superbotanik.net

Дипломная работа - Незаменимые и другие аминокислоты

Белковый обмен.

Белки в организме также являются источником энергии. Они содержатся главным образом в мышцах и их количество составляет в организме здорового человека массой 70 кг около 6000 г, что соответствует 24 000 ккал. Циркуляция их в крови в виде аминокислот незначительна и составляет всего 6 г, или 24 ккал. Белки — необходимый компонент любой ткани организма — поступают в организм с пищей и в желудочно-кишечном тракте после воздействия на них ферментов (пепсина, трипсина) гидролизуются до небольших пептидов и аминокислот, которые затем всасываются в кровь и лимфу. В организме человека для синтеза пуринов, пиримидинов, порфиринов используются только аминокислоты, поэтому все поступающие с пищей белки должны быть диссоциированы в различных ферментативных реакциях до отдельных аминокислот.

Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в организме, поэтому называются заменимыми: аланин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин, тирозин, аспарагин, глутамин; другие же не могут быть синтезированы и называются незаменимыми: лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин, аргинин (гистидин и аргинин синтезируются в организме взрослого человека).

В зависимости от путей катаболизма различают глюкогенные, кетогенные и смешанные аминокислоты. Кетогенной аминокислотой является лейцин, который распадается на ацетоуксусную кислоту и ацетил-КоА, вызывающие повышение уровня кетоновых тел в крови. Изолейцин, лизин, фенилаланин и тирозин — глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Фенилаланин и тирозин распадаются на фурамат и ацетоацетат, которые могут быть использованы в процессах глюконеогенеза. К глюкогенным аминокислотам относятся аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, гидроксипролин, метионин, серин, треонин, триптофан, валин. Продукты распада этих аминокислот участвуют в процессах глюконеогенеза.

Количество аминокислот в сыворотке крови поддерживается постоянно на определенном уровне за счет поступления их из желудочно-кишечного тракта и депо, которыми являются печень и мышцы. В мышцах содержится более 50% общего количества свободных аминокислот организма. Наиболее мобильны из них аланин и глутамин, составляющие более 50% всех аминокислот, высвобождающихся из мышц. Аланин синтезируется в мышцах путем трансаминирования пирувата. Глутамин поступает в почки, где отщепляющийся азот используется для образования аммиака. Аланин же задерживается печенью, где быстро конвертируется в глюкозу через образование пирувата. Последний процесс получил название цикла аланина и наряду с циклом лактата (цикл Кори) имеет большое значение в процессах глюконеогенеза.

Синтез белка — сложный процесс, происходящий постоянно. Информация о структуре любого белка данного организма хранится в хромосомах в виде генетического кода. При поступлении сигнала о необходимости синтеза определенного белка с участка ДНК, на котором закодирована структура данного белка, при участии фермента РНК-полимеразы начинает образовываться мРНК. Процесс образования мРНК называется «транскрипция». Если молекула ДНК относительно стабильна, то период полураспада мРНК составляет 2-80 ч (время, необходимое для синтеза белка).

Образовавшаяся мРНК покидает ядро и направляется к рибосомам, где и осуществляется синтез белка. На рибосомах локализуются рибосомальная РНК (рРНК) и транспортная РНК (тРНК), которые вместе участвуют в процессе считывания информации, заложенной в мРНК, и«сборки» нового белка. Обычно рРНК и метионил-тРНК присоединяются к специальной точке мРНК, и с этого момента начинается их движение вдоль молекулы мРНК, во время которого «считываются» триплетные кодоны и начинается «сборка» полипептидной цепи нового белка. Аминокислоты могут использоваться рибосомами лишь после их взаимодействия с соответствующими ферментами, число которых по всей вероятности соответствует количеству аминокислот.

www.ronl.ru

Реферат : Аминокислоты (работа 1)

Содержание:

Введение

Классификация аминокислот

Виды изомерии аминокислот

Двухосновные моноаминокислоты

Одноосновные диаминокислоты

Оксиаминокислоты

Серосодержащие аминокислоты

Гетероциклические аминокислоты

Способы получения аминокислот

Химические свойства аминокислот:

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Связывание минерального азота аминокислотами.

Список использованной литературы

Введение

Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу Nh3.

Классификация аминокислот

1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)

2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)

3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)

4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)

Виды изомерии аминокислот

1) изомерия углеродного скелета

2) изомерия положения аминогруппы: 2,β, γ и α

В природных условиях, как правило, встречаются α-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере α-аминопропионовой кислоты.

Сh4 – *CH – C = O α-аминопропионовая кислота, или аланин.

Nh3OH

Оптические изомеры:

ОН OH

С = О C = O

Н – С – Nh3 h3N – C – H

Ch4 Ch4

D-изомер(-) L- изомер (+)

L – изомеры отличаются от D – изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие:

1) Сh3 – C = O аминоуксусная кислота, или глицин

Nh3OH

2)Ch4 – CH – C = O α- аминопропионовая кислота, аланин

Nh3 OH

3) Сh4 – CH – CH – C = O валин

Ch4 Nh3 OH

4) Ch4 – CH – Ch3 – CH – C = O лейцин

Ch4 Nh3 OH

5) Ch4 – Ch3 – CH – CH – C = O изолейцин

Ch4 Nh3 OH

6) C6H5 – Ch3 – CH – C = O фенилаланин

Nh3OH

Двухосновные моноаминокислоты

1) O = C – CH – Ch3 – C = O аспарагиновая кислота

HO Nh3OH

Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:

O = C – CH – Ch3 – C = O - аспарагин

HO Nh3Nh3

2) O = C – CH – Ch3 – Ch3 – C = O - глутаминовая кислота

HO Nh3OH

O = C – CH – Ch3 – Ch3 – C = O – глутамин (амид глутаминовой кислоты)

HO Nh3Nh3

Одноосновные диаминокислоты

1) Ch3 – Ch3 – Ch3 – CH – C = O - орнитин

Nh3 Nh3 OH

2) Ch3 – Ch3 – Ch3 – Ch3 – CH – C = O - лизин

Nh3 Nh3OH

3) NH = C – NH – Ch3 – Ch3 - Ch3 – CH – C = O -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин

Nh3 Nh3 OH

4) Nh3 – C – NH – Ch3 – Ch3 – Ch3 – CH – C = O -цитруллин

O Nh3 OH

Оксиаминокислоты

1) Сh4 – CH – C = O - серин

OH Nh3 OH

2) Ch4 – CH – CH – C = O - треонин

OH Nh3 OH

3) HO –C6h5 – Ch3 – CH – C = O – оксифенилаланин или тирозин

Nh3 OH

Серосодержащие аминокислоты

1) Ch3 – CH – C = O - цистеин

SH Nh3 OH

2) Ch3 – CH – C = O - цистин

S Nh3 OH

Ch3 – CH – C = O

Nh3 OH

3) Ch4 – S – Ch3 – Ch3 –CH – C = O метионин

Nh3 OH

Гетероциклические аминокислоты

1) h4C Ch3 2) OH – HC Ch3

h3C CH – C = O h3C CH – C =O

NH OH NH

пролин оксипролин

3) N C – Ch3 – CH – C = O 4) CH Nh3 OH

Nh3 OH HC C C – Ch3 – CH – C = O

HC CH HC C CH

NH CH NH

гистидин триптофан

Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:

Валин;
Лейцин;
Изолейцин;
Фенилаланин;
Лизин;
Треонин;
Метионин;
Гистидин;
Триптофан.

Способы получения аминокислот

1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 1000С , в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.

2.Действие аммиака на галогенкислоты:

Ch3 – C = O + Nh4HCL + Ch3 – C = O

CL OH Nh3OH

хлоруксусная глицин

кислота

3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты).

Ch3 = CH – C = O + HNh3 Ch3 – Ch3 – C = O

OH Nh3OH

акриловая к-та β – оксипропионовая к-та

Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.

4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:

ОН OH ОН

С = О +Nh4 C = O +2H. С = O

С = О -h3OC = NH СH – Nh3

СН3Ch4Ch4

пировино- иминокислота аланин

градная к-та

Химические свойства аминокислот:

Они зависят от наличия:

1)карбоксильной группы

2)аминогруппы

3)от совместного наличия двух этих групп.

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.

R – CH – C = O + h3O - соль

Nh3 ONa Nh3 CL

R – CH – C = O –хлорангидрид

R – CH – C = O R – CH – C = O + h3O

Nh3 OH Nh3 O – Ch4 – сложный эфир

R – CH – C = O + h3O

Nh3 Nh3 – амид

R – Ch3 - амин

Nh3

Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).

Nh3 – Ch3 – Ch3 – Ch3 – Ch3 – CH – C = O -CO2 Nh3 – (Ch3)5 – Nh3

лизин Nh3OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты – ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:

C6H5 – C = O + HNh3 – Ch3 – C = O C6H5 – C = O OH

OH OH NH – Ch3 – C = O

бензойная к-та глицин гиппуровая к-та

2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал – амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).

Ch4 – CH – C = O + Ch4 – I HI + Ch4 – CH – C = O

Nh3OH NH – Ch4

аланин пористый

метил

По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.

3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:

а) окислительное дезаминирование.

OH OH OH

C = O +O C = O +h4O C = O + Nh4

CH – Nh3 ОКИСЛЕНИЕC = NH C = O

Ch4Ch4 Ch4

аланин иминокислота кетокислота (пировиноградная)

Окислительное дезаминирование – процесс, обратный восстановительному аминированию.

б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:

OH OH

C = O +2H C = O + Nh4

CH – Nh3Ch3

Ch4 Ch4

аланин пропионовая(предельная) к-та

в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:

OH OH

C = O +HOHC = O + Nh4

CH – Nh3 CH – OH

Ch4 Ch4

аланин оксикислота (молочная)

г) внутримолекулярное дезаминирование:

R R

Ch3CH

CH – Nh3ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ CH + Nh4

C = O C = O

OH OH

непредельная к-та

Основной путь дезаминирования – это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с α- кетоглутаровой кислотой:

COOH COOH

R Ch3 R Ch3

CH – Nh3 + Ch3 C = O + Ch3

COOH C = O COOH CH – Nh3

COOH COOH

амино- α-кетоглутаровая кетокис- глутаминовая

кислота к-та лота кислота

Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до α-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.

COOH COOH COOH

Ch3 Ch3 Ch3

Ch3 -2H Ch3 +h4O Ch3 + Nh4

CH – Nh3 C = NH C = O

COOH COOH COOH

глутаминовая иминокислота α-кетоглутаовая к-та

к-та

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа – основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли – это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:

Ch4 – CH – C = O Ch4 – CH – C = O -

Nh3OH +Nh4O

внутренняя соль (имеет два полюса + и -).

ОН

Такие аминокислоты ( с одной – С = О и одной Nh3) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:

Ch4 – CH – C = O + H+CL- Ch4 – CH – C = O +

+Nh4O-Nh4OH CL-

комплексная соль, где аминокислота является катионом

Взаимодействие со щелочью:

Ch4 – CH – C = O + NaOH Ch4 – CH – C = O –

+Nh4O-Nh3O-Na+ + h3O

комплексная соль, где аминокислота является анионом

2) Образование ди- три и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой , а другая – аминогруппой.

Ch4 – CH – C = O + HNH – Ch3 – C = O -h4O Ch4 – CH – C – NH – Ch3 – C = O

Nh3 OH OH Nh3 O OH

аланин глицин дипептидаланинглицин

– С = О -пептидная связь

Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал – ацил, меняет окончание «ин» на «ил».

3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.

а) α- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды – дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :

H3C h4C

CH – C = O CH – C = O

H2N OH -2h4O NH NH

HO Nh3 O = C – HC

O = C – CH Ch4

Ch4 дикетопиперазин (2, 5 –диметил – 3, 6 дикетопиперазин)

Для разных кислот радикалы при группе – СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.

б) β-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.

Ch4 – CH – Ch3 – C = O -Nh4 Ch4 – CH = CH – C = O

Nh3 OH OH

Β-аминомасляная к-та кротоновая к-та

в) γ-аминокислоты при нагревании, выделяя воду , образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:

Ch3 – Ch3 – Ch3 – C = O h3C – Ch3

Nh3OH h3C C = O - лактам γ-аминомасляной к-ты

γ-аминомасляная к-та NH

Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении – присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.

Ch3 – CH – C = O Ch3 – CH – C = O

HS Nh3 OH -2H S Nh3 OH

HS Nh3 OH +2H S Nh3 OH

Ch3 – CH – C = O Ch3 – CH – C = O

цистеин цистин

восстановленная форма окисленная форма

Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму – цистеин. Этот процесс обратимый, при присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин - восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительно- восстановительный на примере трипептида – глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.

цистеин

O = C – NH – CH – Ch3 – SH O = C – NH – CH – Ch3 – S – S –Ch3 – CH – NH – C = O

Ch3 C = O -2Н Ch3 C = O C = O Ch3

Ch3 NH +2Н Ch3 NH NH Ch3

CH – Nh3 Ch3 глицин CH – Nh3 Ch3 Ch3 CH – Nh3

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 молекулы)

трипептид восстановленная форма гексапептид – окисленная форма

При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.

Связывание минерального азота аминокислотами.

У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов – глутамина и аспарагина.

OH Nh3

C = O C = O

Ch3 Ch3

Ch3 + Nh4 Ch3

CH – Nh3 CH – Nh3

C = O C = O

OH OH

глутаминовая к-та глутамин

Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.

Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.

Список использованной литературы:

1) Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников. – М.: Просвещение, 1987.

2) Яковишин Л.А. Избранные главы биоорганической химии / Л.А. Яковишин. – Севастополь: Стрижак-пресс, 2006.

3) Филиппович Ю.В. Основы биохимии. - М., 2007

4) Нейланд О.Я. Органическая химия.- М., 1990

topref.ru

Winamp, Skins, Plugins

Необходимые Утилиты

Текстовые редакторы

Юмор

File managers and best utilites

Курсовая работа: Незаменимые и другие аминокислоты. Аминокислоты в медицине реферат

Реферат - Незаменимые и другие аминокислоты

Белковый обмен.

www.ronl.ru

Доклад - Незаменимые и другие аминокислоты

Белковый обмен.

www.ronl.ru

Курсовая работа - Незаменимые и другие аминокислоты

Белковый обмен.

www.ronl.ru

Реферат: Незаменимые и другие аминокислоты

Белковый обмен.

Белки в организме также являются источником энергии. Они содержатся главным образом в мышцах и их количество составляет в организме здорового человека массой 70 кг около 6000 г, что соответствует 24 000 ккал. Циркуляция их в крови в виде аминокислот незначительна и составляет всего 6 г, или 24 ккал. Белки - необходимый компонент любой ткани организма - поступают в организм с пищей и в желудочно-кишечном тракте после воздействия на них ферментов (пепсина, трипсина) гидролизуются до небольших пептидов и аминокислот, которые затем всасываются в кровь и лимфу. В организме человека для синтеза пуринов, пиримидинов, порфиринов используются только аминокислоты, поэтому все поступающие с пищей белки должны быть диссоциированы в различных ферментативных реакциях до отдельных аминокислот.

В зависимости от путей катаболизма различают глюкогенные, кетогенные и смешанные аминокислоты. Кетогенной аминокислотой является лейцин, который распадается на ацетоуксусную кислоту и ацетил-КоА, вызывающие повышение уровня кетоновых тел в крови. Изолейцин, лизин, фенилаланин и тирозин - глюкогенные и кетогенные аминокислоты. Фенилаланин и тирозин распадаются на фурамат и ацетоацетат, которые могут быть использованы в процессах глюконеогенеза. К глюкогенным аминокислотам относятся аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, гидроксипролин, метионин, серин, треонин, триптофан, валин. Продукты распада этих аминокислот участвуют в процессах глюконеогенеза.

Синтез белка - сложный процесс, происходящий постоянно. Информация о структуре любого белка данного организма хранится в хромосомах в виде генетического кода. При поступлении сигнала о необходимости синтеза определенного белка с участка ДНК, на котором закодирована структура данного белка, при участии фермента РНК-полимеразы начинает образовываться мРНК. Процесс образования мРНК называется "транскрипция". Если молекула ДНК относительно стабильна, то период полураспада мРНК составляет 2-80 ч (время, необходимое для синтеза белка).

Образовавшаяся мРНК покидает ядро и направляется к рибосомам, где и осуществляется синтез белка. На рибосомах локализуются рибосомальная РНК (рРНК) и транспортная РНК (тРНК), которые вместе участвуют в процессе считывания информации, заложенной в мРНК, и"сборки" нового белка. Обычно рРНК и метионил-тРНК присоединяются к специальной точке мРНК, и с этого момента начинается их движение вдоль молекулы мРНК, во время которого "считываются" триплетные кодоны и начинается "сборка" полипептидной цепи нового белка. Аминокислоты могут использоваться рибосомами лишь после их взаимодействия с соответствующими ферментами, число которых по всей вероятности соответствует количеству аминокислот.

Смотрите также

..:::Новинки:::..

Windows Commander 5.11 Свежая версия.

Новая версия
IrfanView 3.75 (рус)

Обновление текстового редактора TextEd, уже 1.75a

System mechanic 3.7f
Новая версия

Обновление плагинов для WC, смотрим :-)

Весь Winamp
Посетите новый сайт.

WinRaR 3.00
Релиз уже здесь

PowerDesk 4.0 free
Просто - напросто сильный upgrade проводника.

..:::Счетчики:::..