(Назад)
(Cкачать работу) (Назад) (Cкачать работу)
Функция "чтения" служит для ознакомления с работой. Разметка, таблицы и картинки документа могут отображаться неверно или не в полном объёме!
СодержаниеВведение ) Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков .1 Класификация шаперонов .2 Роль шаперонов в фолдинге белков .3 Роль шаперонов в защите белков клеток от денатурирующих воздействий ) Болезни, связанные с нарушением фолдинга белков .1 Болезнь Альцхаймера .2 Прионовые болезни .3 Преэклампсимия .4 Болезнь Паркинсона .4.1 «Плохие белки» .4.2 Виновник-окружающая среда!? .4.3 Генетические основы ) Лечение Паркинсона сегодня .1 Лекарственная терапия .2 Стимуляция глубинных структур мозга .3 Новые подходы к лечению болезни Заключение Список используемой литературыВведениеВ биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру (так называемая третичная структура ).
Рис.1. Переход первичной структуры полипептида (слева) в третичную структуру (справа)Каждая молекула белка начинает формироваться как полипептид , транслируемый из последовательности мРНК в виде линейной цепочки аминокислот . У полипептида нет устойчивой трёхмерной структуры (пример в левой части изображения). Однако все аминокислоты в цепочке имеют определённые химические свойства: гидрофобность , гидрофильность , электрический заряд. При взаимодействии аминокислот друг с другом и клеточным окружением получается хорошо определённая трёхмерная структура -конформация . В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров , а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами .
В редких случаях нативными могут быть сразу две конформации белка (т. н. конформеры). Они могут сильно различаться, и даже выполнять различные функции. Для этого необходимо, чтобы в разных областях фазового пространства белковой молекулы существовали два примерно равных по энергии состояния, каждое из которых будет встречаться в нативной форме с соответствующей вероятностью.
Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации . Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи.
Для корректной работы белков весьма важна правильная трёхмерная структура. Ошибки сворачивания обычно приводят к образованию неактивного белка с отличающимися свойствами. Считается, что некоторые болезни происходят от накопления в клетках неправильно свёрнутых белков.
В фолдинге участвуют белки-шапероны . И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие.
Рис. 2. Денатурация и ренативация рибонуклеазы. А - нативная молекула рибонуклеазы, в третичной структуре которой имеются 4 дисульфидные связи; Б - денатурированная молекула рибонуклеазы; В - нативная молекула рибонуклеазы, в структуре которой вновь образованы 4 дисульфидные связи между теми же остатками цистеина.
фолдин белок паркинсон болезнь
Механизм сворачивания белков до конца не изучен. Экспериментальное определение трёхмерной структуры белка часто очень сложно и дорого. Однако аминокислотная последовательность белка обычно известна. Поэтому учёные пытаются использовать различные биофизические методы, чтобы предсказать пространственную структуру белка из его аминокислотной последовательности. 1) Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации. На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, которые в трёхмерной структуре спрятаны внутри молекулы. Поэтому на время формирования нативной конформации реакционно-способные аминокислотные остатки одних белков должны быть отделены от таких же групп других белков.
Во всех известных организмах от прокариотов до высших эукариотов обнаружены белки, способные связываться с белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. Они способны стабилизировать их конформацию, обеспечивая фолдинг белков. Эти белки получили название "шапероны".
. Классификации шаперонов (Ш)
В соответствии с молекулярной массой все шапероны можно разделить на 6 основных групп:
· высокомолекулярные, с молекулярной массой от 100 до 110 кД;
· Ш-90 - с молекулярной массой от 83 до 90 кД;
· Ш-70 - с молекулярной массой от 66 до 78 кД;
· Ш-60;
· Ш-40;
· низкомолекулярные шапероны с молекулярной массой от 15 до 30 кД.
Среди шаперонов различают: конститутивные белки (высокий базальный синтез которых не зависит от стрессовых воздействий на клетки организма), и индуцибельные, синтез которых в нормальных условиях идёт слабо, но при стрессовых воздействиях на клетку резко увеличивается. Индуцибельные шапероны относят к "белкам теплового шока", быстрый синтез которых отмечают практически во всех клетках, которые подвергаются любым стрессовым воздействиям. Название "белки теплового шока" возникло в результате того, что впервые эти белки были обнаружены в клетках, которые подвергались воздействию высокой температуры.
. Роль шаперонов в фолдинге белков
При синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется раньше, чем С-концевая область. Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность. Поэтому в период синтеза белка на рибосоме защиту реакционно-способных радикалов (особенно гидрофобных) осуществляют Ш-70.
Ш-70 - высококонсервативный класс белков, который присутствует во всех отделах клетки: цитоплазме, ядре, ЭР, митохондриях. В области карбоксильного конца единственной полипептидной цепи шаперонов есть участок, образованный радикалами аминокислот в форме бороздки. Он способен взаимодействовать с участками белковых молекул и развёрнутых полипептидных цепей длиной в 7-9 аминокислот, обогащённых гидрофобными радикалами. В синтезирующейся полипептидной цепи такие участки встречают примерно через каждые 16 аминокислот.
Фолдинг многих высокомолекулярных белков, имеющих сложную конформацию (например, доменное строение), осуществляется в специальном пространстве, сформированном Ш-60. Ш-60 функционируют в виде олигомернoго комплекса, состоящего из 14 субъединиц (рис. 1-23).
Ш-60 образуют 2 кольца, каждое из которых состоит из 7 субъединиц, соединённых друг с другом. Субъединица Ш-60 состоит из 3 доменов: апикального (верхушечного), промежуточного и экваториального. Верхушечный домен имеет ряд гидрофобных остатков, обращённых в полость кольца, сформированного субъединицами. Экваториальный домен имеет участок связывания с АТФ и обладает АТФ-азной активностью, т.е. способен гидролизовать АТФ до АДФ и Н3РО4.
Шапероновый комплекс имеет высокое сродство к белкам, на поверхности которых есть элементы, характерные для несвёрнутых молекул (прежде всего участки, обогащённые гидрофобными радикалами). Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков Ш-60. В специфической среде этой полости, в изоляции от других молекул клетки происходит перебор возможных конформации белка, пока не будет найдена единственная, энергетически наиболее выгодная конформация.
Рис. 3. Структура шаперонового комплекса, состоящего из 14 белковых молекул Ш-60 Высвобождение белка со сформированной нативной конформацией сопровождается гидролизом АТФ в экваториальном домене. Если белок не приобрёл нативной конформации, то он вступает в повторную связь с шапероновым комплексом. Такой шаперонзависимый фолдинг белков требует затрат большого количества энергии.
Таким образом, синтез и фолдинг белков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончательного формирования нативной структуры (рис. 1-24).
. Роль шаперонов в защите белков клеток от денатурирующих стрессовых воздействий
Шапероны, участвующие в защите клеточных белков от денатурирующих воздействий, как уже говорилось выше, относят к белкам
referat.co
В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации. На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, которые в трёхмерной структуре спрятаны внутри молекулы. Поэтому на время формирования нативной конформации реакционно-способные аминокислотные остатки одних белков должны быть отделены от таких же групп других белков.
Во всех известных организмах от прокариотов до высших эукариотов обнаружены белки, способные связываться с белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. Они способны стабилизировать их конформацию, обеспечивая фолдинг белков. Эти белки получили название "шапероны".
1. Классификации шаперонов (Ш)
В соответствии с молекулярной массой все шапероны можно разделить на 6 основных групп:
высокомолекулярные, с молекулярной массой от 100 до 110 кД;
Ш-90 - с молекулярной массой от 83 до 90 кД;
Ш-70 - с молекулярной массой от 66 до 78 кД;
Ш-60;
Ш-40;
низкомолекулярные шапероны с молекулярной массой от 15 до 30 кД.
Среди шаперонов различают: конститутивные белки (высокий базальный синтез которых не зависит от стрессовых воздействий на клетки организма), и индуцибельные, синтез которых в нормальных условиях идёт слабо, но при стрессовых воздействиях на клетку резко увеличивается. Индуцибельные шапероны относят к "белкам теплового шока", быстрый синтез которых отмечают практически во всех клетках, которые подвергаются любым стрессовым воздействиям. Название "белки теплового шока" возникло в результате того, что впервые эти белки были обнаружены в клетках, которые подвергались воздействию высокой температуры.
2. Роль шаперонов в фолдинге белков
При синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется раньше, чем С-концевая область. Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность. Поэтому в период синтеза белка на рибосоме защиту реакционно-способных радикалов (особенно гидрофобных) осуществляют Ш-70.
Ш-70 - высококонсервативный класс белков, который присутствует во всех отделах клетки: цитоплазме, ядре, ЭР, митохондриях. В области карбоксильного конца единственной полипептидной цепи шаперонов есть участок, образованный радикалами аминокислот в форме бороздки. Он способен взаимодействовать с участками белковых молекул и развёрнутых полипептидных цепей длиной в 7-9 аминокислот, обогащённых гидрофобными радикалами. В синтезирующейся полипептидной цепи такие участки встречают примерно через каждые 16 аминокислот.
Фолдинг многих высокомолекулярных белков, имеющих сложную конформацию (например, доменное строение), осуществляется в специальном пространстве, сформированном Ш-60. Ш-60 функционируют в виде олигомернoго комплекса, состоящего из 14 субъединиц (рис. 1-23).
Ш-60 образуют 2 кольца, каждое из которых состоит из 7 субъединиц, соединённых друг с другом. Субъединица Ш-60 состоит из 3 доменов: апикального (верхушечного), промежуточного и экваториального. Верхушечный домен имеет ряд гидрофобных остатков, обращённых в полость кольца, сформированного субъединицами. Экваториальный домен имеет участок связывания с АТФ и обладает АТФ-азной активностью, т.е. способен гидролизовать АТФ до АДФ и Н3РО4.
Шапероновый комплекс имеет высокое сродство к белкам, на поверхности которых есть элементы, характерные для несвёрнутых молекул (прежде всего участки, обогащённые гидрофобными радикалами). Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков Ш-60. В специфической среде этой полости, в изоляции от других молекул клетки происходит перебор возможных конформации белка, пока не будет найдена единственная, энергетически наиболее выгодная конформация.
Высвобождение белка со сформированной нативной конформацией сопровождается гидролизом АТФ в экваториальном домене. Если белок не приобрёл нативной конформации, то он вступает в повторную связь с шапероновым комплексом. Такой шаперонзависимый фолдинг белков требует затрат большого количества энергии.
Таким образом, синтез и фолдинг белков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончательного формирования нативной структуры .
4. Болезни, связанные с нарушением фолдинга белков
Расчёты показали, что лишь небольшая часть теоретически возможных вариантов полипептидных цепей может принимать одну стабильную пространственную структуру. Большинство же таких белков может принимать множество конформаций с примерно одинаковой энергией Гиббса, но с различными свойствами. Первичная структура большинства известных белков, отобранных эволюцией, обеспечивает исключительную стабильность одной конформаций.
Однако некоторые растворимые в воде белки при изменении условий могут приобретать конформацию плохо растворимых, способных к агрегации молекул, образующих в клетках фибриллярные отложения, именуемые амилоидом (от лат. amylum - крахмал). Так же как и крахмал, амилоидные отложения выявляют при окраске ткани йодом. Это может происходить:
при гиперпродукции некоторых белков, в результате чего увеличивается их концентрация в клетке;
при попадании в клетки или образовании в них белков, способных влиять на конформацию других молекул белка;
при активации протеолиза нормальных белков организма, с образованием нерастворимых, склонных к агрегации фрагментов;
в результате точечных мутаций в структуре белка.
В результате отложения амилоида в органах и тканях нарушаются структура и функция клеток, наблюдают их дегенеративные изменения и разрастание соединительнотканных или глиальных клеток. Развиваются болезни, называемые амилоидрзами. Для каждого вида амилоидоза характерен определённый тип амилоида. В настоящее время описано более 15 таких болезней.
Болезнь Альцхаймера
Болезнь Альцхаймера - наиболее часто отмечаемый ?-амилоидоз нервной системы, как правило, поражающий лиц преклонного возраста и характеризующийся прогрессирующим расстройством памяти и полной деградацией личности. В ткани мозга откладывается ?-амилоид - белок, образующий нерастворимые фибриллы, нарушающие структуру и функции нервных клеток. ?-амилоид - продукт изменения конформаций нормального белка организма человека. Он образуется из более крупного предшественника частичным протеолизом и синтезируется во многих тканях. ?-Амилоид, в отличие от своего нормального предшественника, содержащего много ?-спиральных участков, имеет вторичную ?-складчатую структуру, агрегирует с образованием нерастворимых фибрилл, устойчив к действию протеолитических ферментов.
Причины нарушения фолдинга нативных белков в ткани мозга ещё предстоит выяснить. Возможно, с возрастом уменьшается синтез шаперонов, способных участвовать в формировании и поддержании нативной конформаций белков, или увеличивается активность протеаз, что приводит к увеличению концентрации белков, склонных изменять конформацию.
Прионовые болезни
Прионы - особый класс белков, обладающих инфекционными свойствами. Попадая в организм человека или спонтанно возникая в нём, они способны вызывать тяжёлые неизлечимые заболевания ЦНС, называемые прионовыми болезнями. Название "прионы" происходит от аббревиатуры английской фразы proteinaceous infectious particle - белковая инфекционная частица.
Прионовый белок кодируется тем же тленом, что и его нормальный аналог, т.е. они имеют идентичную первичную структуру. Однако два белка обладают различной конформацией: прионовый белок характеризуется высоким содержанием ?-слоёв, в то время как нормальный белок имеет много ?-спиральных участков. Кроме того, прионовый белок обладает устойчивостью к действию протеаз и, попадая в ткань мозга или образуясь там спонтанно, способствует превращению нормального белка в прионовый в результате межбелковых взаимодействий. Образуется так называемое "ядро полимеризации", состоящее из агрегированных прионовых белков, к которому способны присоединяться новые молекулы нормального белка. В результате в их пространственной структуре происходят конформационные перестройки, характерные для прионовых белков.
Известны случаи наследственных форм прионовых болезней, вызванных мутациями в структуре данного белка. Однако возможно и заражение человека прионовыми белками, в результате чего возникает заболевание, приводящее к гибели больного. Так, куру - прионовая болезнь аборигенов Новой Гвинеи, эпидемический характер которой связан с традиционным каннибализмом в этих племенах и передачей инфекционного белка от одной особи к другой. В связи с изменением образа их жизни данное заболевание практически исчезло.
studfiles.net
Анатомия и поражения пищевода
Анатомические взаимоотношения Jones и Shepard определяют пищевод как "часть пищеваритель-ной трубки между глоткой и желудком"...
Анатомия почек
Почка (ren) - парныйорган, в котором непрерывно образуется моча. Она покрыта тонкой капсулой из плотной волокнистой соединительной ткани. Строма почки (интерстиций) - рыхлая волокнистая соединительная ткань...
Анестезия при нейрохирургических вмешательствах
Практически все вещества, используемые для премедикации и общей анестезии, обратимо угнетают функциональную активность мозга. Тем самым предупреждаются избыточные реакции на патологическое воздействие...
Белковый обмен в организме человека
При протекании крови через печень аминокислоты частично задерживаются в ней и из них синтези-руется «запасный» белок, легко потребляемый организмом при ограничен-ном введении белка. Незначительный запас белка, невидимому...
Биопотенциал. Эндокринная функция поджелудочной железы
Эндокринная функция поджелудочной железы Поджелудочная железа человека (лат. pancreas) - орган пищеварительной системы; крупная железа, обладающая внешнесекреторной и внутреннесекреторной функциями...
Болезни, связанные с нарушением фолдинга белка
При синтезе белков N-концевая область полипептида синтезируется раньше, чем С-концевая область. Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность...
Влияние пищевых веществ на функционирование эндокринной системы
...
Гипоталамо-гипофзарная регуляция функций организма в онтогенезе
Расположение и строение гипоталамуса. Гипоталамус представляет собой небольшой отдел головного мозга, массой около 5,0 г. Он не имеет четких границ, поэтому его стоит рассматривать как часть сети нейронов...
Интоксикация и детоксикация организма
На фоне начального развития эндогенной интоксикации в связи с поступлением во внутреннюю среду избытка эндотоксических средств из источника или очага интоксикации быстро устанавливается равновесие между кровью и тканевой жидкостью...
Методы измерения и регистрации электрокардиограмм и электроэнцефалограмм
Рисунок 18 - Функциональная схема блока аналого-цифрового преобразования и временного мультиплексирования: Д1-Д24 - датчики; МР - мультиплексор; АЦП - аналого-цифровой преобразователь; ГСС - генератор служебных сигналов; РЕГ1 - буферный регистр; ФСС...
Острый и хронический гастрит
Хронический гастрит, проявляющийся стойким структурным изменением слизистой желудка, чаще всего не имеет клинических проявлений. В западных странах диагноз «хронический гастрит» в последнее время ставится редко...
Работа медицинской сестры санатория-профилактория "Севмаш"
В системе оздоровления работников промышленных предприятий, восстановления их работоспособности и сокращения трудовых потерь значительная роль отводится санаториям - профилакториям...
Роль гистологических исследований при циррозе печени
Клинико-функциональная характеристика цирроза печени учитывает: 1) степень печеночноклеточной недостаточности (холемия и холалемия, гипоальбумин- и гипопротромбинемия, наличие вазопаралитической субстанции, гипоонкия, гипотония, геморрагии...
Эмоции в онтогенезе
Грубая классификация всех научных предположений в области психофизиологии эмоций позволяет выделить две основные гипотезы -- правополушарную и гипотезу валентности. Правополушарная связана с представлением о том...
Эндогенная гипогликемия
Функциональная, или идиопатическая, гипогликемия относится к недостаточно выясненным, гипердиагностируемым или ошибочно диагностируемым состояниям. Она обычно описывается как состояние...
med.bobrodobro.ru
Белковый обмен в организме человека
Биологическое значение и специфичность белков. Белки являются основным веществом, из которого построена протоплазма клеток и меж-клеточные вещества. Жизнь -- есть форма существования белковых тел (Ф. Энгельс)...
Белковый обмен в организме человека
Белки в пищеварительном канале подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином, химотрипсином, полипептидазами и дипептидазами) вплоть до образования аминокислот...
Белковый обмен в организме человека
При протекании крови через печень аминокислоты частично задерживаются в ней и из них синтези-руется «запасный» белок, легко потребляемый организмом при ограничен-ном введении белка. Незначительный запас белка, невидимому...
Белковый обмен в организме человека
Нуклеопротеиды принимают участие в явле-ниях роста и размножения. В тканях, не увеличивающих уже своей массы, роль нуклеопротеидов, по-видимому, сводится к участию в воспроиз-ведении белковых веществ ткани...
Белковый обмен в организме человека
В связи с тем, что при различных усло-виях питания минимум может изменяться, а значение больших коли-честв белков в пище не выяснено, белковые нормы не являются опреде-ленными. Фойт, исходя из статистических цифр...
Биопотенциал. Эндокринная функция поджелудочной железы
Эндокринная функция поджелудочной железы Поджелудочная железа человека (лат. pancreas) - орган пищеварительной системы; крупная железа, обладающая внешнесекреторной и внутреннесекреторной функциями...
Болезни, связанные с нарушением фолдинга белка
В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации...
Болезни, связанные с нарушением фолдинга белка
Лишь небольшая часть теоретически возможных вариантов полипептидных цепей может принимать одну стабильную пространственную структуру. Большинство же таких белков может принимать множество конформаций с примерно одинаковой энергией Гиббса...
Влияние пищевых веществ на функционирование эндокринной системы
...
Влияние пищевых веществ на функционирование эндокринной системы
Белки выполняют многочисленные биологические функции. 1. Главной функцией является ферментативная. Эта функция состоит в том, что определенные белки, которые называются ферменты иногда ускоряют течение реакции в 1000 раз...
Обмен веществ и энергии
питание белок углевод витамин Белки -- необходимый строительный материал протоплазмы клеток. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже...
Основные принципы рационального питания
Белки играют в питании человека чрезвычайно важную роль, так как они являются главной составной частью клеток всех органов и тканей организма. Основное назначение белков пищи - это построение новых клеток и тканей...
Особенности обмена веществ и энергии у детей
Основные этапы обмена веществ у детей с момента рождения до формирования взрослого организма имеет ряд своих особенностей. При этом меняются количественные характеристики, происходит качественная перестройка обменных процессов. У детей...
Создание РНК-аптамеров, способных связываться с аутоантителами, вырабатываемыми организмом человека при рассеянном склерозе
На данный момент существует несколько различных систем детекции белков на основе аптамеров. Все их можно разделить на электрохимические, оптические и гравиметрические методы анализа...
Средства, влияющие на процессы обмена веществ
Аминокислоты -- органические кислоты, молекулы которых содержат одну или несколько аминогрупп (Nh3). Аминокислоты являются структурными элементами молекул белков и освобождаются из них при гидролизе...
med.bobrodobro.ru
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
К зерновым культурам относят пшеницу, рожь, тритикале, ячмень, овес и кукурузу. Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей следует отметить...
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
По многолетним данным биохимической лаборатории ВИР, содержание белка в зерне ржи колеблется от 9 до 20 %. В зависимости от места выращивания разница в содержании белка у одного и того же сорта может достигать 30 % и более...
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
Тритикале - ботанический род, первая искусственно созданная зерновая культура, полученная от скрещивания пшеницы (Triticum) и ржи (Secale). Разные формы тритикале являются пшенично-ржаными амфидиплоидами (АД). Большое внимание...
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
Содержание белковых веществ в зерне ячменя колеблется от 7 до 25 %. Абсолютное содержание азота в крупных и мелких зернах в пределах колоса или отдельного ряда в колосе остается примерно одинаковым...
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
Содержание белка в зерне овса колеблется от 9,0 до 19,5 %. Фракционный состав белков в семи наиболее распространенных современных сортах овса (в % сухого вещества) приведен в таблице 3...
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
Общее содержание белков в зерне кукурузы, по данным ВИР (Всероссийский институт растениеводства), колеблется от 4,9 до 23,6 %. Белками наиболее богат зародыш, в оболочках их немного, приведен в таблице 5...
Белки злаковых. Их биолого-физиологическое значение. Нарушение пищеварения, вызываемое глютенином, авенином, гордеином
Содержание белков в зерне проса колеблется от 8,8 до 19,3 %, составляя в среднем 13,7 %. При удалении цветковых оболочек количество белковых веществ в ядре изменяется в пределах 11,2....23,5 % при среднем содержании 16,0 %...
Биохимия человека
Белки, или протеины - это сложные органические вещества, которые являются высокомолекулярными полипептидами. Все белки разделяют на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот...
Вирусы-возбудители СПИДа. Осложнения и возможности лечения
Первая открытая рамка кодирует внутренние белки вириона. Эти белки вместе с белками, кодируемыми геном pol, прочитываются, как и у других ретровирусов, с полноразмерной РНК в 9300 нуклеотидов. В результате трансляции этой иРНК (см...
Общий белок, его значение и методы определения
...
Пища для братьев наших меньших (питание кошек)
Белки Белки представляют собой сложные органические вещества, состоящие из аминокислот. Известно 23 аминокислоты. У животных большая часть белков используется для пластического обмена, т.е...
Пища, питание - факторы здоровья
Они образуются в организме при поглощении белков из пищи, их нельзя заменить углеводами и жирами. Белки - важнейший компонент питания. Белок - основной пластический материал, из которого построены ткани организма. Например...
Сахарный диабет - причины, признаки, течение заболевания
Поражения нервной системы при сахарном диабете делятся на неспецифические и специфические (диабетические). К неспецифическим нарушениям относят эмоциональную неустойчивость, "волевые" нарушения, несколько неоправданную нервозность...
Соматотропный гормон (СТГ, гормон роста, соматотропин)
Рецептор гормона роста на клетках - мишенях представляет собой интегральный белок плазматической мембраны клеток-мишеней с одним трансмембранным доменом, N- конец расположен вне клетки, С-конец внутриклеточный...
Хроматин и его специфическая регуляция экспрессии генов
Наибольшую часть ядерных белков составляют гистоны. Выделяют пять основных типов гистонов: HI, Н2А, Н2В, НЗ и h5. Гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 входят в состав белковой глобулы минимальной нуклеосомы. Это небольшие белки с молекулярными массами 10-15 кДа...
med.bobrodobro.ru
