Ақуыздар немесе белоктар — заттар құрайды үлкен класы органикалық, яғни көміртекті, ал көміртекті және көміртекті азотты қосылыстардың, сөзсіз встречаемых әрбір организмде. Рөлі белоктар организмде сүйіспеншілігі. Бұрын барлығы айту қажет алмасу туралы ақуыздардың ағзадағы. Зат алмасу процесстерінде арасындағы сыртқы ортамен және ағзаның жетекші орын алмасу белоктар. Белоктар организмге адам жануарлардың әр түрлі азық-түлік өнімдерімен, онда ақуыз мазмұны кең көлемде тербеледі. Келтірейік кестесі, дающую ұсыну туралы мазмұны ақуыз, кейбір азық-түлік. Атауы өнім ақуыз мазмұны Атауы өнім ақуыз мазмұны ет 18-22% бұршақ 26% балық 17-20% — ға, картоп 1,5-2% сыр 20-36% қара бидай нан 7,8% жұмыртқа 13% — ға алма 0,3-0,4% сүт 3,5% қырыққабат 1,1-1,6% сурет-8%, сәбіз 0,8-1% қызылша-1,6% — ға, макарон 9-13% тары жармасы 10% — ға қарақұмық жармасы 11% — ға Белоктар, распадаясь организмде болып табылады, сонымен қатар көмірсулар мен майлар, энергия көзі. Алынатын Энергия ыдыраған кезде белоктар мүмкін жоқ кез келген залал үшін ағзаның ішінара төленетін энергиясымен майлардың ыдырауы және көмірсулар. Алайда, өте маңызды болып табылады, адам организмі мен жануарлар мүмкін сүре тұрақты келіп түскен белоктар сырттан. Тәжірибе көрсеткендей, тіпті өте ұзақ уақыт өшіру май немесе көмірсулардың бірі-азық-жануар ауыр болмайды денсаулықтың бұзылуы. Бірақ қабылдау бірнеше күн бойы тамақ, құрамында белоктар, әкеледі елеулі бұзушылықтар, ал ұзақ безбелковое тамақтану сөзсіз бітпейтін қайтыс болуына байланысты жануарлар. Барлық бұл орын, тіпті кезінде обильном тамақтануда көмірсулар және майлар. Бұл ретте, рөлі мен маңызы белоктар зат алмасу процесстерінде тіпті де бітпейді, олардың энергетикалық құндылығы. Шын мәнінде, процестер тіршілік бірінші жоспары ретінде мүлдем басқа, несравненно аса маңызды ерекше қасиеттері және функциялары белоктар. Маңыздылық дәрежесі бойынша зат алмасу процесстерінде пластикалық рөлі белоктар орасан асып, оларды энергия көзі ретінде. Оның үстіне, пластикалық функциясы белоктар ғана емес, үлкен, бірақ аналармен өткізілген дөңгелек үстел ақпараты, өйткені белоктар осыған қатысты болмайды деген бірде-майлар да, көмірсулар да, қандай да бір басқа да заттармен құрамына кіретін тірі материяның немесе түсуші организмге сыртқы ортадан. Жоқ белоктар немесе олардың құрамдас бөліктерін – амин – мүмкін емес қамтамасыз етілген, өсімін молайту негізгі құрылымдық элементтерін органдар мен тіндердің, сондай-ақ білімі бірқатар маңызды заттар, мысалы, ферменттер мен гормондардың. Қандай бірдей мөлшерде ақуыз қажет адам тамақтануында үшін сақтауды қамтамасыз етуге, оның жұмыс қабілеті мен денсаулығын? «Коэффициенті тозудың» ересек адам шамамен 23 грамм ақуыз. Азайтылады, 23 грамм ақуыз жабу үшін шығын ақуыз кезінде ыдыраған соң мен тіндердегі. Алайда азотистое тепе-теңдік кезінде белгіленеді қабылдау одан да жоғары мөлшерде ақуыз тамақты көп талап етеді деп аталатын коэффициенті тозудың». Әр түрлі зерттеушілер алып, әр түрлі шамасын ұстау ақуыз тағамға, онда қолдау азотистое тепе-теңдік. Бұл шамалар ауытқуда құрамына байланысты тамақ және қандай ақуыз азық-түліктер қабылданады. Бірақ орташа азотистое тепе-теңдік белгіленеді адамның тұтыну кезінде 30-45 грамм ақуыз тәулігіне. Бұл кем дегенде ақуыз, қажетті қолдау үшін азотистое тепе-теңдік» рационында толығымен жабатын энергетикалық қажеттіліктерін ағза «атауына ие болды физиологиялық минимум белок». Азотистое тепе-теңдік адам мен жануарлардың, осылайша, алуға болады қабылдау кезінде тағаммен ақуыздың саны шамамен екі есе артық қажет бойынша «тозудың коэффициенті». Мазмұны ақуыз тағам рационында ересек адам, қажетті қолдау үшін азотистого тепе-теңдік. Көздері ақуыз Қажеттілігі ақуыз (г/тәулік) Көздері ақуыз Қажеттілігі ақуыз (г/тәулік) жұмыртқа ақуыз 19,9 картоп 30,0 сиыр еті 26,0 бидай ұнынан жасалған нан 67,0 сүт 27,6 Ғалымдар деген тұжырымға келді ересек адам тұтынады кезінде күн сайын трате энергиясын 1500 ккал 100 граммнан кем емес, ал ыстық климат – кемінде 120 грамм ақуыз. Бұл нормалар сәйкес келеді ақыл-ой еңбек немесе еңбек дене, толық механизированному. Кезінде жұмсау санын энергиясын, яғни физикалық еңбек жеткіліксіз механикаландырылған қажет қосымша 10 грамм белок әрбір 500 ккал. Осылайша, кезінде физикалық еңбек сәйкес нысандар энергиясын 4000 ккал қажет 130-150 грамм ақуыз тәулігіне. Өсіп келе жатқан организмге бастан қажеттілігі белке байланысты жасына. Нормалары ақуыз балалар үшін келесі кестеде көрсетілген: Жасы жылдармен Саны ақуыз 1 – 3 жыл 55г 4 – 6 жыл 72г 7 – 9 жыл 89г 10 – 12 жасқа 100г Қажеттіліктерін қанағаттандыру үшін ағзаның маңызды болып табылады саны ғана емес, сапасы ақуыздардың тағамда. Әр түрлі белоктар бір-бірінен пайыздық мазмұны амин қышқылдары. » байланысты аминокислотного құрамы, ағзаға қажет бір ақуыз көбірек, ал басқа аз. Бұл мағынада туралы айтуға болады әр түрлі биологиялық құндылығы белоктар. Биологиялық құндылығы ақуыз анықталады сондай-ақ, дәрежесі меңгеру оның ағзамен. Белоктар жүрген өнімдерінде қоректену тұтынылатын адам ұстайды, сол немесе өзге мөлшерде барлық амин қышқылдары. Тығыз байланысты мәселе туралы биологиялық құндылығы ақуыз бар ұсыну туралы » деп аталатын ауыстырылмайтын аминокислотах. Зерттеу азотистого алмасу ересек адамдарды қорытынды жасауға мүмкіндік берді, бұл үшін қанағаттанарлық көңіл-күйіне қажет ауыстырылмайтын сегіз амин қышқылдарының көздері және азот. Қажет атап өту керек, белгіленген оңтайлы деңгейі» амин қышқылдарының адам тамақтануында емес, тұрақты болып табылады, кез келген жағдайда . Олар айтарлықтай өсуі, оның үстіне бірқалыпты үшін әр түрлі амин қышқылдары, кейбір физиологиялық немесе патологиялық жағдайларда. Ақуыз тамақ бұрын пайдаланылуы құру үшін дене тіндерінің, алдын ала расщепляются. Ағза үшін пайдаланылады тамақтану өзі азық-түлік белок, оның құрылымдық элементтері – амин қышқылдары және, мүмкін, ішінара қарапайым пептидтер, олардың содан соң торларда синтезделінеді тән осы түрі үшін ағзаның ақуызды заттар. Әрбір түрі ағзасының әрбір органы, әрбір мата қамтиды өз тән белоктар, және меңгерудегі бөтен текті ақуыздар тағамның организмге ең алдымен барлығы айырады олардың түрлік ерекшелігін. Алдында болуы мүмкін усвоенными белоктар тиіс разложены арналған индифферентный материал. Жіктеу белокты заттардың қарапайым айырылған түрлік ерекшелігін қосылыстар қабілетті всасываться қан арқылы ішек қабырғаларының, жүзеге асырылады ас қорыту органдарының адам мен жануарлар арқылы дәйекті әрекет бірқатар ферменттер. Ауыз қуысы белоктар ешқандай өзгерістерге ұшырамайды, себебі құрамы сілекей бұл үшін қажетті протеолитические фермент кірмейді. Белоктардың қорытылуы басталады асқазанда. Бұл процесте шешуші роль ойнайды екі фактор: қатты қышқыл реакциясы асқазан сөлінің және қатысуы онда протеолитического ферментінің қолданыстағы белоктар. Кезінде переваривании белоктардың асқазанда рөлі протеолитического ферментінің ойнайды пепсин, құрамындағы асқазан сөлінде. Асқазанның шырышты қабатының жасушалары бөледі белсенді емес пепсиноген, ол тұз қышқылының әсерінен асқазан сөлінің айналады белсенді пепсин. Кейбір белоктар ұйымына берілу іс-қимыл пепсина өте оңай, басқа да – қиын, ал үшінші емес, қорытылады. Оңай расщепляются пепсином альбуминдер және глобулиндер сияқты жануарлар мен өсімдік текті. Пепсин әрекет көбінесе ішкі пептидные, өте алыс орналасқан шеттерінен полипептидтік тізбектері. Ұсақтау белок молекулалары пепсином нәрсе бұл ретте құрылады жақын шамасы бойынша — бөлшектер. Алайда әсерінен пепсина разрываются сондай-ақ, кейбір пептидные байланыс жүрген соңында полипептидтік тізбектері. Пепсин астам тез расщепляет пептидные байланысты құрылған аминогруппами хош иісті амин қышқылдары. Әрбір ақуыз сонда тиісті оған пептон: ет (бұлшық), жұмыртқа, балық және т. б. Ерекше қызығушылық тудырады келген өзгерістерге ұшырауда асқазанда маңызды белоктар сүт, атап айтқанда казеиноген. Казеиноген сүт тобына жатады күрделі белоктар – фосфопротеидов құрамына кіреді едәуір саны ортофосфор қышқылы. Астында әсерінен асқазан сөлінің казеиноген сүт айналады казеин. Анықталғаны, неғұрлым маңызды рөл атқарады ынталандыру секреция асқазан шырынның жоғары қышқылдықты ойнайды гастрин – полипептид, причисляемый — тобы «деп аталатын ас қорыту гормондар. Гастрин синтезируется шырышты қабығында привратника (асқазан). Білім гастрина және келіп түсуі, оны қан күрт күшейіп, тамақтың әсерінен, енгізілетін асқазанға. Гастрин салынған он жеті аминоқышқыл қалдықтары, орналасқан келесі тәртібі: гли-гли-про-үш-мет-глю-глю-глю-глю-глю-ала-тир-гли-үш-мет-аәк-фен-Nh3. Пептоны пайда болған және ақуыздардың әсерінен пепсина ұсынады өзімен қоспалар әлі де жеткілікті күрделі жоғары молекулалық қосылыстар олар асқазанда емес сіңіріледі, сондықтан түседі кезекті босату асқазан бірге тамақ кашицей » двенадцатиперстную ішекке. Мұнда олар ұшырайды-ші іс-қимыл топқа протеолитикалық ферменттердің гидролизующих ретінде белоктар, сондай-ақ пептоны. Пищеварительный шырын ішекте, қолданыстағы белоктар білдіреді қоспасы құпиясын панкреатической безінің және ішектің сілемейлі. Ішекте ақуыздар тағамның ұшырайды әсеріне трипсин, химотрипсина және пептидаз. Трипсин ұсталады поджелудочном соке » недеятельной түрінде триписиногена. Астында әсерінен басқа ферментінің глюкопротеидной табиғат – энтерокиназы – трипсиноген айналады трипсин. Процесі айналдыру трипсиногена» трипсин азайтатын отщепления шағын жасалынған (гексопептида) ?-аминного соңына полипептидтік тізбектері. Бөлу трипсин » недеятельной Трипсин гидролитически бұзады ретінде белоктар, изменившееся асқазанда әсерінен пепсина, және жоғарымолекулярлы ыдырау өнімдері ақуыз, полипептидтер үлгідегі пептонов. Оптимум РН үшін трипсин тең 7,8. Трипсин және пепсин жұмыс істейді әр түрлі пептидные байланыс молекуласындағы ақуыздың. Трипсин әсіресе оңай расщепляет байланыс, білім беруде қатысатын карбоксильные тобының аргинин немесе лизин. Трипсин жүргізеді салыстырмалы неглубокий гидролизі ақуыз. Тек шамамен үштен бір барлық пептидных байланыс белок молекуласындағы расщепляется трипсином. Негізгі өнімдерімен триптического гидролиз ақуыз болып табылады полипептидтер. Керек атап әсерінен трипсин процесінде ақуыз гидролиз мүмкін босатылатын шағын саны және бос аминқышқылдары. Табиғат азық-триптического гидролиз байланысты құрамы мен құрылыстар бастапқы субстрат гидролиз (ақуыз, пептона және т. б.). Басқа протолитическим ферментом, қолданыстағы ішекте кезінде ас қорыту болып табылады, химотрипсин. Ол бар ұйқы безінде «неактивном жай-күйі, түрінде екі зимогенов – химотрипсиногена және химотрипсиногена, олар әсерінен трипсин ауысады ішекте белсенді химотрипсин. Химотрипсиноген Ал тұрады полипептидтік тізбектің құрамында 246 амин қышқылдары. Осыған байланысты, болады ма активациялау химотрипсиногена іс-әрекеттің нәтижесінде трипсин немесе химотрипсина, түзілетін әр түрлі қоспалар химотрипсинов. Кристалды химотрипсин сияқты трипсину гидролизует сияқты белоктар да, мен пептоны білімі бар салыстырмалы төмен молекулярлы пептидтердің. Ол расщепляет по преимуществу сол пептидные байланыс, трипсин жоқ қолданылады. Егер казеин ықпал трипсином, содан кейін аяқталғаннан кейін триптического гидролиз қосып, химотрипсин, онда ақуыз гидролизі жалғасуда. Тең түрде казеин, алдын ала гидролизденген химотрипсином, гидролизуется оқу добавленным трипсином. Кейбір жағдайларда химотрипсин жүргізеді, тіпті одан да көп терең гидролизі ақуыз қарағанда, трипсин және бұл ретте расщепляется жартысы пептидных байланыстарды белок молекуласындағы. Екендігін ерекше атап өткен жөн трипсин және химотрипсин гидролизуют» ішекте сондай-ақ мұндай белоктар, неге-не ұшыраған жоқ. алдын ала бөлшектеу пепсином асқазанда. Полипептидтер нәтижесінде пайда болған іс-белоктар пепсина, содан кейін трипсин және химотрипсина ұшырайды одан әрі бөлшектеу» ішекте, ол жүзеге асырылады әсерінен пептидаз. Қалай трипсин және химотрипсин пепсидазы бөлінеді железистыми жасушалары шырышты жұқа ішек » недеятельной немесе малоактивной. Белсендіру олардың астында жүреді әрекетімен трипсина. «Поджелудочном соке бар екі карбоксипептидазы – А және В, ал ішек соке – аминопептидаза және бірқатар дипептидаз. Карбосксипептидазы расщепляют полипептидтер үшін соңына тізбектері бар еркін карбоксильная тобы, әрі карбоксипептидаза А – болған жағдайда шеткі хош иісті амин қышқылдары, карбоксипептидаза» – орналасқан ұштарында тізбектің негізгі амин қышқылдары. Карбоксипептидаза, және басқа да протеолитические фермент поджелудочного шырын бөлінеді түріндегі қауқарсыз зимогена. Аминопептидаза расщепляет іштей сол аяғына бар еркін аминогруппа. Дипептидаза расщепляет дипептиды еркін амин. Нәтижесінде ферментативті гидролиз полипептидов пептидазами ішекте түзілетін бос амин қышқылдары. Осыдан маңызды қорытынды шығаруға болады деп ықпалымен бірлескен әрекеттер топ протеолитикалық ферменттер белоктар ас металеместер» асқазан-ішек жолында амин қышқылдарына дейін. Ескеру керек, бұл жаман перевариваемость түрлі тамақ белоктар байланысты болуы мүмкін сондай-ақ, қатысуымен, олардың тежегіштерін протеазалар белсенділігін тежейді. Мысалы, соя бұршақ құрамында күшті ингибитор трипсина; «жұмыртқа белке табылды мукопротеид сондай-ақ, қатты угнетающий-әрекет трипсина. Басқа жоғарыда аталған протеолитикалық ферменттер, мазмұны ішектің қандай да бір сондай-ақ, ферменттер эластаза, әрекет ететін эластин эластических бума мен коллагеназа, гидролизующая коллаген сүйек және шеміршек. Бұл ферменттер түседі ішек құрамында поджелудочного шырыны. Расщепление пептонов сияқты, майлар мен көмірсулардың әсерінен тиісті гидролаз әсіресе белсенді өтуде бетінде шырышты ішектің (пристеночное ас қорыту). Жылдамдығын арттыру ас қорыту тікелей бетінің шырышты ішектің белгілі бір дәрежеде ықпал етеді ағуы тығыз байланысты перевариванием тамақ процестер сору. Сондықтан сондай-ақ, еске салу, ішек шырын қарағанда асқазан және поджелудочного құпияларды қамтиды, басқа сұйық бөлігі, тығыз бөлігі, тұратын отторгнутых жасушалар шырышты ішек. Бұл жасушалар ферменттерге өте бай. Концентрациясы ферменттер сұйық бөлігінде шырын айтарлықтай төмен. Әсіресе жоғары мазмұны ферменттер ғана отторгнутых жылғы ішек қабырғасының клеткалық элементтері. Сурет айналдыру тағамдық ақуыздардың асқазан-ішек жолында еді толық емес, егер біз өтіп бара жатқан сол өзгерістердің жағдайы ақуыздар (амин қышқылдары) ішекте әсерінен әр түрлі микроорганизмдердің тұратын үлкен саны бұл учаскесі ас қорыту түтігі. Бөлім амин қышқылдары ішекте дейін олардың сору пайдаланылады микробами қорек көзі ретінде. Расщепление микробами амин қышқылдарының әкеледі айналдыру, оларды аминдер, май қышқылдары, спирттер, фенол, индол, фад, күкіртті сутек және басқа да бірқатар қосылыстар. Бұл процесс деп аталады шіру белоктардың ішекте. Бұрын тоқтап частностях қарастырайық бағыты осы реакциялар. Кезінде декарбоксилировании амин қышқылдарының алуға тиісті, жиі улы аминдер. Кезінде дезаминировании амин қышқылдарының микробами, бұл отщепление аминогруппы түріндегі аммиак шарттарына байланысты туындайды әр түрлі өнімдер, олардың арасында қанық және қанық емес қышқылдар кетокислоты және оксиқышқылдар. Белоктардың шіруі органдарында, ас қорыту мүшелерінің білімі бар улы өнімдер жүреді немесе одан кем елеулі мөлшерде ғана төменгі бөлімдерінде ішектің. Ауыз қуысы және асқазан дамыту үшін жағдай гнилостных бактериялар, әдетте, жоқ. Аминдер, получающиеся кезінде декарбоксилировании амин қышқылдарының ұсынады өзімен фармакологиялық белсенді заттар, ал олардың кейбіреулері болып табылады тіпті мықты улармен. Жеке протеиногенных аминов, яғни аминов, түзілетін бірі амин қышқылдарының әсерінен микробтардың ішек қажет атай путресцин, кадаверин, фенилэтиламин және индолэтиламин. Путресцин сонда кезінде декарбоксилировании амин орнитин: Кезінде всасывании путресцина бірі-ішек қан бұл диамин бөлініп шығады несеппен. Кадаверин яғни мүлдем ұқсас түрде кезінде декарбоксилировании диаминокислоты лизин (?,?-диаминокапроновой қышқылы): Егер кадаверин сіңіріледі ішек қан, онда оның бір бөлігі, сонымен қатар мен путресцина организмнен бүйрек арқылы өзгермеген түрде шығарылады. Бөлім түзілетін аминдер мүмкін обезвреживаться қабырғаларында ішектің және басқа тіндерде әсерінен ферменттің аминксидазы. Кадаверин, сол сияқты путресцин, тобына жатқызады мәйіт улар, немесе птомаинов, өйткені олар құрылады және ыдырауы кезінде мәйіттердің; ядовитость осы диаминов, бірақ шамалы. Мүлдем ұқсас түрде фенилаланин ішекте кезінде гниении ақуыздардың сонда фенилэтиламин, ал триптофан – индолилэтиламин: Күкіртті сутек (h3S), метилмеркаптан (Ch4SH) және басқа да құрамында күкірт қосылыстар өнімділігі кезінде терең қираған ішек бактериялар амин қышқылдарының цистина, цистеин және метионин. Бірі улы шіру өнімдерінің ақуыздардың атауға болады фенол, паракрезол, фад және индол. Фенол және крезол құрылуы мүмкін бірі амин қышқылы тирозин Микробтар келмеске кетіп жойылуда бүйірлік тізбегі амин қышқылдары, бірте-бірте жітімнің. Пайда болған ішекте әсерінен бактериялардың улы өнімдер ыдырау тирозин сіңгеннен кейін бауырда залалсыздандырылады, оған оттекающая жылғы ішек қан түседі жүйесі арқылы лимфа. Залалсыздандыру фенол және крезола мүмкін двояким арқылы: не арқылы байланыстыру, оларды күкірт қышқылымен немесе қосу арқылы, оларды глюкурон қышқылы. Пайдаланған әдебиеттер тізімі Аврансон Л. А., Гуткевич Н.В. Нәруыздар. ? М: Қызыл крест, 1994. ? 127 б. Баранова Т. А. Дұрыс тамақтану. ? М.: Интербук, 1991. ? 141. с. Башлов. В., Гуржин. И. Биологиялық химия. ? Самара: , 1992. ? 517. с. Велобова Е. Н. Белоктардың қорытылуы. ? Киев: Гродынец, 1993. ? 29. с. Герундов И. Н., Когосов П. Р. Әңгімелер тамақтану туралы. ? Минск: Ғылым және техника, 1986. ? 89 б. Зеродич., Лучинков. Анықтамалығы химия. ( Лениздат. ( 594. Збарский, Б. И., Иванов и. И., Мардашев С. ж. Биологиялық химия. – Л.: Медицина, 1972. ? 583. с. Погудов И. П. Бұл химия біледі? ? М.: Политиздат, 1990. ? 287 с. Яковлев в. В., Яковлев В. с. Биологиялық химия ? Минск: Вышэйш. шк., 1985. ? 494 б.
www.mykaz.kz
ЖОСПАР
1 . Ақуыздар туралы түсінік
2 . Ақуыздардың құрылымдық элементтері
3 . Ақуыз молекуласының құрылымы
4 . Ақуыздардың жіктелуі және қасиеттері
5 . Ақуыздардың атқаратын қызметі
Қорытынды
Пайдаланылған әдебиеттер
Тірі ағзалардың негізгі құрамды бөлігі ақуыз болып табылады. Ақуыз дегеніміз - барлық тірі организмдердің құрамына кіретін заттардың ішіндегі ең маңызды биологиялық макромолекулалар. Клетканың құрғақ массасының 50%-ы ақуыздар болады. Ақуыздар клетканың тіршілік процестерінде әр түрлі маңызды қызметтер атқарады. Мысалы: ақуыздар клетка мембранасының құрамында рецептор ретінде қызмет атқарады, бұлшық еттің жиырылуына қатысады, организмнің иммундық жүйесінде антиденелер ретінде қорғаныштык қызмет атқарады.
Ақуыздар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің негізі. Организмнің тірек, бұлшық ет, жамылғы тканьдері ақуыздардан құралған. Олар организмде әр түрлі қызмет атқарады, химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.
Ақуыздардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары жүздеген мыңнан миллионға дейін жетеді. Төрт түрлі құрылымы болады. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды. Ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар. Ақуыздар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне шамамен, — 100 г белок қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды. Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан Фридрих Энгельс: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді.
Ақуыз тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде ақуыз молекуласы түзіледі. Ақуыздар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуыздық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды.
Ақуыздардың құрылымдык элементтері
Ақуыздардың молекулалық салмағы 50000-нан бірнеше миллион дальтонға дейін жетеді. Ақуыздардың құрылымдық элементтері, "құрылымдық бөліктері" - α-аминқышқылдары. Ақуыздардың құрамында аминқышқылдарынан басқа да заттар кездеседі. Бұл ақуыздық емес заттар простетикалық топтар деп аталады. Простетикалық топ ретінде металдардың атомдары, фосфат топтары, липидтер, көмірсулар, нуклеин кышкылдары болуы мүмкін. Ақуыз молекуласының ең маңызды құрылымдық элементтері - аминкышқылдары.
Аминқышқылдары
Аминқышқылдары - бұл органикалық бифункционалды қосылыстар. Олардың молекуласына карбоксил (СООН) және амин (Nh3) топтары кіреді. Табиғи ақуыздардың құрамында тек α-аминқышқылдары ғана кездеседі. α-аминқышқылдарының жалпы формуласын келесі түрде жазуға болады:
R
Nh3-CH-COOH, а
мұндағы R - радикал, ол бүйірдегі топтарды көрсетеді.
Аминқышқылдары бір – бірімен пептидті деп аталатын ковалентті амидті байланыс арқылы қосылған: Аминқышқылдар бір-бірімен пептидті байланыс арқылы қосылған қосылыстар пептидтер деп аталады, мысалы, дипептидтер, трипептидтер, тетрапептидтер және т. б. Аминқышқылдарының көптеген қалдықтарынан тұратын қосылыстар полипептидтер деп аталады:
Ақуыздардың құрамында 20 негізгі аминқышқылдары және бірқатар олардың туындылары табылған:
1 .Моноаминомонокарбонды:
-алифатты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин,
-ароматты: фенилаланин, тирозин, триптофан,
-гидроаминқышқылдары: серии, треонин,
-құрамында күкірт бар : цистеин, метионин.
2.Моноаминодикарбонды: аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы.
З.Дикарбонды аминқышқылдарының амидтері:аспарагин, глутамин.
4.Диаминомонокарбонды: лизин, аргинин, орнитин, гистидин
5.Иминқышқылдар: пролин, гидроксипролин.
Ақуыздың құрамына 20 түрлі α – аминқышқылы кіреді, соның ішінде 19 – α аминқышқылы және 1- аминқышқылы.
Аминқышқылдарының физикалық – химиялық және биологиялық қасиеттерінің ерекшелігі - ол бүйірлік топтардың құрамына тәуелді. Аминқышқылдары топтарының құрамына байланысты 3 топқа жіктеледі:
1) полярсыз (гидрофобты) алифаттық және ароматтық топтары бар аминқышқылдары;
2) полярлы бейтарап (зарядталмаған) топтары бар аминқышқылдары;
3) полярлы зарядталған ( иондық) топтары бар аминқышқылдары.
Ақуыз молекуласының құрылымы
Құрылым, құрылыс (лат. structura – структура, құрылым, орналастыру) дегеніміз – молекулада әр түрлі атомдардың өзара реттеліп орналасуы және олардың арасындағы байланыс түрі.
Тір организмдегі ақуыз молекуласының әрқайсысының өзіне ғана тән белгілі – бір кеңістік құрылымы болады. Ондай кеңістік құрылымды конформация деп атайды.
Конформация (лат. conformation –пішін ) – дегеніміз дара байланыс арқылы айналғанда түзілетін органикалық молекуланың әр түрлі кеңістік пішіні.
Ақуыз пішініне сәйкес екі топқа бөлінеді:
1 . глобулярлы ақуыздар;
2 . фибриллярлы ақуыздар.
Глобулярлы ақуыздардың құрылымы шағын ғана, олардың полипепдидтік тізбектері сфера және эллипсоид сияқты тығыздала бүктелген болады. Ақуыз глобуласының бетіне негізінен амин қышқылдарының полярлы тобы және зарядталған атомдары жинақталады. Олар сумен әрекеттесуге қабілетті келеді. Глобулярлы ақуыздардың көпшілігі суда және су ерітінділерінде ериді. Мұндай ақуыздарға барлық ферменттер, қанның, сүттің ақуыздары ( альбуминдер, глобулиндер және басқалары) жатады.
Ақуыз глобуласының ішкі бөлігі полярсыз ортаға жатады, ол гидрофобты және амин қышқылдарының полярсыз қалдықтарынан құралған. Гидрофобты ішкі ядроға су өтпейді, оның сумен байланысы жоқ, тығыз құндақталған.
Фибриллярлы ақуыздар тұрақты келеді. Суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Ақуыздағы полипептидтік тізбектер белдік (ось) бойында өзара параллель орналасады, сөйтіп ұзын талшықтар – фибриллдер түзеді. Мұндай ақуыздардың молекуласы созылған жіп сияқты , өздері екі одан көп полипептидтік тізбектерден тұрады.
Тізбектері қатты немесе созылмалы жұмсақ келеді және тірі организмде құрылымдық қызмет атқарады. Мұндай ақуыздарға коллаген – сіңір, сүйек, тері, тіс және шеміршек сияқты ұлпалардың негізі болып табылады. Шашта, жүнде, қауырсында, тырнақта, тұяқта кератин ақуызы бар, ал оған жібек фибрионы, қан фибрионы және тағы сол сияқты ақуыздар да жатады.
К. Линдерстрем – Лангенің ұсынысы бойынша ақуыз молекуласының құрылымын төрт деңгейге бөледі.
Ақуыздың біріншілік құрылымы дегеніміз – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара пептидтік байланыс арқылы тізбек құрауы. Әр түрлі ақуыздардың құрамындағы амин қышқылдарының түрі де , саны да түрліше болып келуі мүмкін. Ал кейбір ақуыздар құрамындағы амин қышқылдарының саны мен түрі бірдей болуы мүмкін. Бірақ ақуыздың қасиетін, қызметін, оның ерекшелігін анықтайтын - амин қышқылдарының полипептидтік тізбектегі алатын орны болып есептелінеді. Бұл ақуыздардың құрылысы бірінші реттік құрылымы деп аталады. Ақуыздардың бірінші реттік құрылысын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.
Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Барлық ақуыздар бір - бірінен полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының саны және құрамымен ғана емес, сонымен қатар ең маңыздысы - аминқышқылдарының кезектілігімен ерекшеленеді. Ақуыз молекуласындағы аминқышқылдарының кезектілігі оның биологиялық қызметін анықтайды. Егер де ақуыздың полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының орналасу реті өзгеретін болса, ол өзінің биологиялық қасиеттері мен қызметтерін жоғалтады. Ақуыздардың бірінші реттік құрылысын зерттеу бірнеше кезеңдерден тұрады:
1. Шеткейлік амин қышқылдарын анықтау (ол үшін карбоксипептидаза ферменті -С- шеткейлік амин кышқылын бөліп алу үшін , ал 2,4-динитробензол -N- шеттегі амин қышқылын бөліп алу үшін қолданылады).
2 .Пептидтік тізбекті қысқартып , әрі қарай амин қышқылдық құрамын анықтау үшін ақуызды пепсинмен (тирозин мен фенилаланиннің арасындағы байланысты үзу үшін) өңдейді. Сонан соң, түзілген пептидтерді хроматография әдісімен зерттеуге болады. Бұл әдіс «шыны ыдыстарды сындыру» немесе «саусақтардың ізі» деген әдістермен белгілі.
3 .Осы жолдармен түзілген пептидтерден амин қышқылдары бірін-бірі жабатын пептидтік карталарды қарастырады. Содан кейін, полипептидтік тізбектегі амин қышқылдарының орналасу ретін анықтайды.
Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі орналасуы. Ақуыздардың биологиялық қасиетін жоғалтуы (ферменттік немесе гормондық белсенділігін
жоғалтуы) қаралайым қыздыру кезінде-ақ байқалады. Бірақ, қыздыру кезінде олардың бірінші реттік құрылысының өзгеріссіз қалатындығы анықталды, яғни ақуыздардың өздеріне тән қасиеті, қызметі, олардың кеңістікте орналасуына тәуелді. Ақуыздардың екі түрі бар:
1. Глобулярлы ақуыз - ұзындығы мен енінің қатынасы 1:10, шар тәрізді, жақсы ериді.
2. Фибрилярлы ақуыз - ұзындығы мен енінің қатынасы 1:100, 1:1000, жіп төрізді, ерімейді.
Ақуыздардың кеңістіктегі құрылысы рентген көмегі арқылы анықталған (Полинг, Кори —1950 ж.) рентген арқылы құрылымдық талдаудың қорытындысы бойынша полипептидті тізбек кеңістікте α-спираль түрінде орналасады.
Спиральдің әрбір қадамы 3,6-3,7 амин қышқылы қалдығынан түрады (5,44 А°). Спиральдің түзілуі -NH- тобымен -СО- арасындағы сутектік байланысқа тәуелді.
Кейбір полипептидтік тізбектер жоғарыда көрсетілген кіші спиральдан басқа қадамы үлкен, екінші реттік спираль түзеді. Оның түзілуіне полипептидтік тізбекте радикалдарының сутектік байланыс түзуге қабілеті төмен серин, изолейцин , треонин, глутамин, аспарагин, лизин, аргинин, глицин сияқты амин қышқылдары себеп болады. Сондықтан, үжен спиральдің есебінен бірнеше полипептидтік тізбек суперспираль түзуі мүмкін. Пролиннің және оксипролиннің сутектік байланыс түзуге қабілеті жоқ болғандықтан, бұл амин қьннқылдары бар жерде спиральдің түзілуі тұрақсыз болады. Мысалы, глобулярлы ақуыздардың спиральдануы 25-75 % дейін болады. Кейбір ақуыздарда пролин, оксипролин көп болғандықтан β-қатпарлы құрылым түзіледі.
Сонымен, кеңістікте полипептидтік тізбектің пептид топтарының арасында түзілетін әлсіз сутектік байланыстары аркылы α-спираль немесе β-қатпарлы түрде орналасуы, ақуыздардың екінші реттік құрылысы деп аталынады. Ал, глобулярлы ақуыздардағы пролиннің жөне оскипролиннің қатысуымен түсіндірілетін α-спиральдің «сынық жерлері» спиральдің әртүрлі бөлімдеріндегі өзінің радикалдарымен жақындасуына мүмкіндік береді.
Ақуыздың екінші реттік құрылымы дегеніміз - бұл полипептид тізбегінде жақын орналасқан аминқышқылы калдықтарының кеңістіктік құрылысы. Ең бірінші рет полипептидтік тізбектін екінші реттік құрылымын 1951 жылы Полинг пен Кори зерттеді. Осы зерттеудің нөтижесінде мынадай қорытынды жасады – ақуыз молекуласында екінші реттік құрылымның екі түрі бар - α-шиыршық (спираль) жөне β-катпарлы қабат . Қазіргі күнде спиральдің басқа түрлері табылды . Оң жақты α-спираль.Бұл - L-аминқышқылы қалдықтарынан құрылған полипептидтік тізбектің ең көп таралған ширақталған құрылымы. Әр аминқышқылы қалдығындағы С=0 тобы полипептид тізбегі бойында аминқышқылының үш қалдығынан кейінгі орналасқан аминқышқылының NH-тобымен, төменде көрсетілгендей, сутектік байланыс түзеді. Ондай сутектік байланыстар спиральдың белдігі бойымен бағытталады. Аминқышқылдарының барлык бүйірлік топтары спиральдан тыс орналасады. Спиральдің бір орамы білік бойынша 5,4 Е. Бір аминкышкылының калдығына 1,5 Е сәйкес келеді. α-спиральдің бір айналымына 3,6 шамасындай аминкышкылының калдығы сәйкес келеді, спиральдің әр қадамы - 0,54 нм (3,6 х 0,15 нм).
Егер де полипептид тізбегі тек қана L-аминқышқылынан немесе аминқышқылынан құрастырылған болса, α-спираль түзіледі. Полипептид тізбегі L-аминкышқылының жене D-аминқышқылының қоспасынан құрылса, онда бұл тізбек α-спиральға ширақталмайды. Коллагеннің полипептидтік тізбегі бұл ақуызға ғана тән спираль түзеді. Сондықтан бүл спиральді коллаген спиралі деп атайды. Коллаген спиралі сол жаққа бұрылған. Бұл - едәуір созылған спираль, бір айналымына үш аминкышкылының калдығы келеді. Полипептид тізбегінің топтарының арасында сутек байланыстар түзілмейді. Бір полипептидтік тізбек тұрақты емес. Коллагеннің үш полипептидтік тізбегі коваленттік, сутектік байланыстар және гидрофобты әрекеттесу арқылы байланысқан. Үш коллаген спиралінен құрылған құрылымды тропоколлаген деп атайды. Тропоколлаген молекуласы өте тұрақты.
β-құрылым (катпарланған жапырақ) - полипептидтік тізбектің екінші реттік кұрылымының екінші түрі. β-құрылым едәуір созылған полипептидтік тізбектен түзіледі. β-құрылым екі түрлі болады:
қосарланған (параллельденген) β-құрылым - бұл β-құрылымының түрінде екі полипептидтік тізбектің бағыты бір жақты; антипараллельденген - βқұрылым - екі полипептидтік тізбектін немесе бір полипептидтік тізбектің екі бөлігінің бағыты қарсы параллельденген.
student.zoomru.ru
Табиғатта 1010-1012 есе түрлі белокты молекулалар кездеседі,олар вирустан бастап адамға дейінгі тірі ағзалардың тіршілігін қамтамасыз етеді.Ішек таяқшасы 3000 түрлі белокты молекулалардан, ал адам ағзасы шамамен 5 млн белок молекулаларынан құралған.
Белоктың биологиялық қасиеттері:
Белоктар туралы алғашқы мәліметтер. 20-ғасырдың 30-шы жылдарында кристалды түрдегі алғашқы белоктар алынды. Белоктардың қарапайым құрамы туралы алғашқы мәліметтерді голлад химигі және дәрігер Г.Я.Мульдер жариялады.
19- ғасырдың соңында белоктардан оннан артық амин қышқылдары бөлініп алынды. 1888-жылы орыс ғалымы Данилевский белоктардағы пептидті байлаысты анықтады. 1902-жылы неміс ғалымы химик Э.Фишер белокты молекулалардың пептидті теориясын ұсынды.
Белокты молекулалардың құрамы:
Белок құрамында 20 негізгі аминқышқылдары және бірқатар олардың туындылары табылған.
Белок молекуласының құрамында тек пептидті байланыс қана емес сонымен қатар:
Конформацияға байланысты:
Фибриллярлық белоктар суда және сұйылтылған тұзды ерітінділерде ерімейтін тұрақты заттар. Фибриллярлық белоктар- дәнекер тканьдердің негізгі құрылымдық элементтері. Бұл белоктарға- шандыр және сүйек тканьдерінің колагені, шаштың, терінің, тырнақтың альфа-кератині жатады.
Глобулярлық белоктардың полипептидтік тізбектері ықшамдалған сфералық немесе глобулярлық құрылымдарға тығыз оралған. Оларға: барлық ферменттер, анти денелер, кейбір гормондар, қан сары су альбумині және гемоглобин жатады. Бұлшықеттің құрылымдық элементі- миозин, қан ұю жүйесінің белогы-фибриноген жатады.
БЕЛОК ҚҰРЫЛЫМЫ
Белок молекуласының біріншілік құрылымы. Белоктың біріншілік құрылымы дегеніміз-полипептидті тізбекте бір-бірімен пептидті байланыс арқылы қосылған аминқышқылдарының саны және кезектілігі. Біріншілік құрылым полипептидтік тізбектерден тұрады. Белрк молекуласының біріншілік құрылымы конфориациялық код болып табылады.
Белок молекуласының екіншілік құрылымы. Екіншілі құрылым дегеніміз-конформациясын немесе басқа сегменттермен өзара әрекеттесуін ескермегендегі полипептидті тізбектің бөліктері атомдарының локальды кеңістікті орналасуы ьолып табылады. Екіншілік құрылым сутектік байланыспен тұрақтанған альфа спираль түрінде болады.
Белок молекуласының үшіншілік құрылымы. Көптеген белоктардың полипептидтік тізбектері ықшамдалған глобулаға оралуы мүмкін.Альфа спиральдың кеңітіктік конормаясы немесе басқа молекулаларымен өзара әрекеттесуін ескермегендегі глобулярлық белоктардың полипептидтік тізбектерінің белгілі бір көлемде жинақталу әдісі үшіншілік құрылымы деп аталады.
Белок молекуласының төртіншілік құрылымы. Төртіншілік құрылым белок молекуласының құрылымдық ұйымдастығының ең жоғарғы деңгейі.Төртіншілік құрылымы бар олигомерлік белоктардың көпшілігін молекула үстілік қосылысқа жатқызуға болады. Мұндай белоктарға хромосомалар,рибосомалар және клеткалық мембраналар жатады.
Жай белоктар. Жай белоктар гидролиз кезінде амин қышқылдарға дейін ыдырайды, яғни олар суббірлктердің полипептидті тізбектерін тек амин қышқылды қалдықтардан құралған.
ЖАЙ БЕЛОКТАР:
Күрделі белоктар— бұлар екі компонетті белоктар,олар жай белоктан- апопротеиннен және белокты емес, аминқышқылды емес бөлікттенр, басқасша айтқанда простетикалық топтан тұрады.Простетикалық топ әр түрлі табиғаты бар қосылыстар:липидтер.көмірсулар,нуклеин қышөылдары,пигменттер,фосфор қышқылы түрінде болады.
Күрделі немесе екі компонентті белоктар өздерінің простетикалық тобының түріне байланысты жіктеледі.
Белоктардың молекулярлық салмағы өте үлкен, оны осмометриялық, криоскопиялық, визкозометриялық әдістермен табуға болады, соңғы кезде сидементациялық анализ, гельфильтрация, гель-диск электрофорез әдістері кеңінен қолданылуда, олардың негізіне белоктардың физико-химиялық қасиеттері: ионизациялау, гидротация, ерігіштік және тұнбаға түсу алынған.
Белок молекуласының құрамының өзгеруі. Ауру кезінде тканьдердің белоктық құрамы өзгереді. Бұл өзгерісті протеинопотия деп атайды. Жүре пайда болған протенопатия барлық потологияда кездеседі, клиникадағы әдістермен көбінесе табыла бермейді. Емдеу үшін белоктардың мөлшерін анықтап бөліп алу керек. Бөліп алу әдісі белоктың химиялық және биологиялық қасиеттеріне негізделген.
kazmedic.org
Химия факультеті... ... ... кафедрасы
РЕФЕРАТтақырыбы: Ақуыз және оның биологиялық құндылығы
Орындаған: ХТОВ-31 тобы студентіАуылбаева ЛҚабылдаған: х.ғ.к., доцент
Қарағанды-2013
ЖоспарІ. КІРІСПЕ
ІІ. НЕГІЗГІ БӨЛІМ
1. Ақуыздар туралы жалпы түсінік2. Ақуыз конформациясы3. Ақуыз биосинтезі және оны реттеу4. Ақуыздардың ағзадағы функциясы
ІІІ. ҚОРЫТЫНДЫ
ПАЙДАЛАНЫЛҒАН ӘДЕБИЕТТЕР
КІРІСПЕ
Ағза жасушасының химиялық құрамы аса бай және алуан түрлі. Онда көптеген реакцияларға қатысатын және метаболизм түзетін әр түрлі заттар бар. Мұндай алмасу нәтижесінде заттар үздіксіз өзгеріп, ыдырайды және осының арқасында жаңа заттар түзіледі. Алмасу реакциялары белгілі бір қатаң тәртіппен өтеді және әр түрлі ферменттердің әсерімен реттеліп отырады. Тірі клеткада болатын ерекше жағдайлардың арқасында реакциялар жоғары жылдамдықпен өтеді. Клетканың немесе протопластың химиялық құрамына талдау жасағанда, біріншіден, ондағы заттардың аса көптігі мен алуан түрлілігіне, екіншіден, талдау барысында тірі клеткаға тән емес заттардың пайда болуына байланысты көптеген қиындықтар туады.Академик В.И.Вернадский жер қыртысындағы элементтердің барлығы да (тіпті сирек кездесетін элементтер де) клеткада белгілі бір мөлшерде кездеседі деп санайды. Алайда тірі заттың құрамына бар болғаны 22 -- 27 элемент кіреді. Кез келген организмнің тірі затының элементтік құрамы мынадай: С, О, Н, N. Р, S, Na, К, Мg, Са, С1, Мn, Ғе, Со, Сu, Zn, В, Аl, V, Мо, I, Si, Ni, Сг, Sе, Sn, Аs. Көрсетілген элементтердің 16-сы барлық организмдерде кездеседі [1].Тірі клетка затының құрамын дәлелдеу әлдеқайда қиын. Ішекте тіршілік ететін бактерия Escherihia coli осы мәселені зерттеуде ыңғайлы материал болып табылады. Оның құрамында мынадай заттар табылған: су -- 70%, бейорганикалық иондар -- 1%, көмірсулар -- 3%, амин қышқылдары -- 0,4%, нуклеотидтср -- 0,4 %, липидтер -- 2 %, ақуыздар -- 15%, ДНҚ -- 1 %, РНҚ - 6%. Барлық басқа организмдердің тірі затының құрамы да осы сияқты деген пікір бар. Тірі заттың құрамына кіретін молекулаларды биомолекула деп атайды, демек олардың ерекше құрылымы және өзара әрекеттесуі тіршілік негізінде жататын процестерді қамтиды. Бұл заттардың молекулаларының құрылымы, физикалық-химиялық қасиеттері және олардың тірі клеткадағы атқаратын физиологиялық ролі жөнінде қысқаша мәліметтерге тоқталайық. Осының ішінде ақуыздар мен оның синтезделуі және биологиялық құндылығына тоқталып өтсек.
ІІ. Ақуыздар туралы жалпы түсінік
Тірі ағзалардың негізін құрайтын ақуыздардың маңызды рөлін Ф. Энгельс: Тіршілік - ақуызды денелердің тіршілік ету әдісі - деп көрсеткен болатын. Ақуыз - ағзадағы заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайым болып келеді. Онда 51-53% көміртегі, 16-18% азот, 7% - сутегі, 21-23% оттегі, 0,7-1,3% күкірт болады. Кейбір ақуыздарда бұған қосымша фосфор да кездеседі. Үрмебұршақ, соя, күнбағыстың тұқымында ақуыздың мөлшері едәуір көп болады. Бұл өсімдіктер тұқымының үгілген массасын сумен, тұзды, спиртті және әлсіз сілтілі ерітінділермен тұндыру жолымен олардан ақуызды бөліп алу қиын емес. Күшті қышқылдармен және сілтілермен бірге қайнатқан кезде, сондай-ақ ферменттердің әсерімен ақуыз амин қышқылдарының қоспасына ыдырайды [2].2.1.1 Амин қышқылдары өсімдікте кетон қышқылдарын тікелей аминдеу немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция арқылы синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа, амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физиологиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі амфолиттік, екіншісі оптикалық активтілік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының СООН және Nh3 тобы ортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады. Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланғанда теріс заряд, қышқыл ортада Nh3 тобы диссоциацияланғанда оң заряд пайда болады. Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет көрсетеді. Бейтарап ортада олар қос зарядты цвиттерион түрінде болады.Өсімдік жасушасынан 150-ден астам амин қышқылдары табылған. Олардың көбі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процесінде түзіледі. Адам организміне қажетті амин кышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метионии, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық-түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Олар міндетті түрде қабылданатын амин қышқылдары деп аталады.Өсімдіктерде амин қышқылдары кең таралған. Ал ақуыздардың құрамына 20 -- 22 амин қышқылы кіреді. Ақуыз молекуласының конформациясы амин қышқылдарының бүйірлік радикалдарына байланысты.2.1.2 Ақуыз молекуласының құрылымы. Ақуыз химиясының тарихы, бәлкім 1745 ж. "Ақуыз ғылым және өнер институтының хабарламаларында" итальяндық Я. Беккаридің жарияланған жұмысымен басталған. Бидай ұнынан бұрын белгісіз зат алғанын ғалым осы еңбегінде хабарлаған. Бидайдан алынған клейковина ұқсас болған.Осылайша алғашқы ақуыз препараты дайындалған. Сөйтіп, ақуыздық заттарды зерттеудің ұзын да, өте қиын тарихы басталды. Ғалымдар ең қарапайым ақуыз - инсулиннің молекуласының құрылысын ашқанша 200 жылдан артық уақыт өтеді. Осы мезгіл бойы ақуыз құрамы, оның ұйымдасу жөнінде ондаған болжамдар ұсынылып және олар бекерге шығарылған. Барлық болжамдар ғылыми мұрағаттарда жайлы орын тапқан.1945 ж. көптеген зерттеушілердің күшімен ақуыз молекулаларының бір ұзын тізбекке жалғанған амин кышқылдарынан тұратыны анықталды. Ақуыз молекуласын түзетін амин қышқылдары көп емес - барлығы 20. Ал қараңыздар, ақуыздар молекуласы амин қышқылдарының кезектесіп орналасу бірізділігімен ерекшеленеді. Мысалы, бір ақуызда валиннен кейін триптофан келеді. Олардың орнын ауыстыру арқылы басқа қасиеті бар жаңа молекула алуға болады. Айталық, егер біріншісі организмде маңызды қызмет атқарса, екіншісі мүлде қажетсіз болуы мүмкін.Ақуыздар - биологиялық макромолекулалардың негізгі кластарының бірі. Жасушалардың көп мөлшері ақуыздардан тұрады: құрғақ заттың жартысы ақуыздардың үлесіне тиеді. Жасушаның құрылымын және пішінін ақуыздар анықтайды; сонымен қатар, молекулалық тану және катализдік құрал қызметін атқарады. Жасуша құрылысына қажетті ақпаратты ДНҚ "шартты" түрде, жасушалық процестерге тікелей араласпай, ұстайды. Мысалы, оттегін тасымалдау гемоглобинге тән қасиет, бұл ақуызға жауапты геннің оған қатысы жоқ. Компьютерлік терминологияны қолдансақ, нуклеин қышқылдары аналық клеткадан алынған нұсқауды "бағдарламамен қамтамасыз етеді". Ақуыздар "аппараттың қамсыздандыру" - клетканың жадында сақталған бағдарламаның физикалық механизмін іске асырады. Осындай нуклеин кышқылдары мен ақуыздар қызметінің айырмашылығы, оларды құрайтын суббірліктердің химиялық табиғатынан байқалады.ДНҚ және РНҚ молекулалары химиялық жағынан өте ұқсас алып молекулаларды құрайтын нуклеотидтерден тұрады, олардың қасиеті бірізділігіне көп байланысты емес. Ал ақуыздар әртүрлі 20, бір біріне ұқсамайтын, амин қышқылдарынан тұрады, олардың әрқайсысының химиялық қасиеті ерекше.Атқаратын қызметінің шеңберінің кеңдігі, олардың химиялық құрылымының және кеңістіктегі пішінінің молшылығымен сипатталады. Әртүрлі ақуыздардың химиялық қасиеттерінің әмбебаптығы да осыған негізделген.Ақуыз макромолекуласының күрделі құрылымында бірнеше деңгейлер болады. Оның ішіндегі алғашқы ең қарапайымы полипептид тізбегі, яғни өзара пептидті байланыспен жалғанған амин қышқыл буындарының тізбегі. Бұл - ақуыздың алғашқы қүрылымы деп аталады; мұндағы байланыстардың бәрі ковалентті, яғни нағыз химиялық берік байланыс [3].Полипептидтік тізбектің бөлігінің екінші құрылымы деп бүйірлік тізбектің конформациясын есептемегендегі сол фрагменттегі негізгі тізбектің конформациясын айтады. Мұнда ақуыз жіпшесі шиыршық тәрізді ширатылып тұрады. Шиыршық орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдардағы атомдар мен амин қышқылының радикалдары арасында бір-біріне тартылу пайда болады. Атап көрсеткенде, көршілес орамдарда орналасқан пептидтік байланыстар арасында (NH-пен СО-топтары арасында) сутектік байланыстар түзіледі. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әлсіз, алайда, бірнеше қайталанғаннан кейін ол да берік ілінісетін болады. Сансыз көп сутектік байланыстармен "жөрмелген" полипептидтік шиыршық едәуір тұрақты құрылым болып саналады. Ақуыздың екінші құрылымы одан әрі тағы түйінделеді. Ол әлдеқайда қызық иіріле келіп оралады, бірақ соның өзінде де ол бір қалыпты және әр ақуызта ерекше пішінде болады.Жекеленген полипептидтік тізбектің барлық атомдарының кеңістікте орналасуын ақуыздың үшінші құрылымы деп атайды.Ақуыздың төртінші құрылымы деген ұғым - мономердің кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, ақуыз молекуласын құрады. Гемоглобин молекуласы әдеттегі тетрамер болғандықтан, оның құрамына екі бірдей -тізбек және екі ұқсас -тізбек кіреді.Ақуыз молекуласына кіретін амин қышқылдарының саны өте көп. Гликокол немесе глицин h3N-СН2-СООН бұдан басқа аланин амин қышқылы немесе аминопропион қышқылы сол сияқты цистеин амин қышқылы, метионин және т.б. кіреді.Ақуыз молекуласына моноамино-, диамино-, тиоқышқылдар және басқа қышқылдар енеді. Ақуыздардың біріншілей құрылымы кейбір ақуыздар үшін ғана анықталады. Мысалы: инсулин, рибонуклеаза, т.б. І950 ж американ ғалымы Полинг ақуыз молекуласының біріншілей құрылымын көрсетті. Ақуыздар 2 үлкен топқа бөлінеді:1. Протеиндер - қарапайым (жай) ақуыздар. 2. Протеидтер - күрделі ақуыздар.Ақуыздар өте күрделі жоғары полимерлі заттар. Оларды құрайтын мономерлер - амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полипептидтердің бірігуінен ақуыз молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген "егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша ақуыз молекуласын жасауға болады"[4].2.1.3 Ақуыздың физикалық және химиялық қасиеттері организмнің тіршілік әрекетінің негізін құрайды. Ақуыздардың коллоидтық қасиеті, коацерват түзушілігі, денатурация құбылысына ұшырауы, сумен байланыс жасай отыра гидрадтануы, электр заряд түзушілік қасиеттері маңызды рөл атқарады.2.1.4 Ақуыздың атқаратын қызметі. Ағзада ақуыз алуан түрлі қызмет атқарады. Ақуыздың қызметін көбіне жекелеген молекулалар да жүзеге асыруы мүмкін. Ақуыздың ең басты қызметі -- катализаторлық қызмет. Барлық тірі организмдерде зат алмасу реакциялары ферменттердің әсер етуімен жүзеге асады. Белгілі ферменттердің барлығы ақуыздардан құралған.Заттарды тасымалдау да ақуыздың маңызды бір қызметі. Заттардың клетка мен органоидтар ішінде қозғалуын ақуыз реттеп отырады, яғни оларды активті түрде тасымалдайды. Соңғы кезде клетка мембранасының құрамында түрлі тасымалдаушы ақуыздардың болатыны анықталған.Ақуыз сондай-ақ организмнің иммундық қасиеттерін жүзеге асырады. Сонымен бірге ақуыздың тағы маңызды қызметінің бірі -- оның құрылыс материалы ретінде пайдаланылуы. Ақуыз барлық протоплазмалық органоидтардың негізін кұрайды. Ол құрылым компонентінің бірі ретінде барлық клетка мембраналарының құрамына кіреді, тіпті сұйық гомогенді цитоплазмалық матриксте де ақуыз кездеседі [5].
2.2 Ақуыз конформациясы.
Ақуыз молекуласының конформациясы амин қышқылының бірізділігімен анықталады. Полипептидтік тізбекте көптеген байланыстардың төңірегінде айналым болуы мүмкін, сондықтан ақуыздың кез келген молекуласы өте көп, әртүрлі пішін немесе конформация түзетін қабілеті бар. Бірақ биологиялық жағдайда полипептидтік тізбектердің көпшілігі осы конформациялардың бір түрінде ғана кездеседі.Бұл амин қышқылдарының бүйірлік топтарының өзара және сумен өте осал ковалентті емес арақатынасына байланысты. Белгілі бір конформация әдеттен тыс тұрақты бола алады, ал оның қандай болатыны - амин қышқылдарының полипептидтік тізбекте орналасуына байланысты. Көптеген ақуыздардың полипептидтік тізбектері өз бетімен түзілу конформацияға түйінделеді. Мысалы ақуызты жазу, немесе денатурациялау (лат. denaturare - табиғи қасиетін жою) арқылы алғашқы конформациясын жоғалтқан икемді полипептидтік тізбекке айналдыруға болады. Бірақ, мейлінше жұмсақ денатурациялау әсері әдетте қайтымды, жазылған полипептидтік тізбек табиғи конформациясына өзі түйінделді. Оның мұндай қылығы ақуыз молекуласының конформациясын анықтайтын ақпараттың бәрі амин қышқыл бірізділігінде екендігінің айғағы. Полипептидтік тізбектің түйінделуін басқаратын маңызды факторлардың бірі - полярлық және полярлық емес бүйірлік топтардың орналасу тәртібі болып табылады.Ақуыз синтезінің барысында олар дың көпсанды гидрофобты (гр. "һуdог" -су, "рһоЬоs" - қорқу) бүйірлік топтары ақуыз глобуласының ішіне жиылуға тырысады, себебі судан құтылуына мүмкіндік туады. Сол кезде барлық полярлық топтар ақуыз молекуласының үстіне жиылады, онда бұл түзілімдер сумен және басқа полярлық топтармен арақатынас жасай алады. Пептидтік топтар өздері де жеткілікті полярлы, сондықтан сутектік байланысты бір-бірімен және полярлық бүйірлік топтармен құруға тырысады. Осындай жолмен ақуыз глобуласының ішіндегі, түгелге жуық полярлық топтардың жұптасуы жүреді. Сөйтіп, сутектік байланыстар ақуыз молекуласының түйінінде бір полипептидтік тізбектегі әртүрлі бөлшектерінің арақатынасында басты роль атқарады. Сонымен қатар, олар ақуыз молекуласының үстіндегі арақатынастарда да маңызды орын алады. Цитоплазмадан тыс ақуыздар (секреторлык ақуыздар немесе клетка үстіндегі ақуыздар), бір полипептидтік тізбектің әртүрлі бөлшектерінің арасында косымша коваленттік байланыстар түзеді. Мысалы, цистеиннің екі SH-топтарының арасындағы дисульфидтік байланыстар ( SS-көпіршелер деп те аталады), түйінделген полипептидтік тізбектің көршілес келетін бөлшектерінің арасында жүреді, олар клеткадан тыс ақуыздардың кеңістіктегі құрылымын тұрақтандырады; дұрыс түйінделу үшін дисульфидтік байланыстың қажеті жоқ.Амин қышқылдарының барлық жеке арақатынасының нәтижесі, көптеген ақуыз молекулалары өздеріне тән конформацияға спонтанды түрде келе береді: әдетте қомақты глобулалық, бірақ ішінара фибриллярлық созылған пішінде де болады. Глобуланың ортасы бүйірлік гидрофобтық топтармен тығыз қапталған, кристалдың ішіндегідей, ал полярлық бүйірлік топтар күрделі және тұрақсыз сыртқы қабатты құрайды. Ақуыздың кіші молекулалармен және басқада молекулалардың үстіңгі қабаттарымен байланысу ерекшелігі әртүрлі адамдардың осы күрделі беткі қабатта орналасуына және химиялық қасиеттеріне байланысты. Химиялық тұрғыдан ақуыздар - белгілі молекулалардың ішіндегі ең күрделілері.Тізбектің бір-біріне ұқсас жиылу тәсілі әртүрлі ақуыздарда үнемі қайталанып отырады. Полипептидтік тізбектердің амин қышқылдарының бірізділігінде олардың түйінделуіне қажетті ақпарат болса да, ол ақпараттың қалай оқылатыны әлі белгісіз, сондықтан ақуыздың кеңістіктегі болашақ құрылымын бірізділік бойынша дәл болжайтын мүмкіндік жоқ. Сондықтан, ақуыздың табиғи конформациясын ақуыз кристалдарын анықтайтын өте күрделі рентгенқұрылымдық талдау әдісінің көмегімен ғана табады. Бұл әдісті қолдану арқылы осы күнге дейін 200-ден артық ақуыз талданған. Лизоцим ақуызының мысалында көлемді немесе қаңқалық үлгісі арқылы ақуыздың толық құрылымын көруге болады.Әртүрлі ақуыздардың кеңістіктегі құрылымын салыстыра отырып, әрбір ақуыздың конформациясы бірегей болғанмен де макромомолекуланың жеке бөлшектерінде тізбектің орам түрлері үнемі қайталанып отыратындығы анықталды. Әсіресе, жиылудың (орамның) екі ... жалғасы
stud.kz
Кіріктірілген сабақ
Тақырыбы: Табиғи биополимерлер. Ақуыздар.
Сабақтың мақсаты:
Білімділік:жаңа технологиялық үдерістер жүйесін қолдана отырып, өз шеберлігін пайдалану арқылы, студенттердің азотты органикалық қосылыстар, ақуыздар туралы білімін нығайту.
Дамытушылық: ақузыдың адам үшін маңызын, еркшелігін , табиғаттағы рөлін терең зерттеу, ойлау, талдау барысында студенттердің дамытушылығын арттыру,
Тәрбиелік: өз бетімен еңбектену, іскерліктерін арттыру, ойларын еркін жеткізу. Студенттерді шығармашылық, іздемпаздық, тиянақтылық бағытында тәрбиелеу.
Сабақтың түрі: жаңа сабақ
Сабақтың әдісі: кестемен жұмыс, тәжірибелер, тірек сызбанұсқасы, слайд
Сабақтың пән аралық байланысы: биология, химия, экология, арнайы технология
Сабақтың көрнекіліктері: мультимедиялық сюжет, интерактивті тақта, лабораториялық құрал – жабдықтар,
Сабақтың жүру барысы: І. Ұйымдастыру. Шаттық шеңбері әдісі арқылы, студенттерді ұжымдастыру.
Үй тапсырмасын тексеру.
Танымдық ойын «ойлайық та, ойнайық» түрінде үй тапсырмасы тексеріледі.
Құралдар мен реактивтер: Жұмыртқа ақуызы, концентрлі азот қышқылы , этил спирті, сынауықтар, мыс гидроксиді, қорғасын сульфиді, спирт шамы, химиялық стакан, химиялық таяқшалар.
Ұйымдастыру кезеңі:
Айналым бойынша берілген тапсырманы тексеру.
1.Білімді жаңғырту:
Ақуыздар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің негізі. Организмнің тірек, бұлшық ет, жамылғы тканьдері ақуыздардан құралған. Олар организмде әртүрлі қызмет атқарады, химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.
Ақуыздардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары жүздеген мыңнан миллионға дейін жетеді. Төрт түрлі құрылымы болады. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды. Ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар. Ақуыздар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г ақуыз қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды. Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Фридрих Энгельстің пікір бойынша: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы». Ақуыз тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде ақуыз молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады. Ақуыз туралы алғашқы мәліметтер XVIII ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген ақуызды бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуыздық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер жасушасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды. Ақуыздардың барлығы екі топқа бөлінеді: Қарапайым ақуыздар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар)
Ақуыз — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат; тірі организмдерге тән азотты күрделі органикалық қосылыс. Аминқышқылдары қалдықтарынан құралған жоғары молекуларлық органикалық түзілістер. Ақуыз организмдер тіршілігінде олардың құрылысы дамуы мен зат алмасуына қатысуы арқылы әртүрлі және өте маңызды қызмет атқарады. Ақуызды зат - құрамында міндетті түрде азоты бар күрделі органикалық қосылыс.
Ақуыздардың екінші және үшінші реттік құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.) әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, ақуыздардың кеңістік құрылымдарының қайтымсыз бұзылуы ақуыздың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға ұшыраған ақуыз өзінің биологиялық функциясын атқара алмайды (denatuze — табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір химиялық әсерлерден, шайқап сілкуден ақуыз денатурацияланады. Жұмыртқаны пісіргенде альбумин ақуызының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық бұйралаудың, теріні илеудің негізінде де ақуыздардың денатурадиялануы жатады. 1. Физикалық қасиеттері және құрылысы: кітаппен өз бетінше жұмыс 2. Химиялық қасиеттері: Ақуыздардың түсті реакциялары. Белоктарды сапалық анықтау үшін түсті реакциялар қолданылады. Биурет реакциясы. Мыс (II) гидроксидінің сілтідегі ерітіндісімен ақуыздарға әсер еткенде, ашық күлгін түс пайда болады. Бұл реакция ақуызтардың құрамындағы пептидтік байланыстарды анықтайды.
Жұмыртқа ақуызының концентрлі күкірт қышқылының әсерінен денатурацияға ұшырауы
Қыздырғандағы ақуыз денатурациясы
Ксантопротеинреакциясымен (грек. ксанты — сары) құрамында бензол ядросы бар ақуыздар концентрлі азот қышқылымен сары түс береді
Студенттердің тәжірибе арқылы ақуыздың денатурацияға ұшырауын және ақуыздардың түсті реакцияларын зерттеуі
Қорытынды:
Ақуыздар аса маңызды тағамдық, заттар (ет, жұмыртқа, сүт, нан, т.б.) құрамында болғандықтан, ас қорыту жолдарында ферменттер әсерінен аминқышқылдарына дейін ыдырап гидролизденеді.
Көмірсулар мен майлардан айырмашылығы — аминқышқылдары ағзада қор болып жиналмайды
Білімді тексеру және өз бетінше тексеру кезеңі:
Өзара тексеру(сұрақтар дайындау: жұппен жұмыс)
Үй тапсырмасы: «Ақуыздардың маңызы» тақырыбына шағын жобалар даярлау
Бағалау.
infourok.ru
