и миозиновых нитей вызывает мышечное сокращение

Они же делают возможным ползание амебы. На переднем конце амебоидной клетки растут актиновые филаменты, они выпячивают наружную мембрану, образуя ложноножку. Затем ложноножка прикрепляется к поверхности, по которой ползет амеба. Наконец, с помощью миозина вся клетка подтягивается к прикрепленной ложноножке, и процесс повторяется снова.

Другие белки обеспечивают подвижность жгутиков. По окружности жгутика эукариотических клеток располагаются микротрубочки, связанные друг с другом с помощью белка динеина. Этот белок как бы пытается заставить скользить одну микротрубочку по другой (вспомните скольжение нитей при мышечном сокращении). Но микротрубочки скреплены друг с другом специальными белками, поэтому они не могут свободно скользить друг по другу, а могут лишь изгибаться. Этот изгиб распространяется по всему жгутику, он начинает биться как хлыст, вызывая движение всей клетки. Динеин работает на энергии АТФ.

Рис. 4. Механизм движения жгутика эукариотических клеток

Транспортная функция

Классический пример транспортного белка – это гемоглобин крови, который переносит кислород по кровяному руслу (он участвует и в транспорте углекислого газа). Имеются специальные белки, переносящие по организму различные вещества: ионы железа (белок трансферрин), витамин В12 (транскобаламин), жирные кислоты (сывороточный альбумин), стероидные гормоны и т. п.

Специальные белки служат и для транспорта разных веществ через мембрану. Глюкоза является гидрофильным соединением и очень плохо проникает через липидный бислой, поэтому на мембранах различных клеток имеется специальный белок – переносчик глюкозы. Хотя бислой проницаем для воды, все же на мембране есть белки–аквапорины, ускоряющие прохождение воды через нее. Некоторые аквапорины специфично транспортируют только воду, другие могут переносить еще и разные небольшие нейтральные молекулы (глицерин, мочевину).

Питательная или энергетическая функция

Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. При окислении 1 г белка выделяется около 4,1 килокалории. Обычно белки идут на энергетические нужды организма человека в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.

В яйцеклетках содержатся специальные запасные белки (например, яичный альбумин). Когда начинается развитие нового организма из оплодотворенного яйца, они расщепляются и используются как «строительный материал» для синтеза новых белков, а также как источник энергии. Запасные белки содержатся и в семенах растений.

Защитная функция

В крови и других жидкостях содержатся белки, которые могут убивать или помогать обезвреживать микробов. В состав плазмы крови входят антитела – белки, каждый из которых узнает определенный вид микроорганизмов или иных чужеродных агентов, – а также защитные белки системы комплемента. Существует несколько классов антител (эти белки еще называют иммуноглобулинами), самый распространенный из них – иммуноглобулин G. В слюне и в слезах содержится белок лизоцим – фермент, расщепляющий муреин и разрушающий клеточные стенки бактерий. При заражении вирусом клетки животных выделяют белок интерферон, препятствующий размножению вируса и образованию новых вирусных частиц.

Защитную функцию для микроорганизмов выполняют и такие неприятные для нас белки, как микробные токсины – холерный токсин, токсин ботулизма, дифтерийный токсин и т. п. Повреждая клетки нашего организма, они защищают микробов от нас.

Рецепторная функция

Белки служат для восприятия и передачи сигналов. В физиологии есть понятие клетки-рецептора, т.е. клетки, которая воспринимает определенный сигнал (например, в сетчатке глаза находятся клетки-зрительные рецепторы). Но в клетках-рецепторах эту работу осуществляют белки–рецепторы. Так, белок родопсин, содержащийся в сетчатке глаза, улавливает кванты света, после чего в клетках сетчатки начинается каскад событий, который приводит к возникновению нервного импульса и передаче сигнала в мозг.

Белки-рецепторы есть не только в клетках-рецепторах, но и в других клетках. Очень важную роль в организме играют гормоны – вещества, выделяемые одними клетками и регулирующие функцию других клеток. Гормоны связываются со специальными белками – рецепторами гормонов на поверхности или внутри клеток-мишеней.

Регуляторная функция

Многие (хотя и далеко не все) гормоны являются белками – например, все гормоны гипофиза и гипоталамуса, инсулин и др. Еще одним примером белков, выполняющих эту функцию, могут служить внутриклеточные белки, регулирующие работу генов.

Многие белки могут выполнять несколько функций.

Макромолекулы белков состоят из α-аминокислот. Если в состав полисахаридов обычно входит одна и та же «единица» (иногда две), повторяющаяся много раз, то белки синтезируются из 20 разных аминокислот. После того, как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в составе белка могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить более 30 различных аминокислотных остатков. Такое разнообразие мономеров обеспечивает и многообразие биологических функций, выполняемых белками.

α-аминокислоты имеют следующее строение:

здесь R – различные группы атомов (радикалы) у разных аминокислот. Ближайший к карбоксильной группе атом углерода обозначается греческой буквой α, именно с этим атомом соединена аминогруппа в молекулах α-аминокислот.

В нейтральной среде аминогруппа проявляет слабые основные свойства и присоединяет ион Н+, а карбоксильная – слабо кислотные и диссоциирует с освобождением этого иона, так что хотя в целом суммарный заряд молекулы не изменится, она будет одновременно нести положительно и отрицательно заряженную группу.

В зависимости от природы радикала R различают гидрофобные (неполярные), гидрофильные (полярные), кислые и щелочные аминокислоты.

У кислых аминокислот имеется вторая карбоксильная группа. Она немного сильнее карбоксильной группы уксусной кислоты: у аспарагиновой кислоты половина карбоксилов диссоциирована при рН 3,86, у глютаминовой – при рН 4,25, а у уксусной – лишь при 4,8. Среди щелочных аминокислот самой сильной является аргинин: половина его боковых радикалов сохраняет положительный заряд при рН 11,5. У лизина боковой радикал является типичным первичным амином, он остается наполовину ионизированным при рН 9,4. Самая слабая из щелочных аминокислот – гистидин, его имидазольное кольцо наполовину протонировано при рН 6.

Среди гидрофильных (полярных) также имеются две аминокислоты, способные ионизироваться при физиологических рН – цистеин, у которого SH-группа может отдавать ион Н+ подобно сероводороду, и тирозин, у которого есть слабокислая фенольная группировка. Однако эта способность выражена у них очень слабо: при рН 7 цистеин ионизирован на 8 %, а тирозин – на 0,01 %.

Для обнаружения α-аминокислот обычно используют нингидриновую реакцию: при взаимодействии аминокислоты с нингидрином образуется ярко окрашенный синий продукт. Кроме того, отдельные аминокислоты дают свои специфические качественные реакции. Так, ароматические аминокислоты дают желтое окрашивание с азотной кислотой (в ходе реакции происходит нитрование ароматического кольца). При подщелачивании среды окраска изменяется на оранжевую (подобное изменение окраски происходит и у индикаторов, например, метилоранжа). Эта реакция под названием ксантопротеиновой используется также для детекции белка, поскольку в большинстве белков есть ароматические аминокислоты; желатин не дает этой реакции, поскольку почти не содержит ни тирозина, ни фенилаланина, ни триптофана. При нагревании с плюмбитом натрия Na2PbO2 цистеин образует черный осадок сульфида свинца PbS.

Растения и многие микробы могут синтезировать аминокислоты из простых неорганических веществ. Животные могут синтезировать лишь некоторые аминокислоты, другие же должны получать с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Для человека незаменимыми являются фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, гистидин, валин и аргинин. К сожалению, злаковые культуры содержат очень мало лизина и триптофана, зато эти аминокислоты в существенно большем количестве содержатся в бобовых культурах. Не случайно традиционные диеты земледельческих народов обычно содержат как злаки, так и бобовые: пшеница (или рожь) и горох, рис и соя, кукуруза и бобы являются классическими примерами такого сочетания у народов разных континентов.

α-Атом углерода у всех 20 аминокислот находится в состоянии sp3-гибридизации. Все его 4 связи расположены под углом около 109°, так что формулу аминокислоты можно вписать в тетраэдр.

Легко убедиться, что могут существовать два вида аминокислот, которые являются зеркальными отображениями друг друга. Как бы мы ни перемещали и ни поворачивали их в пространстве, совместить их невозможно – они различаются как правая и левая рука.

Такой вид изомерии называется оптической изомерией. Он возможен только в том случае, если у центрального атома углерода (он называется асимметрическим центром) со всех 4 сторон находятся разные группы (поэтому глицин не имеет оптических изомеров, а остальные 19 аминокислот имеют). Из двух разных изомерных форм аминокислот ту, что на рис. 1 расположена справа, называют D-формой, а слева – L-формой.

Основные физические и химические свойства D- и L-изомеров аминокислот одинаковы, однако различаются оптические свойства: их растворы вращают плоскость поляризации света в противоположные стороны. Различна и скорость их реакций с другими оптически активными соединениями.

Интересно, что в состав белков всех живых организмов от вирусов до человека входят только L-аминокислоты. D-формы встречаются в некоторых антибиотиках, синтезируемых грибами и бактериями. Белки могут образовывать упорядоченную структуру лишь в том случае, если в их состав будут входить только изомеры аминокислот одного типа.

Строение белковых молекул

В молекуле белка аминокислотные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последовательность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. Число остатков в разных белках может колебаться от нескольких штук до нескольких тысяч. Небольшие молекулы с мол. массой менее 10 тыс. дальтон называют пептидами, а крупные – белками. В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положительных, называется изоэлектрической точкой белка.

Обычно белковая цепочка складывается в более сложные структуры. Кислород группы C=O может образовывать водородную связь с водородом группы N–H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких водородных связей формируется вторичная структура белка. Одна из разновидностей вторичной структуры – α-спираль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм.

Во многих белках имеется т. н. β-структура, или β-слой, в ней полипептидные цепочки почти полностью развернуты, их отдельные участки своими группами –СО– и –NH– образуют водородные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептидной цепи.

α-Спиральную структуру имеет белок кератин, из которого состоят волосы и шерсть. При нагревании влажные волосы и шерсть легко поддаются растяжению, а потом самопроизвольно возвращаются к исходному состоянию: при растяжении водородные связи α-спирали разрываются, а затем постепенно восстанавливаются.

β-Структура характерна для фиброина – основного белка шелка, выделяемого гусеницами шелкопряда. В отличие от шерсти, шелк почти нерастяжим – β-структура образована вытянутыми полипептидными цепями, и дальше растягивать ее практически невозможно без разрыва ковалентных связей.

Укладка белков обычно не ограничивается вторичной структурой. Гидрофобные аминокислотные остатки «стремятся» укрыться от водного окружения внутри белковой молекулы. Между боковыми группами кислых и щелочных аминокислот, заряженных, соответственно, отрицательно и положительно, возможно электростатическое взаимодействие. Многие аминокислотные остатки могут образовывать друг с другом водородные связи. Наконец, остатки аминокислоты цистеина, содержащие SH-группы, способны образовывать между собой ковалентные связи –S–S–.

Благодаря всем этим взаимодействиям – гидрофобным, ионным, водородным и дисульфидным – белковая цепочка образует сложную пространственную конфигурацию, называемую третичной структурой.

В составе глобулы у многих белков можно различить отдельные компактные участки размером около 10–20 тысяч дальтон. Они называются доменами. Участки полипептидной цепи между доменами весьма гибки, так что всю структуру можно представить как относительно жесткие бусины доменов, соединенные гибкими промежуточными участками первичной структуры.

Многие белки (их называют олигомерными) состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепочек. Совокупность их образует четвертичную структуру белка, при этом отдельные цепочки называются субъединицами. Четвертичная структура удерживается теми же связями, что и третичная. Пространственная конфигурация белка (т.е. его третичная и четвертичная структура) называется конформацией.

Рис. 4. Различные уровни укладки белковых молекул

Главным методом, позволяющим устанавливать пространственную структуру белков и других биологических полимеров, является рентгеноструктурный анализ. В последнее время большие успехи достигнуты в компьютерном моделировании белковых конформаций.

Водородные, электростатические и гидрофобные связи, с помощью которых создаются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка, менее прочны, чем пептидная связь, образующая первичную структуру. При нагревании они легко разрушаются, и хотя у белка сохраняется в целости первичная структура, он не может выполнять своих биологических функций, становится неактивным. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Денатурацию вызывает не только нагревание, но и химические вещества, нарушающие связи вторичной и третичной структур – например, мочевина, которая в высоких концентрациях разрушает водородные связи в белковой глобуле.

Дисульфидные –S–S-связи образуют прочные «скрепы», сшивающие различные участки одной полипептидной цепи или разные цепи. Эти связи имеются, например, в кератинах, причем разные кератины содержат разное количество таких сшивок: волосы и шерсть – немного, рога, копыта млекопитающих и панцири черепах – значительно больше.

Вторичная, третичная и четвертичная структура белка определяется его первичной структурой. В зависимости от последовательности аминокислот в полипептидной цепочке будут образовываться α-спиральные или β-структурные участки, которые затем самопроизвольно «уложатся» в определенную третичную структуру, а у некоторых белков отдельные цепочки еще и объединятся с образованием четвертичной структуры.

Если изменить первичную структуру белка, то может сильно измениться и вся его конформация. Существует тяжелая наследственная болезнь – серповидно-клеточная анемия, при которой гемоглобин становится малорастворим в воде, а эритроциты приобретают серповидную форму. Причина болезни – замена всего лишь одной аминокислоты из 574, входящих в состав человеческого гемоглобина (глютаминовая кислота, расположенная на 6-м месте с N-конца одной из цепей гемоглобина нормальных людей, у больных заменена на валин).

Процесс самопроизвольной ассоциации белковых субъединиц в сложные комплексы, обладающие четвертичной структурой, называется самосборкой. Большинство белковых комплексов с четвертичной структурой образуются именно путем самосборки.

В 1980-е годы было обнаружено, что не все белки и белковые комплексы образуются путем самосборки. Оказалось, что для образования таких структур как нуклеосомы (комплексы белков-гистонов с ДНК), бактериальные ворсинки – пили, а также некоторых сложных ферментных комплексов используются специальные белки–помощники, названные шаперонами. Шапероны не входят в состав образующейся структуры, а только помогают ее укладке.

Шапероны служат не только для организации сложных комплексов, но в некоторых случаях помогают правильно свернуть одну полипептидную цепочку. Так, при воздействии высокой температуры в клетках резко возрастает количество т. н. белков теплового шока. Они связываются с частично денатурированными клеточными белками и восстанавливают их природную конформацию.

Долгое время считалось, что белок может иметь только одну устойчивую конформацию при данных условиях, но в последнее время этот постулат пришлось пересмотреть. Поводом к такому переосмыслению послужило открытие возбудителей т. н. медленных нейрологических инфекций. Эти инфекции встречаются у разных видов млекопитающих. К ним относится болезнь овец «скрепи», заболевание человека «куру» («смеющаяся смерть») и нашумевшее в последнее время «бешенство коров». Они имеют много общего.

Для них характерны тяжелые поражения центральной нервной системы. Так, люди, больные куру, на ранних стадиях болезни испытывают эмоциональную неустойчивость (большинство – часто и беспричинно смеются, но некоторые находятся в состоянии депрессии или немотивированной агрессивности) и легкие нарушения координации движений. На поздних стадиях больные уже не способны не только двигаться, но даже сидеть без поддержки, а также есть.

Заражение обычно происходит пищевым путем (изредка через кровь). Болезнь у животных развивалась после скармливания им костной муки, которая изготавливалась из костей больных особей. Куру – болезнь папуасских людоедов, передающаяся при поедании мозга умерших родичей (поедание друг друга в этом случае – скорее отрасль богослужения, чем кулинарии, оно имеет важное ритуальное значение).

Все эти заболевания имеют очень длительный инкубационный период и развиваются медленно. В головном мозге заболевших отмечается отложение нерастворимого белкового конгломерата. Нерастворимые белковые нити обнаруживаются в пузырьках, расположенных внутри нейронов, а также во внеклеточном веществе. Наблюдается разрушение нейронов в некоторых отделах мозга, особенно в мозжечке.

Долгое время оставалась загадочной природа возбудителей этих заболеваний, и только в начале 80-х годов было установлено, что эти возбудители – особые белки с молекулярной массой около 30 тысяч дальтон. Такие доселе неизвестные науке объекты получили название прионы.

Было установлено, что прионный белок закодирован в ДНК организма-«хозяина». Белок здорового организма содержит ту же последовательность аминокислот, что и белок инфекционной частицы приона, но никаких патологических симптомов не вызывает. Функция прионного белка пока неизвестна. Мыши, у которых генные инженеры искусственно выключили ген этого белка, развивались вполне нормально, хотя и имели некоторые отклонения в работе центральной нервной системы (худшее обучение, нарушения сна). В здоровом организме этот белок обнаружен на поверхности клеток во многих органах, больше всего в головном мозге.

Оказалось, что в инфекционной частице прионный белок имеет иную конформацию, чем в нормальных клетках. Он содержит бета-структурные участки, обладает высокой устойчивостью к расщеплению пищеварительными ферментами и способностью образовывать нерастворимые агрегаты (видимо, отложение таких агрегатов в мозге и является причиной развития нейропатологии).

Самое интересное, что «нормальная» конформация этого белка превращается в «болезнетворную», если клетка контактирует с «болезнетворным» белком. Получается, что «болезнетворный» белок «лепит» пространственную структуру «нормального» по себе. Он направляет его укладку как матрица, вызывая появление все большего числа молекул в «болезнетворной» конформации и, в конце концов, гибель организма.

Как именно это происходит, до сих пор неизвестно. Если смешать в пробирке нормальную и инфекционную форму прионного белка, то никакого образования новых инфекционных молекул не произойдет. По-видимому, в живой клетке имеются какие-то молекулы-помощники (вероятно, шапероны), позволяющие прионному белку делать свое черное дело.

Отложение нерастворимых белковых конгломератов может служить причиной и других неизлечимых нервных заболеваний. Болезнь Альцгеймера не относится к числу инфекционных – она возникает в пожилом и старческом возрасте у людей с наследственной предрасположенностью. У больных наблюдается ухудшение памяти, ослабление интеллекта, слабоумие, и, в конце концов – полная утрата психических функций. Причина развития болезни – отложение в мозгу т. н. амилоидных бляшек. Они состоят из нерастворимого белка – β-амилоида. Он представляет собой фрагмент белка–предшественника амилоида – нормального белка, присутствующего у всех здоровых людей. У больных он расщепляется с образованием нерастворимого амилоидного пептида.

Мутации в разных генах вызывают развитие болезни Альцгеймера. Естественно, ее вызывают мутации в гене белка–предшественника амилоида – измененный предшественник после расщепления образует нерастворимый β-амилоид, формирующий бляшки и разрушающий клетки головного мозга. Но болезнь возникает и при мутации в генах белков, регулирующих активность протеаз, разрезающих белок – предшественник амилоида. Не совсем понятно, как в этом случае развивается заболевание: возможно, нормальный белок предшественник режется в каком-то неправильном месте, что приводит к выпадению в осадок образующегося пептида.

Очень рано болезнь Альцгеймера развивается у больных с синдромом Дауна – у них содержится не две копии 21-й хромосомы, как у всех людей, а три. Больные синдромом Дауна имеют характерную внешность и слабоумие. Дело в том, что ген белка–предшественника амилоида как раз и находится в 21-й хромосоме, увеличение количества гена приводит к увеличению количества белка, а избыток белка–предшественника приводит к накоплению нерастворимого β-амилоида.

Белки часто соединяются с другими молекулами. Так, гемоглобин, переносящий кислород в кровеносной системе, состоит из белковой части – глобина, и небелковой – гема. Ион Fe2+ входит в состав гема. Глобин состоит из четырех полипептидных цепочек. Благодаря наличию гема с железом гемоглобин катализирует окисление перекисью водорода различных органических веществ – например, бензидина. Раньше эта реакция под названием «бензидиновая проба» использовалась в судебно-медицинской экспертизе для обнаружения следов крови.

Некоторые белки химически связаны с углеводами, их называют гликопротеины. Очень многие белки, секретируемые животной клеткой, являются гликопротеинами – например, известные по предыдущим разделам трансферрин и иммуноглобулины. Однако, желатин, хотя и является продуктом гидролиза секретируемого белка коллагена, практически не содержит присоединенных углеводов. Внутри клетки гликопротеины встречаются гораздо реже.

В лабораторной практике используется много методов определения концентрации белка. В самом простом из них применяется биуретовый реактив – щелочной раствор соли двухвалентной меди. В щелочной среде некоторая часть пептидных связей в молекуле белка переходит в енольную форму, которая образует с двухвалентной медью комплексы, окрашенные в красный цвет. Другой распространенной реакцией на белок является окраска по Бредфорду. В ходе реакции молекулы специального красителя связываются с белковой глобулой, что вызывает резкое изменение окраски – из бледно-коричневого раствор становится ярко-синим. Это краситель – «кумасси ярко-синий» – раньше использовался для окраски шерсти (а шерсть, как известно, состоит из белка кератина). Наконец, для определения концентрации белка можно использовать его свойство поглощать ультрафиолетовый свет с длиной волны 280 нм (его поглощают ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан). Чем сильнее раствор поглощает такой ультрафиолет, тем больше там содержится белка.

www.referatmix.ru

Реферат: Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой' (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такие молекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действи­тельно, длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —Nh3 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование ато­ма азота — катион, например —Nh4+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой — его на­звали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структу­ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярную группу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий, которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовывать их.

У высших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лись такие «агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген, попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела. После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.

Можно ввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящих в состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.

В организме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровь или лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этих анти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть не что иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретает иммунитет к инфекци­онным болезням.

ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО

В природе существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другие химические компонен­ты, такие, как липиды, сахара, ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белком его биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа в другой осуществля­ют транспортные белки плазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема» — «кровь» и лат. globus — «шар», «шарик»), содержащийся в кровяных клетках — эритроцитах (от греч. «эритрос» — «красный» и «китос» — «клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобина есть комплекс иона железа Fe24" со сложной органической молекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёх белковых субъединиц, и каждая из них содер­жит по одному гему.

В связывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Как только к нему хотя бы в одной из субъединиц присоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение в мо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотной цепочки данной субъединицы, которая слегка трансформирует свою третичную структуру. Другая субъеди­ница, ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Её структура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­ца связывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей и четвёртой субъединицам происходит с ещё меньшими трудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают друг другу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксид углерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельно опасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединять кислород.

А ЕЩЁ БЕЛКИ...

...Служат питательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин — основной компонент яичного белка и казеин — главный белок молока. При переваривании в организме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидных свя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм в дальнейшем «строит» новые пептиды или использует для полу­чения энергии. Отсюда и название:

греческое слово «пептос» означает «переваренный». Интересно, что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки — ферменты.

...Участвуют в регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкам относятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао» — «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующий обмен глюкозы, и гормон роста.

...Наделяют организм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белки актин и ми­озин, из которых построены мышцы.

...Выполняют опорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы, ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.

ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ

Последовательность аминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются по наследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации. ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именно порядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но и вторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственной информации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированы гене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по праву называться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть то бесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.

Интерес человека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается. Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняют функции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций со структурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичные функции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайны эволюции.

АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА

D- и L-формы аминокислот обладают способностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьма длительный) период времени чистая D- или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесь называется раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты. Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемых остатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белке дентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольно раиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота. Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты теста достаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данные исследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных — слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования, полученными радионуклидным методом.

ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ

При гидролизе белков до аминокислот (разрушении пептидной связи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­му долгое время считали, что определение первичной структуры белка представляет собой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик Фредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­ровать последовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За эту работу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгер был удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместно с У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичной структуры ДНК).

Принципы определения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можными вариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структуры белка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначала белок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количество в данном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляют уже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядок соединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькими способами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснив поря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формацию о том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальные приборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка в автоматическом режиме — секвенаторы (от англ. sequence — «последовательность»).

молоко

И КИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ

Молоко представляет собой коллоидный раствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: в бесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.

В коровьем молоке обычно содержится от 3 до 6 % жиров (в основном это сложные эфиры глицерина и насыщенных карбоновых кислот - пальмитиновой, стеариновой), около 3 % белков, а ешё углеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.

Белок казеин в молоке присутствует в связанном виде - ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция. При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действием особых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-нием казеина”. Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится из организма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен:

в нём есть почти все аминокислоты, необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде он представляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо него в молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин. При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя на поверхности кипячёного молока характерную белую плёнку - пенку.

Входящий в состав молока сахар лактоза С^НддО,, изомерен сахарозе. В организме человека под действием фермента лактазы этот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу и галактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные дети пополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном у представителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачивает способность расщеплять лактозу.

Проходя через пищеварительный тракт, лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различных болезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именно поэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют в пишу молочные продукты.

В промышленных условиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой - подавить развитие микроорганизмов и продлить срок его хранения. Для этого молоко пастеризуют - выдерживают 30 мин при 65 °С, а также используют кратковременную термообработку - нагревают в течение 10-20 с до 71 °С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательные вещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки и сыворотку, его гомогенизируют - пропускают под давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются в размерах, а молоко становится более вязким.

Значительная часть молока идёт на переработку - для производства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки, простокваши, сметаны).

Чтобы получить кефир, молоко сквашивают - выдерживают в течение 8-10 ч при 20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под их действием лактоза распадается до молочной кислоты:

с„н„о„ + н,о =

лактоза

== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная (2-гидроксипропановая) кислота

Именно молочная кислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как она накапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, который выделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чем молоко. Молочнокислое сбраживание лактозы сопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, в частности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до 0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатся также микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и тем самым улучшают пишеварение.

Творог тоже получают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составной частью является белок казеин.

Чтобы приготовить сливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира, входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки - верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.

Казеин входит также в состав сыров. Их делают, добавляя в молоко бактериальную закваску и специальные ферменты, а затем подогревая смесь до определённой температуры. В выделившийся сгусток вновь вводят ферменты и подогревают. При этом происходит частичное изменение структуры и состава казеина. Затем смесь раскладывают по формам и длительное время - до шести месяцев - выдерживают при низкой температуре (не выше 15 °С). Во время созревания казеин под действием ферментов распадается на поли-пептиды и свободные аминокислоты. Часть аминокислот окисляется кислородом воздуха, при этом образуются аммиак, альдегиды, а также кетокислоты, придающие сыру характерный аромат.

Скисание молока - привычный пример денатурации белка.

МЕДНАЯ КРОВЬ

В холодных водах Перуанского течения в Тихом океане обитает кальмар Dosidicus gigas. Его сигарообразное тело вместе со щупальцами достигает в длину 3,5 м, а масса гиганта может превышать 150 кг. Мощные мышиы выбрасывают струю воды с силой, с какой она бьёт из пожарного рукава, благодаря чему кальмар способен двигаться со скоростью до 40 км/ч. Клювом, очень крепким и острым, он может перебить стальной кабель. По свидетельству очевидцев, кальмар буквально в клочья раздирает 20-килограммовую рыбину. Этот свирепый хишник очень опасен и для человека. В книге Франка Лейна “Царство осьминога” утверждается, что “человек, упавший за борт в местах, где обитает много кальмаров, не проживёт и полминуты”.

Чтобы “зарядиться” энергией, этому обитателю океана требуется много кислорода - не менее 50 л в час. По-ступаюший из морской воды кислород разносится по телу кальмара с помошью особого белка, содержащего медь, - гемоиианина (от греч. “гема” - “кровь” и “кианос” - “лазурный”, “голубой”).

Стоит заметить, что в крови позвоночных кислород “транспортируют” атомы железа в составе гема - особой сложной молекулы, которая входит в состав белка гемоглобина. Им буквально нашпигованы красные кровяные клетки - эритроциты. Молекула гемоглобина содержит четыре гемовых фрагмента, каждый из которых способен связать молекулу кислорода. В отличие от гемоглобина, в гемоиианине атомы меди непосредственно связаны с белковыми молекулами, которые не включены ни в какие клетки, а свободно “плавают” в крови. Зато одна молекула гемоииани

на способна связать до 200 атомов меди. И ешё одна особенность гемоииани-на - его молекулы имеют огромные даже для белков размеры. У “обычных” белков, входящих в состав яиц, молока, мыши, молекулярная масса колеблется в пределах от б тыс. до 1 млн, а молекулярная масса гемоиианина может достигать 10 млн! Это один из самых крупных белков; больше по размеру и массе только белковые комплексы у вирусов.

Гемоиианин - очень древний белок. Он устроен проще, чем гемоглобин и не так эффективен. Тем не менее при малом содержании кислорода в морской воде гемоиианин довольно успешно снабжает им ткани холоднокровных животных. Так, давление кислорода в жабрах лангуста составляет всего 7 мм рт. ст. (930 Па), а в тканях - 3 мм рт. ст.; причём концентрация этого газа в крови лангуста в 20 раз выше, чем в морской воде.

Кроме кальмаров, кислород переносится “голубой кровью” также у де-сятиногих ракообразных (омары, крабы, креветки). Гемоиианин найден у всех головоногих моллюсков (осьминоги, кальмары, каракатицы), разнообразных улиток, пауков и др. А вот у морских гребешков, устриц и других двустворчатых моллюсков его нет.

Количество гемоиианина в крови может быть самым разным. Так, у шустрых осьминога и мечехвоста (морское животное типа членистоногих) концентрация этого необычного белка доходит до 10 г в 100 мл крови - почти столько же гемоглобина в крови человека. В то же время, у малоподвижного съедобного моллюска морское ушко Hatiotis tuberculata в 100 мл крови всего 0,03 г гемоиианина. Это и понятно: чем более активно животное,

чем больше кислорода необходимо ему для восполнения энергетических затрат, тем выше в крови концентрация белка, переносящего кислород.

Гемоиианин был открыт в 60-х гг. XIX в., когда биологи заметили, что кровь головоногих моллюсков при прохождении через жабры окрашивается в голубой цвет. А в 1878 г. бельгийский физиолог Леон Фредерик доказал, что голубой цвет вызван реакцией кислорода с медьсодержащим белком, который он назвал гемоиианином. Когда последний теряет кислород, он, в отличие от гемоглобина, становится бесцветным. Примечательно, что всю работу по изучению нового белка Фредерик выполнил в течение одного дня.

Из гемоиианина нетрудно полностью извлечь медь. Аля этого достаточно обработать белок в отсутствие кислорода реактивом, который прочно связывается с ионами одновалентной меди. Таким же способом можно определить содержание меди в гемоиианине. Лишённый этого металла, он теряет способность переносить кислород. Но если потом ввести в раствор белка ионы Си"1', гемоиианин восстанавливает свою физиологическую активность. Так было доказано, что в отсутствие кислорода медь гемоиианина находится в степени окисления +1. При избытке же этого газа происходит частичное окисление металла. При этом всегда на одну связанную гемоиианином молекулу кислорода приходится два атома меди. Таким образом, кислород окисляет ровно половину атомов меди. Это ещё одно отличие гемоиианина от значительно более распространённого в животном мире гемоглобина, в котором все атомы железа равноценны и имеют заряд +2 как в свободном состоянии, так и в комплексе с кислородом.

Список использованной литературы:

1)      Энциклопедия для детей “Аванта+”.Том17. Химия. Москва 2000. (стр480-293)

www.referatmix.ru

Реферат: Аминокислоты, белки

Содержание.

1. Классификация аминокислот.

2. Синтезы,,- аминокислот.

3. Свойства аминокислот: амфотерность, реакция по аминогруппе и карбоксилу.

4.- аминокислоты, их роль в природе.

5. Синтез пептидов.

Белковые вещества:

1. Классификация.

2. Строение. Первичная структура, понятие о вторичной, третичной и четвертичной структурах.

3. Понятие о ферментах.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например h3N(Ch3)5COOH, аминосульфоновые, например h3N(Ch3)2SO3H, аминофосфоновые, h3NCH[P(O)(OH)2]2, аминоарсиновые, например, h3NC6h5AsO3h3.

Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях - греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот. ( см. таблицу 1.).

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают,и- аминокислоты:

Все-аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрический-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров. За редким исключением, природные-аминокислоты относятся к L- ряду (S-конфигурация) и имеют следующее пространственное строение:

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у-аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 50×10-30Кл × м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

Таблица 1.Важнейшие аминокислоты.

Тривиальное название	Сокр.название ос- татка ами нок-ты	Формула	Температура плавления,0С.	Растворимость в воде при 250С, г/100г.
Моноаминомонокарбоновые кислоты
Гликокол или глицин	Gly	h3NCh3COOH	262	25
Аланин	Ala	h3NCH(Ch4) COOH	297	16,6
Валин	Val	h3NCHCOOH ï CH(Ch4)2	315	8,85
Лейцин	Leu	h3NCHCOOH ï Ch3CH(Ch4)2	337	2,2
Изолейцин	He	h3NCHCOOH ï Ch4─ CH ─ C2H5	284	4,12
Фенилаланин	Phe	h3NCHCOOH ï Ch3C6H5	283 (разл.)	―
Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды
Аспарагиновая кислота	Asp(D)	h3NCHCOOH ï Ch3COOH	270	0,5
Аспарагин	Asn(N)	h3NCHCOOH ï Ch3CONh3	236	2,5
Глутаминовая кислота	Glu(E)	h3NCHCOOH ï Ch3Ch3COOH	249	0,84
Глутамин	Gln(Q)	h3NCHCOOH ï Ch3Ch3CONh3	185	4,2
Диаминомонокарбоновые кислоты
Орнитин(+)	Orn	h3NCHCOOH ï Ch3Ch3Ch3Nh3	140	―
Лизин	Lys(K)	h3NCHCOOH ï Ch3Ch3Ch3Ch3Nh3	224	Хорошо растворим
Аминокислоты
Аргинин	Arg®	h3NCHCOOH ï Ch3 ï Ch3Ch3NH ─ C ─ Nh3 ║ NH	238	15
Гидроксиаминокислоты
Серин	Ser(S)	h3NCHCOOH ï Ch3OH	228	5
Треонин	Tre(T)	h3NCHCOOH ï Ch3(OH)Ch4	253	20,5
Тирозин	Tyr(Y)	h3NCHCOOH ï Ch3C6h5OH-n	344	―
Тиоаминокислоты
Метионин	Met(M)	h3NCHCOOH ï Ch3Ch3SCh4	283	3,5
Цистин	(Cys)2	2	260	0,011
Цистеин	Cys©	h3NCHCOOH ï Ch3SH	178	Хорошо растворим
Гетероциклические аминокислоты
Триптофан	Try(W)	h3NCHCOOH ï h3C NH	382	1,14
Пролин	Pro(P)	h3C Ch3 ïï h3C CHCOOH NH	299	16,2
Оксипролин	Opr	HOHC Ch3 ïï h3C CHCOOH NH	270	36,1
Гистидин	His(H)	Nh3CHCOOH ï h3C ―C ―― CH ïï N NH CH	277	4,3

-аминокислоты получают галогенированием карбоновых кислот или эфиров в-положение с последующей заменой галогена на аминогруппу при обработке амином, аммиаком или фталимидом калия (по Габриэлю).

По Штрекеру – Зелинскому-аминокислоты получают из альдегидов:

Этот метод позволяет также получать нитрилы и амиды соответствующих-аминокислот. По сходному механизму протекает образование-аминофосфоновых кислот по реакции Кабачника- Филдса, например:

В этой реакции вместо альдегидов могут быть использованы кетоны, а вместо диалкилфосфитов- диалкилтиофосфиты, кислые эфиры алкилфосфонистых кислот RP(OH)OR и диарилфосфиноксиды Ar2HPO.

Альдегиды и кетоны или их более активные производные – кетали служат для синтеза-аминокислот с увеличением числа углеродных атомов на две единицы. Для этого их конденсируют с циклическими производными аминоуксусной кислоты – азалактонами, гидантоинами, тиогидантоинами, 2,5-пиперазиндионами или с её медными или кобальтовыми хелатами, например:

Удобные предшественники-аминокислот - аминомалоновый эфир и нитроуксусный эфир. К их-углеродным атомам можно предварительно ввести желаемые радикалы методами алкилирования или конденсации.-кетокислоты превращают в-аминокислоты гидрированием в присутствии Nh4или гидрированием их оксимов, гидразонов и фенилгидразонов.

Можно получать-аминокислоты также непосредственно из-кетонокислот, действуя на них аммиаком и водородом над никелевым катализатором:

Некоторые L--аминокислоты ввиду сложности синтеза и разделения оптических изомеров получают микробиологическим способом (лизин, триптофан, треонин) или выделяют из гидролизатов природных белковых продуктов (пролин, цистин, аргинин, гистидин).

- аминосульфоновые кислоты получают при обработке аммиаком продуктов присоединения NaHSO3к альдегидам:

RCHO + NaHSO3® RCH(OH)SO3Na ® RCH(Nh3)SO3Na

В.М.Родионов предложил метод, в котором совмещаются в одной операции получение,-непредельной кислоты конденсацией альдегида с малоновой кислотой и присоединение аммиака:

-аминокислоты получают гидролизом соответствующих лактамов, которые образуются в результате перегруппировки Бекмана из оксимов циклических кетонов под действием h3SO4.-аминоэтановую и-аминоундекановую кислоты синтезируют из,,,-тетрахлоралканов путем их гидролиза конц. h3SO4до -хлоралкановых кислот с последующим аммонолизом:

Cℓ(Ch3Ch3)nCCℓ3→ Cℓ(Ch3Ch3)nCOOH → h3N(Ch3Ch3)nCOOH

Исходные тетрахлоралканы получают теломеризацией этилена с CCℓ4.

Бекмановская перегруппировка оксимов циклических кетонов. Наибольшей практический интерес представляет перегруппировка оксима циклогексанона:

Получаемый этим путем капролактам полимеризуют в высокомолекулярный поликапромид

из которого изготовляют капроновое волокно.

Свойства аминокислот: амфотерность, реакция по аминогруппе и карбоксилу.

1.Большинство аминокислот – бесцветные кристаллические вещества, обычно хорошо растворимы в воде, часто сладковаты на вкус.

2.В молекулах аминокислот содержатся две группы с прямо противоположными свойствами: карбоксильная группа-кислотная, и аминогруппа с основными свойствами. Поэтому они обладают одновременно и кислотными и основными свойствами. Как кислоты, аминокислоты образуют со спиртами сложные эфиры, а с металлами и основаниями-соли:

Для аминокислот особенно характерно образование медных солей, обладающих специфической синей окраской. Эти вещества являются внутренними комплексными солями; в них атом меди связан не только с атомами кислорода, но и с атомами азота аминогрупп:

Связь между атомом меди и азота осуществляется дополнительными валентностями( за счет свободной пары электронов азота аминогруппы). Как видно, при этом возникают кольчатые структуры, состоящие из пятичленных циклов. На легкость образования подобных пяти- и шестичленных циклов обратил внимание в 1906г. Л.А. Чугаев и отметил их значительную устойчивость. Медь(и другие металлы) в таких внутрикомплексных соединениях не имеют ионного характера. Водные растворы подобных соединений не проводят в заметной степени электрический ток.

При действии едких щелочей на медные соли аминокислот не происходит выпадания гидрата окиси меди. Однако при действии сероводорода происходит разрушение внутрикомплексного соединения и выпадает труднорастворимая в воде сернистая медью

3.Кислотные свойства в моноаминокислотах выражены весьма слобо-аминокислоты почти не изменяют окраски лакмуса. Таким образом, кислотные свойства карбоксила в них значительно ослаблены.

4.Как амины, аминокислоты образуют соли с кислотами, например:

HCℓ∙Nh3Ch3COOH

Но эти соли весьма непрочны и легко разлагаются. Таким образом, основные свойтва аминогруппы в аминокислотах также значительно ослаблены.

5.При действии азотистой кислоты на аминокислоты образуются оксикислоты:

Nh3Ch3COOH + NHO2HOCh3COOH + N2+ h3O

Эта реакция совершенно аналогична реакции образования спиртов при действии азотистой кислоты на первичные амины.

6.С галоидангидритами кислот аминокислоты образуют вещества, которые одновременно являются и аминоксилотами и амидами кислот. Так, при действии хлористого ацетила на аминоуксусную кислоту образуется ацетиламиноуксусная килослота:

Ch4COСℓ + Nh3Ch3COOH Сh3CONHСh3COOH + HCℓ

ацетиламиноуксусная килослота

Ацетиламиноуксусную кислоту можно рассматривать и как производное аминоуксусной кислоты, в молекуле которой атом водорода аминогруппы замещен ацетилом Ch4CO- и как ацетамид, в молекуле которого атом водорода аминогруппы замещен остатком уксусной кислоты -Ch3COOH.

7.-Аминокислоты принагревании легко отщепляют воду,

причем из двух молекул аминокислоты выделяются две молекулы воды и образуются дикетопиперазины:

Дикетопиперазины-циклические соединения, кольцо которых образовано четырьмя атомами углерода и двумя атомами азота. Дикетопиперазины - твердые, хорошо кристаллизующиеся вещества.

- Аминокслоты легко отщепляют воду, образуя лактамы:

Лактамы можно рассматривать как внутренние амиды.

8.Аминокислоты образуют сложные эфиры при действии хлористого водорода на них спиртовые растворы. При этом, разумеется, образуется солянокислые соли эфиров, из которых свободные эфиры можно получить, удаляя хлористый водород окисью серебра, окисью свинца или триэтиламином:

+ +

Nh4—Ch3—C—O–+ C2H5OH + HCℓ Nh4—Ch3—C—OC2H5Cℓ–

║ ║

O O

+

2 Nh4—Ch3—C—OC2H5Cℓ–+ Ag2O Nh3—Ch3—C—OC2H5+ 2AgCℓ–+ h3O

║ ║

OO

Эфиры обычных аминокислот - жидкости, перегоняющиеся в вакууме. Именно этерификацией суммы аминокислот, получающихся в результате гидролиза белка, разгонкой в вакууме и последующим гидролизом Э.Фишер выделил индивидуальные аминокислоты и дал способ установления аминокислотного состава белков.

9.При действии пятихлористого фосфора на аминокислоты образуются солянокислые соли хлорангидридов аминокислот, довольно неустойчивые соединения, при отщеплении HCℓ образующие совсем неустойчивые свободные хлорангидриды:

+ +

Nh4—Ch3—C—O–+ PCℓ5Nh4—Ch3—C—Cℓ Cℓ–+ POCℓ3

║ ║

OO

10.Аминокислоты ацилируются по аминогруппе:

+

Nh3—Ch3—C—O–+ Ch3—C O Ch4—C—NH—Ch3—C—OH + Ch4—C—OH

║ ║ ║ ║ ║

O O2O O O

ацетилгликокол

+

Nh3—Ch3—C—O–+ C6H5—C—Сℓ C6H5—C—NH—Ch3—C—OH + HСℓ

║ ║ ║ ║

O O O O

бензоилгликокол

(гиппуровая кислота)

Образующаяся в последней из написанных реакций гиппуровая кислота – вещество, в виде которого травоядные животные выделяют с мочой небезвредную бензойную кислоту, попадающую в организм с пищей.

11.Аминокислоты можно алкилировать по аминогруппе. Алкилированием глицина получается метиламиноуксосная кислота-саркозин

+ +

Nh4—Ch3—C—O–+ Ch3I Ch4Nh3—Ch3—C—O–+ HI

║ ║

OO

саркозин

которая в связанном виде содержится в некоторых белках

При избытке иодистого метила образуется замещенная на четвертичноаммониевую группировку уксусная кислота

+ +

Nh4—Ch3—C—O–+ 3Ch4I (Ch4)3N—Ch3—C—OH I–+ 2HI

║ ║

OO

от которой можно отщепить HI и получить бетаин, лучше синтезируемый из триметиламина и хлоруксусной кислоты:

+

(Сh4)3N + CℓCh3—C—ONa (Ch4)3N—Ch3—C—O–+ NaCℓ

║ ║

OO

бетаин

Бетаин, получивший свое название от свеклы(Betavulgaris), в соке которой он находится, дал название и всему классу внутренних солей, в которых анион и катион связаны внутри одной молекулы. В этом смысле говорят о бетаинобразной структуре самих аминокислот:

+ +

h4N—Ch3—C—O–(Ch4)3N—Ch3—C—O–

║ ║

OO

Бетаины обладают большим дипольным моментом и солеобразны (тверды, нелетучи, водорастворимы).

- аминокислоты, их роль в природе.

В молекулах большинства-аминокислот содержится асимметрический атом углерода; природные аминокислоты существуют в виде оптических антиподов. Те из антиподов, конфигурация которых аналогична конфигурации правовращающего глицеринового альдегида, обозначаются буквой D; буквой L обозначаются антиподы, конфигурация которых соответствует конфигурации левовращающего глицеринового альдегида:

Конфигурация-асимметрического атома углерода у всех природных-аминокислот одинаковая, все они относятся к L-ряду.

Наибольший интерес представляют 20-аминокислот, входящих в состав белковых молекул.

Принадлежность природных аминокислот к-аминокислотам легко устанавливается по их способности образовывать дикетопиперазины и характерные внутрикомплексные медные соли. Азотистая кислота превращает их в-оксикислоты, из которых многие известные уже со второй половины XVIII столетия. Если при этом получается неизвестная оксикислота, то аминогруппу можно заменить на хлор действием хлористого нитролиза

RR

+ │ │

Nh4—CH—C—O–+ NOCℓ Cℓ—CH—C—OH + N2+ h3O

║ ║

OO

а затем, заменив действием цинка в кислой среде хлор на водород, получить известную карбоновую кислоту(в случае аминодикарбоновых кислот-двухосновную). Таким путем, например, из валина образуется изовалериановая кислота, из лейцина – изокапроновая, из глутаминовой – глутаровая, которые легко идентифицировать по каким-либо твердым производным (например по анилидам).

Синтез пептидов.

Дипептидами называются-амино-N-ациламинокислоты

R—CH—C—NH—CH—C—O–

│+║ │ ║

Nh4O R’ O

Полипептиды построены по тому же амидному принципу из нескольких одинаковых или разных аминокислот. Они называются по числу участвующих остатков аминокислот ди-, три- и т.д. полипептидами.

Дипетиды с одинаковыми-аминокислотными остатками можно получить гидролитическим размыканием дикетопиперазинов. Дипетиды с любыми-аминокислотными остатками были получены Э. Фишером путем ацилирования аминокислоты по аминогруппе хлорангидритом-галоидзамещенной кислоты и последующей заменой-галоида на аминогруппу действием аммиака:

Сℓ—CH—C—Сℓ h3N—CH—C—OH Сℓ—CH—C—NH—CH—C—OH + HСℓ

│║ │ ║│║ │ ║

ROR’ OROR’ O

Сℓ—CH—C—NH—CH—C—OH + 2Nh4h3N—CH—C—NH—CH—C—O–+ Nh5Сℓ

│║ │ ║ │║ │ ║

R O R’ O R O R’ O

Подобная же последовательность реакций, примененная к полученному дипетиту, приведет к трипетиду и т.д. Э. Фишер получил таким путем октадекапептид, состоящий из 18 остатков аминокислот.

В более новых методах синтеза полипептидов исходят из хлорангидридов аминокислот(или из иных функциональных производных аминокислот с резко выраженной ацилирующей способностью) с защищенной аминогруппой. Такая защита необходима, чтобы хлорангидрид первой аминокислоты не проацилировал себе подобную молекулу, а осуществил связь со второй аминокислотой . Защита аминогруппы ацетилированием мало удобна, так как условия удаления ацетильной группы гидролизом таковы, что сам ди или полипептид будет гидролизоваться, распадаясь на аминокислоты. Поэтому аминогруппу кислоты, предназначенной в качестве ацилирующего агента и превращаемой для этого в хлорангидрид, защищают, в водя в аминогруппу такую группировку, которую можно удалить из дипептида гидролизом в очень мягких условиях или каким-либо другим методом. Например группу CF3CO- можно удалить обработкой слабой щелочью или гидрогенолизом; группу C6H5Ch3OCO- легко удалить гидрированием над палладиевым катализатором, восстановлением раствора натрия в жидком аммиаке или действием гидрозина; фталильная группа под действием гидразина отщепляется в виде

CO

NH

C6h5│

NH

CO

Что касается того, в форме какого функционального производного должен находится карбоксил защищенной описанным способом аминокислоты, то чаще чем хлорангидриды, применяют легко ацитилирующие эфиры или смешанные ангидриды, например:

HN—CH—C—O— —NO2или HN—CH—C— —O—C—OR’

│ │ ║ │ │ ║ ║

X R O X R O O

где X- защищающий аминогруппу заместитель, R’- остаток пространственно затрудненного алифатического спирта, например (Ch4)2CH—Ch3OH, что обеспечивает разрыв ацилирующей молекулы по линии, намеченной пунктиром.

Совершенно иное дело-получение полипептидов, даже с высоким молекулярным весом, из остатков одной кислоты. Для этой цели выработан следующий метод(Лейхс), рассмотренный на примере глицина (R=H):

R

│

C6H5Ch3—O—C—Cℓ + h3N—CH—C—OH

║ ║

O O

R

│

C6H5Ch3—O—C—NH—CH—C—OH

║ ║

O O O

R R—CH—C

│ нагревание

C6H5Ch3—O—C—NH—CH—C—Cℓ O

║ ║

O O HN — C

O

Такие циклические внутренние смешанные ангидриды при нагревании распадаются с выделением CO2и образованием высокомолекулярных полипетидов:

O

R—CH—C R R

│ │

n O nCO2+ —HN—CH—C—(HN—CH—C—)n-1

║ ║

HN — C O O

O

В химии белков и полипептидов для сокращения принято писать формулы, обозначая остатки аминокислот буквами. Например, Glu- обозначение глутаминовой кислоты, Cys- цистеина, Gly- глицина и т.д. Сокращенная формула глутатиона будет в таком изображении

Gly—Cys—Gly

Белковые вещества. Классификация.

Белки ― высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью ―CO―NH―.

Каждый Б. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов - высокоспецифичных катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белка сократительной системы (напр., Актин, Миозин). Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спец. рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (напр., родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки ( напр., Казеин, Проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови ( напр. Тромбин, Фибрин) и противовирусный белок интерферон.

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины.Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины.Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны.Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины.Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины.Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины.Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятсякератин, коллагены, эластин, фиброин.

Керотинявляется главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то останется мягкая кожа, состоящая из кератина; из кератина состоит кожица, которая следует за скорлупой яйца. По химическому составу кератин богат серой.

Коллагены.Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

При кипячении с водой или при действии перегретого водяного пара коллагены образуют клей. Если из костей извлечь жир и потом, обработав их кислотой, растворить фосфорнокислый кальций, то останется белковое вещество-оссеин. При обработке оссеина перегретым водяным паром он переходит в клей. Чистый костяной клей называется желатиной. Особенно чистая желатина получается из рыбьего пузыря кипячением с водой.

Эластинвходит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Нити сырого шелка состоят из белкового вещества-фиброина, покрытого другим белковым веществом, играющим роль шелкового клея,-серицином. При кипячении с водой шелк освобождается от клея который при этом переходит в раствор.

Протеиды также можно разделить на несколько групп:фосфоропротеидысодержат в своем составе фосфор. Они, в противоположность протаминам, обладающим, как указано выше, основными свойствами, имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфоропротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании.

Казеинприменяется для изготовления твердой, напоминающей рог пластмассы-галалита).Для получения галалита казеин смешивают с водой, красками и наполнителями, прессуют под давлением, и полученные пластины обрабатывают формалином. Казеин содержит фосфор в виде сложного эфира фосфорной кислоты.

Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеидынаходятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Нуклеиновые кислоты являются весьма сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотосодержащие органические вещества группы пиримидина и группы пурина.

Хромопротеиды.Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом,

превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглабин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Характерной особенностью гемоглобина является его способность соединятся с окисью углерода, после чего он теряет способность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое действии окиси углерода.

Гемоглобин представляет собой соединение белка глобина с красящим началом гемохромогеном. Вне организма гемоглобин, при действии воздуха, превращается в метгемоглобин, который отличается от оксигемоглобына прочностью связи с кислородом. При обработке ледяной уксусной кислотой метгемоглобин расщепляется с образованием глобина и гематина C34h42O4N4Fe(OH). Обработкой метгемоглобина тем же реактивом, но в присутствии NaCℓ, получается хлористая соль гематина, называемая гемином, C34h42O4N4FeCℓ. Гемин образует характерные красно-коричневые таблички, которые дают возможность открыть присутствие крови в пятнах даже через несколько лет. Гематин очень близок к гемохромогену, но все же от него отличается.

Глюкопротеиды.Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе(подчелюстная железа-одна из слюнных желез),печени, железах желудка и кишечника. Другие глюкопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованныепредставители глюкопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

Строение белковых молекул.

Практически все белки построены из 20-аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и-аминогруппами соседних аминокислотных остатков Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда –более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков часто относят к пептидам . В состав многих молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии макромолекулы белка обладают специфичной конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатическими взаимодействиями.

Различают четыре уровня организации белковых молекул.

Первичной структуройназывают последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Все белки различаются по первичной структуре, потенциально их возможное число практически неограничено.

Вторичная структурабелка – это-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: ―C― и ―N―.

║ ║

OH

В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

Подтретичной структуройбелка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существенное влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками – вытянутыми полипептидными цепями.

Терминчетвертичная структураотносится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Понятие о ферментах.

Катализ многочисленных биохимических реакций, протекающих в растительных и животных организмах и их клетках, так же как и в одноклеточных микроорганизмах, совершается ферментами (энзимами).

Ферменты представляют, собой вещества или чисто белковые структуры, или протеиды-белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для не многих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат – реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы.

Витамины – группы веществ обычно довольно сложной структуры, часто очень далеких химически друг от друга и объединяемых только по биологическому признаку. Это – требуемые в микроколичествах, но совершенно необходимые составные части пищи, недостаток которых вызывает болезнь, а отсутствие – гибель организма. Используя витамины(но не только их), организм человека и животных и строит свои ферменты. Одно и тоже вещество, служащее для организмов одного вида витамином, для других организмов может и не быть витамином по двум причинам: либо он может его синтезировать сам. Так аскорбиновая кислота – витамин для человека, но для крысы она не является витамином, так как организм крысы создает ее из глюкозы. Некоторые витамины имеют весьма универсальный характер и необходимы всем организмам – от одноклеточных(дрожжей и бактерий) до человека. Зеленые растения способны производить все свои вещества из минеральных исходных веществ и CO2и, следовательно, не нуждаются в витаминах.

Для действия ряда белковых ферментов в организме необходимо присутствие микроколичеств ионов некоторых металлов-активаторов (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), которые витаминами не считаются. В состав некоторых коферментов и соответствующих витаминов входят металлы (железо, кобальт). Очень существенна роль микроколичеств металлов (микроэлементов) для развития растений; по-видимому, эти микроэлементы используются для постороения ферментов и служат как бы «витаминами растений».

Ферменты являются катализатороми, но отличаются от обычных катализаторов. Так им свойственны:

1. Гораздо большая специфичность по отношению к структуре катализируемого объекта и по отношению к реакции.

2. Полная стереохимическая специфичность.

3. Гораздо большая скорость протекания ферментных реакций по сравнению с теми же реакциями, катализируемыми обычнами катализаторами.

4. Невысокие оптимумы температуры их действия(обычно активность ферментов резко падает к 50ОС и в интервале 50-100ОС действие их полностью прекращается).

5. Денатурируемость- необратимая потеря каталитической активности при нагревании до 50-100ОС. Существуют, однако, ферменты (трипсин, рибонуклеаза), активность которых восстанавливается по охлаждении даже после кипячения.

6. Существование оптимума кислотной среды для действия каждого фермента.

Высокая скорость ферментативных реакций объясняется, с одной стороны, как всегда при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при гидролизе казеина кислотой энергии активации 20,6 ккал/моль, а при гидролизе трипсином-только 12 ккал/моль. Гидролиз сахарозы кислотой требует энергии активации 25,5 ккал/моль, а ферментативный (сахарозой)-лишь 12-13 ккал/моль. С другой стороны, в ферментативных реакциях не меньшую роль играет предэкспоненциальный множитель уравнения Арреннуса, так как величина этого множителя, как правило, на много порядков выше, чем в реакциях обычного типа. Есть доказательство того , что ферменты содержат центры(«карманы»), фиксирующие субстрат на поверхности их молекул, и вторые центры, осуществляющие реакцию. Фермент может быть активен в том смысле, что он подтягивает активный центр к месту действия, несколько изменяя свою вторичную или третичную структуру.

Список используемой литературы:

1.А.Н.Несмеянов, Н.А.Несмеянов «Начала органической химии», т.1, 2.

2.Б.А.Павлов, А.П.Терентьев «Курс органической химии».

3.Химическая энциклопедия, т. 1.

4.Дж.Робертс, М.Касерио «Основы органической химии».

5.Шабаров Ю.С. «Органическая химия»

Саратовский Государственный Университет им. Н.Г.Чернышевского.

Тема:Аминокислоты. Белки.

Выполнила: Чих Татьяна

гр. 212.

1999г.

superbotanik.net

Смотрите также

• 
  Жизнь замечательных людей реферат
• 
  Демографическая политика китая реферат
• 
  Виды медицинских экспертиз реферат
• 
  Билибин иван яковлевич реферат
• 
  Реферат иерархия в организации
• 
  Реферат по литературе символизм
• 
  Реферат философия а шопенгауэра
• 
  Реферат по философии интуиция
• 
  Реферат живопись 20 века
• 
  Реферат демографическая политика китая
• 
  О вреде табакокурения реферат