Реферат на тему:
Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Коллаген присутствует во всех организмах — от вирусов до многоклеточных. Коллагеновые структуры не обнаружены только у растений.
Ученые десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне, было представлено в середине 30-х годов прошлого века. С того времени много выдающихся ученых, включая Нобелевских лауреатов, таких как,Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.
Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает ее максимально чувствительной к мутационным заменам.
Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[1]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.
Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин[2]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[1].
Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путем агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зеленый при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-желтый цвет.
Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определенное расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D -период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D -периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырех молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».
Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершествование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.
Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.
С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов.
Относительно дешевые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а является лишь частично “переваренными” экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-Глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть Глютамина и разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.
Наиболее качественными источником аминокислот являют препараты, содержащие так называемые “свободные аминокислоты”. Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму принимающего человека не нужно тратить время, пищеварительные ферменты и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь, и будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование.[источник не указан 132 дня]
Коллаген входит в состав косметических средств для «омолаживания» кожи.
В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тиранозавра[3] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами[4].
Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена- гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.
В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.
| Фибриллярные коллагены | I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII |
| Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT) | IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII |
| Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming) | VI |
| Сетеобразующие коллагены | IV, VIII, X |
| Коллаген, формирующий якорные фибриллы | VII |
| Трансмембранные коллагены | XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P |
| Другие коллагены | XXVIII, XV, XVIII |
Кроме белков коллагенов существует множество белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью[5][6]. И, тем не менее, они не позиционируются как коллагены, а только как «коллагено-подобные». К большой группе коллагено-подобных белков относятся подкомпонент C1q комплемента, C1q подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль. Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.
| I | COL1A1 COL1A2 | α1(I)2α2(I), α1(I)3 | Повсеместно в мягких и твердых тканях, в коже, костях | Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии |
| II | COL2A1 | α1(II)3 + см тип XI | Хрящи, стекловидное тело, межпозвоночные диски | Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез |
| III | COL3A1 | α1(III)3 | Мягкие ткани и полые органы | Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты |
| IV | COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 | α1(IV)2α2(IV), другие непонятно | Базальные мембраны | Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера |
| V | COL5A1 COL5A2 COL5A3 | α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI | Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион | Синдром Элерса-Данлоса |
| VI | COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 | α1(VI)α2(VI)α3(VI) | Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах | Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит |
| VII | COL7A1 | α1(VII)3 | Прикрепительные фибриллы в связке кожи и эпидермия | Буллезный эпидермолиз |
| VIII | COL8A1 COL8A2 | α1(VIII)α2(VIII) | Роговица, эндотелий | Дистрофия роговицы |
| IX | COL9A1 COL9A2 COL9A3 | α1(IX)α2(IX)α3(IX) | Хрящи, стекловидное тело | Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия |
| X | COL10A1 | α1(X)3 | Гипертрофическая зона области роста | Метафизарная дисплазия Шмида |
| XI | COL11A1 COL11A2 | α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) | Хрящи, стекловидно тело | Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз |
| XII | COL12A1 | α1(XII)3 | Мягкие ткани | Повреждения сухожилий |
| XIII | COL13A1 | α1(XIII)3 | Поверхность клеток, эпительные клетки | |
| XIV | COL14A1 | α1(IV)3 | Мягкие ткани | |
| XV | COL15A1 | α1(XV)3 | Эндотелиальные клетки | карцинома |
| XVI | COL16A1 | α1(XVI)3 | Повсеместно | |
| XVII | COL17A1 | α1(XVII)3 | Поверхность эпидермальных клеток | Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка |
| XVIII | COL18A1 | α1(XVIII)3 | Эндотелиальные клетки | |
| XIX | COL19A1 | α1(XIX)3 | Повсеместно | Меланома, карцинома |
| XX | COL20A1 | α1(XX)3 | Выделен из куриного эмбриона | |
| XXI | COL21A1 | α1(XXI)3 | Кровеносные сосуды | |
| XXII | COL22A1 | α1(XXII)3 | Только в местах мышечно-сухожильных соединений | |
| XXIII | COL23A1 | α1(XXIII)3 | Опухолевые клетки | |
| XXIV | COL24A1 | α1(XXIV)3 | Формирующиеся кости | Остеохондроз |
| XXV | COL25A1 | α1(XXV)3 | Атеросклеротические бляшки | Болезнь Альцгеймера |
| XXVI | COL26A1=EMID2 | α1(XXVI)3 | Половые органы | |
| XXVII | COL27A1 | α1(XXVII)3 | Мягкие ткани | |
| XXVIII | COL28A1 | α1(XXVIII)3 | Нервная система |
Нарушения синтеза коллагена лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), врожденный остеогенез (болезнь стеклянного мужчины, врожденный рахит, врожденная ломкость костей), болезнь Марфана.
Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.
Болезни коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в пострансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6, C. При приобретенных болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Практически любая генная мутация, ведет к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали, путем вставки/делеции аминокислоты или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведет к утрате функций. Мутантные a-цепи способны образовывать трех-спиральный комплекс с нормальными a-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы не стабильны и быстро разрушаются, однако такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в коллагеновых генах, являются доминантными.
Заболевание называется несовершенный остеогенез, а не врожденный
wreferat.baza-referat.ru
Пленка, полученная при 50 °С, отличается тем, что в ней отсутствует структура тройной спирали. Если бы переход спираль— клубок (или коллаген — желатина) был завершен, то величина поглощения не была бы больше связана с различными уровнями структуры, а вместо этого определялась бы извилистостью диффузного пути. В области низких относительных влажностей скорость абсорбции воды с увеличением количества сорбированной воды изменяется значительно медленнее. Но энергетические профили остаются сходными с теми, которые наблюдаются для образцов, приготовленных при 20 °С. Мы полагаем, что структура тройной спирали исчезает не совсем и вода имеет тенденцию сорбироваться на участках еще сохранившейся структуры. [c.250]
Фибриллярные фиброин шелка Коллаген Желатина Эластоидин Ихтиокол Кератин Миоген [c.472]Коллаген —>- Денатурированный коллаген —>- Желатин [c.156]
Из отходов мясной и кожевенной промышленности (костей, хрящей, сухожилий, обрезков кожи) готовят различные виды животного клея. При обработке горячей водой под давлением содержащийся в этих отходах коллаген (см. стр. 297) переходит в растворимое состояние по охлаждении и высушивании получается твердая масса — столярный клей. Тщательно очищенные сорта клея, полученного из телячьих шкур, называют желатиной, последнюю широко применяют в кондитерском производстве, в кулинарном деле для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности. [c.298]
Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]
Каждая полипептидная цепь коллагена имеет длину около 280 нм и состоит примерно из 980 аминокислотных остатков. Если варить кожу, кости и другие соединительные ткани, то содержащийся в них коллаген гидролизуется и распадается на более короткие полипептидные цепи, образующие вещество, называемое желатиной. Желатина — хо- [c.434]
Поскольку микроорганизмы и бактерии чз ствительны к изменениям окружающей среды, для их иммобилизации используют преимущественно мягкие методы, такие как включение в гель или физическую адсорбцию. Обычно применяют акриламидные гели, желатин, коллаген, латекс натурального каучука, эфиры целлюлозы. Проблема селективности решается подбором соответствующей питательной среды, в которой действие других ферментов подавляется, а также выбором оптимальных условий регистрации [c.505]
При кипячении с водой коллаген превращается в хорошо знакомый растворимый в воде белок желатин-, при охлаждении раствор не дает снова коллагена, а образует гель. Молекулярный вес желатина равен одной трети молекулярного веса коллагена. Очевидно, эта обработка приводит к разделению ветвей спирали, разрыву межмолекулярных водородных связей и замене их на водородные связи с молекулами воды. [c.1061]
Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой в результате деструкции длинных белковых цепей коллаген превращается в растворимую желатину. [c.127]
Коллагеновые волокна нерастворимы в воде, но при длительном нагревании с водой коллаген превращается в растворимую желатину — в результате гидролиза части пептидных связей и. следовательно, деструкции длинных белковых цепей. [c.255]
Важным побочным продуктом скотных дворов и кожевенных заводов являются желатина и клей, получаемые при гидролизе материала костей и шкур. Кости содержат белок оссеин (или костный коллаген), который служит для связывания неорганических составных частей костей, фосфорнокислого кальция и углекислых солей. Коллаген находится в коже как главная часть эпидермиса (стр. 382). Будучи нерастворим в холодной воде, коллаген медленно растворяется при температуре 60°С или выше, образуя раствор желатины, который по охлаждении застывает, образуя студень. Длительная обработка разбавленной щелочью или кислотой при низких температурах хотя и не делает коллаген непо- [c.313]
При длительном нагревании с водой коллаген растворяется, превращаясь в желатину или клей. При этом разрывается часть пептидных связей поэтому желатина полидисперсна. Коллаген может быть превращен в желатину и на холоду в результате обработки щелочами. [c.451]
Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]
Ряд других веществ, образующих формальдегид при окислении перйодатом, как, например, некоторые углеводы и оксилизин, дают ошибочные результаты. Однако, если внести поправку на формальдегид, образовавшийся от окисления посторонних веществ, пользуясь методом ацетилирования Николе [478], то ошибка на оксилизин бывает обычно мала. Исключение составляют определения в желатине и коллагене. [c.267]
Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]
Ожого- и ранозаживляющие повязки на основе производных хитозана с различными белками (коллаген, желатин) и целлюлозой [114, 115] эффективны в связи с бактериостатическими свойствами хитозана. Приготовленные из этих компонентов пленки препятствуют попаданию в рану бактерий, ограничивают влаго- и воздухопроницаемость, совместимы с живыми тканями, снимают болевые ощущения, обладают адгезией к раневой поверхности. Хитин и его производные служат материалом при изготовлении пленок и мембран, например в искусственных почках, которые препятствуют прохождению в кровь токсических металлов. Хитиновые нити используются в хирургии, характеризуются высокой гемосовместимостью и биоде-градируемостью, обладают высокой прочностью, в том числе во влажном состоянии. [c.392]
Пролин был синтезирован в 1900 г. Вильштеттером [75] из эфира (X, 5-дибромпропилмалоновой кислоты. В 1901 г. Фишер [76] получил L-пролин и DL-пролин из гидролизатов казеина и показал, что второй продукт идентичен синтетическому пролину, который он приготовил из фталимидопропилмалонового эфира. Пролин содержится в коллагене, желатине и других белках. Интересным его свойством является растворир.юсть в спирте. На бумажных хроматограммах пролин дает при обработке нингидрином желтую окраску, а при действии изатина — синюю. [c.20]
Изложенная теория Мейера и Марка была распространена и на другие высокомолекулярные естественные соединения, например коллаген, желатину, каучук, крах1мал и др. Мы остановимся на рассмотрении теории Мейера применительно к указанным объектам. [c.264]
Кратко изложенная теория Майера и Марка, как мы увидим ниже, позволяет удовлетворительно объяснить многие реакции, протекающие с высокомолекулярными соединениями, как, например, с целлюлозой, коллагеном, желатиной, крахмалом и др. Надо только заметить, что, повидимому, большинство веществ, аналогичных выщеуказанным, имеют не только цепочечное строение, но и состоят из агрегатов. [c.265]
Среди результатов, полученных с помощью перйодата, имеются определения оксиаминокислот в следующих белках яично.м альбумине [411, 476], белках серума [480], белке мышц [411], гемоглобине [476], казеине [473—475, 476, 411, 479], коллагене, желатине [473, 475, 476, 481], эластине [480], лактальбумине [475, 479], лактоглобулине [474, 479, 480], шерсти, волосах [411, 474, 481], белке шелка [411, 477, 482, 483], инсулине [484], салмине [476], в различных очищенных ферментах [480], различных растительных белках [411, 474, 485, 481], миозине и фибрине [173а], в различных органах животных [385а], в белка(х плазмы крови [174а]. [c.102]
По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]
Метод включения клеток в полимеры различной природы имеет в настоадее время наибольшее применение как в лабораторном, так и в промышленном масштабе. Используют при этом природные полимеры (каррагинан, агар, желатину, хитозан, коллаген, различные пектины) и синтетические (полиакриламидный гель, фоточувствительные полимеры, полиуретаны, поливиниловый спирт и др.). В зависимости от их механических свойств и характера проводимого процесса полимеры могут использоваться в [c.166]
С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]
По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]
ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]
Глютиновые клеи. Основное сырье в этих клеях — коллаген. Дословно по-гречески коллаген означает рождающий клей, так как колло — клей. Коллаген входит в состав коллагеновых волокон соединительных тканей сухожилиях, связках, хрящах, а также в коже и костях. При нагревании в воде при 80—90 °С коллаген постепенно превращается в глютин (в быту он больше известен под названием желатин). Разбавленные кислоты значительно ускоряют процесс варки. Бульон также разливают, охлаждают, разрезают на пластины и сушат. Цвет пластин глютиновых клеев колеблется от черного до светло-коричневого. Нормальным цветом является светло-коричневый. [c.91]
Среди белков практическое применение в качестве носителей нашли структурные протеины, такие, как кератин, фиброин, коллаген и продукт переработки коллагена — желатина. Эти белки широко распространены в природе, поэтому доступны в значительных количествах, дешевы и имеют большое число функциональных групп для связывания фермента. Белки способны к биодеградации, что очень важно при конструировании иммобилизованных ферментов для медицинских целей. К недостаткам белков как носителей в этом случае следует отнести их высокую иммуно-генность. [c.87]
Столь же часто в то время объектом рентгеноструктурного анализа был коллаген - самый распространенный в клетках и живых организмах структурный белок. Рентгеновскую дифракцию на коллагене в его нативном и аморфном (желатине) состояниях наблюдали П. Шеффер (1920 г.), Дж. Катц и О. Гернгросс (1925 г.), Г. Герцог и У. Янеке (1926 г.) и др. Период идентичности по оси волокна у коллагена, согласно Н. Су-зиху, равен 8,4 А, а у фиброина шелка, по данным О. Кратки, - 7,0 А. Значительное отличие этих величин свидетельствовало о разной пространственной структуре двух молекул, что, в свою очередь, указывало на различие в их химическом строении. К. Мейер впервые провел аналогию между свойствами коллагена и каучука. В нагретом, съежившемся состоянии белок по механическим свойствам напоминал аморфный каучук, получавшийся при нагревании, а в естественных условиях проявлял свойства растянутого каучука. Был сделан вывод о том, что белковые цепи могут существовать в полностью растянутой и свернутой формах, конкретный вид которых остался, однако, неизвестным. [c.68]
Одним из простейших способов пролонгирования лекарств является повьпиение вязкости парентеральных растворов. Повьпиение вязкости чаще всего достигается путем введения в состав лекарства высокомолекулярных водорастворимьге полимеров, таких как коллаген и его производные, желатин, альбумин, производные метилнеллюлозы, ПВП идр. [c.649]
Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [c.149]
Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]
Коллаген, белок соединительной ткани. Важнейший пример белка, не являющегося ферментом, а играющего структурную роль. Коллаген является главным компонентом костей и сухожилий. В бьпу известен под названием желатин . Из него изготовляют студни, желе, столярный клей и т. д. [c.156]
Желатина. Желатина содержит, повидимому, определенное, хотя и небольшое количество тирозина. Пользуясь специфической цветной реакцией, Гернгросс [256] устанавливает, что содержание тирозина в желатине колеблется от 0,0 до 1,0 /г. Истинное содержание его зависит от метода приготовления желатины из коллагена. Если применяются сильные белящие средства, как например, гипохлориты, то весь триптофан и значительная часть тирозина, содержащиеся в природном коллагене, разрушаются. [c.139]
chem21.info
СодержаниеВведение. 3
Применение желатина. 5
Определение примеси желатина. 7
Производство желатина. 7
ВведениеЖелати́н (фр. gelatine, от лат. gelātus "замороженный"; менее распространённая форма: желати́на) — прозрачная вязкая масса, бесцветная или имеющая желтоватый оттенок, продукт переработки соединительной ткани животных (коллагена).
Желатина (желатин), очищенный животный или рыбий клей. Чистая Ж.- аморфное прозрачное блестящее вещество без вкуса и запаха. Состав Ж. около 50% углерода, 6,6% водорода, 18,3% азота, 25,1% кислорода, следы серы, фосфора, кальция и др. Ж. тяжелее воды; в холодной воде разбухает, при нагревании растворяется. После продолжител. кипячения Ж. теряет способность давать студен.
Танин, спирт, сулема выделяют Ж. из растворов. Ж. раствор. в уксусн. кислоте (хорош. клей для стекла), минер. кислотах; не раств. в спирте, в эфире. Ж., пропитанная раствором двухромовокислого калия, и под влиянием света становится нерастворимой в воде; этим пользуются для приготовления клише, мастик водонепроницаемых и пр. Ж. примен. в фотографии, кулинар. деле, виноделии, в бактериологии для культур микробов, медицине и пр. Для пригот. Ж. берутся кости (бычьи, бараньи, лошадиные и пр.) и рыбьи остатки на промыслах (чешуя, головки и пр.).
Кости сортируются, дробятся и обезжириваются паром, бензином или вывариванием в воде; затем они высушиваются при невысокой темп. и вымачиваются в течение неск. дней в слабой соляной кисл. (5-7° В.) для раств. известковых соединений. Оставшаяся масса промывается и разваривается в воде под давлением. раствор фильтруется через сукно и уголь (с примесью минер. хамелеона) и сгущается в вакуум-аппарате.
Рыбьи остатки вымачиваются в слабой щелочи, после промывания обрабатываются сернистой кислотой и затем развариваются.
Желатин представляет собой натуральный продукт нейтрального вкуса и продается в виде пластинок или порошка в пакетиках по 10-12 г, бесцветных или окрашенных в красный цвет. Один пакетик порошка соответствует шести пластинкам желатина. Десерты с применением желатина удаются без проблем, если руководствоваться основными правилами.
Для начала пластинки желатина нужно замочить в большом количестве холодной воды до размягчения. Желатин в порошке замачивают в небольшом количестве воды, а через 5 минут нагревают до растворения при постоянном помешивании.
Пластинки желатина после размягчения отжать и растворить при помешивании в горячей воде, ни в коем случае не доводя до кипения. Таким же образом поступают и с растворенным порошковым желатином. Слегка охлажденное блюдо с желатином поставить в холодильник для застывания на 1/2-4 часа - в зависимости от рецепта.
Для желирования жидкости, а так же для закрепления различных фруктовых пюре или взбитых сливок отжатый желатин поместить в половник и растворить на горячей водяной бане, периодически помешивая. Теплый желатин перемешать с тремя столовыми ложками холодной массы, для которой он предназначен. Затем эту смесь медленно перемешать со всей массой (она так же должна быть холодной). И оставить до полного застывания.
Применение желатинаЖелатин применяется в пищевой промышленности. В частности, для производства мармелада, желе, других кондитерских изделий.
Желатин применяется в технике - для проклейки высших сортов бумаги, при изготовлении денежных знаков, искусственного жемчуга, красок и др.
Желатин применяется в медицине - как кровоостанавливающее средство, а также в качестве источника белков для лечения различных нарушений питания. Также желатин находит своё применение и биологии (питательные среды).
Желатин применяется в фармации для изготовления капсул, облекающих разовую дозу лекарства, а также для изготовления свечей.
Желатин применяется в фото- и кинопромышленности - для приготовления эмульсий в светочувствительном слое на фотобумаге, киноплёнках и т.д.
Желатин – важный биополимер, получаемый из натурального коллагена. Коллаген составляет основную белковую часть волокон соединительной ткани. При фабричном производстве желатина используется сырьё, богатое волокнами соединительной ткани, такое как : кожа и кости убойного скота. Коллаген, содержащийся в сырье, расщепляют при помощи щелочного и кислотно-катализаторного гидролиза до тех пор, пока его не удастся экстрагировать водой. Очищенный и высушенный после процесса экстракции продукт является пищевым желатином.
Компаний которые занимаются производством желатина много, хотим выделить одну из них - Минводский желатиновый завод. Не так давно был проведён эксперимент, целью которого было подтвердить полезные свойства желатина – животного клея, состоящего из клейких веществ хрящей и мяса. Считается, что если употреблять желатин в виде порошка, то это предотвращает разрушение суставных хрящей. В качестве подопытных были задействованы 175 пожилых людей, больных остеоартритом коленных суставов. Все они съедали по 10 граммов порошкового желатина ежедневно. Уже через 14 недель применения было отмечено значительное улучшение подвижности сустава и силы мышц. Определение примеси желатинаЖелатин добавляют в мед для повышения вязкости. При этом ухудшаются вкус и аромат, снижаются ферментативная активность и содержание инвертированного сахара, количество белка повышается.
Качественная реакция: к 5 мл водного раствора меда в соотношении 1:2 добавляют 5—10 капель 5 %-ного раствора танина. Образование белых хлопьев свидетельствует о присутствии в меде желатина. Появление слабого помутнения оценивается как отрицательная реакция на желатин.
Производство желатинаЖелатин получают при переработке коллагенсодержащего сырья в мясной и кожевенной промышленности. В зависимости от состава, свойств и направления использования желатин подразделяют на пищевой, медицинский, фотографический, полиграфический и технический.
Пищевой желатин как структурообразователь с высокой эмульгирующей способностью используют при изготовлении студней, зельцев, консервов, заливных мясных и рыбных блюд, мороженого, мармелада, суфле и др.
Медицинский желатин широко применяют в фармацевтической промышленности для изготовления капсул, различных лечебных препаратов и других целей. Желатин используют как питательную среду для микроорганизмов. Клей применяют во многих областях производств, что определяется его высокой адгезионной способностью, обеспечивающей соединение поверхностей различных материалов.
Требования к сырью, материалам и качеству готовой продукции
Желатин и клей вырабатывают из твердого и мягкого коллаген содержащего сырья. Основные виды твердого костного сырья - трубчатая, лопаточная кость, ребра без позвонков, кость головы и тазового пояса, роговой стержень. К мягкому сырью относят обрезь шкур крупного рогатого скота, свиней после отделения крупона, лобаши, ручную мездру, сухожилия, коллагенсодержащие отходы кожевенного, обувного и мехового производства. Для производства костного клея используют кости всех видов скота, кроме костей, предназначенных для производства желатина и товаров широкого потребления (поделочной кости), а также шрот. Сырье, направляемое на выработку желатина и клея, должно быть без загрязнений, не иметь признаков гнилостной порчи; свиная шкура должна быть освобождена от щетины. В качестве вспомогательных материалов используют известь, соляную кислоту и оксид серы. Для отбеливания и консервирования желатиновых бульонов применяют бисульфит натрия, цинковый купорос, гидросульфит натрия, пероксид водорода и фенол. Каждая партия поступающего материала должна сопровождаться документом, удостоверяющим его качество.
Контроль производства желатина
Входящие в состав коллагенсодержащего сырья неклееобразующие белки, жиры, минеральные вещества и пиrменты затрудняют извлечение желатина и клея и негативно влияют на качество продукции. Это обстоятельство определяет мноroэтaпность технологического процесса и особенности орraнизации контроля производства желатина и клея.
Входной контроль сырья и дополнительных материалов предусматривает проверку сопроводительной документации и выборочное определение их качественных показателей на соответствие установленным требованиям. В ходе операционного контроля проверяют соблюдение регламентируемых условий и режимных параметров проведения всех стадий технологического процесса.
Прием и хранение сырья
Костное и мягкое сырье допускают на переработку с разрешения ветеринарно-санитарного надзора. Кость хранят в специальных, хорошо проветриваемых складских помещениях или под навесом с асфальтированными бетонными или другими водонепроницаемыми полами.
Мягкое сырье необходимо хранить в законсервированном виде, обработанным известковой суспензией или поваренной солью. Консервирование этого вида сырья замораживанием используют ограниченно. Принимая во внимание возможность интенсивного развития гнилостных процессов при хранении мягкого сырья, целесообразна его ускоренная переработка.
Сортировка сырья
Для определения наиболее рациональных условий переработки коллагенсодержащее сырье сортируют. При сортировке кость разделяют по прочности на твердую (решетка, цевка), среднюю (лопатки, нижняя челюсть), мягкую (таз, ребра, голова без челюстей) и роговой башмак. Отсортированную кость хранят по группам. Мягкое сырье сортируют с учетом степени свежести и способа консервирования. Сырье с признаками гнилостной порчи удаляют.
Измельчение сырья
Увеличение контактной поверхности объекта переработки способствует ускорению технологических процессов. Кость измельчают до частиц размером 15...35 мм. При дроблении нельзя смешивать кости разного вида. Мягкое сырье перед измельчением подвергают предварительной обработке в зависимости от способа консервирования. Сырье, законсервированное поваренной солью, промывают, высушенное сырье замачивают в известковом молоке, замороженное размораживают в воде. Размер кусков после измельчения 50...60 мм.
Обезжиривание кости
Удаление жировой фракции способствует интенсификации последующих стадий технологических процессов, повышению качества продукции, целенаправленному использованию костного жира. Обезжиривание кости проводят водой при температуре 90...95 єС. Продолжительность обработки 4...6 ч. В процессе обезжиривания следят за температурой и уровнем воды в емкости. Высота слоя воды должна превышать уровень костей на 15...20 см.
Полировка и промывка кости
При полировке с поверхности обезжиренной кости в результате трения удаляются остатки мягких тканей. Полировку проводят в специальных барабанах в проточной воде при температуре 80...90 єС. В конце обработки промывная вода должна быть чистой.
Калибровка и повторное дробление кости
В целях повышения выхода кости и сокращения энергозатрат на тепловую обработку полированную кость калибруют - разделяют по размерам. Кость, размеры которой превышают 25 мм, повторно дробят.
Деминерализация (мацерация) кости
Основная цель мацерации - удаление минеральных веществ. Обрабатывают кость слабым раствором соляной кислоты, под воздействием которой растворяются соли кальция, составляющие минеральную основу костной ткани. Смещение рН в кислую сторону сопровождается набуханием коллагена, что положительно влияет на гидротермические изменения этого белка при нагреве. Для мацерации используют 4...5%-ный раствор соляной кислоты. В зависимости от вида кости и калибра продолжительность мацерации составляет 5...10 сут при температуре 14...16 Т. При проведении мацерации контролируют концентрацию соляной кислоты. По плотности раствора, измеряемой ареометром, титруемую кислотность выходящего раствора и температуру жидкости. Об окончании процесса СУДЯТ по концентрации выходящего из аппарата раствора соляной кислоты, которая должна соответствовать ее исходному значению. Наряду с этим оценивают деминерализованный продукт оссеин, который должен легко разрезаться ножом и не содержать твердых включений. После окончания мацерации оссеин промывают водой. Конец промывки устанавливают по кислотности промывной воды с помощью потенциометра.
Золение
Оссеин и мягкое коллагенсодержащее сырье обрабатывают гидроксидом кальция для удаления сопутствующих белков и небелковых веществ и растворения белково-мукополисахаридных комплексов, что способствует набуханию коллагена и сокращению. продолжительности процесса его превращения в глютин, а также улучшению органолептических показателей продукта. Золение про водят известковым молоком с массовой долей оксида кальция не менее 1,6 % при температуре 15...18 єС . Соотношение известкового молока и сырья должно быть не менее 2 : 1. В процессе золения контролируют температуру и плотность зольной жидкости, величину рН, которая должна быть не менее 11. Момент окончания золения определяет визуально – сырье приобретает белизну и набухает.
Экстракция желатина
В процессе экстракции коллаген превращается в желатин. Тепловую обработку сырья про водят при постепенном повышении температуры. Первую фракцию желатина получают при температуре экстракции 55...60 єС , последующие фракции извлекают при температурах 60...65, 65...70, 70...75, 75.. 80 єС, 80...90 єС; последнюю фракцию извлекают при 90...100 єС. Жидкостный коэффициент изменяется от 0,5 до 0,3. Общая продолжительность экстракции 24...30 ч. При экстракции желатина осуществляют контроль за температурным режимом процесса, его продолжительностью и жидкостным коэффициентом. Готовность бульона определяют по его концентрации измеряя плотность экстрактов или массовую долю влаги.
Консервирование желатиновых бульонов
Консервирование осуществляют сернистой кислотой. Количество вводимой в бульон сернистой кислоты по отношению к массе сухого остатка должно составлять для пищевого желатина 0,1... 0,15 %.
Фильтрование желатиновых бульонов
Для удаления нерастворимых органических веществ, известкового мыла, эмульгированного жира, мелких частиц кости и мездры бульоны фильтруют через стерильную хлопковую целлюлозу. В процессе фильтрации контролируют степень прозрачности бульона. Для снижения бактериальной обсемененности и обесцвечивания бульоны после фильтрации обрабатывают пероксидом водорода.
Упаривание желатиновых бульонов
В целях концентрирования бульонов проводят их упаривание до концентрации 27 % (для пищевого желатина).
Желатинизация
Перед сушкой бульоны охлаждают. Для ускорения процесс а образования студней температуру желатиновых бульонов понижают до 4 єС . Окончание желатинизации определяют органолептически по упругости студня.
Сушка желатина
Для снижения массовой доли влаги в желатине от 90 до 16 % проводят сушку студня. В процессе сушки контролируют температуру и относительную влажность воздуха.
Дробление желатина
Высушенный желатин, размеры частиц которого превышают 10 мм; дробят.
Упаковывание, маркирование и хранение
При упаковывании желатина контролируют массу нетто, качество маркировки и упаковки. При хранении желатина контролируют температуру и влажность воздуха.
Определение качества желатина
Для определения показателей качества желатина из разных мест уровней каждой отобранной единицы продуктов берут не менее четырех проб. Затем пробы объединяют, тщательно перемешивают и получают объединенную пробу массой не менее 1 кг. Объединенную пробу желатина делят на две равные части, которые помещают в стеклянные банки с притертыми пробкам или в полиэтиленовые пакеты. Одну часть направляют в лабораторию на анализ, другую хранят в течение 3 мес. на случай разногласий в оценке качества. При определении показателей качества желатина проводят органолептические (внешний вид и цвет, запах и вкус) и физико-химические (массовая доля влаги, золы и других компонентов, вязкость, прозрачность и прочность студня, температура плавления, продолжительность растворения) исследования. Оценивают размер частиц. Внешний вид и цвет желатина определяют визуально, рассыпая 5 г желатина тонким слоем на листе белой бумаги и перемешивая палочкой. Запах желатина определяют после растворения и нагревания до 45±5 єС. Вкус устанавливают при дегустации студня, после выдержки раствора желатина при 18±1 єС в течение 1 ч.
www.coolreferat.com
Желатин – продукт, получаемый из коллагена, который подвергли длительной термической обработке.
Коллаген – белок, который в обилии присутствует в организме всех животных и человека. Самое высокое содержание его в коже, сухожилиях и связках.
Основная функция коллагена – придание тканям структуры и прочности. Он увеличивает эластичность кожи и прочность связок.
Желатин образуется из коллагена в процессе длительной варки этого белка. Он растворим в горячей воде. По мере остывания превращается в гель.
На 98-99% любой покупной желатин, будь то специальные добавки или обычный пакетик для приготовления холодца, — это белок, обладающий уникальным аминокислотным составом:
Точные количества той или иной аминокислоты могут изменяться в зависимости от источника получения и метода приготовления.
Но в любом случае, больше всего в этом протеине аминокислоты глицина. И именно этим во многом определяется польза желатина для здоровья.
Глицин входит в состав всех белков в теле. Поэтому его надо очень много. Организм человека умеет синтезировать эту аминокислоту самостоятельно. Однако эндогенный синтез не может покрыть всех потребностей в веществе. Поэтому столь важно получать глицин с пищей и в большом количестве.
Сегодня на некоторых сайтах в Интернете можно встретить удивительную информацию о том, что в желатине присутствует масса витаминов и минералов, а еще там есть жиры и углеводы. Подобные утверждения совершенно не соответствуют действительности.
98-99% продукта – это белок. Оставшиеся 1-2% — это вода и совсем незначительное количества натрия, кальция, фосфора и фолата. Однако этих веществ в так мало, что ими можно пренебречь.
Да. Было доказано следующее влияние БАДов:
Это дает возможность нормализовать пищевое поведение, сократить число вредных перекусов и количество калорий, потребляемое за сутки.
Кроме того, это фактически чистый белок. А, следовательно, является термогенным веществом, то есть увеличивает выработку тепла организмом и таким образом позволяет сжигать больше жира.
Желатин – это гидролизованный коллаген. Польза для здоровья этих двух соединений одинаковая.
Коллаген чаще выпускают в виде БАДов. Не у всех людей эти добавки хорошо усваиваются.
Желатин используют в кулинарии. Большинству людей употреблять этот вариант продукта приятнее и проще.
Одним из самых удачных вариантов включения его в рацион питания является употребление настоящего домашнего костного бульона.
В этой статье вы можете более подробно прочесть о полезных свойствах натурального костного бульона: как этот продукт влияет на организм, какими целебными качествами обладает, как его правильно готовить, чтобы это был не просто суп, а целебный напиток.Желатин безвреден. Аллергия на него развивается крайне редко.
Однако побочные эффекты при приеме БАДов иногда дают о себе знать. Обычно это – тяжесть в животе, вздутие, изжога, отрыжка. Подобные неприятные симптомы не бывают особенно сильными и никакого настоящего вреда организму не причиняют.
Польза и вред желатина для здоровья: выводы
Данный продукт является полностью натуральным. Это – гидролизированный коллаген, который присутствует в организме человека и животных.В клинических испытаниях желатин доказал свою пользу для суставов и кожных покровов, нервно-психического состояния человека, работы его пищеварительного тракта.
Какой-либо серьезный вред никогда зафиксирован не был.
Понравилась статья? Поделись с друзьями!
ПОХОЖИЕ МАТЕРИАЛЫ
ПОХОЖИЕ МАТЕРИАЛЫnatureweight.ru
Имеет ли значение, если принимать коллаген или простой желатин? Или может кушать больше мяса и хрящей, чтобы получить дополнительный коллаген? Является ли желатин дешевым заменителем более дорогих коллагенновых добавок? Формы Коллагена: Желатин и гидролизованный коллаген сходны в том, что их оба получают из коллагена. Из всех белков в теле, коллаген является наиболее распространенным. Он формирует суставы, мышцы, кости, кожу, волосы и ногти. Из-за того, что коллаген начинает разрушаться с возрастом, на коже начинают появляться морщины и кости начинают становиться хрупкими. Коллаген является уникальной формой белка, потому что это тройная спираль, построенная из аминокислот. Эта тройная структура спирали суперэластичная и очень трудно разрываемая. Она более эластичная, чем стальные пружины и более гибкая, чем резина. Коллаген определяет молодость, гибкость и движение тела. Употребляя коллагена в виде частей животных, таких как кости, мясо и кожу, пищеварительная система не может эффективно усвоить его. Глотать кости или куски хрящей не представляется возможным. Даже если это удастся сделать, то они пройдут через всю пищеварительную систему, не переваренными и не усвоенными.
Поэтому коллаген должен быть разбит. Этот процесс улучшения усвояемости коллагена сделан путем создания костные бульонов, где кости, кожи и суставы животных варили в течение многих часов, после чего коллаген будет образовывать гелеобразную массу при охлаждении (холодец, желе).
Коллаген - сильно связанная форма белка, которую разбивают в несколько этапов, называемых гидролизом (действие с использованием воды). Гидролиз – это фактически предварительное переваривание коллагена, так что бы он более легко мог быть усвоен организмом.
Когда коллаген тройной спирали расщепляют на отдельные нити, получается желатин (частично гидролизованный коллаген). Желатин будет растворяться только в горячей воде, и будет застывать в желе, когда он остынет.
Желатин гораздо легче усваивается организмом, чем коллаген в виде частей животных. Именно поэтому употребление желатина приносит пользу организму. Желатин действительно может помочь восстановить суставы, кости и кожу. На протяжении многих лет специалисты в области здравоохранения рекомендуют желатин для улучшения боли в суставах. В настоящее время исследования показывают, что желатин может принести пользу тем, кто имеет проблемы с аппетитом. Длинные цепочки аминокислот желатина помогают нормализации различных проблем кишечника. В капсулах:
- Прием 10 г гидролизованного коллагена в течение от 4-х до 24-х недель увеличивает плотность костной массы.
- Гидролизованный коллаген укрепляет кости, стимулируя создание костных клеток, образующих остеобласты.
www.pushkar-journal.com
И жителям мегаполисов, и жителям глубинок одинаково известно такое негативное явление, как боль в суставах. Данному недугу подвержены люди различных возрастов. Причем причинами могут быть, как усердные тренировки молодых спортсменов, так и влияние старости на тонкую хрящевую пластину.
Стоит ли говорить, что качество жизни при болях в суставах заметно ухудшается? Человек, подверженный такому недугу, старается не делать лишних движений, отказывается от активного образа жизни, и попросту начинает затухать. Дабы не дать боли одержать верх над собой, человек обращается к врачам, прибегает к различным методикам лечения, соблюдает некоторые рекомендации. Как никогда, в решении данной проблемы помогает народная медицина.
Кто бы мог подумать, что вещество, привычное всем, как важный ингредиент выпечки, желе, студней и многих других вкусностей, будет играть ключевую роль в народном способе лечения. Желатин – кристаллический порошок, богат полезными витаминами и микроэлементами, главным из которых в лечении суставов является коллаген.
Данное вещество можно найти на кухне каждой хозяйки. Оно может быть в виде:
Не имеет запаха и вкуса. Чаще всего желатин можно приобрести в виде порошка в продуктовых магазинах. Это вещество добывается путем вываривания костей, сухожилий, связок и кожи представителей животного мира. Является незаменимым ингредиентом при приготовлении заливных блюд, десертов, а также холодца.
Помимо кулинарии, желатин широко применяется в косметологии. Благодаря ему изготовляются препараты, улучшающие состояние волос и кожного покрова. В фармакологии желатин является необходимым компонентом. Из него получаются надежные капсулы, в которые дозируются лекарства.
Желатин для суставов является отличным средством не только в народной медицине. Нередко он применяется и в изготовлении спортивного питания, направленного на скорое восстановление атлетов.
Структура желатина является смесью белковых соединений, которые, в свою очередь, получены благодаря частичному гидролизу коллагена. Состав вещества насчитывает несколько разновидностей аминокислот (таких, как глицин, аланин и оксипролин), в совокупности составляющих около 90% основной массы.
В основе желатина находятся минеральные соли и кислоты (глютаминовая и аспарагиновая), позволяющие укреплять сердечную мышцу, а также повышать умственные способности. Вещество благоприятно влияет на процесс метаболизма в организме.
Стоит отметить, что вещество не имеет липидов. То же самое можно сказать и о консервантах. Желатин очень калориен. На 100 грамм вещества приходится порядком 355кКал.
Желатин для суставов как пить является отличным источником полезных микроэлементов для мышечной ткани. Благодаря ему нормализуется работа нервной системы. Особую пользу вещество представляет для опорно-двигательного аппарата.
В первую очередь, следует отметить, что костная ткань состоит из соединений органического характера, таких, как коллаген, а также из неорганических соединений (большую их часть составляет кальций). Коллагеновые волокна сплетаются воедино, образуя каркас – именно он отвечает за гибкость костей. Помимо этого коллаген играет большую роль в процессе абсорбции кальция остеоцитами (костными клетками). Ввиду вышеперечисленных функций вещества, его дефицит способствует развитию остеопороза и сбоям в репаративных процессах.
Связки и сухожилия содержат более 80% соединения коллагеновых волокон. Хрящевая ткань, также состоящая из данного вещества, должна постоянно иметь подпитку им. В ином случае, возможно развитие дистрофии хрящей, ввиду которой происходит трение между суставами. Человек начинает чувствовать боль, скованность, его движения замедляются, и он становится подвержен различным заболеваниям опорно-двигательного аппарата. Дабы этого не допустить врачи рекомендуют употреблять пищевой желатин. В его составе находится много коллагена, что способствует скорому заживлению хрящевой ткани.
Желатин для суставов как пить и сколько? Как уже говорилось, большинство заболеваний опорно-двигательного аппарата образуется ввиду нехватки коллагена. Врачи рекомендуют употреблять желатин для профилактики и лечения болезней данной группы. При этом суточная доза не должна превышать 10 грамм порошка (5-10 грамм в день).
Лечение суставов желатином – это вариант не только эффективный, но и бюджетный. Вещество можно приобрести, как в продуктовом магазине, так и в аптеке. Его добавляют в молоко, в воду и даже в чай. Многие используют желатин, как компонент отвара трав. Также его можно комбинировать с соком овощей и фруктов. Стоит помнить, что желатин в форме кристаллов способен разбухать, ввиду своей особенности – впитывания влаги. Таким образом, добавленное в жидкость вещество превращается в вязкую массу.
Есть множество способов, как может происходить лечение желатинов суставов в домашних условиях. Отзывы, как и результаты, бывают разными. Главное – проконсультироваться с лечащим врачом и соблюдать все рекомендации.
Как можно догадаться, основой для средства является обычная фильтрованная вода. Есть два варианта приготовления данного напитка.
Раствор принимать по утрам. Перед употреблением коктейль необходимо разогреть. Для этого можно использовать, как микроволновую печь, так и паровую баню. Пить натощак.
Разница в этом случае заключается в том, что коктейль готовится вечером, и остается настаиваться до утра. С началом нового дня смесь разбавляется еще половиной стакана теплой фильтрованной воды, и выпивается за 15 минут до завтрака.
И в первом, и во втором случае вкус коктейля далек от приятного. Поэтому в коктейль добавляют мед или свежевыжатый фруктовый сок. В медицине довольно широко практикуется лечение суставов желатином. Отзывы врачей имеют только позитивный характер. Курс приема должен составлять 10-14 дней.
В отличие от варианта размешивания вещества с водой, молочный коктейль представляет двойную пользу для организма. Человек обогащает свое тело не только коллагеном, который укрепляет хрящевую ткань, но и кальцием, полезным для костей.
Для того чтобы приготовить молочно-желатиновый коктейль необходимо 2 чайные ложки вещества развести в 70 мл жидкости. Помимо этого в напиток следует добавить 1 чайную ложку меда, после чего оставить смесь набухать на 60 минут.
Перед тем, как употреблять коктейль, его необходимо чуть-чуть подогреть в микроволновой печи, либо поставить на медленный огонь, периодически помешивая. Нельзя доводить смесь до закипания. Продолжительность употребления не должна превышать одного месяца. Принимать три раза в неделю.
Перед употреблением необходимо проконсультироваться с лечащим врачом. Данный вариант идеально подходит для тех, кто не переносит специфический вкус коктейля «желатин на воде».
Достаточно 5-10 грамм вещества в порошковом виде растворить в 100 мл воды, после чего полученную смесь залить фруктовым соком (вместо сока можно использовать зеленый чай, компот, мед или ваниль). Периодичность и продолжительность такая же, как у коктейля «желатин на воде».
При отсутствии проблем с желудочно-кишечным трактом можно прибегать к сухому способу употребления желатина. Лучшим вариантом станет добавление 5 грамм вещества в творог, залитый йогуртом. Полученную смесь необходимо употребить в пищу не позднее 24-х часов с ее готовки.
Далеко не всем подходит такой способ лечения, как растворенный желатин для суставов. Отзывы отображают, что специфический вкус разбавленного в воде порошка у многих вызывает отвращение. В таком случае, лучше всего прибегнуть к иному способу лечения.
Гидролизат коллагена может оказывать свое чудотворное воздействие на хрящевую ткань не только изнутри, но и снаружи. Для этого следует взять двухстороннюю марлевую повязку. Внутрь засыпать желатин, смочить теплой водой, и положить на пораженный участок. Компресс необходимо зафиксировать, обмотать пищевой пленкой, после чего обеспечить тепло (накрыть шарфом или махровым полотенцем).
Компресс следует держать не более 2-х часов. Как правило, длительность лечения занимает около 2-х недель. Для наилучшего эффекта следует комбинировать наружное лечение с приемом желатиновых коктейлей.
Польза гидролизата коллагена уже давно выявлена американскими и европейскими учеными. Многочисленные эксперименты и наблюдения показали, что желатин является отличным компонентом в лечении заболеваний опорно-двигательного аппарата. Особенно стоит отметить результаты исследований, касаемо терапии остеопороза и остеоартрита. Употребление желатина при лечении поспособствовало положительным изменениям у многих больных. Причем, эффект был, как краткосрочного, так и продолжительного характера.
Ученные из Чехии и США, специализирующиеся в изучении ревматологии, провели эксперимент, в котором добровольцев, страдающих заболеваниями опорно-двигательного аппарата, разделили на две группы. Первой в качестве лечения назначили прием желатина, второй – вещество «плацебо». После 2-х месяцев приема 90% больных первой группы стали ощущать положительные изменения. Боли заметно поутихли. Их движения стали менее скованными.
Лечение желатином суставов далеко не для всех является безопасным. Он противопоказан людям, страдающим от тромбоза и других сосудистых нарушений. Невозможен прием коллагена при повышенной свертываемости крови. Не следует прибегать к данному типу лечения при проблемах с ЖКТ и мочекаменной болезни.
Не стоит думать, что желатин является универсальным средством от всех болезней опорно-двигательного аппарата. Как правило, его используют лишь в профилактике и лечении начальных стадий заболевания. В тяжелых случаях гидролизат коллагена не имеет эффективности.
Прием желатина, его периодичность и дозировку необходимо обговорить с лечащим врачом.
Главная > Препараты > Желатин для суставов. Как пить? Отзывы врачей и результаты научных исследований
Оцените статью:
Загрузка... vros-nogot.ru
Существует путаница понятий. Под названием гидролизат коллагена продается как насто-ящий гидролизат, так и продукт денатурации коллагена – желатин. Желатин это "расплетенный" под действием температуры коллаген – разрушены взаимодействия между белковыми молекула-ми, из которых состоит коллаген – он распадается на три части. Желатин ввиду своей плотноупа-кованной структуры тяжелодоступен для протеолитических ферментов и поэтому имеет низкий КПД. А гидролизат коллагена продукт более глубокой термической переработки (или современного способа – ферментативного гидролиза) – разрушены связи в самой белковой цепочке – распад желатина на сотни легко перевариваемых частей. Как можно на практике различить – попробовать растворимость в воде. Продукты гидроли-за должны быть относительно растворимы в воде давая подобие растворов. Продукт денатурации – желатин – в холодной воде нерастворим, вначале набухая, потом образуя желе. Как белок, коллаген не полноценный – в нем нет цистина, триптофана и быстро рушится глютамин.Польза коллагена заключается в наличии двух аминокислот, которые редко встречаются в других белках – оксипролин и оксилизин, а также как источник глицина (до 30%).Сам коллаген имеет массу 300 000 Дальтон, длина 300 нм, толщина 1,5 нм. Это огромная молекула. Попасть в кровь и достигнуть сустава она не сможет физически, даже если не смотреть на факт, что иммунная система этого сделать все равно не даст. Например, в косметике делают коллагеновые инъекции, но предварительно химически молекулу обрабатывают до потери видо-вой идентичности (расщепляют). При этом она от места инъекции далеко все равно уйти не может. Потихоньку расщепляется в месте введения и через 3-6 месяцев требуются новые введения.
Вопрос:
Коллаген какого типа предпочтительней? Я видел добавки с 1, 2 и 3 типа. Читал, что коллаген из рыбы и курицы лучше усваивается.
Ответ:
Разница будет в аминокислотном составе и сопутствующих компонентах. Действительно, рыбий коллаген чаще содержит дополнительные полезные компоненты. Типов коллагенов много – из них основных 4-ре. Промышленно выделяемых – 3. Первый тип – кожа, кости, сухожилия, роговица глаза – менее 10 остатков оксилизина в цепи. Второй тип – хрящи и стекловидное тело – более 10 остатков оксилизина в цепи. Третий тип – кровеносные сосуды – много оксипролина и глицина. Поэтому больше пользы в коллагене 2 и 3 типа.
Вопрос:
Правда ли то, что коллаген (желатин) никак не влияет на состояние суставов?
Ответ:
Напрямую, нет. Желатин (коллаген) – это строительный материал. Аналогия – кирпичи – их наличие это еще не дом. Надо, чтобы кто-то строил. Желатина это источник аминокислот и пептидов, причем достаточно сложно перевариваемый (это во всех смыслах прочный белок). Коллаген/желатин предоставляют строительный материал, из которого организм будет синтезировать свои коллагены. Прием гидролизата/денатурата коллагена может положительно повлиять на состояние су-ставов если в организме нехватка определенных аминокислот. Однако для его синтеза в организме нужны некоторые витамины, для расщепления поступившего в организм – нормальная работа надпочечников. Не должно быть нарушений в равновесии ферментов синтеза и распада (коллагеназы). Если наличествует аутоиммунный процесс, то облегчение наоборот принесет неденатурированный коллаген 2 типа. С возрастом, к примеру, нарушается структура коллагена организма – появляются дополнительные взаимодействия и сшивки в молекуле – отчего она начинает терять эластичность. Еще влияние оказывают кальций, железо, витамин С, сахарный диабет, выработка глюкокортикоидов, мутации генов и еще много чего. Таким образом бороться надо с причиной, а не симптомами. Исследованиями показано, что в случае заболевания суставов прием хондроитин сульфата, глюкозамина, коллагенов приводит к уменьшению боли и симптомов на 15-40%, но не приводит к излечению и только на время приема. По окончании приема в течении некоторого достаточно краткого периода наступает рецидив.
Неденатурированный коллаген 2 типа (UC-II)
Достаточно недавнее исследование ученых Гарвардского и Хьюстонского университетов. Выделяется неденатурированный коллаген из куриных хрящей, процесс сложен, т.к. он очень чув-ствителен к высоким температурам. Технология запатентована единственной американской ком-панией InterHealth. То есть, добавку может выпускать любая компания, но сырье может быть куп-лено только в InterHealth. Фрагменты перевода Маргаретт статьи японских исследований: «Роль неденатурирован-ного (неизмененного) коллагена II типа в том, что он сдерживает действие клеток Т-киллеров (цитотоксические T-лимфоциты, CTL). Клетки Т-киллеры непосредственно контактируют с повреждёнными паразитами и вирусами клетками и разрушают их. В отличие от NK-клеток, Т-киллеры специфически распознают определённый антиген и убивают только клетки с этим антигеном. Но вследствие сбоя иммунной системы, Т-киллеры начинают атаковать клетки распада коллагена самого организма, возникает воспаление. Структура клеток неденатурированного коллагена II типа целиком, не распадаясь на аминокислоты, попадет в кишечник. Коллаген влияет на клетки Т-киллеры, делая их вялыми и бездейственными. Это и есть механизм действия неденатурированного коллагена II типа на измененный характер болезней суставов»Таким образом, коллаген UC-II применяется при аутоиммунных заболеваниях. Исследова-ния в период 2002-2010 показали хорошие результаты по снижению боли и восстановлению по-движности при ревматоидных артритах и остеоартрозах. Основной упор сделан на снижение боли – примерно на 26%. В статье о сравнении UC-II и комбинации глюкозамина с хондроитин сульфатом получено снижение индексов оценки заболевания артритом на 20-40% для UC-II и 6-15% для глюкозамина с хондроитином. Эффект есть уже к 30 дню, при дальнейшем приеме эффективность потихоньку растет, но не так быстро как в первые 30 дней. У глюкозамина с хондроитином эффект достигнутый к 30 дню далее не меняется. По окончании приема UC-II в течении 30 дней наступает рецидив. Таким образом неденатурированный коллаген хорошо принимать в дополнение к мерам лечения артритов. Самостоятельно он снимает симптоматику, но не более того.
www.badyuk.com
