Доклад: Белки, их строение и состав. Реферат белки

Реферат по химии на тему: классификация белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и другое название — протеины

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Амфотерность

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот. Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (такие белки называют кислыми), а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной (основные белки). Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка.

Строение

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты.

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—Nh3) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции. Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между—CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

· Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация —глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

· Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка. Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи. Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Физико-химические свойства

Растворимость

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран, — интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны

Химическая природа и строение белков. Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. От набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. По растворимости все белки делятся на следующие группы: растворимые в воде — альбумины;  растворимые в солевых растворах — глобулины; растворимые в спирте — проламины; растворимые в щелочах — глютелины. По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

Белки при тепловой обработке

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки. При тепловой обработке происходит денатурация белков. Четвертичная, третичная и вторичная структура белков разрушается, а первичная – это последовательность аминокислотных остатков остаётся. При тепловой обработке изменение белков не ограничиваются только лишь одной денатурацией. НАблюдаются и дальнейшее изменение белков, связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества учавствуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. Ещё можно оень долго писать, так как тема очень обширная и глубокая

kursak.net

Доклад - Белки, их строение и состав

оглавление

ОГЛАВЛЕНИЕ_________________________________________________________ 1

БЕЛКИ________________________________________________________________ 3

СТРУКТУРА БЕЛКОВ__________________________________________________ 5

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА_____________________________________________ 7

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА____________________________________________ 7

СИНТЕЗ БЕЛКОВ______________________________________________________ 8

Литература: ___________________________________________________________ 8

белки

ЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2 О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов, ре­гулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляют мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные пептидными (теория рус­ского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков

собый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориенти­руются.

В структуре любого белка существует несколько степе­ней организации:

Первичная структура белка — специфическая последо­вательность аминокислот в полипептидной цепи.

дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и гидроксильной (-ОН),

солевой мостик — между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (Nh3 ).

Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями.

Физические свойства

елки имеют большую молекулярную массу ( 104 —107 ), многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании (денатурация).

Химические свойства

Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.

Качественные реакции на белок:

биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки),

ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием аммиака (дают не все белки),

выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца (II), гидроксида натрия и нагревании.

Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1] a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза и др.

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому А.Н.Несмеянову.

Литература:

Справочник школьника

“ХИМИЯ” М.,”СЛОВО” 1995.

Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман

“Химия 11. Органическая химия”

М., “Просвещение”,1993.

А.И.Артеменко, И.В. Тикунова

“Химия 10-11. Органическая химия”

М., “Просвещение” 1993.

[ГМВ1]

www.ronl.ru

Реферат - Состав и структура белков

СОСТАВ И СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Среди органических соединений, входящих в состав живой материи, важную роль играют белки.

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых орга­низмов. Около 50% сухого веса клетки приходится на белки. Однако, не количественное содержание белка, а многообразие функций, которые выполняют белки, говорит о важности этого класса органических соединений в живом мире. Белки выполняют структурную, ферментативную, сократительную, защитную, гормональную, транспортную, питательную функции.

Это многообразие функций обеспечивается многообразием аминокислотных радикалов, входящих в состав белка, и, как следствие, способностью белковых молекул вступать в разнообразные физико-химические взаимодействия как между собой, так и с другими соединениями. Кроме того, гигантские молекулы белков отличаются неисчерпаемым разнообразием структуры при строгой ее специфичности у данного, конкретного белка.

Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлемен­ты, в различных, часто очень малых количествах.

По химическому составу белки представляют собой полимеры, построенные из остатков -аминокислот.

При изучении структуры белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а некоторые белки и четвертичную структуры.

^ Первичной структурой называют последовательность в расположении аминокислотных остатков в белковой молекуле. Остатки аминокислот в белках соеди­нены между собой пептидной связью, которая образуется между их амино- и карбоксильными группами.

По своей природе пептидная связь - это амидная связь, однако, «одинарная» CN-связь в пептидах примерно на 40% имеет характер двойной связи, а «двойная» СО-связь приблизительно на 40% является одинарной, поэтому пептидная связь является «полуторной». Это обстоятельство влечет за собой два важных следствия: 1) иминогруппа -NH-пептидной связи не обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон в интервале рН от 0 до 14; 2) свободное вращение вокруг CN-связи в пептидах отсутствует (т.е. связь планарна), и это ее свойство имеет важное значение для процесса формирования трехмерной структуры полипептидных цепей.

Зная первичную структуру белка, можно написать его химическую формулу. Именно первичная структура предопределяет образование вторичной, третичной и четвертичной структур, т.е. конформацию белковой молекулы.

Под вторичной структурой понимают пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот. Она поддерживается водородными связями между карбонильной группой одной пептидной связи и группой –NH- другой пептидной связи соседних витков или участков полипептидных цепей. Различают несколько типов структуры белков: -спираль, -форму (структуру складчатого слоя) или неупорядоченную структуру.

-спираль возникает за счет внутрицепочечного образования водородных связей в разных участках одной и той же полипептидной цепи. Спираль является правозакрученной, поскольку все природные аминокислоты имеют L-конфигурацию. -спираль характерна для ферментов и всех глобулярных белков, однако, как правило, только часть полипептидной цепи спирализована (например, цепь миоглобина спирализована лишь на 75%).

-форма характерна для межцепочечного связывания. В -форме полипептидные цепи почти полностью вытянуты и расположены в виде слоев, изгибы которых похожи на складки ткани или бумаги. При этом водородные связи возникают между соседними участками одной или нескольких полипептидных цепей. Структура -складчатого слоя встречается в белках типа фиброина шелка или кератина волос.

^ Неупорядоченная структура характерна только для отдельных фрагментов цепи, которые чаще всего появляются между спирализованными и складчатыми участками белковой молекулы.

Под третичной структурой понимают характерное пространственное расположение полипептидной цепи в целом, которое возникает за счет типа и конформации боковых радикалов. Силами, стабилизирующими третичную структуру, являются: гидрофобное взаимодействие, которое возникает между неполярными радикалами аминокислот; водородные связи - между радикалами полярных аминокислот; дисульфидные мостики - между остатками цистеина; ионные взаимодействия - между радикалами основных и кислых аминокислот.

^ Четвертичная структура характерна для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Такие молекулы называют мультимерами, а составляющие их элементы – полипептидные цепи – протомерами или субъединицами. Под четвертичной структурой подразумевают способ расположения в пространстве взаимодействующих между собой полипептидных цепей мультимерного белка. Поддерживают эту структуру те же взаимодействия, что и при образовании третичной структуры, только возникают они в четвертичной структуре между субъединицами белковой молекулы.

^ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они яв­ляются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, низким значением осмотического давления, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны, образуют гели и способны к набуханию. Рассмотрим свойства белков более подробно.

^ Молекулярная масса белков.

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и тысячи аминокислот, поэтому они имеют большие значения молекулярной массы (от 6 000 до 1 000 000 и выше). Для определения молекулярной массы используют различные физико-химические методы: седиментационный, осмометрический, гель-фильтрационный, вискозометрический, ультрафильтрационный, электрофоретический, оптический.

^ Оптические свойства.

Белки являются оптически активными веществами, так как состоят из оптически активных аминокислот. Они способны вращать плоскость поляризации света, рассеивать световые лучи видимой части спектра и поглощать ультрафиолетовые лучи. Эти свойства используют при коли­чественном определении белков, определении их конформации, молекулярной массы.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и ионы (витамины, ионы железа, меди и др.), а иногда и захватывать их внутрь молекулы. С этим свойством белков связана их транспортная функция в организме.

^ Амфотерность белков.

Белки, также как и аминокислоты, являются амфотерными электролитами благодаря одновременному присутствию -СООН и –Nh3 групп. Диссоциация этих групп приводит к заряжению белковой молекулы. В зависимости от преобладания в молекуле белка моноаминодикарбоновых (глутаминовой, аспарагиновой) или диаминомонокарбоновых аминокислот (лизина, аргинина) белки в водных растворах обладают свойствами слабых кислот или слабых оснований, соответственно. Большинство природных белков имеют кислый характер (казеин, желатина, альбумины и др.) и в водном растворе несут отрицательный заряд, основные белки (гистоны, протамины) в водном растворе заряжены положительно. Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови.

^ Подвижность в электрическом поле.

В связи с тем, что белки являются заряженными частицами, они двигаются в электрическом поле к катоду или аноду в зависимости от величины их суммарного заряда. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от величины рН среды. Изменяя значение рН среды, можно добиться такого состояния, когда количество положительно и отрицательно заряженных групп будет одинаково, заряд белка при этом равен нулю, и молекула белка не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка (рНИЭТ). Значение изоэлектрической точки зависит от аминокислотного состава и специфично для каждого белка, например, для казеина рНИЭТ= 4,7, для яичного альбумина – 4,8, яичного глобулина – 6,6, желатина – 4,9, зеина (кукурузного белка) – 6,2. Чем дальше будет отстоять значение рН среды от рНИЭТ, тем большим суммарным зарядом будут обладать молекулы белка и с большей скоростью двигаться в электрическом поле.

Это свойство положено в основу электрофоретического метода, используемого для идентификации и фракционирования белков, а также при исследовании физико-химических свойств белков.

^ Растворимость белков.

Белки сильно различаются по своей растворимости в водных системах. При растворении белков в воде вокруг их молекул образуется гидратная оболочка, которая наряду с зарядом белковых частиц является фактором устойчивости белковых растворов.

На растворимость белков существенное влияние оказывают следующие факторы: а) рН, б) ионная сила, в) диэлектрические свойства растворителя и г) температура.

а) Влияние рН раствора на растворимость белков.

При значении рН раствора, совпадающем с величиной рНИЭТ, белки будут обладают наименьшей растворимостью. Объясняется это тем, что в изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы белка равен нулю, и, следовательно, между соседними молекулами белка отсутствует электростатическое отталкивание. При значениях рН, отличных от значений рНИЭТ, молекулы белка имеют суммарный заряд одного знака, вследствие чего они отталкиваются друг от друга. На этом свойстве основан метод изоэлектрического осаждения белков.

б) Влияние ионной силы на растворимость белков.

При добавлении к растворам белка солей небольших концентраций растворимость многих бел­ков повышается. Этот эффект зависит также от величины зарядов каждого из ионов, присутствующих в растворе: соли, содержащие двухзарядные ионы значительно эффективнее повы­шают растворимость белков, чем соли, содержащие однозарядные ионы.

При значительном повышении кон­центрации солей раство­римость белков начинает опять пони­жаться, и при очень высоких концентра­циях соли белок может полностью выпасть в осадок (если рН среды совпадает с рНИЭТ). Это явление называет­ся высаливанием.

Оба описанных эффекта, т.е. повы­шение растворимости белков при низких концентрациях соли и понижение при высоких концентрациях, широко исполь­зуются для разделения белковых фракций, очистки белков, получения их в кристаллическом виде.

в) Влияние растворителя на растворимость белков.

Добавление смешивающихся с во­дой нейтральных органических раство­рителей уменьшает растворимость большинства белков в воде до такой степени, что они могут выпадать в осадок (если при этом рН раствора совпадает с рНИЭТ). Например, этанол или ацетон, являясь водоотнимающими веществами, понижают степень гидра­тации белков и уменьшают их растворимость. Кроме того, растворимость белков зависит от диэлектрической постоянной среды (при постоянных значениях рН и ионной силы). С уменьшением диэлектрической постоянной растворителя силы притяжения между двумя молекулами белка возрастают, что способствует агре­гации белков, т.е. снижает их растворимость. Эти закономерности используют для разделения белковых молекул.

г) Влияние температуры на растворимость белков.

В сравнительно узком интервале температур, приблизительно от 0 до 40°С, растворимость большинства белков возрастает с повышением температуры. При температурах, превышающих 40—50°С, большинство белков утрачивает стабильность, начинается их денатурация, сопровождающаяся обычно резким снижением растворимости.

^ Денатурация белков.

В настоящее время установлено, что для каждого белка характерна только одна пространственная структура, в которой он стабилен и проявляет биологическую активность. Эта структура носит название нативной конформации белка. Изменение нативной конформации белка, сопровождающееся потерей характерных для него свойств: растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и др., называется денатурацией. Денатурация, как правило, затрагивает четвертичную, третичную и частично вторичную структуры бел­ковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями пер­вичной структуры. Денатурацию могут вызывать различные физические и химические факторы: высокая температура, механические воздействия, действие ионизирующих излучений, обработка ультразвуком, действие органическими растворителями, растворами кислот, щелочей, солей тяжелых металлов.

Примером тепловой денатурации может служить «свертывание» белка при варке яиц. Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильнокислая среда и это способствует расщеплению белков протеолитическими ферментами. По мере старения организма происходит постепенная, хотя и чрезвычайно медленная, денатурация белков и снижение их гидрофильности.

При опре­деленных условиях денатурированный белок можно частично или пол­ностью вернуть к исходному нативному состоянию. Такой процесс называют ренатурацией, а белок – ренатурированным. Этот процесс происходит самопроизвольно при значениях рН и температуры, обеспечивающих стабильность нативной формы, и не требует подвода энергии извне. Ренатурацию обычно проводят в мягких условиях, медленно снимая воздействие.

^ Цветные реакции на белки.

а) Качественная реакция на белок – биуретовая реакция, которая обусловлена наличием пептидных связей в белковых молекулах. В щелочной среде белки образуют с ионами меди растворимое комплексное соединение сине-фиолетового цвета.

б) Реакции, которые обусловлены аминокислотным составом белков:

- универсальная (нингидриновая), которую дают все аминокислоты и, следовательно, белок любого состава;

- специфические, связанные с наличием определенных аминокислотных радикалов в белке (ксантопротеиновая, реакции Миллона, Адамкевича, Сакагучи, Паули, Фоля).

Цветные реакции используются для качественного и количественного определения белков и аминокислот, которые широко используются в биохимических анализах.

^ КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Несмотря на то, что белки являются наиболее изученным классом биоорганических соединений, до сих пор не создано единой номенклатуры и классификации белков.

В зависимости от положенного в основу признака различают несколько видов классификации белков:

I. ^ Классификация, основанная на биологической функции белков.

II.Классификация, основанная на конформации белков. В зависимости от формы частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные белки - это устойчивые, нерастворимые в воде и в разбавленных солевых рас­творах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи образуют длинные волокна (фибриллы) или слои с конформацией -структуры. Примеры фибриллярных белков: коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, роговых образований, кожи, ногтей и перьев, эластин упругой соединитель­ной ткани.

Глобу­лярные белки – это соединения, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры с конформацией -спирали. Большинство глобу­лярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. К ним относятся почти все известные в настоящее время ферменты, а также антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию, например, сывороточный альбумин и гемо­глобин.

Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам, они состоят из длинных, палочковидных структур, и в то же время они, как глобулярные белки, растворимы в водных солевых рас­творах. К таким белкам относятся: миозин - структурный элемент мышц, фибриноген - предшественник фибрина, участвующего в свертывании крови.

III. ^ Классификация, основанная на растворимости белков.

По отношению к растворимости белков в различных растворителях среди белков различают альбумины, глобулины, прола­мины, протеиноиды.

К альбуминам относят белки, хорошо растворяющиеся в воде и солевых растворах умеренных концентраций. При пере­ходе к концентрированным растворам, вплоть до полностью насыщенных, альбумины высаливаются. Примерами их могут служить: яичный альбумин, сывороточный альбумин, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин.

К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде и соле­вых растворах умеренных концентраций, но растворяющиеся в очень слабых растворах солей. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение при полунасыщении раствора. Примеры глобулинов: фибриноген, яичный глобулин, сывороточный глобулин, глобулин мышечной ткани.

Проламины представляют группу белков, растворимых в 60-80%-ном водном растворе этилового спирта. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины; находятся они в зернах различных хлебных злаков.

К протеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях, однако, хорошо растворящиеся в специ­фических реагентах. Так, например, фиброин шелка растворяется в дихлоруксусной кислоте, безводной плавиковой кислоте, в концентрирован­ном водном растворе роданида лития или бромида калия. К протеиноидам относятся почти все фибриллярные белки.

IV. ^ В зависимости от состава белки разделяются на два основных класса: простые и сложные белки.

Простые белки или протеины состоят только из белковой части и гидролизуются до аминокислот. К ним относятся альбу­мины и глобулины, а также протамины и гистоны - белки основ­ного характера, которые содержат много лизина и аргинина.

^ Сложные белки или протеиды кроме белковой час­ти содержат небелковую группу, которую называют простетической.

Сложные белки в зависимости от химической природы их простетической группы классифицируются на нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды.

Небелковая часть нуклеопротеидов состоит из молекул нуклеиновых кислот – дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК), белковая часть представлена гистонами и протаминами. Нуклеопротеиды участвуют в процессах деления клеток и передачи наследственных признаков, в процессах биосинтеза белка. Они входят в состав любой клетки, являются обязательными компонентами ядра, цитоплазмы. Также нуклеопротеидами по своей природе являются вирусы.

Гликопротеиды представляют собой сложные белки, простетическая группа кото­рых представлена производными углеводов. Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различ­ных веществ, в процессах свертывания крови, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта.

Липопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых образована липидами. Это сферические частицы небольшого размера (150-200 нм), наружная оболочка которых образована белками, а внут­ренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липоротеидов - осуществлять транс­порт по крови липидов.

Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Эти белки входят в состав костной и нервной ткани, выполняют питательную функцию. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Хромопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов (каталаза, пероксидазы, цитохромы), а также хлоро­филл.

^ ЛАБОРАТОРНЫЕ РАБОТЫ ПО ТЕМЕ «БЕЛКИ»

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА 1.

ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ.

Присутствие белка в биологических объектах и водных растворах можно определить методами качественного анализа. Методы качественного анализа белков основаны на двух типах реакций:

1) по пептидным связям белковой молекулы;

2) по аминокислотным радикалам.

Примером реакции первого типа является качественная реакция на пептидную связь – биуретовая реакция, второго – многочисленные цветные реакции на аминокислоты (нингидриновая, ксантопротеиновая, реакции Миллона, Адамкевича, Сакагучи, Паули, Фоля).

1. Биуретовая реакция.

Биуретовая реакция обусловлена наличием пептидных связей, однако, эту реакцию способны давать вещества, содержащие не менее двух пептидных связей. При добавлении к сильно щелочному раствору белка или продукту его неполного гидролиза ионов меди (II), образуются комплексные соединения, окрашенные в красно-фиолетовый или сине-фиолетовый цвет.

Интенсивность окраски зависит от количества пептидных связей, поэтому биуретовая реакция используется для количественного определения белка в биологических объектах.

Биуретовую реакцию дают также некоторые аминокислоты (гистидин, треонин, серин, аспарагин).

Комплексной медно-натриевой соли пептидов приписывают следующее строение:

Реактивы: водный раствор яичного белка, 10%-ный раствор гидроксида натрия, 1%-ный раствор сульфата меди (II).

^ Приготовление раствора белка.

Белок одного куриного яйца отделяют от желтка, растворяют в 15-ти кратном объеме дистиллированной воды. Раствор фильтруют через марлю, сложенную в 3-4 слоя. Хранят в холодильнике.

Выполнение работы. К 5 каплям 1%-ного раствора белка прибавляют 5 капель 10%-ного раствора гидроксида натрия и 1-2 капли 1%-ного раствора сульфата меди и перемешивают. Содержимое пробирки приобретает сине-фиолетовый цвет. В случае избытка сульфата меди образуется синий осадок гидроксида меди (II), который маскирует характерное фиолетовое окрашивание биуретового комплекса белка.

2. Реакции по аминокислотным радикалам - нингидриновая и ксантопротеиновая реакции, а также реакции Миллона, Фоля, Сакагучи, Адамкевича, Паули рассмотрены в методической разработке «Белковые аминокислоты».

Контрольные вопросы.

С помощью какой качественной реакции можно обнаружить пептидную связь в белках?

Охарактеризуйте цветные реакции по аминокислотным радикалам.

В чем заключается практическое значение цветных реакций на белки?

На чем основано разнообразие функций, выполняемых белками в живых организмах?

^ ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА 2.

РЕАКЦИИ ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКОВ.

Большинство белков относятся к высокомолекулярным соединениям, которые хорошо растворяются в воде. Растворение белков в воде связано с гидратацией его молекул и образованием вокруг частиц белка гидратной оболочки.

Любые физические и химические факторы, нарушающие гидратацию молекул белка и нейтрализующие их заряд, приводят к понижению растворимости белка и способствуют выпадению его в осадок.

1. Осаждение белков при нагревании.

Воздействие высокой температуры ведет к тепловой денатурации белков, в результате которой нарушается вторичная, третичная и четвертичная структуры белка. Свертывание большинства белков начинается при температуре 50-550С. При кратковременном нагревании денатурация может и не произойти или проявится в слабой степени, дальнейшее же повышение температуры ведет к быстрому свертыванию белка.

На скорость и интенсивность процесса тепловой денатурации оказывают большое влияние рН раствора и присутствие электролитов. Быстро и наиболее полно белки свертываются в изоэлектрической точке. В сильно кислых и в сильно щелочных растворах осаждение белков при кипячении практически не происходит, так как молекулы белка приобретают положительный или отрицательный заряды соответственно.

Реактивы: водный раствор яичного белка, 1 и 10%-ные растворы уксусной кислоты, 10%-ный раствор гидроксида натрия, насыщенный раствор хлорида натрия.

Выполнение работы. В пять пробирок наливают по 1 мл раствора белка. Белок в первой пробирке нагревают до кипения, при этом раствор мутнеет, но осадок не выпадает.

К раствору белка во второй пробирке добавляют одну каплю 1%-ного раствора уксусной кислоты и нагревают, при этом выпадает хлопьевидный осадок белка.

К раствору белка в третьей пробирке прибавляют 5 капель 10%-ного раствора уксусной кислоты и нагревают до кипения, при этом осадок не образуется.

В четвертую пробирку прибавляют 5 капель 10%-ного раствора уксусной кислоты и 6 капель насыщенного раствора хлорида натрия, нагревают до кипения - белок выпадает в осадок.

В пятую пробирку добавляют 5 капель 10%-ного раствора гидроксида натрия и нагревают до кипения, при этом осадок не выпадает.

Объяснить наблюдаемые явления, если известно, что в состав яичного белка входят: яичный альбумин с рНИЭТ = 4,8 и яичный глобулин с рНИЭТ = 6,6.

2. Осаждение белков органическими растворителями.

Органические растворители (спирт, эфир, ацетон и др.) разрушают гидратную оболочку белка, что приводит к понижению его устойчивости и выпадению белка в осадок.

Осаждение белков этанолом обратимо при кратковременном воздействии реагента и без нагревания. Длительный контакт белка со спиртом приводит к необратимой денатурации.

Реактивы: раствор яичного белка, этиловый спирт, ацетон.

Выполнение работы. К 1 мл раствора белка прибавляют 2 мл этилового спирта и взбалтывают. Выпадает осадок белка, который вновь растворяется при разбавлении водой.

К 1 мл того же раствора белка прибавляют 2 мл ацетона и энергично встряхивают. Раствор белка мутнеет.

3. Осаждение белков минеральными кислотами.

Концентрированные минеральные кислоты (азотная, серная, соляная) вызывают дегидратацию белковых частиц и нейтрализацию их заряда, при этом возможно образование комплексных соединений. Все это приводит к необратимой денатурации белка. Осадок белка, полученный под действием кислот, в избытке серной и соляной кислоты растворяется, но не растворяется в избытке азотной кислоты.

Реактивы: раствор яичного белка, концентрированные растворы соляной, серной и азотной кислот.

Выполнение работы. В три пробирки наливают по 1 мл раствора кислот: в первую – соляной, во вторую - серной, в третью – азотной. Осторожно по стенке пробирки, чтобы жидкости не смешивались, приливают равный объем раствора белка. На границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого кольца. Пробирки осторожно встряхивают, добавляют избыток кислот и наблюдают растворение осадков в первых двух пробирках.

4. Осаждение белков солями тяжелых металлов.

Белки осаждаются солями свинца, ртути, серебра, меди и других тяжелых металлов. В этом случае денатурация белка вызывается адсорбцией ионов тяжелых металлов на поверхности белковых молекул с образованием нерастворимых комплексов.

Избыток некоторых солей (сульфата меди, ацетата свинца и других) ведет к растворению осадка (пептизации).

Реактивы: раствор яичного белка, 1%-ный раствор сульфата меди, 5%-ный раствор ацетата свинца, 1%-ный раствор нитрата серебра.

Выполнение работы. В три пробирки наливают по 1 мл раствора яичного белка и по каплям добавляют растворы солей: в первую – сульфата меди, во вторую – ацетата свинца, в третью – нитрата серебра до выпадения осадков. Затем прибавляют избыток солей и наблюдают растворение осадков в первых двух пробирках. Осадок, образованный нитратом серебра, не растворяется в избытке соли.

5. Осаждение белков нейтральными солями (высаливание).

Выпадение белков в осадок при действии на них растворов нейтральных солей аммония, щелочных и щелочноземельных металлов называется высаливанием. Этот процесс основан на дегидратации белков и нейтрализации зарядов белковых частиц адсорбирующимися на них ионами соли. При этом белковые растворы теряют устойчивость, частицы белка слипаются и выпадают в осадок.

Изменяя концентрации солей, можно выделить различные белковые фракции. Так, в случае высаливания хлоридом натрия, глобулины (pHИЭТ = 6.6) осаждаются насыщенным раствором соли, а для осаждения альбуминов (pHИЭТ = 4.8) необходимо добавить 1%-ный раствор уксусной кислоты для нейтрализации заряда белка.

Реактивы: раствор яичного белка с хлоридом натрия, кристаллический хлорид натрия (тонко растертый порошок в виде пудры), 1%-ный раствор уксусной кислоты, 1%-ный раствор гидроксида натрия, 1%-ный раствор сульфата меди.

^ Приготовление раствора белка (с добавлением хлористого натрия).

Белки трех куриных яиц отделяют от желтков, растворяют в 7 мл дистиллированной воды и приливают 3 мл насыщенного раствора хлорида натрия. Раствор фильтруют через марлю, сложенную в 3-4 слоя. Хранят в холодильнике.

Выполнение работы. В пробирку наливают 3 мл раствора яичного белка и добавляют до получения насыщенного раствора порошок хлорида натрия. Через 5-6 минут в пробирке наблюдается выпадение осадка глобулинов. Альбумины из нейтральных растворов солей щелочных и щелочноземельных металлов не осаждаются. Содержимое пробирки отфильтровывают через бумажный фильтр.

В фильтрате остаются альбумины, для их осаждения раствор подкисляют 1%-ным раствором уксусной кислоты. Появившийся осадок отфильтровывают, а в фильтрате с помощью биуретовой реакции доказывают отсутствие белка.

Контрольные вопросы.

Дайте понятие нативного белка.

Какие факторы влияют на растворимость белков?

Что происходит при обратимом и необратимом осаждении белков?

Какими реактивами вызывается необратимое осаждение белков?

Какие органические растворители вызывают осаждение белков из растворов и почему?

Как влияет изоэлектрическое состояние на осаждение белков при нагревании?

Какие факторы вызывают денатурацию белков и почему?

Почему при тепловой денатурации яичного белка в сильно кислой или сильно щелочной среде белок не выпадает в осадок даже при нагревании?

На чем основано разделение альбуминов и глобулинов?

На чем основан метод высаливания белков?

Предложите способ осаждения белков: пепсина (рНИЭТ=1,1), уреазы (рНИЭТ=4,9), каталазы (рНИЭТ=6,7).

На чем основаны методы извлечения белков?

^ ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА 3.

ОЧИСТКА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ ОТ ПРИМЕСЕЙ

НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ МЕТОДОМ ДИАЛИЗА.

Диализом называется процесс разделения высокомолекулярных и низкомолекулярных веществ с помощью полупроницаемых мембран.

Диализ широко используется для очистки белков от примесей низкомолекулярных соединений (соли, сахара и др.), которые легко проходят через поры полупроницаемых мембран. Белковые молекулы, обладая большим молекулярным весом, не способны проникать через искусственные или естественные мембраны (коллодий, пергамент, целлофан и другие).

Прибор, в котором проводят диализ, называется диализатором. Простейший диализатор представляет собой мешочек из полупроницаемого материала, в который заливается диализируемая жидкость. Мешочек опускается в сосуд с водой. Белок, помещенный в мешочек, остается в нем, а низкомолекулярные вещества в результате процесса диффузии проходят через мембрану во внешний раствор. Необходимый градиент концентрации поддерживают путем смены воды во внешнем сосуде.

Диализ можно ускорить более частой или непрерывной сменой воды, нагреванием (для растворов белков не выше 400С), увеличением поверхности, через которую идет диализ, уменьшением слоя диализируемой жидкости.

Реактивы и оборудование: раствор яичного белка, насыщенный сульфатом аммония, 1%-ный раствор хлорида бария, 10%-ный раствор гидроксида натрия, 1%-ный раствор сульфата меди, пробирки: обыкновенные и мерная, химический стакан, целлофановый мешочек, штативы.

^ Приготовление раствора белка: белок одного куриного яйца отделить от желтка, смешать с 300 мл дистиллированной воды и 100 мл насыщенного раствора сульфата аммония и отфильтровать через марлю, сложенную в 3 слоя.

Выполнение работы. В простейший диализатор с помощью воронки вливают 10 мл раствора яичного белка. Целлофановый мешочек погружают в стакан с дистиллированной водой так, чтобы уровень жидкости в мешочке совпадал с уровнем воды во внешнем сосуде. Через каждые 10-15 минут меняют и анализируют воду из внешнего сосуда: в одной пробирке проводят биуретовую реакцию и убеждаются в том, что белки через мембрану не проходят, в другой пробирке проводят реакцию на ион SO42-для установления проникновения соли через поры мембраны. Для этого к 1 мл анализируемого раствора добавляют 6-10 капель 1%-ного раствора хлорида бария. Если диализ проводился правильно, то должен выпадать белый мутноватый осадок BaSO4.

Через 2 часа проба на сульфат-ионы становится отрицательной или очень слабой. Это свидетельствует о завершении диализа, т.е. о почти полной диффузии соли через целлофановую мембрану. В мешочке к этому времени прозрачный фильтрат мутнеет, вследствие выпадения в осадок глобулинов, нерастворимых в дистиллированной воде.

Контрольные вопросы.

Что называется диализом?

От каких факторов зависит скорость диализа? Как ее можно увеличить?

На чем основано отделение высокомолекулярных веществ от низкомолекулярных методом диализа?

Для чего используется диализ? В чем его достоинства и недостатки?

^ ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА 4.

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ ЖЕЛАТИНА.

В изоэлектрической точке раство

www.ronl.ru

Доклад - Белки - Биология

– это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представленыдвадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО — NН -.Мономерами белков являются аминокислоты. Химическоестроение белков весьма просто: они состоят из длинных цепей остатковаминокислот, соединенных между собой пептидными связями. (-СO-NH)

Углерод в пептидной связи соединяется с азотом. Пептидная связь междуаминокислотами образуется следующим образом: от карбоксильной группыотсоединяется группа OH, а от аминогруппы соседнейаминогруппы отсоединяется атом водорода.

      H 2 N-C-COOH+ N-C-COOH= H 2 N-C-CO-NO-NH-C-COOH+H 2 O При этом образуетсямолекула воды.

 Белкиотличаются друг от друга

последовательностью 20аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растенийили животных обладает своими собственными белками, специфичными для данноговида.

Составомаминокислот

Количествомаминокислот

В настоящее время известно огромноечисло белков с самыми разнообразными свойствами. Неоднократно делались попыткисоздать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежитрастворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50%насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этомрастворе выпадают в осадок были названы глобулинами.

Кислотные свойства аминокислотопределятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-Nh3). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть,включающую обе эти группы (-CHNh3 – COOH), и отличается от любой другойособой химической группировкой R –группой, или радикалом.

Существуют:

·   Простые белки –состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки – проламины, белкикровяной плазмы – альбулины и глобулины.

·   Сложные белки –помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения(нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеютсложные названия нуклеопротеиды, шикопротеиды и т. д.

Простейшая аминокислота – глицерин Nh3 – Ch3 – COOH.

Но разные аминокислоты могутсодержать различные радикалы Молекулярная масса белков колеблется от несколькихтысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет молекулярную массу впределах десятков — сотен тысяч).

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединенияаминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается саминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотнымиостатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной .

Существует 4 структурных уровня строения белка.

1) первичная структура белка имеет определенную последовательностьаминокислот в молекуле белка. Аминокислоты соединяются дру с другом прочнымипептидными связями.

2) Вторичная структура белка образуется из первичной и имеет вид спирали.При этом образуется более слабая водородная связь.

3) Третичная структура белка имеет вид шарика- глобулы. При этомвозникает еще более слабая дисульфидная связь.

4) четвертичная структура белка характерна не для всех белков. Онавозникает в результате соединения нескольких молекул белка с третичнойструктурой

Под влиянием различных факторов в белке сначала разрушается дисульфидныесвязи, потом водородные, в результате чего третичная структура превращается во вторичную, затем в первичную. Этот процесс называется денатурацией. Еслипервичная структура не повреждена- процесс обратим. Процесс восстановленияструктур белка- ренатурация.

У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки оченьсложно выявить структуру молекул белков.

Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, былинсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтезбелков — очень сложная задача, и если ее решить, то возрастет количестворесурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине и т.д., атакже уже возможен биохимический и синтетический способы получения пищи.

А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области созданиямикробиологической промышленности по производству искусственных продуктовпитания. Практическое осуществление путей получения такой пищи ведется в двухосновных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений,например сои, а второе — на использовании белков продуктов, полученныхмикробиологическим путем из нефти.

.

Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем болееони убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайныжизни. Раскрытие связи между структурой и функцией в белковых веществах — воткраеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокуюсущность жизненных процессов, вот та основа, которая послужит в будущемисходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии имедицины.

 Белки входят в состав живых организмов и являются основнымиматериальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающимив организме.

Одной из важнейших функций белковявляется их способность выступать в качестве специфических катализаторов(ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Безучастия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живоморганизме. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимическихреакций. В ходе этих реакций идут распад и окисление поступающих извнепитательных веществ. Клетка использует энергию, полученную вследствие окисленияпитательных веществ; продукты их расщепления служат для синтеза необходимыхклетке органических соединений. Быстрое протекание таких биохимических реакцийобеспечивают катализаторы (ускорители реакции) – ферменты.

Почти все ферменты являются белками (но не все белки – ферменты!). Впоследние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойстваферментов. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа.Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клетки) расщепляетсяспециальным ферментом – липазой, который не действует на полисахариды (крахмал,гликоген) или белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий крахмал илигликоген, -амилаза не действует на жиры. Каждая молекула фермента способнаосуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. Входе этих операций ферментный белок не расходуется. Он соединяется среагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакциинеизменным.

Известно более 2-х тысяч ферментов, и количество их продолжаетувеличиваться. Все ферменты условно разделены на шесть групп по характеруреакций, которые они катализируют перенос химических групп с одной молекулы надругую;

Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они определяютмеханохимические процессы в живых организмах, в результате которых поступающаяс пищей химическая энергия непосредственно превращается в необходимую длядвижения организма механическую энергию.

Третьей важной функцией белковявляется их использование в качестве материала для построения важных составныхчастей организма, обладающих достаточной механической прочностью, начиная сполупроницаемых перегородок внутри клеток, оболочек клеток и их ядер изаканчивая тканями мышц и различных органов, кожи, ногтей, волос и т.д.          

  Еще одна функция белка — запасная.К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белокяйца,казеин — белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

            Регуляторнуюфункцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны — биологически активныевещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являютсябелками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известныхбелков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только изаминокислот. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезугликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияетна обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладаютбелковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним изотделов головного мозга.

Белки являются необходимой составной частью продуктов питания. Отсутствиеили недостаточное количество их в пище вызывает серьезные заболевания.

Белки входят всостав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животныхорганизмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровныеткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2Оза счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серуS, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмыв основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белкисвоей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты) могут синтезироватьсянепосредственно животными организмами.

1. Денатурация— разрушение вторичной и третичной структуры белка.

2. Качественныереакции на белок:

n биуретоваяреакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде(дают все белки),

n ксантопротеиноваяреакция: желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты,переходящее в оранжевое под действием аммиака (дают не все белки),

n выпадениечерного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца (II),гидроксида натрия и нагревании.

3. Гидролизбелков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с образованиемаминокислот.

www.ronl.ru

Смотрите также

• 
  Реферат чума
• 
  Реферат наводнение
• 
  Реферат этикет
• 
  Этикет реферат
• 
  Реферат 54
• 
  Державин реферат
• 
  Реферат антибиотики
• 
  Оон реферат
• 
  Реферат державин
• 
  Реферат педикулез
• 
  Сифилис реферат