Доклад: Белки – основа жизни. Реферат на тему белки по химии

химия белки

белки

БЕЛКИ — это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным

составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют

в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы,

покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Растения синтезируют белки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого

газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая

остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из

растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их

базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)

могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с

количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу

аминокислот. Белки выполняют функцию биокатализаторов — ферментов,

ре­гулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В

комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции роста и передачи

наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляют

мышечное сокращение.

В молекулах белков содержатся повторяющиеся амидные связи С(0)—NH, названные

пептидными (теория рус­ского биохимика А.Я.Данилевского).

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или

тысячи аминокислотных звеньев.

Структура белков:

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и

строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти

цепи ориенти­руются.

В структуре любого белка существует несколько степе­ней организации:

1. Первичная структура белка — специфическая последо­вательность аминокислот

в полипептидной цепи.

2.

Вторичная структура белка — способ скручивания полипептидной цепи в

пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы —NH— и

кар­бонильной группы — СО—, которые разделены четырь­мя аминокислотными

фрагментами).

3.

Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной

спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль).

Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую

активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за

счет вза­имодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:

· дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

· сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и

гидроксильной (-ОН),

· солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (Nh3).

4. Четвертичная структура белка — тип взаимодействия между несколькими

полипептидными цепями.

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул

белка.

Физические свойства

Белки имеют большую молекулярную массу ( 104—107), многие

белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из

которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении

солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании

(денатурация).

Химические свойства

1. Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка.

2. Качественные реакции на белок:

n биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в

щелочной среде (дают все белки),

n ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии

концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием

аммиака (дают не все белки),

n выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца

(II), гидроксида натрия и нагревании.

3. Гидролиз белков — при нагревании в щелочном или кислом растворе с

образованием аминокислот.

Синтез белков

Белок — сложная молекула, и синтез его представляется трудной задачей. В

настоящее время разработано много методов прекращения [ГМВ1]

a-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин,

рибонуклеаза и др.

Большая заслуга в создании микробиологической промышленности по производству

искусственных пищевых продуктов принадлежит советскому ученому

А.Н.Несмеянову.

Литература:

“ХИМИЯ” М.,”СЛОВО” 1995.

Г.Е.Рудзитис, Ф.Г.Фельдман

“Химия 11. Органическая химия”

М., “Просвещение”,1993.

А.И.Артеменко, И.В. Тикунова

“Химия 10-11. Органическая химия”

М., “Просвещение” 1993.

studfiles.net

Доклад - Пищевая и биологическая ценность белков

Реферат по курсу органической химии на тему:

Пищевая и биологическая ценность белков.

Содержание.

Введение……………………………………………...3

Пищевая ценность белков …….................................4

Биологическая ценность белка.……………………..6

Заключение……………………………………..…….8

Литература…………………………………………..10

Введение.

Организм человека нуждается в регулярном поступлении энергии из внешней среды. Источниками энергии служат пищевые вещества (белки, жиры, углеводы), попадающие в организм с продуктами питания. Кроме того, в пищевых продуктах содержатся витамины, минеральные вещества, вода, органические кислоты, дубильные и другие компоненты. Не являясь источниками энергии, они необходимы для обменных процессов в организме. Пищевой рацион человека представляет собой сочетание пищевых продуктов животного происхождения (мясо, молоко, рыба, яйца) и продуктов их переработки (колбасы, масло, сыр, творог и др.) и растительного происхождения: изделия из злаковых растений (мука, хлеб, крупы, макаронные изделия), овощи, ягоды, фрукты, грибы. Содержание пищевых веществ во всех этих продуктах различное.

Характер питания населения складывается постепенно в зависимости от уровня экономического и культурного развития. Научные достижения биологической химии, физиологии, гигиены питания, витаминологии позволили установить и научно обосновать физиологические потребности человека в пищевых веществах в зависимости от возраста, профессии, пола, климатических особенностей, степени коммунального обслуживания и других факторов. Следует отметить, что характер питания определяется физиологическими и профессиональными особенностями организма и влиянием факторов внешней среды.

Образующуюся в организме в процессе превращения углеводов, жиров и белка энергию принято измерять в единицах тепловой энергии — килокалориях или единицах энергии — килоджоулях. В процессе сгорания 1 г белка в организме образуется 4 ккал, или 16,74 килоджоулей (кДж), 1 г жира — 9 ккал, или 37,67 кДж, 1 г углеводов — 3,75 ккал, или 15,7 кДж.

Энергетические затраты человеческого организма складываются из следующих компонентов:

1) основной обмен — энергия, расходуемая на биохимические процессы, обеспечивающие функции внутренних органов, систем и тканей, что в среднем составляет 1400—1700 ккал;

2) специфически-динамическое действие пищи — энергия, расходуемая на процессы пищеварения и превращения пищевых веществ, что составляет 10—15% от основного обмена;

3) энергетические затраты на выполнение работы по профессии, домашнего труда, активного отдыха, самообслуживания, спортивную деятельность и т. д.

Таким образом, суточные затраты энергии человека в среднем составляют 2700—4500 ккал и более. Для составления сбалансированного рациона питания необходимо прежде всего вычислить знергозатраты человека. Для этого применяются методы прямой и непрямой калориметрии. Наиболее точный метод – прямая калориметрия. Этот метод базируется на измерении количества тепловой энергии, которая освобождается во время выполнения той или иной работы в специальных камерах с высокой степенью теплоизоляции. Однако этот метод требует длительных наблюдений и не позволяет делать измерения при многих видах деятельности.

Пищевая ценность белков.

Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.

Белки выполняют целый ряд важнейших функций в организме.

* Пластическая функция. Белки (протеины) необходимы каждой клетке организма. Белки – структурная основа всех тканей организма. Это основной материал для построения растущих и воспроизводства разрушающихся тканей – от мышц и костей, до волос и ногтей. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы.

*Гормональная функция. Гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.Также одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление.

*Ферментативная функция. Белки в виде ферментов, катализирующих химические реакции, участвуют в регуляции многих обменных процессов и совершенно необходимы для нормального обмена самих белков и других пищевых веществ, в частности, углеводов, жиров, минералов, витаминов. Витамины, например, при недостатке белков не усваиваются организмом. Белковая пища помогает усвоению кальция, в то время как снижение уровня белка в пище ухудшает всасываемость этого элемента слизистой кишечника. Усвоение питательных веществ в организме возможно только в присутствии определенных ферментов. А ферменты – это белковые структуры, и соответственно недостаток белка приведет к серьезным нарушениям в питании организма.

*Защитная функция. К белкам относятся антитела, которые связывают, нейтрализуют и способствуют выведению токсичных веществ из организма. Дефицит белка в питании уменьшает устойчивость организма к инфекциям, так как снижается уровень образования антител. Нарушается синтез и других защитных факторов — лизоцима, иммуноглобулина, из-за чего обостряется течение воспалительных процессов. Белковыми веществами являются все факторы свертывающей и противосвертывающей системы.

*Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте кровью липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторную, транспортную функцию распределения некоторых веществ, минеральных солей и витаминов между клеткой и межклеточным пространством. Поддержание водного баланса в тканях. Белки участвуют в распределении жидкости между внутри– и внеклеточной средой в организме. При дефиците белка вода не удерживается в клетках и переходит в межклеточную жидкость.

*Энергетическая функция. Хотя белки и не служат главным источником энергии, тем не менее они при определенных условиях могут выполнять эту функцию. Это происходит тогда, когда использование двух других источников энергии – углеводов и жиров затруднено, как, например, при голодании или на несбалансированных диетах. Однако, в качестве энергетической субстанции белки очень не выгодны и требуют большое количество энергии на свое усвоение и синтез, а также на вывод азота, входящего в их состав. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах) и служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Белки входит в состав хромосом, обеспечивая нормальную работу ДНК – носителя наследственности. С другой стороны, в генах – участках ДНК – закодированы не просто наследственные признаки сами по себе, а состав белков, которые синтезируются организмом.

Недостаток белков в питании вызывает серьезные нарушения в организме: у детей замедляются рост и развитие, у взрослых возникают глубокие изменения в печени (жировая инфильтрация), а при длительной недостаточности — даже цирроз, нарушение деятельности желез внутренней секрецию (щитовидная, половые, поджелудочная), изменяется белковый состав крови, снижается устойчивость организма к инфекционным заболеваниям, страдает умственная деятельность человека — снижается память, нарушается работоспособность.

Наряду с этим установлено, что избыточное поступление белков неблагоприятно отражается на функции многих органов и систем организма, в частности при этом перегружаются ферментные системы и в крови накапливаются продукты неполного метаболизма, повышается количество мочевины, свободных аминокислот и т. д.

Биологическая ценность белка.

По современным представлениям под биологической ценностью белков понимают зависящую от их аминокислотного состава и других структурных особенностей степень задержки азота пищи в растущем организме или эффективность его утилизации для поддержания азотистого равновесия у взрослых.

Указанный критерий позволяет установить место пищевых белков по степени сравнительной пользы для организма человека и животных. Биологическая ценность пищевых белков зависит в основном от содержания и соотношения входящих в их состав незаменимых аминокислот.

Белки животного происхождения (говядина, треска), имеют высокую биологическую ценность.

Растительные белки лимитированы по ряду незаменимых аминокислот и прежде всего — по лизину. Второй лимитирующей аминокислотой для белков пшеницы и риса является треонин.

Биологическая ценность белков коровьего молока по сравнению с белками женского молока значительно лимитирована дефицитом серосодержащих аминокислот (метионин + цистин) и триптофана, что свидетельствует о необходимости коррекции его аминокислотного состава при использовании в питании детей раннего возраста.

Биологическая ценность белков коровьего молока по сравнению с белками женского молока значительно лимитирована дефицитом серосодержащих аминокислот (метионин + цистин) и триптофана, что свидетельствует о необходимости коррекции его аминокислотного состава при использовании в питании детей раннего возраста.

Биологическая ценность белков зависит не только от их аминокислотного состава, но и от доступности отдельных аминокислот.

При избыточном нагревании продуктов, богатых углеводами, в них снижается количество доступного лизина вследствие реакции меланоидинообразования.

Важным показателем качества пищевого белка может служить также степень его усвояемости, которая отражает протеолиз в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот.

По скорости переваривания протеолитическими ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности:

1 — рыбные и молочные;

2 — мясные;

3 — белки хлеба и круп.

Рассмотренные представления о биологической ценности пищевых белков необходимы для правильного использования различных белковых продуктов при построении сбалансированных рационов питания.

Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности: в кукурузе, например, имеется значительный дефицит триптофана и лизина, в пшенице — лизина и треонина.

Продукты животного происхождения содержат сравнительно высокое количество триптофана, лизина и серосодержащих аминокислот. Поэтому для удовлетворения потребностей организма в аминокислотах целесообразно использовать комбинации пищевых продуктов по принципу взаимного дополнения лимитирующих биологическую ценность аминокислот.

Содержание белка в основных пищевых продуктах

Продукт Белок, г/100 г съедобной части -

Говядина 18,6—20,0

Баранина 15,6—19,8

Свинина мясная 14,3

Печень говяжья 17,9

Куры 18,2—21,2

Утки 15,8—17,2

Яйца куриные 12,7

Колбаса любительская

вареная 12,2

Сервелат 24,0

Сардельки свиные 10,1

Судак 18,4

Треска 16,0

Навага 15,1 — 19,2

Икра осетровых (паюсная) 36,0

Молоко коровье пастеризованное 2,79

Творог нежирный 18,0

Сыры (твердые) 19,0—31,0

Соя 34,9

Горох 20,5

Фасоль 21,0

Грибы сушеные (белые) 20,1

Ядро ореха фундук 16,1

Мука пшеничная 1-го сорта 10,6

Мука ржаная сеяная 6,9

Крупа манная 10,3

» гречневая ядрица 12,3

» рисовая 7,0

Хлеб из муки пшеничной 7,6—8,1

ржаной 4,7—7,0

Макаронные изделия высшего сорта 10,4—11,8

Хлеб безбелковый из пшеничного крахмала 0,7

Диетические безбелковые

макаронные изделия 1,0

Капуста белокочанная 1,8

Морковь 1,3

Свекла 1,5

Томаты 1,1

Картофель 2,0

Апельсины 0,9

Яблоки, груши 0,4

Смородина черная 1,0

Масло сливочное несоленое 0,5

Масло сливочное бутербродное 2,9

Ягоды, фрукты и овощи (за исключением бобов и зеленого горошка, содержащих соответственно 6 % и 5 % белка) включают незначительные количества белка.

Заключение.

Под действием ферментов желудочно–кишечного тракта белки пищи расщепляются на аминокислоты, которые организм человека использует для синтеза собственных белков. Поэтому огромное значение имеет не только количество поступивших белков, но и их аминокислотный состав.

В настоящее время известно более 80 природных аминокислот. Для гигиены питания представляют интерес 20 аминокислот, наиболее распространенных в пищевых продуктах, и 8 из них: лизин, триптофан, фениланин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин – названы незаменимыми, так как они не синтезируются в организме. При недостатке или отсутствии хотя бы одной из них нарушается процесс синтеза белков в организме, и возникают расстройства, характерные для белковой недостаточности. Для детей к незаменимым аминокислотам необходимо отнести аргинин и гистидин, так как они не синтезируются в детском организме в достаточном количестве. С пищей обязательно должны поступать все незаменимые аминокислоты, дефицит хотя бы одной из них может привести к серьезным болезням, так как каждая из незаменимых аминокислот влияет на определенные функции организма. В организме человека постоянно происходит синтез новых белков и удаление из него конечных продуктов белкового обмена. В состав белков входит азот, который не содержится ни в углеводах, ни в жирах. И если он откладывается в запас в организме, то только в составе белков. Если же в результате распада белков азот выходит из их состава, то он удаляется с мочой. Для того, чтобы организм функционировал на оптимальном уровне, необходимо восполнение удаляемого азота. Если количество восполняемого пищей азота соответствует количеству экскретируемого (выделяемого), то такое состояние носит название азотистого (или протеинового) баланса.

Белки по химическому составу делятся на полноценные и неполноценные. Определяющим в полноценности является наличие незаменимых аминокислот, т.к. остальные организм способен синтезировать. Полноценные белки содержат все незаменимые аминокислоты в количествах, соответствующих потребностям человека. Неполноценные белки содержат недостаточное количество одной или нескольких аминокислот. Аминокислоту, которой в данном продукте не хватает в большей степени, чем остальных, называют лимитирующей. При питании неполноценными белками требуется больше белка, пропорционально недостатку лимитирующей аминокислоты. Кроме этого важна эффективность усвоения различных белков и аминокислот.

Важно! Эффективность усвоения и химический состав белков определяют биологическую ценность белков.

А сколько же нужно организму белка? Взрослому человеку необходимо около 1–1,2 г на 1 килограмм массы тела. Для взрослого человека принята следующая формула сбалансированности незаменимых аминокислот (грамм в сутки):

валин — 2,5;

изолейцин — 2,0;

лейцин — 4,6;

лизин — 4,1;

метионин+цистин — 1,8;

треонин — 2,4;

триптофан — 0,8;

фенилаланин+тирозин — 4,4.

Детям и подросткам требуется несколько больше.

Следует отметить, что это количество полноценного белка, т.е. белка, в котором содержание необходимых кислот в соотношении наиболее близком к потребностям человека. Общее количество необходимого белка считается по лимитирующей в питании аминокислоте, неполноценного белка нам необходимо съесть больше, пропорционально недостатку лимитирующей аминокислоты.

При кормлении грудью требуется больше белков, так как они участвуют в образовании молока.

При соблюдении диеты, во время болезни или восстановительного периода, после тяжелой травмы или операций, обширных ожогов и большой кровопотери потребность в белке повышается.

Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки, находящиеся в продуктах животного происхождения: мясе, рыбе, яйцах, молоке (и производных от них). В некоторых растительных продуктах также есть все незаменимые аминокислоты. Достаточно полноценных белков с высокой эффективностью усвоения свыше 20% содержит соя. Это высокое содержание полноценного белка. Во многих мясных продуктах этот процент ниже. Полноценные белки присутствуют также и в других бобовых — фасоли, горохе, но из-за очень грубой клетчатки эти продукты плохо перевариваются. В системах с частичным замещением пищи, высокобелковых и низкоуглеводных программах используются комплекс, состоящий из молочных и соевых белков, дополненных аминокислотами до 100% полноценного белка. То есть это оптимальные по составу белки, которые на 100% усваиваются организмом, не нагружая печень и почки за счет избытка нелимитирующих аминокислот. Нужно отметить, что, поскольку аминокислоты в организме практически не запасаются, и для того чтобы мог происходить синтез белка, должны одновременно присутствовать все аминокислоты. Эффект от поступления незаменимых аминокислот можно обнаружить лишь в том случае, если все они поступят в организм одновременно. Состав большей части животных белков близок к составу белков человеческого тела, так что аминокислотная недостаточность нам вряд ли грозит, если наш рацион богат такими продуктами, как мясо, яйца, молоко, сыр и соя.

Литература.

www.ronl.ru

Доклад - Белки – основа жизни

Курсовая работа

Выполнил студент 1 курса 151 группы Фирсов Михаил Сергеевич

ФГБОУ ВПО НИУ Саратовский Государственный Университет им. Н.Г. Чернышевского

Саратов 2012

Введение

В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы, такие как белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды.

Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции: ускоряют химические реакции (белок – катализатор), выполняют транспортную функцию, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos –первый ).

На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Белки составляют 10 – 18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся по своей массе, структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов. Из них насчитывается около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.

Несмотря на такое разнообразие и сложность строения, все белки построены из мономерных единиц. В белках человеческого организма такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты связываются между собой особой ковалентной связью, называемой пептидной. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.

Белки, входящие в состав живых организмов, включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный, чем и определяется различие свойств белков.

Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействиях образуют пространственные структуры – конформации белков. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фософо- и металлопротеидов.

Одним из интересных свойств белков является процесс денатурации, в ходе которой происходит утрата белковой молекулы своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурация.

Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные свойства.

К числу актуальных проблем современности относится химический синтез белка.

Растения способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на аминокислоты, которые всасываются в кишечнике, током крови разносятся по всему организму и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. В настоящее время, в промышленном масштабе выпускается дипептид аспартам, обладающий почти в 200 раз более сладким вкусом, чем сахароза. Однако часть необходимых для жизни аминокислот организм может вырабатывать сам из других азотосодержащих соединений, поступающих с пищей. Другую же часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. При недостаточном поступлении этих аминокислот нарушается нормальное существование организма.

В перспективе химия способна обеспечить потребность человечества в аминокислотах (белках), путем непосредственного синтеза.

В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти. В конце 50-х годов 20 века были найдены микроорганизмы, способные питаться парафиновыми углеводородами. При этом из тонны углеводородов получается около тонны полноценных белковых веществ. В образовавшейся массе также содержатся витамины группы B. Собестоимость такого белка ниже в 10-15 раз чем собестоимость белков мяса.

Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков может способствовать выяснению механизмов действия этих соединений в клетке, установлению взаимосвязи их активности с пространственным строением, созданию новых лекарственных средств.

Проблема химического синтеза белка, кроме того тесно связана с задачей синтеза полноценных продуктов питания. Темпы развития сельскохозяйственного производства не позволяют полностью удовлетворять потребность человечества в белках. Одним из путей решения этой проблемы является создание искусственного пищевого белка. В этой области ведутся широкие исследования, в результате которых возникло и развивается производство кормовых дрожжей на основе углеводородов нефти и отходов промышленности. Полученная белковая масса используется как корм в животноводстве.

Таким образом белки являются важнейшим высокомолекулярным соединением, являющимся многофункциональным химическим комплексом. Наша жизнь всецело зависит от химии белков, что позволяет утверждать, что белки – это основа жизни.

1.История исследования

Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества — клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.

В XVIII — начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.

Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников — это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.

В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.

рис. 1. Формулы белков Д. Дальтона.

Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов — неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова «первенствую», «занимаю первое место»).

В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин — фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент — трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений — аминокислот (первое аминокислотное производное — амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота — цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик Анри Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту — тирозин.

К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.

Немецким химиком Э.Фишер была разработана пептидная теория, получившая общее признание во всем мире.

Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:

Рис.2. Амидная связь по представлению Фишера.

Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).

Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:

1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.

2) Установление строения этих конечных продуктов.

3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.

4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.

В дальнейшем пептидная теория Фишера была многочисленно пересмотрена и дополнена.

2. Аминокислотный состав белка

Общие структурные особенности

Белки являются полимерными молекулами, мономерами которых являются аминокислоты. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 100, однако некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе организмов или даже в одном их виде. Нами известно 20 α-аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках. Но все они обладают общей структурной особенностью – наличием амино- и карбоксильной групп, соединенных с одним и тем же α-углеродным атомом. R – радикал аминокислот – в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

Рис.3. общая структурная формула α-аминокислот.

α-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду α-аминокислот – глицина, явившегося также первой α-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Первой открытой аминокислотой был аспаргин, выделенный из сока спаржи (asparagus).

В водных растворах при нейтральном значении pH α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин – это единственная аминокислота, радикал которой связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе коллагена пролин, чередуясь с гидроксипролином способствует созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимитричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах – L иD. Исключение составляет глицин, который не имеет ассиметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L- и D- изомеров. Это процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возоаста людей и животных. Так, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01» в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

В медико-биологическом значении, α-аминокислоты участвуют в азотистом обмене, многие из них используются в качестве лекарственных средств. К примеру, глицин улучшает метаболические процессы в тканях мозга, оказывает положительное действие при мышечной дистрофии. Глутаминовая кислота применяется для лечения заболеваний центральной нервной системы, метионин и гистидин – лечения и предупреждения заболеваний печени, цистеин – глазных болезней.

2.1.Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические (табл.1).

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-COOH), амино (-Nh3), тиольная (-SH), амидная (-CO-Nh3),

гидроксильная (-OH) и гуанидиновая группы.

Также общей чертой всех 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

2.2.Модифицированные аминокислоты присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированный аминокислоты – производственные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина – 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин. Модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т.е только после окончания синтеза.

Рис.1. Модифицированные кислоты, найденные в составе белков.

Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придает белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, γ-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Ca2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

2.3.Стереоизомерия

Принцип построения α-аминокислот, т.е нахождение у одного и того же атома углерода двух различных функциональных групп, радикала и атома углерода, уже сам по себе предопределяет хиральность α-атома углерода. Исключение составляет простейшая α-аминокислота глицинh3NCh3COOH, не имеющая углеводородного радикала R и соответственно центра хиральности.

Большинство α-аминокислот содержит в молекуле один ассиметричный атом углерода и существует в виде двух оптически активных энантиомеров и одного оптически неактивного рацемата.

Почти все природные α-аминокислоты принадлежат к L-ряду.

α-Аминокислоты – изолейцин, треонин, 4-гидроксипролин – содержат в молекуле по два центра хиральности.

Эти аминокислоты могут существовать в виде четырех диастереомеров, представляющих собой две пары энантиомеров, каждая из которых образует рацемат. Из этих четырех стереоизомеров для построения белков человеческого организма используется только один.

Использование для построения белков человеческого организма только одного вида стереоизомеров α-аминокислот, а именно L-энантиомеров, имеет важнейшее значение для формирования пространственной структуры белков. С этим непосредственно связана стереоспецифичность действий ферментов, построенные из α-аминокислот вступают во взаимодействие только с теми субстратами, которые также имеют определенную конфигурацию.

α-Аминокислоты D-ряда называют «неприродными», так как они не используются для построения белков человеческого организма. Однако D-α-аминокислоты встречаются в составе пептидов, продуцируемых микроорганизмами, например в антибиотиках (грамицидин, актиномицин, полимиксин), а также в составе биополимеров клеточной стенки бактерий, например остаток D-глутаминовой кислоты – в оболочке бактерий сибирской язвы. Против этого вида бактерий бессильны расщепляющие ферменты человека и животных.

α-Аминокислоты, относящиеся к разным стереохимическим рядам, различаются по вкусу. Так, D-глутаминовая кислота безвкусна, а L-глутаминовая кислота имеет вкус мяса. Поэтому L-глутаминовую кислоту, получаемую путем гидролиза клейковины пшеницы, применяют в виде глутамата натрия в качестве вкусовой добавки к пишевым концентратам. Сладкий вкус имеют, как правило, α-аминокислоты D-ряда: Валин, лейцин, треонин, метионин, аспаргиновая кислота, тирозин, триптофан, гистидин. В то же время их энантиомеры либо безвкусны, либо обладают горьким вкусом. В этом отношении α-аминокислоты привлекают внимание как возможные заменители сладких веществ углеводной природы в связи с проблемой диабета.

2.4.Разделение рацематов

Источником получения α-аминокислот L-ряда служат белки, которые подвергают для этого гидролитическому расщеплению. Синтетическим путем, например амонолизом α-галогенкарбоновых кислот, получается только рацемические α-аминокислоты. В связи с большой потребностью в отдельных энантиомерах (для синтеза белков, лекарственных веществ и т.д) разработаны химические методы расщепления синтетических рацемических α-аминокислот. Более предпочтительным является ферментативный способ расщепления с использованием ферментов ацилаз, способных гидролизовать N-ацетил-L- α-аминокислоты.

Смесь энантиомеров ацетилируют уксусным ангидридом и получают смесь N-ацетилпроизводных α-аминокислоты, которую обрабатывают ферментом, выделенным из животного жира (например почек свиньи). При этом гидролизуются производные амнокислоты только L-ряда. Свободная амнокислота отличается от ацетилированной растворимостью: кислота растворяется как в кислотах, так и в щелочах, а N-ацетил-α-аминокислота – только в щелочах. После отделения L- α-аминокислоты, с помощью кислотного гидролиза можно получить свободнуюD-α-аминокислоту.

Рис.5. ферментативный способ разделения

α-аминокислоты на энантиомеры

В настоящее время для разделения рацемических смесей используют хроматографию на хиральных адсорбентах.

2.5.Кислотно – основные свойства.

Амфотерность α-аминокислот обусловлена наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (COOH) и основного (Nh3) характера. Поэтому α-аминокислоты образуют соли как с щелочами, так и с кислотами.

С катионами тяжелых металлов α-аминокислот, как бифункциональные соединения, образуют внутрикомплексные соли.

В твердом состоянии α-аминокислоты существуют в виде диполярных ионов; в водном растворе – в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм (обычно используемая запись строения α-аминокислоты в неионизированном виде служит лишь для удобства). Положение равновесия зависит от pHсреды. Общим для всех α-аминокислот является преобладание катионных форм в сильнокислых (pH 1-2) и анионных – в сильнощелочных (ph23-14) средах.

Рис.7.Зависимость положения равновесия в α-аминокислотах от pH стреды.

Ионное строение обуславливает некоторые особенности: высокую температуру плавления (выше 200 оС), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность α-аминокислот растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования – с ней связаны всасываемость α-аминокислот, их транспорт в организме и т.п.

В организме основные α-аминокислоты находятся в виде катионов, т.е. у них протонированы обе аминогруппы.

Содержащиеся в радикалах α-аминокислот другие ионогенные группы способны к ионизации при различных значения pH. Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизирована при pH 10,1; тиольная группа в цистеине – при pH8,1 – 8,3 и т.д. В целом ни одна α-аминокислота внутри организма не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде, т.е. α-аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

Кислотно-основные свойства α-аминокислот обуславливают их разделение и идентификацию методом ионообменной хроматографии.

2.6.Химические свойства

α-Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в реакции, характерные для карбоксильной группы и аминогруппы. Некоторые химические свойства α-аминокислот обусловлены наличием функциональных групп в радикале.

К основным химическим реакциям, происходящими с аминокислотами, можно отнести: образование эфиров, образование галогенангидридов, образование N-ацильных производных, образование оснований Шиффа, образование ДНФ-производных, образование ФТГ-производных.

3. Структурная организация белков.

Выяснение структурной организации белков считается одной из главных проблем современной биохимии. Оно имеет важное научно-практическое значение для понимания огромного разнообразия функций белков, выполняемых ими в живых организмах. Белковые молекулы представляют собой продукт полимеризации 20 различных мономерных молекул (аминокислот), соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза. Вопрос о том, каким образом соединяются между собой многие десятки и сотни аминокислот в белковой молекуле, был предметом пристального внимания многих лабораторий мира, занимавшихся химией белка.

Впервые А.Я.Данилевский (1888), изучая биуретовую реакцию, высказал предположение о существовании во всех белковых веществах одинаковых групп атомов и связей, аналогичных биурету

Nh3-СО-NH-СО-Nh3. Тем самым А.Я. Данилевский первый указал на связь

-NH-СО- (позднее получившую название пептидной связи) как на наиболее вероятный способ соединения аминокислот в белковой молекуле.

Однако только Э. Фишер сформулировал полипептидную теорию строения. Согласно этой теории, белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии α-карбоксильных СООН- и α-NН2-групп аминокислот. На примере взаимодействия аланина и глицина образование пептидной связи и дипептида (с выделением молекулы воды) можно представить следующим уравнением:

Аналогичным способом к дипептиду могут присоединяться и другие аминокислоты с образованием три-, тетра-, пентапептида и т.д. вплоть до крупной молекулы полипептида (белка). Наименование пептидов складывается из названия первой N-концевой аминокислоты со свободнойNh3-группой (с окончанием -ил, типичным для ацилов), названий последующих аминокислот (также с окончаниями -ил) и полного названия С-концевой аминокислоты со свободной СООН-группой. Например, пентапептид из 5 аминокислот может быть обозначен полным наименованием: глицил-аланил-серил-цистеинил-аланин, или сокращенно Гли–Ала–Сер–Цис–Ала.

Химический синтез полипептидов и современные физико-химические методы исследования белков полностью подтвердили существование пептидных связей в структуре белка. Получены следующие экспериментальные доказательства полипептидной теории строения белка.

1. В природных белках сравнительно мало титруемых свободных СООН- и Nh3-групп, поскольку абсолютное их большинство находится в связанном состоянии, участвуя в образовании пептидных связей; титрованию доступны в основном свободные СООН- и NН2-группы у N- и С-концевых аминокислот пептида.

2. В процессе кислотного или щелочного гидролиза белка образуются стехиометрические количества титруемых СООН- и Nh3-групп, что свидетельствует о распаде определенного числа пептидных связей.

3. Под действием протеолитических ферментов (протеиназ) белки расщепляются на строго определенные фрагменты, называемые пептидами, с концевыми аминокислотами, соответствующими избирательности действия протеиназ. Структура некоторых таких фрагментов неполного гидролиза доказана последующим химическим их синтезом.

4. Биуретовую реакцию (сине-фиолетовое окрашивание в присутствии раствора сульфата меди в щелочной среде) дают как биурет, содержащий пептидную связь, так и белки, что также является доказательством наличия в белках аналогичных связей.

5. Анализ рентгенограмм кристаллов белков подтверждает полипептидную структуру белков. Таким образом, рентгеноструктурный анализ при разрешении 0,15–0,2 нм позволяет не только вычислить межатомные расстояния и размеры валентных углов между атомами С, Н, О и N, но и «увидеть» картину общего расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи и пространственную ее ориентацию (конформацию).

6. Существенным подтверждением полипептидной теории строения белка является возможность синтеза чисто химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением: инсулина – 51 аминокислотный остаток, лизоцима – 129 аминокислотных остатков, рибонуклеазы – 124 аминокислотных остатка. Синтезированные белки обладали аналогичными природным белкам физико-химическими свойствами и биологической активностью.

Полипептидная теория строения не отрицает существования в молекуле белка и других связей, включая ковалентные (например, дисульфидные —S—S-связи) и нековалентные (например, водородные связи и др.). Они будут рассмотрены далее.

Пептидные связи играют исключительную роль как в «архитектуре», так и в функции белков. Поэтому следует указать на некоторые особенности строения полипептидной цепи. Во-первых, это своеобразие расположения атомов углерода и азота, находящихся примерно в одной плоскости, и атомов водорода и радикалов, направленных к этой плоскости под углом 109°28'. Во-вторых, это своеобразие петидной связи. Расстояние между атомами С и N в пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой (ординарной) связью (связь —С—N—, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь —C=N—, равная 0,125 нм). Это создает предпосылки для осуществления по месту двойной связи таутомерных перегруппировок и для образования енольной (лактимной) формы. Последняя в свою очередь дает молекуле белка ряд преимуществ (повышение реакционной способности, возникновение дополнительных возможностей вращения и др:

Наконец, следует указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные Nh3-, СООН-, ОН-, SH-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н2О), функциональные группы (в частности, Nh3- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (–) заряд с определенным значением изоэлектрической точки.

Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка.

К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалент-ных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей. Разъединение таких полипептидных цепей производят с помощью денатурирующих агентов (растворы 8М мочевины или 6М гуанидингидрохлорида), разрывающих нековалентные связи. Дисульфид-ные связи разрушают путем окисления или восстановления (надмуравьиной кислотой или β-меркаптоэтанолом соответственно), при этом образуются свободные полипептиды, содержащие или остатки цистеиновой кислоты, или цистеина:

Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную Nh3-группу и одну свободную СООН-группу.

Классификация белков

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят главным образом из тех или иных форм белков. Мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь – все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки и аминокислоты из CO2 и h3O за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (N,P,S,Fe,Mg) из растворимых солей, находящихся в почве. В последние годы доказано, что растения могут усваивать и непосредственно азот атмосферы. Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма. Ряд аминокислот, называемых заменимыми, может синтезироваться непосредственно животными организмами.

Белки представляют собой биополимеры α-аминокислот. Если при гидролизе белкового вещества распадаются в итоге до α-аминокислот, то мы имеем дело с простыми белками – протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к другим классам органических и неорганических веществ.

По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп.

К сложным белкам протеидам относятся следующие.

Строение белковых молекул

Специфика строения белковых молекул обуславливается не только длинной, составом и строением входящих в молекулу полипептидных цепей, но и их пространственной ориентацией – комформаций. Данные конформации, как правило, обладают различной степенью гидратации. Подобная метастабильность обуславливает изменения, быстро и необратимо происходящие при нагревании яичного белка. Они служат наглядным примером реакций, происходящих при денатурации.

Значительное внимание уделялось исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым комформациям. В 1952 Л.Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является α-спирали свернутые таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными тремя-четырьмя аминокислотными фрагментами.

Рис.8. Уровни структуры белков

Всего различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

3.1 Первичная структура

Первичная структура представляет собой последовательность аминокислот в полипептидной цепи (рис.9). Структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка, информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру.

Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в индивидуальных белках и сопоставляя эти знания с особенностями пространственного расположения молекулы, можно выявить общие фундаментальные закономерности формирования пространственной структуры белков.

Рис.9.Первичная структура белка

3.2 Вторичная структура

Вторичной структурой белка называют пространственную структуру, образующуюся в результате взимодействий между функциональными группами, вхоядщими в состав пептидного остова. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спирали (рис.10) и

β-структруа (рис.11).

Рис.10. α-Спираль

Под α-спиралью понимают структуру, в которой пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образрвания водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка.

α-Спираль наиболее устойчивая комформация пептидного остова, это обусловлено наличием множества водородных связей, «стягивающих» α-спираль.

Под β-структурой понимают фигуру, подобную листу, сложенному «гармошкой». Фигура формируется за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными группами.

Рис.11. вторичная структура белка в виде β-складчатого слоя.

В отличие от α-спиралей, разрыв водородных связей, формирующих β-структуры, не вызывает удлинения данных участков полипептидных цепей.

Как α-спираль так и β-структуры обнаружены в глобулярных и фибриллярных белках.

3.3 Третичная структура

Третичная структура белка представляет собой трехмерную пространственную структуру, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи (рис.12.).

Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.

Рис.12. Третичная структура белка.

При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

3.4.Четвертичная структура белка

Четвертичной структурой называют взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса (рис.13.)

.

Рис.13. Четвертичная структура белка.

Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

4. Функции белков в живых организмах.

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген — питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин. Также существует особый вид интегральных белков, оказывающих влияние на избирательную проницаемость мембраны. Они пронизывают мембрану насквозь, образовывая своего рода проход. Для элементов K, Na и Cl есть свои каналы. При прохождении канала концентрация ионов меняется, при этом происходит дисбаланс мембранного потенциала, но позже он снова восстанавливается. На этом принципе основана работа электрокардиографии.

Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны — биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе — тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков — защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

Иммунная функция белков играет очень важную роль в организме животных. В тот момент, когда в организм попадают возбудители — вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки — антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей.

В иммунной системе играют важную роль не только белки-антитела, но и лизоцимы и белки системы комплемента. Лизоцимы — белки-ферменты, которые разрушают стенки бактерий путем гидролиза их компонентов. Белки комплемента запускают каскад реакций, в результате которых образуется белок МАК (мембраноатакующий комплекс). МАК атакует бактерию, разрушая ее клеточную мембрану. Если этого не произошло, другие белки системы комплемента помечают эту клетку для последующего её уничтожения фагоцитами.

К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседине клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки — ингибиторы ферментов — выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам — гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества — нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов — ферментов. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей

Ферменты — это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов.

Важнейшим свойством ферментов является наступление одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий, ферменты способны катализировать как прямую, так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин «переваривал» стенку желудка, т. е. желудок «переваривал» сам себя.

Когда в пищеварительном тракте или в эксперименте белки расщепляются на более простые соединения, то через ряд промежуточных стадий ( альбумоз и пептонов) они расщепляются на полипептиды и, наконец, на аминокислоты. Аминокислоты в отличие от белков легко всасываются и усваиваются организмом. Они используются организмом для образования собственного специфического белка. Если же вследствие избыточного поступления аминокислот их расщепление в тканях продолжается, то они окисляются до углекислого газа и воды.

Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу, что связано с наличием в нем ферментов. Он содержит пепсин — фермент, расщепляющий белок. Под влиянием пепсина белки расщепляются на пептоны и альбумозы. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде и при попадании в щелочную среду становится не активным.

Заключение

Белки по праву можно назвать основой жизни всех организмов. Так как без них нормальное функционирование любого организма невозможно. Все многочисленные функции организма напрямую зависят от них.

Без белков или их составных частей – аминокислот – не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, как, например, ферментов и гормонов.

Белки – основная и необходимая часть всех организмов. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, они неразрывно связаны с активными биологическими функциями. Если исключить из рациона питания белковую пищу, то организм начнет слабеть, и при длительном отсутствии белковой пищи погибнет.

Фридрих Энгельс дал следующее определение жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка.»

Список литературы

Потапов В.М. Органическая Химия // М.: Просвещение, 1976. – 376 с.

Гранденберг И.И. Органическая химия // М.: Высшая школа, 1987. – 480 с.

Мамонтов С.Г. Биология для поступающих в вузы // М.: Дрофа, 1997. – 477 с.

Северин Е.С. Биохимия // М.: ГЭОТАР – МЕД, 2004. – 784 с.

Тюкавкина Н.А. Биоорганическая Химия // М.: Дрофа, 2006. – 542 с.

ru.wikipedia.org/wiki/Белки

belok-s.narod.ru

xumuk.ru

Приложение

Таблица с классификацией основных аминокислот по их химическому строению

Здесь представлены основные 20 аминокислот, участвующие в синтезе белка в теле человека.

www.ronl.ru

Смотрите также

• 
  Реферат влияние курения на здоровье человека
• 
  Техника безопасности по легкой атлетике реферат
• 
  Роль экологии в развитии кариеса реферат
• 
  Реферат на тему психотерапия при неврозах
• 
  История развития стандартизации в казахстане реферат
• 
  Семь чудес света реферат по культурологии
• 
  Реферат по культурологии семь чудес света
• 
  Торговые посредники и их характеристики реферат
• 
  Методика корригирующей гимнастики для глаз реферат
• 
  Реферат франчайзинг и лизинг в торговле
• 
  Реферат по физике магнитные свойства вещества